INFOGRAFIA

La infografía es una representación visual de los propios textos; en la que

intervienen descripciones, narraciones o interpretaciones, presentadas de manera
gráfica normalmente figurativa, que pueden o no coincidir con grafismos
abstractos y/o sonidos. La infografía nació como un medio de transmitir
información gráficamente. Los mapas, gráficos, viñetas, etc. son infogramas; es
decir, partes de la infografía, con la que se permite a estos una información
completa aunque pueda ser complementaria o de síntesis.

El término también se ha popularizado para referirse a todas aquellas imágenes

generadas por computadora. Más específicamente suele hacer referencia a la
creación de imágenes que tratan de imitar el mundo tridimensional mediante el
cálculo del comportamiento de la luz, los volúmenes, la atmósfera, las sombras,
las texturas, la cámara, el movimiento, etc.

Estas técnicas basadas en complejos cálculos matemáticos, pueden tratar de

conseguir imágenes reales o no, en cuyo caso se habla de fotorrealismo.

Se basa en poner una imagen en el centro y en sus costados información con

imágenes.
 SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS

Viviana Sabatino – Andrea Lassalle – Silvia Márquez

INTRODUCCIÓN

Una de las características distintivas de las células eucariotas respecto de las procariotas es
su alto grado de compartimentalización. La presencia de un núcleo bien diferenciado, con una
envoltura nuclear que confina el material genético al interior del núcleo, es sólo un aspecto de
la separación espacial de funciones dentro de la organización celular. El citoplasma, a su vez, se
encuentra recorrido en todas direcciones por un sistema de sacos y túbulos, cuyas paredes de
membrana ofician de límite entre la matriz citoplasmática y la luz o cavidad del sistema. Este
conjunto de estructuras membranosas, incluida la envoltura nuclear, se conoce como sistema
de endomembranas (SE) o sistema vacuolar citoplasmático (SVC).

COMPONENTES DEL SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS

Dentro del sistema de endomembranas se distinguen los siguientes elementos:

a) Retículo endoplasmático granular o rugoso (REG o RER). Es un grupo de

cisternas aplanadas que se conectan entre sí mediante túbulos. Presente en todos los tipos
celulares, se halla especialmente desarrollado en las células secretoras de proteínas. El REG
ofrece una cara citosólica tachonada de ribosomas, a los que debe su aspecto rugoso. Los
ribosomas se unen a las membranas del REG por su subunidad mayor, mediante receptores
específicos, las proteínas integrales de las membranas cisternales conocidas como riboforinas.

b) Retículo endoplasmático agranular o liso (REA o REL). Su aspecto es más

tubular y carece de ribosomas. Es poco conspicuo en la mayoría de las células, pero alcanza un
notable desarrollo en las células secretoras de hormonas esteroides.

c) Aparato o complejo de Golgi. Constituido por sacos discoidales apilados, como mínimo
en número de tres, rodeados por pequeñas vesículas. Cada saco presenta una cara convexa y
otra cóncava, esta última orientada hacia la superficie celular. En las células animales se ubica
típicamente entre el núcleo y el polo secretor de la célula, en tanto en las células vegetales
aparece fragmentado en varios complejos denominados dictiosomas o golgiosomas.

d) Envoltura nuclear. Doble membrana que encierra una cavidad, la cisterna perinuclear,
en directa continuidad con la luz del REG, del cual se considera una dependencia. Al igual que
éste, presenta ribosomas sobre la cara citosólica. Durante la división celular se desorganiza y
se fragmenta en cisternas que se incorporan al REG. Al finalizar la división, la envoltura nuclear
se reconstituye a partir de aquél.
 Fig. 5.1 - El sistema de endomembranas

FUNCIONES DEL SISTEMA DE ENDOMEMBRANAS

El sistema de endomembranas es asiento de enzimas que participan en la síntesis de diversos

tipos de macromoléculas: proteínas y glucoproteínas en el REG, lípidos en el REL y glúcidos
complejos en el aparato de Golgi. A la vez, el SVC proporciona una vía intracelular para la
circulación de sus productos y una sección de “empaque” para la exportación de algunos de
ellos. Por último, maneja un sistema de señales que le permite dar a los mismos el destino final
para el cual fueron sintetizados,

ya sea en el interior de la célula o en el medio extracelular. Algo así como un “estampillado”, un

sistema de códigos postales que guía a las moléculas en la dirección correcta.

