Le Biomolecole

I parte

Lezioni d'Autore
di Giorgio Benedetti
LE BIOMOLECOLE

Le biomolecole, presenti in tutti gli esseri viventi, sono

molecole composte principalmente da carbonio,
idrogeno, azoto e ossigeno.
Dal punto di vista strutturale e funzionale e della
composizione chimica, i biopolimeri vengono
generalmente divisi in quattro classi principali: lipidi,
proteine, polisaccaridi e acidi nucleici.
Essi svolgono un ruolo essenziale come ad esempio,
nel fornire energia allorganismo, nella riparazione e
crescita dei tessuti, nel movimento muscolare,
nellattivit del sintema nervoso e ormonale e
nelleliminazione delle sostanze di scarto.
Molte biomolecole sono macromolecole (biopolimeri).
LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE

Ci che tutte le macromolecole biologiche e gli

assemblaggi lipidici hanno in comune che essi
adottano strutture tridimensionali definite che sono la
chiave delle loro funzioni.
La struttura tridimensionale della macromolecola pu
essere descritta in termini di configurazione e
conformazione.
La configurazione corrisponde alla disposizione spaziale
permanente degli atomi ed determinata dalla presenza di
doppi legami (isomeria geometrica) o di centri chirali attorno
ai quali sono disposti i gruppi sostituenti (stereoisomeria).
La conformazione rappresenta invece la disposizione
spaziale che i vari gruppi possono assumere per rotazione
interna ai legami semplici senza la rottura di alcun legame.
LA VERSATILIT DELLE PROTEINE

La relazione tra struttura e funzione particolarmente

evidente nelle proteine che sono molecole formate da
amminoacidi.
Gli amminoacidi sono composti bifunzionali contenenti
un gruppo amminico (-NH2) e un gruppo carbossilico (-
COOH) legati allo stesso atomo di carbonio e che
differiscono luno dallaltro per la catena laterale (-R).

Le proteine si trovano in ogni cellula e

sono fondamentali sia dal punto di
vista funzionale che strutturale.
Esistono migliaia di differenti tipi di
proteine ognuna delle quali svolge un
proprio ruolo.
ESEMPI DI FUNZIONE DELLE PROTEINE

Tre esempi di funzioni svolte dalle proteine

Catalisi:
quasi tutte le reazioni in una cellula vivente sono
catalizzate dalle proteine enzimatiche
Trasporto:
alcune proteine trasportano diverse sostanze come
lossigeno, ioni, piccole molecole
Trasferimento dellinformazione:
per esempio ormoni come linsulina che controlla la
quantit di zucchero nel sangue
STRUTTURA GENERALE DELLE PROTEINE

Le proteine sono le macromolecole biologiche pi

abbondanti nelle cellule e sono sempre formate dalla
stessa serie di 20 amminoacidi sia che appartengano
alle specie batteriche che agli organismi superiori.
A causa della disposizione tetraedrica del carbonio,
tutti gli amminoacidi, ad eccezione del pi semplice, la
glicina (il gruppo R=H), posseggono un carbonio
asimmetrico.
Dei due possibili stereoisomeri
che si trovano nelle proteine
idrolizzate solo uno due
enantiomeri, quello definito L,
presente e la configurazione la
stessa per tutti gli amminoacidi
LA STRUTTURA DELLA PROTEINA
Le molecole di amminoacidi nelle proteine sono legate
insieme attraverso reazioni di condensazione con
eliminazione di una molecola dacqua e la formazione
del legame chiamato peptididico
La sequenza di amminoacidi nella catena polipeptidica
costituisce la struttura primaria di una proteina.

Potendo un amminoacido
legarsi ad altri 19 diversi, il
numero delle combinazioni
cresce rapidamente
allaumentare delle
dimensioni della catena.
STRUTTURA E FUNZIONE DI UNA PROTEINA

Il ruolo di ogni proteina dipende dalla sua forma

tridimensionale.
Tra tutte le conformazioni che una proteina che
contiene centinaia di atomi pu assumere, solo una
(o poche) sono quelle che predominano nelle
condizioni biologiche.
Quando una proteina in uno di questi stati
conformazionali funzionali detta nativa.
Il legame peptidico presenta un carattere di doppio
legame tra C e N che ne impedisce la libera rotazione
e porta i sei atomi del gruppo peptidico ad essere
coplanari
Lo scheletro della catena polipetidica si pu quindi
considerare come una serie di piani rigidi in cui i piani
consecutivi hanno in comune un legame CC o NC
LA GEOMETRIA DELLA CATENA
La conformazione della proteina
determinata dai due angoli diedri,
e , che riflettono le rotazioni
intorno a ciascuno dei due legami
(NC per e C C per ) che
si ripetono lungo lo scheletro della
molecola e che possono assumere
solo alcuni valori .
Molti valori di e non
sono permessi per motivi di
impedimento sterico tra gli
atomi dello scheletro e le
catene laterali .
In base ai raggi atomici
degli elementi della catena,
sono possibili soltanto valori
di e che cadono in
alcune zone del cosiddetto
grafico di Ramachandran
LA STRUTTURA SECONDARIA

Le disposizioni regolari della catena polipeptidica

principale vengono definite con il termine di struttura
secondaria.
Esse sono stabilizzate da legami idrogeno fra il gruppo
amminico e il gruppo carbonilico della catena
principale.
Si possono distinguere tre tipi principali di strutture
secondarie: elica , foglietto e reverse turn.
I segmenti di catena polipeptidica che non formano
strutture secondarie assumono la conformazione
chiamata loop o random coil, struttura non ripetitiva
n regolare, spesso priva di legami idrogeno tra gli
aminoacidi che la compongono.
LE STRUTTURE SECONDARIE DELLE PROTEINE: -ELICA

L -elica presenta un
avvolgimento destrorso
ed caratterizzata da
un angolo = -57 ed
un angolo = -47, che
corrispondono alla
posizione nel quadrante
in basso a sinistra del
plot di Ramachandran.

Ogni giro delica contiene 3,6 residui ed ogni

amminoacido si estende per 1,5 lungo la catena
determinando un passo dellelica pari a 5,4 .
STRUTTURA SECONDARIE DELLE PROTEINE: FOGLIETTO BETA

Le catene polipeptidiche sono

disposte luna accanto
allaltra in modo tale che si
possano formare legami
idrogeno tra i gruppi CO di
un filamento e i gruppi NH
del filamento adiacente e
viceversa.

Le catene polipeptidiche possono interagire fra loro a

formare i foglietti in due modi diversi: parallele o
antiparallele a seconda che abbiano lo stesso
orientamento o un orientamento opposto del legame
NH-CO.
FINE