COLEGIO SANTO DOMINGO DE GUZMN Departamento de CCNN.

FUNDACIN EDUCATIVA SANTO DOMINGO

ENZIMAS
En los seres vivos se estn desarrollando continuamente una serie de reacciones qumicas que, si se
realizaran en un laboratorio, slo podran llevarse a cabo mediante altas temperaturas, descargas
elctricas u otras fuentes de energa que las clulas no podran resistir. Por ello, las reacciones que tienen
lugar en los organismos no pueden ser violentas, lo cual se consigue gracias a la existencia de los
biocatalizadores, entre los cuales el lugar ms destacado lo ocupan los enzimas.
Para que una reaccin se lleve a cabo es necesario que la/s sustancia/s que van a reaccionar (sustratos)
reciban una determinada cantidad de energa que las active, denominada energa de activacin.
Los catalizadores son aquellas sustancias que, al disminuir las necesidades de energa de activacin de
una reaccin, la facilitan y la aceleran.
Los catalizadores no intervienen en la reaccin que catalizan, de tal manera que, una vez terminada sta,
quedan libres y pueden volver a ser utilizados, no se consumen durante la reaccin.
Todos los enzimas conocidos son protenas de gran solubilidad en los medios lquidos del organismo. Salvo
raras excepciones son solubles en agua. Segn su composicin se clasifican en dos grupos:
Enzimas holoprotenas: Constituidos solamente por secuencias de aminocidos. Son poco
frecuentes, pudindose citar como ejemplos la ribonucleasa y la lisozima.
Enzimas heteroprotenas: La mayora de los enzimas son de este tipo. Estn formados
por dos componentes, uno de naturaleza proteica llamado apoenzima y otro no proteico, el grupo
prosttico, que puede ser inorgnico, cofactor, o bien orgnico, en cuyo caso se denomina coenzima. El
conjunto de los dos componentes, apoenzima y coenzima, forma el enzima completo que se llama
holoenzima. Tanto el apoenzima como el coenzima son inactivos por s mismos, han de estar unidos para
que el enzima (holoenzima) sea activo.
APOENZIMAS:
El apoenzima sirve de soporte al coenzima y est exclusivamente formado por secuencias de
aminocidos. Es el que determina la especificidad de la reaccin enzimtica.
En el apoenzima se distinguen 4 tipos de aminocidos segn la funcin que desempeen en la
actividad enzimtica:
No esenciales: No contribuyen ni directa ni indirectamente en el proceso cataltico, por lo
que pueden ser eliminados de la cadena polipeptdica sin que se pierda actividad
enzimtica.
Estructurales: Son los que mantienen la estructura terciaria de la protena enzimtica.
De unin o fijacin: Sujetan el apoenzima al sustrato.
Catalticos: Son los responsables directos de la actividad enzimtica y forman el llamado
sitio cataltico. Adems, junto con los de unin, forman el centro activo del enzima que
es una oquedad tridimensional cuya forma depende de la estructura terciaria de la
molcula proteica del apoenzima y que ocupa una pequea parte de sta.
COENZIMAS:
Difiere del apoenzima en que es de bajo peso molecular y no es de naturaleza proteica aunque s es
orgnico. Es el responsable del tipo de reaccin enzimtica que realiza el enzima. Por esta
circunstancia, el nmero de coenzimas no es muy elevado ya que pueden ser comunes a muchos
enzimas unindose a diferentes apoenzimas, desempeando todos ellos la misma accin enzimtica y,
sin embargo, siendo especficos para las distintas reacciones enzimticas segn el apoenzima al que
estn unidos. Muchos coenzimas son vitaminas, lo cual significa que no pueden ser sintetizados por el
organismo y deben ser incorporados en la dieta como tales o como sustancias transformables en
vitaminas, es decir, provitaminas.
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Los principales grupos de coenzimas son los siguientes:

