INSTITUTO TECNOLGICO

DE TEPIC
DEPARTAMENTO DE QUMICA Y
BIOQUMICA

CARRERA: ING. BIOQUMICA

MATERIA: CIENCIA DE ALIMENTOS
ALUMNOS:
AYON MACIAS KARLA DEYANIRA 14400231
FLORES SOJO JONATHAN MICHEL 13401041
OROZCO FONSECA IRIS DEL ROSARIO 14400276
PARRA TORRES CLAUDIA GEORGINA 14400279
PROFESOR: MC. ROSA CASTRO MARTINEZ
PRESENTAN:
ALTERACIONES O MEJORA DE LAS PROPIEDADES FUNCIONALES.
FECHA DE ENTREGA: 27 DE MARZO DE 2017
NDICE
INTRODUCCIN
Las protenas estn formadas por cadenas de aminocidos unidos por
enlaces peptdicos. Algunos de estos aminocidos son esenciales, es decir,
debemos incorporarlos con la dieta. Adems de su funcin desde el punto de vista
nutricional, las protenas otorgan textura y sabor a los alimentos. Algunas tienen
propiedades funcionales como emulsificantes, espumantes o gelificantes.
Las protenas utilizadas normalmente como ingredientes alimenticios sufren durante su
preparacin y empleo distintos tratamientos fsicos y qumicos. Durante su extraccin y
purificacin se trata de no alterar sus propiedades estructurales y funcionales.
Los tratamientos moderados, sean de naturaleza qumica o fsica, solo originan
modificaciones de la conformacin, mientras que los tratamientos trmicos energticos o el
empleo de compuestos qumicos fuertemente reactivos, inciden sobre la conformacin e
incluso actan sobre la estructura primaria de la protena.

EFECTOS DE LAS VARIACIONES DEL ENTORNO QUMICO

La precipitacin de una protena a su pH isoelctrico o por alargamiento son mtodos
sencillos y eficaces para separarlas y purificarlas. Estos procesos conducen a una
agregacin reversible a la protena salvo en algunos casos como la casena y
frecuentemente sin un desdoblamiento irreversible o fundamental. En este caso se forma un
cogulo cido, desestabilizndose la estructura y perdiendo minerales
Los pH cidos y alcalinos favorecen el que las protenas fijen aniones y cationes
respectivamente. Esto puede afectar a las propiedades funcionales y en particular a la
solubilidad. Los iones Ca++ rebajan la solubilidad de numerosas protenas de pH neutro o
alcalino.
A pH dbilmente alcalinos, como los de la preparacin de proteinatos, las repulsiones
electrostticas entre grupos carboxilos ionizados conducen a una disociacin de las
protenas oligomericas. A pH apropiados, la presencia de iones polivalentes o de
determinados polielectrolitos aumenta la formacin de puentes inicos entre molculas
proteicas. Es probable que la mejor retencin de agua que se consigue en la salazn de la
carne aadida polifosfatos se deba, en parte, a la disociacin de las protenas y
complicacin del calcio. El NaCl tambin aumenta la retencin de agua tambin aumenta
la retencin de agua por solubilizacion parcial de las protenas miofibrilares, lo que todava
mejora an ms el efecto de los polifosfatos.
Pueden utilizarse para reticular y precipitar las cadenas polipeptidicas otros
polielectrolitos. Asi mismo, molculas cargadas negativamente, tales como la carboximetil-
celulosa, alginatos, cido poliacrilico o los polifosfatos se fijan, con un pH dbilmente
acido, a las protenas cargadas positivamente. De esta manera pueden precipitarse y

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reticularse las protenas de lactosuero y del plasma. Aunque la mayora de los
polielectrolitos se separan rpidamente de los constituyentes proteicos, algunos quedan
fijos a las protenas en cantidades apreciables y si esto ocurre as, hay peligro d alterar la
solubilidad y propiedades funcionales de la protena.

DESHIDRATACIN
La eliminacin parcial del agua de las soluciones proteicas conducen a un aumento de la
concentracin de todos los constituyentes no acuosos, lo que resulta en un aumento de las
interacciones protena-protena, protena-glcido y protena-sal y estas interacciones
pueden alterar acusadamente las propiedades funcionales a la protena.
La eliminacin casi total del agua provoca una agregacin importante (interacciones
protena-proteina), especialmente si se utilizan temperaturas lo bastante elevadas como para
conseguir la energa necesaria para eliminar el agua. Esto motiva una prdida importante de
solubilidad y actividad superficial. Las condiciones de secado influyen en el tamao y
porosidad, tanto interna como superficial, de las partculas de los polvos; tambin afecta a
sus propiedades de mojabilidad, absorcin de agua, dispersin y/o disolucin. Al eliminar
el agua rpidamente baja la forma de vapor, lo que provoca una concentracin mnima de
la partcula y una emigracin nfima de las sales y/o de los glcidos hacia la superficie de
secado. Se produce durante la liofilizacin y atomizacin. Para aumentar la porosidad de
las partculas puede incluirse, antes del secado, burbujas gaseosas en la solucin proteica o
bien buscar el agrupamiento controlado de partculas proteicas secas.