La vía de tránsito intracelular implica un transporte desde el RE hasta el aparato de Golgi; a

partir de éste hay dos caminos posibles: hacia las vesículas de secreción y desde allí a la
membrana plasmática, o bien hacia los lisosomas.
 Fig. 5.2 - Vías de tránsito intracelular en el SE

El transporte vesicular

El transporte en el SVC se lleva a cabo por medio de vesículas, pequeñas bolsas limitadas por
membrana que se desprenden como brotes de un compartimento dador y viajan por el citosol
hasta alcanzar el compartimento receptor; entonces se fusionan a este último.

Hay varios aspectos que interesa destacar con respecto al transporte vesicular:
 Fig. 5.3- Transporte vesicular

¿Qué transportan las vesículas? Cada vesícula tiene un continente (la membrana) y un
contenido (su naturaleza dependerá de cuál sea el compartimento dador); ambos se desplazan
de un compartimento a otro. Cuando se produce la fusión al compartimento receptor, el
contenido de la vesícula se vuelca al lumen del mismo. La membrana vesicular, por su parte, se
incorpora a la membrana receptora. Si la estructura diana es la membrana plasmática, entonces
el contenido es vertido al medio.

¿Qué mueve a las vesículas? En su trayecto de una cisterna a otra, las vesículas son
movidas por elementos del citoesqueleto.
 Fig. 5.4- Vesículas revestidas

¿Qué causa la brotación? Las vesículas que participan en el transporte, cualquiera sea el
compartimento de origen, son vesículas revestidas. Se entiende por tales a las vesículas que
llevan una cubierta formada por subunidades proteicas ensambladas a modo de enrejado sobre
la cara externa de la membrana vesicular. Dicho revestimiento es adquirido en el momento en
que se produce la gemación o protrusión de la vesícula y es su misma causa: a medida que las
subunidades se ensamblan generan la curvatura de la membrana que da origen al brote. El
revestimiento se desensambla inmediatamente después de la brotación; este paso es necesario,
pues mientras las vesículas se hallan revestidas no pueden fusionarse con otra membrana.

¿Cómo reconocen las vesículas al compartimento receptor? Las membranas de las cisternas
poseen pares de moléculas complementarias: v-SNARE (en la vesícula de transporte) y t-
SNARE (en la cisterna destino o target). La fusión de una vesícula con una cisterna sólo se
produce previo reconocimiento del par v-SNARE /t-SNARE adecuado.
Fig. 5.5 - Reconocimiento del compartimento receptor: v-SNARE = vesicle-SNAP receptor, t-
SNARE = target-SNAP receptor

¿Cómo se mantiene constante la cantidad de membrana en cada

compartimento? Las membranas vesiculares incorporadas a un compartimento receptor
forman un nuevo brote (causado por proteínas de revestimiento) y se desprenden para
regresar al compartimento de origen, como vesículas de reciclaje. El compartimento de origen,
obviamente, ha de poseer las mismas t-SNARE que la cisterna receptora. El reciclaje no sólo
permite mantener constante la cantidad de membrana de los distintos sectores del sistema,
también hace posible que cada uno de ellos conserve su identidad, recuperando las moléculas
que le son propias y le otorgan sus funciones particulares.
 Fig. 5.6- Reciclaje de membrana

¿Puede la membrana transportada permanecer como componente del

compartimento receptor? Sí. De hecho, éste es el mecanismo por el cual las cisternas y la
membrana plasmática incorporan nuevos componentes y crecen.

