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AMINOCIDOS
Aminocidos Apolares
Aminocidos cidos
Sua caracterstica principal, que sua cadeia lateral (R) atua como doadores
de prtons.
Aminocidos Bsicos
Vemos na figura acima a ligao entre dois aminocidos, mas repare que
as extremidades dos aminocidos ainda podem reagir com outros aminocidos,
formando cadeias de tamanhos variados, desde muito pequenos com dois ou
trs milhares de resduos de aminocidos at grandes cadeias. Essas ligaes
so muito estveis, tendo meia-vida mdia de sete anos nas condies
intracelulares e, por conveno, o terminal amino sempre representado
esquerda, de onde comeamos a dar o nome para a cadeia de aminocidos.
Quanto nomenclatura, dois aminocidos unidos pela ligao
peptdica so ditos dipeptdeos, trs aminocidos nas mesmas condies
formam um tripeptdeo, e assim segue at que alguns aminocidos unidos
passam a ser chamados de oligopeptdeos. Muitos aminocidos unidos formam
um polipeptdeo, e embora muitas vezes os termos se confundam, quando o
peso molecular do composto ultrapassa os 10.000 Da, temos uma protena.
Muitos peptdeos apresentam importante biolgica e isso independe de
seu tamanho. O aspartame, um conhecido adoante artificial, por exemplo,
formado pelo dipeptdeo L-aspartil-L-fenilalanil metil ster. Alguns hormnios
so peptdeos pequenos tambm, e mesmo em concentraes muito baixas
exercem seus efeitos, por exemplo, a ocitocina, que contm nove resduos de
aminocidos e responsvel por estimular as contraes uterinas durante o
parto.
Ainda, alguns polipeptdeos pequenos (ou oligopeptdeos) tambm
possuem importncia biolgica, como o glucagon, um hormnio pancretico,
composto por 29 resduos e a corticotropina, um hormnio de 30 resduos de
aminocidos da glndula hipofisria anterior que estimula o crtex adrenal. Em
geral, os peptdeos no ultrapassam 2.000 resduos de aminocidos (e aqui j
temos uma protena!), mas a titina, uma constituinte do msculo de vertebrados
chega a 27.000 resduos.
Quanto importncia biolgica dos aminocidos, alm da sua
participao na composio de todos os produtos descritos anteriormente,
temos tambm as funes especializadas dos aminocidos. Essas incluem a
utilizao dos aminocidos como mensageiros qumicos na comunicao entre
clulas. Por exemplo, a glicina, o GABA e a dopamina so neurotransmissores,
j a histamina um potente mediador local em reaes alrgicas, e a tiroxina
um hormnio tireideo, que contm iodo e que geralmente estimula o
metabolismo em vertebrados.
EXERCCIOS DE FIXAO
PROTENAS
Estrutura secundria:
Como as ligaes peptdicas podem sofrer rotaes afim de minimizar a
energia em contato com o meio em que se encontram, os aminocidos
prximos entre si sofrem um arranjo espacial, resultando nas estruturas
secundrias. Muitas vezes os arranjos secundrios ocorrem de forma regular,
isto , os ngulos das ligaes se repetem ao longo de um segmento da
protena, resultando em estruturas cilndricas estabilizadas por ligaes de
hidrognio entre os resduos de aminocidos (-hlice) ou em estruturas
achatadas e rgidas por ligaes de hidrognio entre regies vizinhas (folha -
pregueada). Uma ilustrao destas duas possibilidades de estrutura secundria
das protenas apresentada a seguir.
Estrutura terciria:
Ligaes de hidrognio e pontes dissulfeto, alm de interaes hidrofbicas e
eletrostticas, estabilizam as estruturas secundrias resultando em um
enrolamento desta. Esta estrutura o dobramento final da protena, sendo
caracterizada por ligaes entre regies de longa distncia entre os
aminocidos (lembre-se que na estrutura secundria as ligaes ocorrem a
curta distncia). Como as sequncias de aminocidos so diferentes, as
protenas apresentam estruturas tercirias diferentes, responsveis por
diferentes efeitos biolgicos.
Correlao Clnica: Dobramento inadequado das protenas Amiloidoses
O dobramento proteico um processo demonstram uma conformao
complexo de tentativa e erro, que algumas caracterstica de folha pregueada na
vezes podem resultar em molculas forma de fibrilas no ramificadas. Esse
dobradas de forma imprpria. Essas peptdeo, quando agregado na
protenas dobradas de forma imprpria so configurao de folha pregueada,
normalmente marcadas e degradas dentro neurotoxico e constitui o principal evento
das clulas. Entretanto, esse sistema de patognico que leva ao prejuzo cognitivo
controle de qualidade no perfeito, e caracterstico da doena. O peptdeo
agregados intra ou extracelulares de amiloide A, depositado no crebro em
protenas inadequadamente dobradas decorrncia da doena de Alzheimer,
podem se acumular, especialmente durante derivado por clivagem proteoltica de uma
o envelhecimento. Depsitos dessas protena maior, a protena percursora
protenas com dobramento inadequados amiloide uma protena com um nico
esto associadas a algumas doenas e so domnio transmembrana, expressa na
denominadas amiloidoses. superfcie de clulas neurais e em outros
O dobramento inadequado de protenas tecidos. Os agregados contendo o peptdeo
pode ocorrer espontaneamente ou pode Aformam a placa de amiloide, encontrada
ser causado por uma mutao em um no parnquima cerebral e ao redor dos
determinado gene, o que produz uma vasos sanguneos. A maioria dos casos de
protena alterada. Alm disso, algumas doena de Alzheimer no de origem
protenas aparentemente normais, aps gentica, embora pelo menos cinco a dez
uma clivagem proteoltica anormal, podem por cento dos casos tenham origem
assumir um estado conformacional familiar. Um segundo fator biolgico
especfico, que leva formao de longos envolvido no desenvolvimento da doena
feixes de protenas fibrilares, constitudos de Alzheimer o acmulo de emaranhados
de folhas pregueadas. Essas protenas neurofibrilares no interior de neurnios. Um
agregam-se espontaneamente, e o componente chave desse emaranhado de
acmulo desses agregados insolveis, fibras a forma anormal da protena tau,
denominados amiloides, tem sido implicado que na forma saudvel, auxilia na
em muitas doenas degenerativas organizao da estrutura microtubular. A
especialmente na doena de Alzheimer, protena tau defeituosa, entretanto, parece
uma doena neurodegenerativa bloquear as aes de sua forma
relacionada idade. O componente equivalente normal.