TRATAMIENTOS DE DISOLVENTES APOLARES.

Durante la preparacin de ingredientes proteicos, se utilizan diversos disolventes y de
diferentes polaridades con el fin de extraer y eliminar los lpidos (hexano), los pigmentos
hrmicos y clorofila (acetona) o los fosfolpidos, el agua, las sales minerales y glcidos
solubles (etano, isopropanol). Frecuentemente se necesita secar antes de extraer mediante
disolventes y tambin puede necesitarse un tratamiento con vapor, para reducir as la
prporcin residual de disolventes. Estos tratamientos de extraccin liberan reguones
hidrfoas inicialmente protegidas, lo que provoca, a menudo, una agregacin e
isolubilizacin irreversible (a pH neutro o isoelctrico). Tambin puede quedar absorbida la
capacidad de absorcin de agua y disolventes polares, tales como el etanol o el isopropanol
son los que alteran menos, por lo que frecuentemente la solubilidad se restaura despus de
eliminarlos (por extraccin a temperatura moderada). Para conseguir geles puede utilizarse
la precipitacin de las protenas mediante disolventes y as se logra gelificar, con 20%, una
solucin de 8% de protea de soja.
Consentraciones de etanol superiores al 40% originan un precipitado porque predominan
las interacciones protena-protena con relacin a las interacciones protena-agua.

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TRATAMIENTOS MECNICOS
Un buen triturado en seco de las harinas o de los compuestos concentrados protcos da
polvos que tienen grandes superficies de partculas muy pequeas. Esto motiva,
generalmelte, una mejora de la absorcion de agua, as como de la solubilidad proteca,
absorcin de materias grasas y de las propiedades espumantes. De esta forma un triturado
ligero puede permitir preparar, por turboseparacin, fracciones que tengan un elevado
contenido en protenas (las partculas ricas en protena o en almidn se separan por la
diferencia de desnsidad y de tamao).
Las fuerzas mecnicas tambin juegan un papel importante en los procedimientos de
texturacin de las protenas, tales como formacin de pastas y fibras y la coccin-extrusin.
Las alteraciones de protenas as como las fuerzas de corte motivan la alineacin de
molculas, el cambio de puentes de disulfuro y la formacin de redes protecas.
TRATAMIENTOS TRMICOS.
Los tratamientos trmicos de las protnas, pueden motivar modificaciones estructurales, la
hidolisis de enlaces peptdicos, modificaciones de las cadenas laterales de aminocidos e
incluso una condensacin con otras molculas, segn sea la intensidad y duracin del
tratamiento trmico, la actividad de agua, pH, cntenido en sales, naturaleza y concentracin
de otras molculas reactivas, etc. Las moduficaciones de las cadenasl laterales y las
reacciones de condensacin perjudican al valor nutritivo.
Aunque las modificaciones estructurales e hidrlisis limitadas de los enlaces peptdicos
debido a tratamientos trmicos suaves, no afectan al valor nutritivo de las protenas, pueden
afectar acusadamente a sus propiedades funcionales.
La amplitud y consecuencias de la desnaturalizacin trmica de las protenas (cambios de
conformacin y agregacin) dependen mucho de la naturaleza de la protena y condiciones
del medio. As los colgenos de los mamferos, cuando se calientan por encima de 65C en
presencia de afua abundante, se despliegan, disocian y disuelven, mientras que las protenas
miofibrilares se contraen, agregan y retienen menos agua que antes. Las propiedades de ls
protenas no ordenadas, tales como los caseinatos monomricos, resultan poco afectadas,
incluso con un calentamiento enrgico.
Si se parte de una protna globular soluble de desnaturalizacin trmica motiva,
generalmente, una prdida de solubilidad; sin embargo, la temperatura y extensin de la
desnaturalizacin dependen de varios factores.
Generalmente, estos tratamientos son benficos y deseables debido a que la
desnaturalizacin de las protenas facilita su digestin y mediante el escaldado se logran
inactivar enzimas como la polifenoloxidasa para evitar un oscurecimiento no deseable
como sucede con los championes, las papas, etctera, y con el escaldado se inactivan las
lipoxigenasas. Tambin con la pasteurizacin se desactivan las lipasas de la leche. Otras

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molculas de origen protenico que es deseable inactivar son las toxinas microbianas como
la de Clostridium botulinum y la de Staphylococcus aureus que, sin embargo, requieren
temperaturas de 100oC y mayores respectivamente. En los alimentos de origen vegetal,
sobre todo en el caso de las leguminosas, es deseable inactivar los inhibidores de tripsina y
quimotripsina, y al aplicar tratamientos trmicos es posible tambin inactivar algunas
lectinas (glicoprotenas) conocidas tambin como hemaglutininas. En otros alimentos como
el huevo existen tambin factores como ovomucoides y ovoinhibidor, capaces de inhibir a
tripsina, quimotripsina y a algunas proteasas fungales.