¿Cómo se corresponden las caras del sistema de endomembranas con las caras
de la membrana celular? Como consecuencia del tránsito vesicular, las moléculas de
membrana sintetizadas en el RE (liso y rugoso) o en el aparato de Golgi, llegan a integrarse a la
membrana celular. Sabemos, por otra parte, que la membrana plasmática es asimétrica: los
componentes lipídicos de ambas monocapas – la citosólica y la extracelular – son diferentes, los
dominios proteicos tienen una orientación definida dentro de la bicapa y los restos glucídicos
de glucolípidos y glucoproteínas sólo se orientan hacia el medio extracelular. ¿Dónde se genera
esta asimetría? Se genera en los compartimientos de origen, donde los componentes de
membrana adoptan su orientación definitiva; luego, el transporte vesicular se limita a mantener
dicha orientación. De esta forma, todo aquello que tiene una posición luminal en el sistema de
endomembranas, pasa a una ubicación extracelular en la membrana celular, en tanto que los
componentes de la cara citosólica del sistema se integran a la cara citosólica de la membrana
celular.
Fig. 5.7- Asimetría de las membranas. Correspondencia entre el SE y la membrana plasmática.

VESÍCULAS REVESTIDAS

Se conocen hasta el momento dos tipos de vesículas revestidas: las vesículas con revestimiento
de clatrina y las vesículas con revestimiento de coatómero.

El revestimiento de clatrina se ensambla a partir de subunidades constituidas por seis cadenas

proteicas enlazadas, los trisqueliones, que forman alrededor de la vesícula un enrejado donde
alternan hexágonos y pentágonos, con el aspecto de una cúpula geodésica. Llevan cubierta de
clatrina las vesículas que brotan del aparato de Golgi hacia los lisosomas, las vesículas de
secreción regulada y las formadas por endocitosis.

El revestimiento de coatómero se forma a partir de las COP (por proteínas del coatómero).
Está presente en las vesículas que viajan del RE al aparato de Golgi, las que realizan transporte
dentro de este complejo, las destinadas a la secreción continua y en todas las vesículas
recicladoras.
Tanto la cubierta de clatrina como la de coatómero se unen a membrana sólo después de que
otra molécula, el ARF (factor de ribosilación del ADP) se haya fijado a la misma. El
revestimiento promueve la deformación de la membrana y la gemación de la vesícula, en tanto
que el ARF le señala dónde y cuándo hacerlo.

Si la cubierta sólo es importante para la gemación -proceso que es básicamente el mismo en

cada orgánulo- ¿por qué necesita diversos tipos de cubierta la célula? La razón más probable es
que la cubierta seleccione la carga que ha de empacarse en cada vesícula. En algunos casos, las
proteínas transportadas se localizan en la membrana, directamente unidas a la cubierta. En
otros, la carga se fija a la cubierta a través de un intermediario, un receptor, localizado en el
espesor de la membrana. El uso de cubiertas distintas posibilitaría el flete de cargas
diferentes desde un mismo punto de origen y desde diferentes departamentos.

Fig. 5.8- Participación de la clatrina y las COP en la selección del cargamento

FUNCIONES DEL RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO LISO

a) Síntesis de lípidos. En las membranas del REL se sitúan las enzimas responsables de la
síntesis de la mayor parte de los lípidos celulares: triglicéridos, fosfoglicéridos, ceramidas y
esteroides. Los precursores para la síntesis provienen del citosol, hacia el cual se orientan los
sitios activos de las respectivas enzimas. Por lo tanto, los lípidos recién sintetizados quedan
incorporados en la monocapa citosólica del REL. Sin embargo, gracias a la participación de las
flipasas del retículo, se logra el movimiento hacia la monocapa luminal de los lípidos
correspondientes, asegurándose de esta forma la asimetría entre ambas capas, que será
mantenida de aquí en más.

b) El REL en las células musculares. El REL actúa como reservorio de calcio, el cual –
frente a la llegada de un estímulo - es liberado al citosol, donde dispara una respuesta
específica. Esta función es particularmente importante en las células musculares. Allí el REL,
que toma el nombre de retículo sarcoplásmico, adopta una conformación muy especializada. El
calcio es liberado frente al impulso nervioso desencadenado por la acetil colina en la unión
neuromuscular, y una vez en el citosol participa en la contracción muscular. Cuando retorna al
REL, por la acción de una bomba de calcio, se produce la miorrelajación.

c) El REL en las células hepáticas. Está involucrado en dos funciones: detoxificación y

glucogenólisis. La detoxificación consiste en la transformación de metabolitos y drogas en
compuestos hidrosolubles que puedan ser excretados por orina.