predominante da placa amiloide que se
acumula na doena de Alzheimer um
peptdeo formado por 40 a 42 resduos de
aminocidos, denominados amiloides
(A). Os mtodos de cristalografia de raios
X e espectroscopia de infravermelho
Estrutura quaternria:
Esta estrutura menos comum, mas ocorrem quando a protena composta
por mais de uma cadeia polipeptdica, unidas entre si pelas ligaes qumicas
citadas anteriormente, podendo resultar em funes diferentes para a estrutura
resultante. Um exemplo clssico de estrutura quaternria a hemoglobina,
formada por quatro cadeias polipeptdicas.
Protenas Conjugadas
Fatores Alostricos
A capacidade da Hb de ligar
reversivelmente ao O2 afetada pela
pO2 (devido a interao heme-heme,
ou seja, quanto mais molculas de
O2 a Hb se liga, mais afinidade as outras cadeias da molcula de Hb tem pelo
O2), pelo pH, pela pCO2, e pela disponibilidade de 2,3-bifosfoglicerato.
A liberao de O2 pela Hb, aumentada quando o pH diminui ou quando
esta presente em uma presso parcial de CO2 aumentada. Nos dois casos, h
uma alterao da molcula de Hb para a conformao T, permitindo assim a
liberao rpida do O2. Esse situao denominado de efeito Bohr.
A afinidade da molcula de Hb por O2 responde a pequenas alteraes
de pH entre os pulmes e tecidos que consomem O 2, tornando a Hb um
transportador de O2 eficiente.
O 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) um importante regulador da ligao
de O2 Hb, ele sintetizado como um intermedirio da rota glicoltica. Em
situaes de hipxia h aumento nas concentraes de 2,3-BPG. Essa
molcula se liga Hb, resultando em uma rpida descarga de O 2 nos capilares
dos tecidos.
EXERCICIOS DE FIXAO
a) um polissacardeo..
b) um cido nucleico.
c) um lipdio.
d) uma protena
e) uma cetose.
d) se I e II estiverem corretas.
ENZIMAS
1.CATLISE
Cada enzima tem uma regio especial na qual uma parte ou toda a
molcula do reagente pode se adaptar. A molcula do reagente que alterada
pela enzima chamada de substrato.
Esta regio especial da enzima que se une ao substrato chama-se
stio de ligao, stio ativo ou centro ativo da enzima.
Quando o substrato se fixa nesta regio, forma-se uma combinao
temporria, chamada complexo enzima-sustrato. (Exemplo o modelo
chave-fechadura)
Quando o substrato se liga a enzima , ele fica exposto ao centro ativo
da enzima.
A catlise pode acontecer de algumas maneiras :
A interao do substrato com a enzima induz mudana na
conformao da enzima. Esta mudana induzida, posiciona melhor as cadeias
laterais da enzima no sitio ativo. Ao mesmo tempo esta mudana contorce o
substrato, enfraquece ligaes e torna a reao mais fcil. As cadeias laterais
da enzima podem doar ou receber prtons, ou formar temporariamente
ligaes covalentes. Todos estes fatores reduzem a energia necessria para a
reao ocorrer, chamada de Energia de ATIVAO.
A catlise enzimtica diminui a barreira energtica entre os reagentes e
os produtos.
As enzimas reduzem a energia de ativao, aumentando o n de
molculas prontas para reagir.
Mas para que ocorra uma reao qumica entre duas substncias
orgnicas que esto na mesma soluo preciso fornecer uma certa
quantidade de energia, geralmente, na forma de calor, que favorea o encontro
e a coliso entre elas. A energia tambm necessria para romper ligaes
qumicas existentes entre os tomos de cada substncia, favorecendo, assim a
ocorrncia de outras ligaes qumicas e a sntese de uma nova substncia a
partir das duas iniciais.
Essa energia de partida, que d um empurro para que uma reao
qumica acontea, chamada de energia de ativao e possui um determinado
valor.
Vejamos agora como se comporta a reao de acordo com o grfico a
seguir
Repare em azul no grfico a seguir, com a presena da enzima como
essa energia de ativao diminui. Ou seja, A enzima provoca uma diminuio
da energia de ativao necessria para que uma reao qumica acontea e
isso facilita a ocorrncia da reao.
3. INIBIDORES ENZIMTICOS