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Uberaba MG
09/12/2016
1. INTRODUO
As reaes enzimticas so muito importantes em alimentos, pois dependendo
delas no somente h formao de compostos altamente desejveis, como tambm
indesejveis.
Quando se tem uma clula viva e reaes que deveriam ocorrer lentamente a
uma determinada temperatura, ocorrem rpido, isso evidncia da presena de
enzimas. Que diferem de catalisadores inorgnicos pelo fato de serem substncias
muito mais complexas.
Louis Pasteur, no sculo XIX, descobriu a existncia de enzimas e concluiu que
a fermentao do acar em lcool pela levedura catalisada por fermentos. Em
1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o acar
em lcool e provou que as enzimas envolvidas na fermentao continuavam
funcionando mesmo quando removidas das clulas vivas.
O incio da bioqumica e da biologia estrutural, reas que buscam compreender
o funcionamento das enzimas nvel molecular, veio a partir da cristalizao de
enzimas purificadas, permitindo que as suas estruturas moleculares pudessem ser
analisadas por cristalografia de raios X.
Enzimas so protenas com uma estrutura qumica especial, contendo um centro
ativo e algumas vezes um grupo no proteico. Em alguns casos, as enzimas podem
estar ligadas a molculas orgnicas de baixo peso molecular, ou ons metlicos, cuja
funo ativar as enzimas a eles ligados.
A complexidade das estruturas qumicas faz com que a cristalizao seja difcil,
mesmo sendo substncias slidas. Algumas excees so solveis em gua ou lcool
diludo. So inativadas pelo calor e essa talvez seja a restrio mais importante desses
compostos em relao a tecnologia de alimentos.
Em prol da melhor comunicao entre a sociedade cientfica so estabelecidas
normas de nomenclatura para as enzimas. Cada uma descrita por 4 algarismos,
onde cada algarismo tem sua representatividade, como explicado a seguir.
Para melhor organizao das substncias, as enzimas foram classificadas em
sete grupos principais representados no primeiro algarismo, indicando que reao
catalisada (classe): oxidoredutases, transferases, hidrolases, liases, esterases,
isomerases e ligases. Cada uma dessas classes dividida em subclasses, as quais
contm especificidades mais restritas como a funo envolvida, representadas pelo
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segundo algarismo. A exatido em relao ao tipo de atividade enzimtica, indicando
o grupo receptor ou o substrato dada pelo terceiro algarismo e o quarto o nmero
da enzima dentro da sua subclasse.
Frequentemente enzimas so desenvolvidas e catalogadas, devido alta
especificidade de suas aes.
2. TIPOS DE ENZIMAS
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As amilases, que tambm esto dentro das esterases, esto divididas em dois
grupos: -amilases e -amilases. As -amilases removem unidades de maltose e so
encontradas em plantas mais altas como malte de cevada, trigo, batata-doce e feijo
de soja. So importantes no processo de assar e tambm na destilao. J a
glucoamilase remove unidades de glicose sucessivamente e o produto formado
constitudo apenas de glicose, diferenciando-a da e -amilase. encontrada em
bactrias e na indstria pode ser utilizada na produo de xaropes de milho e glicose.
Outra enzima importante a lactase, encontrada nas clulas da membrana
mucosa intestinal. Algumas pessoas no possuem essa enzima, sendo intolerantes
lactose, ou seja, no digerem leite e seus derivados corretamente.
As enzimas ppticas tm muitas aplicaes na indstria, como o tratamento de
sucos de frutas e bebidas, j que auxiliam na filtrao e clarificao. Uma
caracterstica interessante que sua presena em frutas e legumes causa o
amolecimento.
3. CINTICA ENZIMTICA
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Figura 1 - Efeito do pH, temperatura, concentrao da enzima e concentrao de
substrato sobre a taxa inicial de reaes catalisadas por enzimas em soluo.
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O processo de rompimento da estrutura das enzimas chamado desnaturao.