La glucogenólisis (degradación del glucógeno) tiene lugar en el citosol, donde los gránulos de
glucógeno se encuentran en íntima relación con el REL. El producto de la glucogenólisis, la
glucosa 6-fosfato (glucosa 6-P), es atacada entonces por la glucosa 6-fosfatasa, enzima de la
membranas del retículo. Ésta cataliza la hidrólisis del grupo fosfato, permitiendo así que la
glucosa atraviese la membrana celular hacia el torrente circulatorio. La glucosa 6-fosfatasa no
se expresa en las células musculares, razón por la cual el glucógeno muscular no contribuye a la
mantención de la glucemia.

FUNCIONES DEL RETÍCULO ENDOPLASMÁTICO GRANULAR

a) Síntesis de proteínas. Todas las proteínas sintetizadas en la célula (excepto las

codificadas por ADN de mitocondria y cloroplasto) son iniciadas por ribosomas libres del
citosol. Muchas de ellas, las proteínas nucleares, las citosólicas y las que están destinadas a
cloroplastos, mitocondrias o peroxisomas, concluyen su síntesis en dichos ribosomas para luego
dirigirse, por el citosol, hacia sus compartimentos diana. Otras, en cambio, como las proteínas
integrales de membrana, las de secreción y las enzimas lisosomales, terminan su síntesis en el
REG. ¿Cómo se dirige la síntesis hacia uno de estos dos ramales? ¿Existen diferentes
poblaciones de ribosomas? ¿Dónde radica la señal que conduce a determinadas proteínas hacia
el REG?
 Fig. 5.9- Síntesis de proteínas en el REG. Hipótesis de la señal.

La respuesta a estos interrogantes fue proporcionada por Blobel y Sabatini, en el año 1971,
cuando propusieron su hipótesis de la señal, ampliamente corroborada después. Las proteínas
que se sintetizan en el REG tienen en su extremo aminoterminal una seguidilla de
aproximadamente treinta aminoácidos cuyos radicales son predominantemente hidrófobos.
Este primer fragmento de las proteínas recibe el nombre de péptido señal o péptido guía. No
aparece péptido guía en las proteínas del citosol, núcleo, mitocondria, cloroplasto ni
peroxisoma. Cuando el péptido guía está presente, es reconocido por la PRS (partícula de
reconocimiento de la señal) situada en el citosol. La PRS interactúa con el péptido señal y
detiene la síntesis temporariamente. Entonces el ribosoma se une a las membranas del REG.
Recordemos que allí se ubican las riboforinas (receptores de ribosomas). También hay
receptores para la PRS. Una vez que el ribosoma se adhiere a las membranas reticulares,
entonces el péptido guía ingresa en un canal transmembranar, la PRS se separa y la traducción
se reanuda. A medida que la proteína crece, se vuelca hacia el lumen del REG: la síntesis
proteica y la translocación a través de la membrana son simultáneas (cotraslación).
 Fig. 5.10- Sïntesis de proteínas en el REG. Cotraslación

Las proteínas que carecen de péptido señal no son reconocidas por la PRS; por este motivo no
se dirigen hacia el sistema de endomembranas y su síntesis se completa en el citosol. Muchas
de ellas atraviesan otras membranas con posterioridad (postraslación) para alcanzar su
localización definitiva. Se han encontrado otras secuencias aminoacídicas, distintas del péptido
señal, que actúan como marcas para dirigirlas a sus respectivos destinos.

