Resumo do conteúdo –Processos Bioquímicos- 2016.2.

 ÁGUA
A água está presente em grande quantidade dentro da célula, sua estrutura e
principalmente a diferença de eletronegatividade entre o O e o H a tornam polar, sendo
ideal para dissolver solutos polares, a presença do H também ajuda nas pontes de
hidrogênio, e essas em grande quantidade, ajudam a garantir estabilidade das
moléculas, essa estabilidade aumenta na medida em que as ligações de hidrogênio são
maximizadas dentro da molécula, entre a molécula e o solvente e na medida em que as
partes hidrofóbicas se agregam dentro das moléculas, longe do sistema aquoso.
Na presença de um soluto polar, a agua o dissolve e a reação toda é energeticamente
favorável porque as ligações água-água são substituídas pelas ligações água-soluto, na
presença de solutos apolares a água é organizada (diminuindo sua entropia) e na
presença de solutos anfipáticos há a formação de micelas.
A agua também ajuda na formação do complexo enzima-substrato, pela liberação de
água ordenada que estão em seu redor tornando ela desordenada, aumentando assim a
entropia e favorecendo a reação.

 SISTEMAS TAMPÃO
Um sistema tampão é formado por um ácido fraco e sua base conjugada, eles são
necessários porque várias proteínas só funcionam em faixas restritas de PH.
Como qualquer ácido fraco ou base eles são caracterizados pela sua constante ácida
PKA.

Um sistema tampão possui um valor específico de PH onde sua atuação é máxima,

esse valor coincide com o valor de sua PKA, ou seja, a atuação do tampão é
máxima quando há metade de ácido dissociado e metade de base conjugada, o
sistema funciona com a adição de um ácido ou uma base desde que sejam em pequenas
quantidades.
Quando um ácido ou base é adicionado na solução os íons H+ e a base conjugada irão
agir para restaurar o equilíbrio e manter o PH sem grandes variações, o sistema
continua funcionando em uma unidade de PH acima ou abaixo do seu valor
máximo, além desse intervalo, uma adição de ácido ou base vai alterar
significativamente o PH.

 Aminoácidos
Existem 20 aminoácidos, esses são compostos por um carbono (alfa) ligado a um
grupo carboxila (COOOH), um grupo amino (NH2) (que podem estar protonados,
desprotonados ou neutros), um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral R, eles
são caracterizados por essa cadeia lateral.
De acordo com essa cadeia eles se dividem em hidrofóbicos (cadeia orgânica) e
hidrofílicos (cadeias polares ou capazes de se ligar), os hidrofílicos se dividem em com
carga e sem carga, e os com carga se dividem em ácido e básicos.

Obs de estudo: Os ácidos possuem carga negativa porque a análise é feita com PH 7 e
como seus PKAs são inferiores estes encontram-se desprotonados, porque em PH
superior ao seu PKA predomina sua face básica e, portanto, desprotonada, as bases
seguem o mesmo raciocínio porém na ordem inversa, ou seja, encontram-se carregadas
positivamente na tabela.

Através de uma titulação pode-se obter uma curva que contém no mínimo duas curvas
tamponantes, uma em PH baixo referente à carboxila (nesse ponto a molécula se
comportará como um ácido) e outra e PH alto referente ao amino (nesse ponto a
molécula se comportará como uma base), existe um ponto na exata metade entre
esses dois PKAs chamado de ponto isoelétrico, nesse ponto a molécula se comportará
como neutra, não se movendo na presença de um campo elétrico.
Qualquer valor acima do PI a molécula terá carga parcial negativa, e em valores
abaixo do PI terá carga parcial positiva.

Unidades peptídicas que podem girar em torno do carbono alfa

 Peptídeos e Proteínas
Dois aminoácidos (mais precisamente resíduos deles porque uma molécula de água é
eliminada) podem se ligar através de uma ligação peptídica, nesta uma molécula de
água é eliminada (os aminoácidos estarão na forma COO- e NH3+, a carboxila perderá
um oxigênio, o amino perderá dois hidrogênios, e haverá uma ligação entre o carbono
e o nitrogênio liberando água), quando essa ligação ocorre é chamado de dipeptídio,
se forem 3 tripeptídeo etc.. , se forem menos de 30 oligopeptídios ou peptídios, mais de
30 polipeptídios, sempre no final da cadeia haverá um grupo amino livre (amino
terminal) e na outra extremidade um grupo carboxila livre (carboxila terminal) as
proteínas são formadas por uma ou mais dessas cadeias.