Adenosn-fosfatos:
Qumicamente son nucletidos de A que pueden tener 1, 2 o 3 grupos fosfato lo cual da lugar,
respectivamente, al AMP, ADP y ATP.
Su importancia radica en los enlaces que unen las molculas de Pi ya que son enlaces ricos en
energa y cada vez que se rompe uno de ellos se libera energa, aproximadamente 7Kcal/mol. En
consecuencia, la transformacin de ATP en ADP y de ste en AMP (hidrlisis) supone liberacin de
energa, mientras que la transformacin inversa (fosforilacin) representa almacenamiento de
energa.
Constituyen pues los ms importantes acumuladores biolgicos de energa, la cual pueden adems
ceder con facilidad a medida que se liberan molculas de Pi.
Piridn-nucletidos:
Estn constituidos qumicamente por un dinucletido formado por un nucletido de A y otro que
lleva como base nitrogenada una vitamina del grupo B (la Vit B5 o Vit PP o nicotinamida).
Existen dos tipos, el NAD (nicotinamida-adenn-dinucletido) y el NADP (nicotinamida-adenn-
dinucletido-fosfato) y ambos pueden encontrarse en estado oxidado (NAD+, NADP+) o reducido
(NADH, NADPH).
Son coenzimas importantes en el metabolismo como transportadores de H+, ya que fijan sobre ellos
H+ que quitan a algn compuesto (al que por tanto oxidan) para luego cederlos a otro (al que
reducen) quedando libres para actuar de nuevo.
Flavn-nucletidos:
La parte activa de sus molculas es una vitamina del grupo B (la Vit B2 o riboflavina).
Existen dos tipos, el FMN (flavn-mononucletido) que es un nucletido de flavina
(ribosa+flavina+Pi) y el FAD (flavn-adenn-dinucletido) que est formado por dos nucletidos
unidos, uno de flavina y otro de A.
Se puede encontrar tambin en dos estados, oxidado (FMN, FAD) o reducido (FMNH2, FADH2).
Actan de forma semejante a los piridn-nucletidos, es decir, como deshidrogenasas, captando y
cediendo H+ que fijan a la molcula de riboflavina.
Coenzima A (CoA):
Formado por un nucletido de A unido a una vitamina del grupo B (la Vit B3 o cido pantotnico),
unida a su vez a otra molcula, el -aminoetanotiol.
Debido a que el grupo reactivo es el tiol terminal, se suele abreviar como CoA-SH.
Su funcin cataltica es la de transportador transitorio de grupos acilo gracias a que reacciona con
los cidos mediante el grupo tiol formando tiosteres.
Ferroporfirinas:
Poseen un anillo porfirnico en cuyo centro se encuentra un tomo de hierro, semejante a la
hemoglobina.
Son los coenzimas de los citocromos y citocromooxidasas cuya funcin es transportar electrones en
las cadenas de transporte electrnico hasta fijarlos en el O2 que acta como aceptor final de los
mismos en el proceso respiratorio. Este transporte electrnico corre precisamente a cargo del
tomo de Fe que pasa de Fe3+ a Fe2+ al cargarse con un electrn y viceversa al soltarlo.
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VITAMINAS:
Algunas vitaminas son necesarias para la actuacin de determinados enzimas, ya que funcionan como
coenzimas que intervienen en distintas rutas metablicas y, por ello, una deficiencia en una vitamina
puede originar importantes defectos metablicos, como puede verse en la tabla:
VITAMINAS FUNCIONES Enfermedades carenciales
Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la
C (cido ascrbico) Escorbuto
sntesis de colgeno
Coenzima de las descarboxilasas y de las enzimas que
B1 (tiamina) Beriberi
transfieren grupos aldehdos
Dermatitis y lesiones en las
B2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
mucosas
B3 (cido pantotnico) Constituyente de la CoA Fatiga y trastornos del sueo
B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra
Interviene en reacciones de transferencia de grupos
B6 ( piridoxina) Depresin, anemia
amino.
B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa
Coenzima de las enzimas que transfieren grupos
Biotina Fatiga, dermatitis...
carboxilo, en metabolismo de aminocidos.

CLASIFICACIN GENERAL DE LOS ENZIMAS:

Los enzimas se clasifican en 6 grupos en funcin de la accin que realizan.
Para denominar un enzima se utiliza generalmente el nombre del sustrato sobre el que acta con la
terminacin -asa (por ej. sacarasa).
Algunos enzimas, sin embargo, siguen conservando su nombre antiguo, por ej. tripsina.
Los principales tipos de enzimas son:
Oxidoreductasas: regulan reacciones donde se produce una oxidacin o una reduccin del
sustrato. Son propios de la cadena respiratoria. Dentro de ellas destacan las deshidrogenasas y las
oxidasas.
Transferasas: transfieren radicales de un sustrato a otro sin que en ningn momento quede libre
dicho radical.
Hidrolasas: Rompen enlaces con la introduccin de los componentes de una molcula de agua.
Liasas: Rompen enlaces C-C, C-N o C-O con prdida de grupos funcionales y con la aparicin
generalmente de dobles enlaces. No interviene el agua.
Isomerasas: transforman el sustrato en otra molcula ismera.
Ligasas o Sintetasas: catalizan la formacin de enlaces mediante la hidrlisis del ATP.
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CINTICA ENZIMTICA:
En toda reaccin enzimtica intervienen por una parte el enzima y por otra el sustrato, que es la
sustancia que, catalizada por el enzima, se convierte en un producto o productos.
Los enzimas tienen un tamao mucho mayor que los sustratos sobre los que actan.
En una primera fase el sustrato se acopla por adsorcin (fijacin a la superficie) al centro activo del
enzima formndose un complejo enzima-sustrato (ES).
El sitio cataltico del centro activo acta entonces sobre el sustrato transformndolo en los
productos, que se separan del enzima; ste puede volver a unirse a otra molcula de sustrato para
provocar sobre ella una nueva reaccin enzimtica.
Esta forma de actuar los enzimas explica por qu cantidades pequesimas de ellos pueden catalizar
grandes masas de sustratos, pues no se gastan en su accin, recuperndose al final de la reaccin que
catalizan.
Los enzimas son especficos, es decir, cada uno de ellos acta solamente sobre un determinado sustrato.
Actualmente se considera que la especificidad enzimtica radica en la naturaleza de los aminocidos de
fijacin del centro activo. Una vez realizada la fijacin del sustrato a dichos aminocidos, el enzima posee
una considerable libertad para modificar su forma y amoldarse parcialmente sobre el sustrato, de tal
manera que el sitio cataltico quede correctamente situado para actuar. Es decir, no existe una adaptacin
predeterminada, sino una adaptacin inducida por los aminocidos de fijacin del enzima.