Las proteínas sintetizadas en el REG pueden dividirse en dos grandes grupos: membranares y
luminales o solubles. Las membranares permanecen incluidas en la membrana, en algunos casos
ligadas a ella mediante el péptido señal; en otras, secuencias de aminoácidos internas a la
cadena funcionan como péptidos de anclaje, deteniendo la translocación de la proteína por el
canal. Según la cantidad de secuencias de anclaje que presentan, hay proteínas de paso único o
proteínas multipaso. Las proteínas intrínsecas insertas en la membrana a nivel del REG se
retienen como componentes de este organoide o son transportadas en vesículas, formando
parte del “envase”, hasta incorporarse a otras membranas del sistema o a la propia membrana
plasmática.
 Fig. 5.11 a - Inserción de proteínas integrales en la membrana del REG

Fig. 5.11 b- Inserción de proteínas integrales de multiple paso en la membrana del REG

Las proteínas solubles no conservan el péptido señal ni poseen otros péptidos de anclaje.
Cuando el péptido señal es escindido de la cadena (en este corte actúa una peptidasa señal
ubicada en la cara luminal de las cisternas), ésta pierde contacto con la membrana y se vuelca
por completo al lumen. Si las proteínas solubles no son residentes del REG, entonces siguen su
ruta, en este caso como contenido de las vesículas transportadoras. Podemos citar en este
grupo a las proteínas de secreción y a las hidrolasas lisosomales.

Glicosilación. La mayor parte de las proteínas sintetizadas en el REG incorporan cadenas

glucídicas a su paso por el mismo. La presencia en la cadena polipeptídica de la secuencia de
aminoácidos asparagina–x-serina o asparagina–x–treonina (x es otro aminoácido cualquiera),
señal de glicosilación, marca el sitio donde se unirá el glúcido. Todas las glucoproteínas
sintetizadas en el REG reciben el mismo oligosacárido: una cadena ramificada de doce unidades
de monosacárido.

Fig. 5.12- Glicosilación nuclear.

Ésta se sintetiza sobre un lípido de membrana -el dolicol-fosfato -, y luego es transferida en

bloque a la asparagina de la señal de glicosilación (se forma un enlace N-glicosídico). En la
síntesis del oligosacárido y su posterior transferencia participan las enzimas
glicosiltransferasas. El glúcido se adiciona tantas veces como aparezca en la proteína la señal
de glicosilación. Mientras la glucoproteína aún se halla en el REG, enzimas glicosidasas
remueven algunas unidades de monosacárido, al tiempo que distintas glicosiltransferasas
añaden otras nuevas. Se produce así la diversidad de cadenas a partir del primer bloque
transferido. Un núcleo del oligosacárido original, no obstante, se conserva hasta el final en
todas las glucoproteínas, de allí que esta glicosilación reciba el nombre de glicosilación nuclear.

FUNCIONES DEL APARATO DE GOLGI

El aparato de Golgi es la estación distribuidora final del sistema. Las macromoléculas

sintetizadas en REL y REG llegan a él mediante transporte vesicular y son recibidas en la cara
convexa del aparato o cara de recepción, donde se encuentra una zona de transición con el RE,
la red cis. Desde allí, por el mismo mecanismo, son enviadas a la cisterna cis, luego a la medial, y
por último al compartimento trans del complejo de Golgi, que se corresponde con su cara
cóncava. A partir de otra zona de transición, la red del trans Golgi, brotan las vesículas que
contienen los productos definitivos.
El complejo de Golgi no se limita al transporte de las sustancias recibidas. En este sector, por
el contrario, se da la forma final a las moléculas que ingresan. En el aparato de Golgi tienen
lugar las siguientes reacciones:

Glicosilación terminal. Es la modificación secuencial, por remoción y adición de

monosacáridos, de las glucoproteínas sintetizadas en el REG. También se adicionan nuevos
bloques oligosacarídicos construidos por completo en el aparato de Golgi, proceso denominado
O-glicosilación (el enlace entre el glúcido y el resto de aminoácido es unión O-glicosídica).

Síntesis de heteropolisacáridos. Los heteropolisacáridos constituyentes de los

glicosaminoglicanos (GAG) se sintetizan en el aparato de Golgi y se unen a las proteínas
provenientes del REG, ensamblando moléculas complejas como el ácido hialurónico o el
condroitín-sulfato destinados a la matriz extracelular de las células animales. En las células
vegetales, el aparato de Golgi sintetiza polisacáridos de la pared celular, por ejemplo
hemicelulosas y pectinas.