TRATAMIENTOS ENZIMTICOS DE LAS PROTENAS

ALIMENTICIAS
Las modificaciones enzimticas se producen en sistemas biolgicos, esto con el fin de
llevarse a cabo de forma in vitro y as mejorar las propiedades funcionales de las protenas.
El empleo de enzimas microbianas, vegetales y animales, permiten mejorar las protenas
para que cumplan la funcin requerida.
Las enzimas, por su alta especificidad y modo de accin, es la eleccin ms adecuada para
procesar alimentos y obtener un producto final de calidad superior. El hecho de ser
biodegradables ha incrementado su uso como sustituto de algunas sustancias sintticas y
reactivos qumicos en varios procesos.
En la industria de los alimentos y bebidas, los fabricantes utilizan enzimas como una
alternativa natural para mejorar la eficiencia del alimento, realzar ciertas caractersticas o
como modificadores del sabor
Por ejemplo, se utilizan directamente como auxiliares de proceso como en el caso de la
quimosina y lactasas para la produccin de lcteos; el uso de pectinasas para clarificar
jugos de frutas. Las amilasas son ampliamente utilizadas en panificacin. Las lipasas, en la
extraccin de aceites de semillas, y enzimas como la alfa-amilasa, beta-amilasa y
glucoamilasa, para la produccin de bebidas alcohlicas.
PROTEOLESIS
La protelisis es una modificacin que produce un aumento de digestibilidad, pudiendo
obtenerse a travs de ella pptidos activos, con determinadas propiedades fisiolgicas.
Con respecto al efecto en las propiedades funcionales puede haber modificacin en la
solubilidad, eliminacin o aparicin de pptidos amargos, aumento de la capacidad
emulsificante o espumante, y prdida de propiedades gelificantes y viscoelsticas.
La protelisis enzimtica tambin se puede utilizar para reducir la alergenicidad que tienen
las protenas lcteas en individuos sensibles. Se ha observado que una protelisis selectiva
del suero de leche con pepsina y -quimotripsina reduce la alergenicidad de la -
lactoalbmina y la -lactoglobulina.

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El uso de proteasas tiene diversas aplicaciones, por lo ha impulsado la investigacin y
desarrollo de actividades hidrolticas de nuevas fuentes. Son ampliamente conocidas en el
mercado la papana y la bromelana, enzimas de uso industrial muy difundido,
principalmente como ablandadores de carne, en la mejora de la funcionalidad de protenas
de la soya; en el acondicionamiento de gluten en productos de pastelera.
ENTRECRUZAMIENTO
Esta modificacin se refiere a la actividad de la enzima transglutaminasa, donde cataliza
una reaccin de trasferencia de acilos, entre restos de lisilo (aceptores) y glutamina
(donadores) formando un enlace isopeptdico. A concentraciones altas de protenas, sta
modificacin conduce a formar geles protecos a temperatura ambiente.
REACCIN PLASTENA
Es una serie de reacciones, que inicia con la protelisis y sigue con la resistesis de enlaces
peptdicos catalizados por (papana o quimiotripsina). La primera parte, consiste en que una
solucin, poco concentrada con la protena se hidrolice parcialmente con papana. Y la
segunda parte, es cuando se incuba el hidrolizado junto con una nueva enzima, sta
recombinar al azar pptidos y as generar polipptidos nuevos. Las nuevas protenas
obtenidas, proporcionarn mejores propiedades funcionales, y ademas una mejorar calidad
nutritiva en protenas a alimentos deficientes de Metionina y Lisina.
MODIFICACIONES DE LAS PROTENAS POR
MICROORGANISMOS
El ejemplo tpico son los productos fermentados: En este caso las modificaciones son
deseables. Las protenas sufren hidrlisis, y los aminocidos liberados son utilizados por los
microorganismos. Si la fermentacin contina se producen desaminaciones,
decarboxilaciones, en las protenas originales. Las decarboxilaciones generan dixido de
carbono, que produce los agujeros en algunos quesos como el roquefort o el camembert.
Produccin de histamina: La histamina es un mediador de reacciones anafilcticas que est
presente en diferentes grados en muchos alimentos, particularmente en pescados ricos en
histidina, como el atn, la sardina y salsa de pescado. La histamina se forma por
decarboxilacin enzimtica de la histidina, por decarboxilasas bacterianas.

