PROTEINAS

Generalidades
 Biomoléculas más abundantes  50% de
peso seco
 Construidas por ensamblaje de largas
cadenas de aa con doblamientos específicos
 Forma final muy específica (para ser
funcional)
Proteínas
Carbono
son
Biomoléculas Hidrógeno
Oxígeno
Nitrógeno

Pueden además contener azufre y en algunos tipos de

proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos

C- H- O -N *** S - P - Mg - Cu
 PROTEÍNAS

PÉPTIDO: unión de un bajo número de

aa
OLIGOPÉPTIDO: menor a 10 aa
POLIPÉPTIDO: mayor a 10 aa
PROTEÍNA: más de 50 aa
 Propiedades
SOLUBILIDAD

Las proteicas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular.

La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen
enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua.

Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua (capa de
solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación
(insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres
vivos.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de neutralizar las
variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y por tanto
liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.
 Funciones
 Rigidez estructural 
colágeno (tejido
conectivo, huesos)

Queratina  uñas, pelo

1. Enzimas 
Compuestos que
aceleran reacciones

2. Transporte  Proteínas
transportadoras de
membrana y en sangre (Fe,
O2, colesterol)
• Hormonas  Señales
químicas

• Contracción  Fibras
musculares, cilios,
flagelos, fibras en
mitosis.
• Uniones específicas
 anticuerpos se
unen específicamente
a sustancias extrañas
para que el sistema
inmune las identifique
• Péptidos  < a 50 aa
Oligopéptidos < a 10 aa
Polipéptido > a 10 aa

• Proteína  > a 50 aa
 Enlace Peptídico
• Enlace covalente entre el grupo carboxilo de un aa. y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento
de una molécula de agua.

• Comportamiento similar al de un enlace doble, es decir,

presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano los
átomos que lo forman
 ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
La organización de una proteína viene definida
por cuatro niveles estructurales denominados:
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria.
Cada una de estas estructuras informa de la
disposición de la anterior en el espacio
 ESTRUCTURA PRIMARIA

Secuencia de
aa. de la
proteína.

Nos indica qué aas.

componen la cadena La función de una
polipeptídica y el orden proteína depende de su
en que dichos aas. se secuencia y de la forma
encuentran. que ésta adopte.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposición de la secuencia de aa en el espacio.

Los aas., a medida que van siendo enlazados gracias

a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una
disposición espacial estable, la estructura
secundaria.
• Alfa hélice Se
forma al enrollarse
helicoidalmente
sobre sí misma la
estructura primaria.

• Se debe a la
formación de enlaces
de hidrógeno entre el
-C=O de un
aminoácido y el -NH-
del cuarto aminoácido
que le sigue.
• Beta los aas.
forman una
cadena en forma
de zigzag.
• Presentan esta
estructura
secundaria la
queratina de la
seda o fibroína
 ESTRUCTURA TERCIARIA
• Informa sobre la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí misma originando una
conformación globular.

• Esta conformación globular facilita la

solubilidad en agua y así realizar funciones
de transporte , enzimáticas , hormonales,
etc.
• Enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
1. el puente disulfuro entre los radicales de
aminoácidos que tiene azufre.
2. los puentes de hidrógeno
3. los puentes eléctricos
4. las interacciones hifrófobas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Unión mediante enlaces débiles ( NO
covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico.
• Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero.
• El número de
protómeros varía desde
dos como en la
hexoquinasa, cuatro
como en la
hemoglobina, o muchos
como la cápsida del
virus de la poliomielitis,
que consta de 60
unidades proteícas.
 PROPIEDADES DE
PROTEINAS
• Especificidad.
Por poseer determinada estructura
primaria y una conformación espacial
propia.
• NO todas las proteínas son iguales en
todos los organismos procesos de
rechazo de órganos transplantados.
Desnaturalización

Forma muy abierta y con una interacción

máxima con el disolvente proteína soluble
en agua cuando se desnaturaliza se hace
insoluble en agua y precipita.

• Por cambios de temperatura, variaciones del

pH, altas concentraciones de sales.
 CLASIFICACIÓN DE
PROTEÍNAS
1. HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos

2. HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina grupo
prostético
Holoproteínas
Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
TIPO ESTRUCUTRA FUNCIÓN EJEMPLO
LDH
Lipoproteínas Transportan masivamente VLDL
Proteínas y lípidos
las grasas HDL
Quilomicrones
Hormonas
Glucoproteínas Proteína unida a uno o Inmonuglobulinas
Varias
varios glúcidos Gonadotropina
Ribonucleasa
Forman parte del material
nuclear de las células Cromatina Nuclear, en gran parte
Nucleoproteínas Proteína y ácido
Reproducción celular y en está constituida por
núcleico
la transmisión de factores nucleoproteínas
hereditarios
SOD
Enzimas Hemoglobina
Metaloproteínas Proteína + Ion metálico Proteínas de transporte
como cofactor Almacenamiento Ferritina
Transducción de Señales Calmodulina
Factores de Trnascripción
Aminoácidos
• Todos excepto GLICINA pueden tener dos
isómeros, L y D
En proteínas aa de serie L

Algunos aa de serie D en pared celular

bacteriana

L D
 Aminoácidos con grupo R apolar

Cadenas
hidrofóbicas
Aminoácidos con grupo R apolar
Aminoácidos con grupo R polar SIN carga
Aminoácidos con grupo R polar SIN carga
Aminoácidos con grupo R polar CON carga
Aminoácidos con grupo R polar CON carga