Síntesis de glucolípidos. Se adiciona la porción glucídica a la ceramida sintetizada en el

REL.

Secreción

Las vesículas que brotan de la cara trans portan los productos acabados destinados al medio
extracelular. La fusión de dichas vesículas con la membrana plasmática –exocitosis- da como
resultado la secreción o exportación de diversas sustancias: enzimas, hormonas, moléculas de
la matriz extracelular o de la pared celular, anticuerpos y otras, según el tipo celular.

Hay dos rutas secretorias: la continua o constitutiva y la discontinua o regulada.

La secreción continua o constitutiva está presente en todos los tipos celulares. Las vesículas
que siguen esta ruta se exocitan en forma continua, a medida que brotan del aparato de Golgi.
Por ejemplo, se secretan por esta vía las moléculas que se incorporan a la matriz extracelular.
 Fig. 5.13- Secreción

La secreción regulada, en cambio, es propia de células secretoras especializadas. En estos

casos, las vesículas se acumulan en el polo secretor de la célula, como gránulos de secreción, y
la exocitosis se dispara sólo ante señales muy específicas. Por ejemplo, las células b de los
islotes de Langerhans (en el páncreas), contiene gránulos de insulina que son exocitados en
respuesta a una elevación de la glucemia. La secreción regulada requiere también un aumento
de la concentración de calcio citosólico.

Formación de lisosomas primarios

Los lisosomas primarios son organoides derivados del sistema de endomembranas. Cada
lisosoma primario es una vesícula que brota del aparato de Golgi, con un contenido de enzimas
hidrolíticas (hidrolasas). Las hidrolasas son sintetizadas en el REG y viajan hasta el aparato de
Golgi por transporte vesicular. Allí sufren una glicosilación terminal de la cual resultan con
cadenas glucídicas ricas en manosa-6-fosfato (manosa 6-P). La manosa 6-P es el marcador
molecular, la “estampilla” que dirige a las enzimas hacia la ruta de los lisosomas. Se ha
estudiado una enfermedad en la cual las hidrolasas no llevan su marcador; las membranas del
aparato de Golgi no las reconocen como tales y las empacan en vesículas de secreción para ser
exocitadas. Quienes padecen esta enfermedad acumulan hidrolasas en el medio extracelular,
mientras sus células carecen de ellas.

Lisosomas y digestión: heterofagia y autofagia

Los lisosomas primarios contienen una variedad de enzimas hidrolíticas capaces de degradar
casi todas las moléculas orgánicas. Estas hidrolasas se ponen en contacto con sus sustratos
cuando los lisosomas primarios se fusionan con otras vesículas. El producto de la fusión es un
lisosoma secundario. Por lo tanto, la digestión de moléculas orgánicas se lleva a cabo en los
lisosomas secundarios, ya que éstos contienen a la vez los sustratos y las enzimas capaces de
degradarlos.

Existen diversas formas de lisosomas secundarios, según el origen de la vesícula que se fusiona
con el lisosoma primario:

Fagolisosoma: se origina de la fusión del lisosoma primario con una vesícula procedente de la
fagocitosis. Se encuentran, por ejemplo, en los glóbulos blancos, capaces de fagocitar
partículas extrañas que luego son digeridas en estos cuerpos.

Endosoma tardío: surge al unirse los lisosomas primarios con materiales provenientes de los
endosomas tempranos. Los endosomas tempranos contienen macromoléculas que ingresan por
los mecanismos de endocitosis inespecífica y endocitosis mediada por receptor. Este último es
utilizado por las células para incorporar, por ejemplo, las lipoproteínas de baja densidad o LDL.

Fig. 5.14- Endosoma temprano y tardío

Autofagolisosoma: es el producto de la fusión entre un lisosoma primario y una vacuola
autofágica. Algunos organoides citoplasmáticos son englobados en vacuolas, con membranas
provistas por las cisternas del RE, para luego ser reciclados cuando estas vacuolas autofágicas
se unen con los lisosomas primarios.