VELOCIDAD DE LA REACCIN CATALIZADA ENZIMTICAMENTE

La reaccin enzimtica se desarrolla a una velocidad que, en principio, es directamente proporcional a la
cantidad de sustrato, pero slo hasta un cierto lmite. Si se mantiene constante la cantidad de enzima y se
aumenta progresivamente la concentracin de sustrato, el enzima ir pasando al complejo ES y la
velocidad de reaccin aumentar progresivamente con rapidez hasta que todo el enzima se encuentre en
forma de complejo ES y est, por tanto, saturado. En este momento la velocidad de la reaccin ser
mxima y un incremento mayor de sustrato no lograr acelerar ms la reaccin enzimtica.
En la prctica, suele manejarse no la velocidad mxima, sino la semimxima que es aquella que se da
cuando la mitad del enzima presente se halla en forma de complejo ES y la otra mitad libre.

Vel oci dad de

En este caso se cumple la siguiente relacin:
K se denomina
E S 1
reaccin
constante de Michaelis
KM VMAX
ES 2 (KM) y representa la
concentracin de
Vmax sustrato para la cual la velocidad de la reaccin es igual
a la mitad de la velocidad mxima.
Una KM alta quiere decir, por tanto, que para conseguir
Vsemimax
la velocidad semimxima se requiere una elevada
concentracin de sustrato, lo que prueba que el enzima
no tiene una gran afinidad por el sustrato y actuar con
KM [S preferencia sobre otro sustrato.
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REGULACIN DE LA ACTIVIDAD ENZIMTICA:

La cintica de la reaccin enzimtica puede verse modificada por diversos factores que modulan la
actividad de los enzimas, en unos casos activando su accin cataltica, en otros inhibindola. Los
principales factores son:
a) Temperatura: la velocidad de las reacciones enzimticas puede variar en funcin de la
temperatura. A medida que sta aumenta, tambin aumenta la actividad enzimtica hasta llegar
a un punto ptimo en que dicha actividad es la mxima. Pero si sigue elevndose la temperatura,
llega un momento en que el enzima se desnaturaliza y cesa su actividad.
b) pH: un enzima slo acta dentro de unos lmites de pH. Entre ellos est el llamado pH ptimo
en el que la reaccin alcanza su mxima eficacia. Sobrepasados los lmites de pH, el enzima se
desnaturaliza.
c) Proenzimas: los enzimas son, a veces, sintetizados en una forma catalticamente inactiva
llamada proenzima o zimgeno. La transformacin de ste en enzima activo se consigue por la
prdida de algunos aminocidos de su molcula que hacen variar su estructura de tal manera
que se logra organizar el sitio cataltico. Esta transformacin de proenzima en enzima es
catalizada a su vez por otros enzimas. Por ejemplo, el enzima tripsina se elabora en el pncreas
en forma del proenzima tripsingeno, el cual se transforma en tripsina gracias al enzima
enteroquinasa.
d) Sustancias inhibidoras: se trata de compuestos qumicos que logran inhibir en menor o mayor
medida, incluso anular, la actividad de un enzima sin destruirlo. Este hecho las distingue de las
sustancias inactivadoras. La accin inhibidora puede ser de dos tipos:
INHIBICIN COMPETITIVA:
Se debe a que el inhibidor tiene una
molcula tan parecida a la del sustrato que
logra unirse al centro activo del enzima.
Como el enzima no puede actuar sobre l,
permanece unido sin separarse impidiendo
que el sustrato ocupe el centro activo.
(INHIBIDOR 2)
Inhibicin no competitiva:
Se debe a que el inhibidor se une de tal
manera a los aminocidos de fijacin del
centro activo que impide que el sustrato
llegue al sitio cataltico. (INHIBIDOR 1)
Tanto la inhibicin competitiva como la no-competitiva son reversibles. Sin embargo existe
tambin una inhibicin irreversible o envenenamiento que tiene lugar cuando el inhibidor se fija
permanentemente al centro activo del enzima inutilizndolo.
e) Alosterismo: es la propiedad que poseen algunos enzimas (llamados alostricos) de modificar
su actividad cuando su estructura terciaria se transforma por una molcula orgnica que se une
en un punto diferente del centro activo denominado punto alostrico. Esta molcula orgnica es
diferente del sustrato habitual del enzima y se llama efector alostrico.
El alosterismo desempea un papel esencial en los procesos de regulacin gentica y constituyen
el principal sistema regulador de los ciclos bioqumicos.
Los enzimas alostricos se encuentran frecuentemente en las encrucijadas de varias rutas
metablicas y son los que regulan la continuacin por una u otra va de la ruta.