A estrutura consiste em cadeias polipeptdicas dobradas mantidas juntas por foras
moleculares fracas. Isso ocorre quando as enzimas so expostas a condies
diferentes s que foram produzidas, como variao na temperatura e pH, fazendo com
que percam sua estrutura tridimensional e expandindo o volume pelo desdobramento
da cadeia. Esse fenmeno pode ser reversvel ou no, dependendo da severidade da
deformao.
Os enzimologistas moleculares podem mudar as estruturas das enzimas para
melhorar as propriedades de transformao tecnolgica, tais como resistncia ao
calor, definio de pH timo, resistncia aos inibidores catalticos e at mesmo
preferncia de substratos. Esse estudo chamado de engenharia de protenas, ou
engenharia proteica e importante por aumentar a eficincia dos processos.
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No Quadro 1, pode-se avaliar como condies especficas influenciam na
estabilidade de enzimas em sistemas alimentcios.
O Quadro 1 se faz muito til, pois atravs dele possvel analisar e tomar
decises a respeito do comrcio e do uso das enzimas. No entanto, como a maioria
dos alimentos heterogneo (constitudo por variados compostos), a tendncia que
qualquer substncia adicionada seja concentrada por afinidade, osmose ou
solubilidade diferencial em determinada fase do alimento. Dessa forma, necessrio
que sejam feitos estudos baseados nessa hiptese, para evitar custos elevados
baseados na hiptese da homogeneidade.
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comercializadas tanto isoladas como em preparaes comerciais, onde podem ser
obtidas a partir de fontes animal, microbiana ou vegetal.
Porm em tais preparaes no existe apenas a enzima especfica, a qual est
impressa no rtulo, mas tambm uma variedade de enzimas produzidas pelo mesmo
organismo de origem, que podem causar efeitos colaterais adversos para o
consumidor. Assim, nota-se uma interao entre a enzima e o substrato mais
complexa nesse tipo de preparo, resultando em um comportamento no muito
previsvel.
Uma certa quantidade de enzima necessria para converter o substrato pode ser
medida em Unidades de Enzima, que pode ser expresso como a quantidade de
enzima que ir catalisar a transformao de um micromol por minuto, em um sistema
simples como a International Union of Biochemistry Unit (U), ou como a quantidade
de enzima que catalisa a transformao de um milimol por segundo, utilizando a
unidade Katal (Kat), segundo o SI.
Entretanto, devido a heterogeneidades dos sistemas enzimtico, como o caso
do amido de milho, que possui pesos moleculares muito variveis de lote para lote, se
torna praticamente impossvel estabelecer um padro para a dosagem de enzima
necessria.
Assim, fica evidente que no existe uma forma simples e eficiente para pr-
definir a quantidade de enzima que dever sem adicionada para determinada matria-
prima no processamento de alimentos.
Muitos setores da indstria alimentcia faz o uso de enzimas para garantir uma
determinada caracterstica ao produto final, garantir sua conservao ou melhorar um
processo industrial. Por vezes, a deteco da atividade de uma enzima em um produto
serve como uma indicao de que alguma etapa de processamento no foi realizada
da forma adequada.
8.1 PANIFICAO
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destes acontea de forma adequada. Alm disso, garante textura agradvel ao miolo,
viscosidade e maciez massa e melhora a qualidade da tostagem do po.
As proteases das farinhas tm um pH timo geralmente prximo de 4,0, porm
o pH de trabalho em torno de 7,0. Desta forma, sua atividade apresenta uma queda
significativa aliada presena de alguns sais inibidores das proteases. Por isso,
necessria a adio das proteases massa. Os efeitos da adio de proteases so
diversos como por exemplo a modificao da elasticidade e textura do glten
ocasionando um volume adequado ao po. Elas so usadas na etapa de fermentao
para ter maior contato com o glten e reduzir o tempo de mistura por hidrolisar as
protenas e permitir um rearranjo das molculas.
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8.3 LATICNIOS
9. CONCLUSO
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REFERNCIAS
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