La digestión que tiene lugar en los lisosomas secundarios, ya se trate de una heterofagia-
hidrólisis de sustancias de origen exógeno- o de una autofagia –degradación de componentes
celulares- da origen a moléculas más sencillas que atraviesan la membrana lisosomal, es decir
son absorbidas por el citosol para su posterior asimilación.

Lo que queda del lisosoma secundario después de la absorción es un cuerpo residual. Los
cuerpos residuales contienen desechos no digeribles que en algunos casos se exocitan y en
otros no, acumulándose en el citosol a medida que la célula envejece. Un ejemplo de cuerpos
residuales son los gránulos de lipofuscina que se observan en células de larga vida, como las
neuronas.

La activación de las hidrolasas requiere un medio más ácido que el citosol, de pH 5, que se logra
por la acción de una bomba de protones situada en la membrana lisosomal. Por otra parte, la
membrana de los lisosomas es impermeable a las enzimas y resistente a la acción de éstas.
Ambos hechos protegen normalmente a la célula de una batería enzimática que podría
degradarla. Existen, sin embargo, algunos procesos patológicos, como la artritis reumatoidea,
que causan la destrucción de las membranas lisosomales, con la consecuente liberación de las
enzimas y la lisis celular. En otros casos, la liberación de las hidrolasas cumple un papel
fisiológico, permitiendo la reabsorción de estructuras que ya no son útiles, por ejemplo la cola
de los renacuajos durante la metamorfosis.
 Fig. 5.15- Autofagia y Heterofagia

PEROXISOMAS

Los peroxisomas, organoides presentes en todas las células eucariontes, son vesículas ovoideas
de aproximadamente 0,5 mm, que al igual que los lisosomas están rodeadas por una membrana
simple y contienen enzimas en su interior. Esta quizá sea la única similitud, pues se originan al
igual que las mitocondrias por un proceso de fisión binaria, en este caso de peroxisomas
preexistentes. Las enzimas que contienen en su matriz se incorporan desde el citosol, siendo
sintetizadas en ribosomas libres. Según el tipo de enzimas que posean, existen muchos tipos de
peroxisomas.
La principal enzima de los peroxisomas es la catalasa, que descompone el peróxido de hidrógeno
producido en el peroxisoma o el originado en otras localizaciones, como el citosol, RE y las
mitocondrias. La actividad de la catalasa es la única común a todos los tipos de peroxisomas.

En el peroxisoma, se reduce el oxígeno molecular en dos pasos. En el primero una oxidasa

elimina los electrones de varios sustratos, como aminoácidos o ácido úrico. En el segundo, la
catalasa, convierte el peróxido de hidrógeno, formado en el primer paso en agua.

La catalasa también participa en la neutralización de los aniones superóxido, O 2- (radicales

libres). Estos radicales son primero eliminados con formación de H 2O2 por la superóxido
dismutasa, y luego la catalasa de los peroxisomas convierte al H 2O2 en H2O y O2.

La catalasa también neutraliza con consumo de H 2O2, sustancias tóxicas, como fenoles,
formaldehído y el etanol de las bebidas alcohólicas, por eso son más numerosos en el tejido
hepático y renal.

Contiene además diferentes oxidasas, como la D-aminooxidasa, urato oxidasa y las

responsables de la b-oxidación de los ácidos grasos (este proceso tiene lugar principalmente en
la mitocondria). Todas estas enzimas oxidan sus sustratos produciendo energía térmica en
lugar de ATP.

En las células vegetales, encontramos glioxisomas, que son peroxisomas especializados en el

metabolismo de los triacilgliceridos.

Las enzimas de los glioxisomas, transforman los ácidos grasos de las semillas en hidratos de
carbono por la vía del glioxilato.

Los glioxisomas, también juegan un papel central en la fotorrespiración (se denomina así dicho
proceso por requerir luz y O2 y liberar CO2), que tiene lugar en las hojas de las plantas verdes
en los días de calor intenso y baja humedad ambiente.

En los glioxisomas, se cataliza la oxidación del glicocolato a H2O2 y glioxilato con consumo de
oxígeno. Luego el H2O2 formado es descompuesto y el glioxilato es transformado en glicina, la
cual ingresa al ciclo de Krebs.