Niveles

estructurales
de las
protenas
Introduccin
En las dos dispositivas siguientes se
observa:

1. La formacin del enlace peptdico

2. Las interacciones dbiles que

mantienen la estructura de un pptido o
protena
 Estructura proteica
Estructura primaria: es la secuencia de los
aminocidos en una cadena polipeptdica,
leda desde el extremo N-terminal hacia el
extremo C-terminal
Estructura secundaria: son arreglos
tridimensionales (conformaciones) en regiones
localizadas de una cadena polipeptdica; se
refiere solo a interacciones del esqueleto
peptdico
Por ejemplo, -hlice y hoja -plegada
-Hlice
-Helix

El giro de la hlice es en el sentido de las manecillas del reloj,

es decir, con giro hacia la derecha
hay 3.6 aminocidos por vuelta
La distancia de repeticin es de 5.4
Cada enlace peptdico es trans y plano
En la hlice , el grupo C=O de cada enlace peptdico est
unido por puente de hidrgeno al grupo N-H del aminocido
que se encuentra 4 lugares ms lejos en la secuencia lineal
Los puentes de hidrgeno C=O----H-N son paralelos al eje de
la hlice
Todos los grupos R apuntan hacia afuera de la hlice
Hlice
En la figura, observe el giro de la
hlice hacia la derecha y la
presencia de los puentes de
hidrgeno que se forman entre los
grupos C=O de un aminocido y
el grupo NH de un residuo que se
encuentra ms alejado en la
secuencia lineal, pero bastante
prximo cuando se forma la
hlice, pues quedan frente a
frente.
Por cada vuelta de la hlice
(360) hay 3.6 residuos de
aminocidos y la elevacin o
repeticin de la hlice tiene una
distancia de 5.4.
Hlice
La figura anterior mostraba el
esqueleto C=O-NH de la
cadena peptdica, mientras que
aqu se seala la presencia de
las cadenas laterales (grupos R)
de los aminocidos (en amarillo).
Observe que los grupos R se
encuentran apuntando hacia
afuera de la cadena del pptido.
Hoja o lmina - Plegada
Hoja plegada
Hoja plegada

Las cadenas polipeptdicas son adyacentes unas a otras y

pueden ser paralelas o antiparalelas
Los grupos R se alternan, primero hacia y despus hacia abajo
del plano
Cada enlace peptdico es trans y plano
Los grupos C=O y N-H de cada enlace peptdico son
perpendiculares al eje de la hoja plegada
Los enlaces de hidrgeno C=O---H-N ocurren entre lminas
adyacentes y perpendiculares a la direccin de la lmina
Alternancia de los grupos R, primero hacia arriba y despus hacia abajo
en las lminas . Esto ocurre para favorecer que las lminas se
acomoden de la mejor manera posible.
La estructura que se muestra corresponde a la fibrona de la seda.
La figura corresponde nuevamente a la fibrona de
la seda.
Te presento una fotografa del gusano responsable de la produccin
de fibrona. S, la seda autntica la produce este dormiln personajito.
Verdad que es fotognico?
 Estructuras 3a y 4a
Estructura terciaria: es el arreglo espacial de
todos los tomos de una cadena polipeptdica
No siempre es posible sealar una distincin clara
entre las estructuras 2 y 3
Estructura cuaternaria: es la asociacin de las
cadenas polipeptdicas para formar agregados
Las protenas se dividen en dos grandes
clases basados en su estructura tridimensional
Protenas fibrosas
Protenas globulares
Resumen de los
niveles estructurales de
las protenas:
Estructura 1:
secuencia de los
aminocidos en la
cadena
Estructura 2: arreglo
local (-hlice y -
plegada)
Estructura 3: arreglo
tridimensional total
(espacial)
Estructura 4:
asociacin de cadenas
polipeptdicas
Eres muy hacha?
La siguiente figura corresponde a una
protena.

Si has comprendido bien la disertacin

anterior y no tienes dudas, entonces
identifica las hlices y las hojas plegadas .

Observars otro tipo de estructura, uno que

sirve de unin entre los motivos principales.
Se conoce como estructura al azar.
 Estructura tridimensional
Las protenas pueden contener en su secuencia
(estructura 1) aminocidos hidroflicos (les
gusta el agua) y aminocidos hidrofbicos (no
les gusta el agua).

En las figuras siguientes vers representada a

una protena importante, el citocromo c de
caballo. Observars en el centro de la figura a
un grupo hemo y, en verde y apuntando hacia la
parte externa de la molcula, a las cadenas R de
los aminocidos hidroflicos, mientras que, en
rojo, se encuentran los aminocidos
hidrofbicos. Podras explicar por qu?
Sigues pensando que eres muy
buenazo para la estructura de
protenas?

Si es as, ah te va otra.
La figura siguiente representa, qu
crees?, pues una protena.
Puedes determinar qu nivel
estructural proteico es altamente
evidente aqu?
 Desnaturalizacin
Desnaturalizacin: es la prdida del orden estructural (2, 3,
4, o una combinacin de estos) lo que provoca que la
protena pierda su actividad biolgica

La desnaturalizacin es causada por agentes

desnaturalizantes como los siguientes:

calor
Cambios drsticos de pH, lo cual altera las cargas sobre las cadenas
laterales, por ejemplo, -COO- a -COOH o -NH+ a -NH
Detergentes como el dodecil sulfato de sodio (SDS) el cual provoca
que se rompan las interacciones hidrfobas
Urea o guanidina, los cuales rompen los puentes de hidrgeno
Mercaptoetanol, que reduce los enlaces disulfuro
 Estructura cuaternaria
Estructura cuaternaria (4a): es la asociacin
de monmeros peptdicos para formar
protenas con mltiples subunidades
ejemplos
Globular Protein Subunits
Alcohol dehydrogenase 2
Triosephos phate is omerase 2
Aldolas e 3
Hemoglobin 2+2
Lactate dehydrogenase 4
Pyruvate kinase 4
Insulin 6
Desnaturalizacin/renaturalizacin
En la figura de enfrente se observa el
proceso de desnaturalizacin de una
protena al aplicar calor. Se rompen las
interacciones ms dbiles como son los
puentes de hidrgeno, las de van der Waals,
hidrfobas, etc, dando por resultado un
pptido carente de actividad biolgica.
El proceso de renaturalizacin se lleva a
cabo bajo condiciones cuidadosamente
controladas para que vuelvan a formarse las
interacciones adecuadas en los sitios
correctos para obtener otra vez un pptido
biolgicamente activo.
 Para continuar
Si no tienes dudas acerca de lo que se
ha estado revisando, es el momento de
que termines con esta presentacin,
tomes un descanso, te relajes y
despus comiences con el tema de
Investigacin en protenas, a lo largo
del cual trataremos las principales
tcnicas de purificacin de las mismas.