MODIFICACIONES QUIMICAS ESPECFICAS

Las estructuras primarias de las protenas pueden modificarse qumicamente para mejorar
sus propiedades funcionales. Esta propiedad se utiliz, con xito, para estudiar las
relaciones estructura-funcin de las protenas. Como las funciones enzimticas y otras
funciones biolgicas, as como sus propiedades fisicoqumicas y funcionales.

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(Hay que tener en cuenta que estas modificaciones en las protenas alimenticias, afectan
potencialmente el valor nutrimental de las mismas, formando derivados de aminocidos que
pueden ser txicos y dainos para la salud.)
Sin embargo, hay que resaltar que las modificaciones qumicas hechas sobre protenas
alimenticias o forrajes, pueden producir serios inconvenientes e incluso llegar a alteraciones
de valor nutricional, de forma parecida a la observada durante los tratamientos trmicos
enrgicos debido a la formacin de derivados de aminocidos que pueden ser txicos, as
como la contaminacin por reactivos qumicos, que tambin pueden ser txicos y dainos
para la salud.

MODIFICACIONES DE LAS CADENAS LATERALES DE LAS

PROTENAS
Las alteraciones en las cadenas primarias de las protenas pueden producir residuos de
aminocidos puede surgir por calentamiento a pH cidos o alcalinos.
Como tal, los reactivos alcalinos reaccionan con los grupos alpha o psilon aminados,
hidroxilo, fenol, imidazol y tiol. Estas alteraciones, pueden aumentar de manera
significativa su solubilidad y sus propiedades superficiales, en particular, su capacidad
emulsificante. Por ejemplo, el calentamiento de las gluteninas en medio cido, pueden
originar hasta un 30% de desamidacin de los residuos de asparagina y glutamina y
aumentar as la solubilidad y las propiedades superficiales de las protenas.
Los beneficios de estas modificaciones, son que poseen un aumento en la repulsin
electroltica y una disminucin en los enlaces H.
Las principales clases de reacciones utilizadas para la modificacin qumica de las cadenas
laterales de los aminocidos son: acilacin, alquilacin, reduccin y oxidacin
Una cadena lateral determinada puede reaccionar de diferentes formas con los reactivos, del
mismo modo, un determinado tipo de reactivo puede reaccionar con varios tipos de cadenas
laterales. En general, las modificaciones de los grupos laterales de una protena motivan
una modificacin de la polaridad y en algunos casos de la carga neta. Cuando estas
modificaciones son considerables, las protenas pueden enrollarse o desplegarse, tambin
puede modificarse el comportamiento frente al agua y otros constituyentes

FORMACIN DE UNIONES COVALENTES

Cuando las cadenas laterales de protenas se trasforman en grupos muy reactivos, pueden
reaccionar rpidamente para dar uniones intra o intermoleculares, as durante el tratamiento
alcalino de las protenas pueden producirse uniones covalentes estables de lisioalanina y
lantionina, gracias a la formacin de residuos muy reactivos de dehidroalanina.

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Se puede utilizar reactivos bifuncionales tales como los aldehdos malnicos y glutrico, el
formaldehido polimerizado, para volver a unir entre si los grupos E-aminados de los
residuos de lisina. Corrientemente esta reaccin baja la solubilidad y digestibilidad de las
protenas.
La reticulacin de las protenas tiene varias aplicaciones no alimentarias, las protenas
destinadas a los rumiantes tambin puede reticularse para limitar su degradacin en la
panza. La formacin de uniones disulfuro puede inducirse por oxidacin moderada de los
grupos tiol, en presencia de aire, bromatos o enzimas oxidantes. Esta reaccin se utiliza
corrientemente en la industria de panadera para mejorar las propiedades viscoelsticas de
las protenas de gluten.
Tambin pueden romperse las uniones disulfuro por adicin de agentes reductores, tales
como la cistena o imponiendo condiciones alcalinas. Estas protenas reducidas son ms
solubles y por esta causa ms fciles de purificar. Tambin son ms sensibles a posteriores
modificaciones qumicas. Sin embargo, la reduccin de las protenas motiva una alteracin
de algunas propiedades funcionales un ejemplo es la gelificacin.

BIBLIOGRAFIA

CHEFTEL, J.C.; CUQ, J.L.; LORIEN, D. 1989. Protenas Alimentarias: Bioqumica,

Propiedades Funcionales, Valor Nutricional, Modificaciones Qumicas. Ed. Acribia.
Zaragoza. Espaa.

Fennema, O.R., Quimica de alimentos, 3rd. ED., New York, Marcel Dekker. 1996.

Protenas alimentarias (Cheftel)

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/protein-modifications-sp.php
https://www.biol.unlp.edu.ar/nutricionybromatologiaF/ModificacionesComponentes
.pdf