Unidades peptídicas que podem girar em torno do carbono alfa

 Estrutura das proteínas
As estruturas das proteínas são estabilizadas por ligações fracas: hidrofóbicas, pontes de
hidrogênio e as ligações iônicas, além dessas algumas proteínas podem estabilizadas por
pontes de dissulfeto, embora sejam ligações fracas as suas grandes quantidades
garantem a estabilidade.
Primária: Sequência de resíduos aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, essa
sequência é determinada geneticamente e é específica para cada proteína.
Essa sequência forma pequenas unidades peptídicas planares, elas também são planares
e podem girar ao redor do carbono alfa, assim a estrutura primária é formada por
pequenas unidades peptídicas planares, essa sequência é específica e determinada
geneticamente.
Secundária: Estruturas regulares tridimensionais formadas por segmentos da
cadeia polipeptídica.

 Alfa-Hélice
Uma hélice enrolada ao longo de um eixo imaginário formada por pontes de hidrogênio
que ligam uma unidade peptídica e a quarta unidade subsequente, os grupos R estão
para fora da hélice, cada volta é formada por 3,6 resíduos e ela tem um passo de 5,4
Angstrons, é a estrutura predominante alfa-queratinas, a alanina possui a maior
tendência a formar essa estrutura.
Essa estrutura é mais estável porque praticamente todas as ligações peptídicas (exceto as
extremidades) participam das pontes de hidrogênio.
Fatores que influenciam a estrutura:
(1) a tendência intrínseca de um resíduo de aminoácido de formar uma hélice;
(2) as interações entre os grupos R, especialmente aqueles espaçados por três (ou
quatro) aminoácidos (se tiver aminoácidos de mesma carga próximos a repulsão impede
a formação)
(3) os volumes de grupos R adjacentes (se forem muito grandes a formação não
acontece)
(4) a ocorrência de resíduos Pro e Gly (estes não possuem grande tendência para a
formação)

(5) interações entre os resíduos de aminoácidos das extremidades do segmento

helicoidal e o dipolo elétrico inerente da hélice alfa (esse eu não entendi bem, mas
basicamente se tiver um resíduo positivo no terminal amino ou um resíduo negativo no
terminal carbonil a estrutura não se forma (eu acho))
 Folha beta pregueada
A estrutura é feita entre cadeias peptídicas diferentes ou entre segmentos distantes da
própria cadeia, essas cadeias ou segmentos dispõem-se lado a lado dando a estrutura um
aspecto de folha de papel pregueada, os segmentos R se projetam de maneira alternada
para cima e para baixo da estrutura, esta pode ser paralela ou antiparalela.

Terciária: O arranjo total de todos os átomos de todos os átomos de uma proteína ou o

dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões com estrutura
regular (alfa e beta) ou de regiões sem estrutura definida.
A estrutura secundária refere-se apenas ao arranjo adjacente de resíduos, a terciária
possui um alcance maior, podendo haver interação entre segmentos distantes da
estrutura primária, é a estrutura terciaria que compõe as subunidades.
É o grande número de ligações fracas que mantém a estrutura das proteínas, estas
podem ser de três tipos:
(1) Pontes de hidrogênio

(2) Interações hidrofóbicas

(3) Ligações iônicas ou salinas

Também pode ocorrer a estabilização por meio de uma ligação covalente, as Pontes
dissulfeto.
Quaternária: A associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades)
A estrutura é mantida pelas mesmas ligações fracas que mantém a terciária e as
subunidades não precisam ser iguais.
 Proteínas fibrosas e globulares
As proteínas fibrosas possuem as cadeias organizadas em longos filamentos ou folhas,
são formadas geralmente por um único tipo de estrutura secundária e sua estrutura
terciária é relativamente simples, são elas que garantem suporte, forma e proteção
externa aos vertebrados, são insolúveis em água, fazem parte dessa classe o colágeno e
a alfa queratina.
As proteínas globulares possuem cadeias polipeptídicas organizadas de forma esférica
ou globular e contém diversos tipos de estrutura secundária, elas incluem as enzimas,
proteínas reguladoras, transportadoras, imunoglobinas etc.. .
 Desnaturação e enovelamento de proteínas
Quando uma proteína é sintetizada ela assume a formação mais estável, chamada de
nativa, ao sair do ambiente celular elas podem encontrar ambientes não favoráveis e
perder o leve equilíbrio da formação nativa, quando há uma perda na estrutura
tridimensional capaz de fazer a proteína perder sua função ela é chamada de
desnaturação, o calor, por exemplo, pode causar a desnaturação, quando uma proteína é
aquecida demais ela fica desnaturada, uma proteína pode ser desnaturada também por
PHs extremos provenientes de certos solventes orgânicos e certos solutos.
Algumas proteínas podem ser “renaturadas” ao serem retiradas de seu ambiente o que
lhe causou a desnaturação, desde que a estrutura primária não tenha sido rompida,
pois é ela que dirá como a proteína irá se dobrar e adquirir sua forma nativa.
O enovelamento das proteínas acontece ou espontaneamente (raro) ou com a ajuda das
chamadas chaperonas, e o enovelamento errado é a causa de muitas doenças genéticas.