Programa Académico Preparatorio

PAP

Escuela de Formación de Profesores de

Enseñanza Media

Curso de Biología

“Macromoléculas”
 Licenciada Carmen Galich

PROTEÍNAS

Son las principales macromoléculas y las más abundantes en las células, constituyen
cerca del 15 a 20% del peso neto de ellas. Están formadas por carbono, hidrogeno,
oxigeno y nitrógeno (CHON), además algunas contienen azufre y otras poseen elementos
metálicos como fósforo, hierro, magnesio y cobre.

Los monómeros o unidades básicas que forman a las proteínas son los AMINOÁCIDOS. Se
han encontrado más de 20 clases de aminoácidos en la materia viva. Una proteína difiere
de otra en el orden y secuencia es que se enlazan los aminoácidos, de estos factores
dependen el tipo y las características de las diversas proteínas.

IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS:

La importancia de las proteínas, radica en las diferentes funciones que desempeñan.

Estas se clasifican en grupos específicos de acuerdo al papel que desempeñan; algunas
son estructurales, reguladoras, transportadoras, contráctiles, inmunitarias, protectoras,
catalíticas, informativas y de reserva.

CLASIFICACIÓN EJEMPLOS

Estructurales Colágeno en piel.

Reguladoras
Transportadoras
Contráctiles o de movimiento
Inmunitarias o de defensa
Catalíticas
Reserva o de almacenamiento
Queratina en cabello, uñas y cuernos
Hormonas (Insulina, del crecimiento, etc.)
Hemoglobina
Miosina y actina en los músculos esqueléticos
Anticuerpos en el torrente sanguíneo
Enzimas (Moléculas que regulan las reacciones
químicas que ocurren en los seres vivos)
Albúmina en la clara del huevo
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Los monómeros o unidades básicas que

forman a las proteínas son los
AMINOÁCIDOS. Se han encontrado más
de 20 clases de aminoácidos en la materia
viva. Una proteína difiere de otra en el
orden y secuencia es que se enlazan los
aminoácidos, de estos factores dependen
el tipo y las características de las diversas
proteínas.

Cada aminoácido es una molécula compuesta por un grupo amino (-NH2) y un carboxilo
(-COOH) enlazados en los extremos de un carbono central que se complementa con un H
y un grupo variable (R). El grupo variable (R), es el que determina las propiedades de
cada aminoácido.

Los aminoácidos son compuestos amortiguadores biológicos importantes, debido a que

por la presencia de los grupos amino y carboxilo resisten los cambios de acidez y
alcalinidad. Algunos tienden a presentar propiedades hidrófobas por la presencia de
cadenas laterales no polares y otros son más hidrófilos. Tomando como base esas
características químicas, los aminoácidos se clasifican en grupos polares, no polares y con
cargas eléctricas.
En la siguiente tabla se muestran los 20 aminoácidos básicos de las proteínas naturales y
su clasificación:
Las células de los seres humanos y otros animale pueden producir casi todos los
aminoacidos de importancia biologica. Los que no pueden sintetizarse, deben provenir
de los alimentos, a esos se les denominan aminoácidos esenciales.

ENLACE PEPTIDICO:
Es el tipo de enlace covalente por medio del cual los aminoácidos de una proteína están
unidos entre sí. Está formado por la condensación entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro.

La unión de dos aminoácidos da lugar a un DI PÉPTIDO. Si el número de aminoácidos que

forma la molécula es menor de 10, se denomina OLIGOPEPTIDO, si supera los 10 se llama
POLIPÉPTIDO y si son más de 50 se denomina PROTEÍNA.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

En las proteínas puede distinguirse cuatro niveles de organización, de acuerdo la

conformación u ordenamiento de las cadenas polipeptidicas, esto determina en gran
medida su función.

A. PRIMER NIVEL-ESTRUCTURA PRIMARIA O LINEAL:

Corresponde a la secuencia lineal de los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

Por ejemplo, la Insulina es una proteína que presenta 51 unidades de aminoácidos
en dos cadenas enlazadas, cada una con su propia secuencia primaria.

B. SEGUNDO NIVEL-ESTRUCTURA SECUNDARIA:

Corresponde a las cadenas de aminoácidos que

forman un hélice estabilizada por puentes de
hidrogeno o una lámina plegada.

La hélice alfa, tiene forma de espiral y es

mantenida por puentes de hidrogeno que se
forman entre un oxígeno con carga parcial
negativa y un hidrogeno con carga parcial
positiva. Cada vuelta completa de la hélice
comprende 3.6 aminoácidos.
Esta estructura es la unidad básica de algunas
proteínas fibrosas, como las de la lana, pelo, piel
y uñas.
 El segundo tipo de estructura
secundaria, la lamina beta plegada, en la
cual los puentes de hidrogeno se forman
entre cadenas polipeptidicas diferentes
o entre diferentes regiones de una
cadena polipeptidica que se ha enrollado
en sí misma.
Cada cadena tiene una estructura en
zigzag, parecida a una hoja de papel que se ha plegado en forma de abanico. Un
ejemplo de este tipo de proteína es la fibroina, proteína de la seda.

C. TERCER NIVEL-ESTRUCTURA TERCIARIA:

Corresponde a una hélice que se enrolla en diferentes direcciones y forma

estructuras tridimensionales compactas. En esta estructura están involucradas
interacciones entre grupos (R) o cadenas laterales pertenecientes a la misma
cadena polipéptidica. También pueden formarse enlaces covalentes como puentes
disulfuro (S-S) entre los átomos de azufre de dos unidades.

D. CUARTO NIVEL-ESTRUCTURA CUATERNARIA:

Corresponde a proteínas compuestas por varias cadenas entrelazadas por puentes

de hidrogeno. La hemoglobina es un ejemplo de proteína globular con estructura
cuaternaria, consta de cuatro cadenas polipeptidicas con 574 aminoácidos.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

La estructura global de una proteína contribuye a determinar su actividad biológica, por

lo que un cambio en la secuencia de aminoácidos puede alterar o deteriorar su actividad
biológica. Asimismo los cambios en la estructura tridimensional de una proteína también
afectan su actividad biológica, por ejemplo, cuando una proteína se calienta o se trata
con sustancias químicas su estructura se desordena y las cadenas peptidicas enrolladas
se desdoblan en una nueva conformación. Este desdoblamiento, debido principalmente a
la rotura de enlaces de hidrógeno y iónicos, se acompaña de la pérdida del
funcionamiento normal. Estos cambios reciben el nombre de “DESNATURALIZACIÓN”.
Los enlaces se forman de nuevo.

Un ejemplo cotidiano de la desnaturalización de

las proteínas es la que ocurre cuando se fríe un
huevo, la consistencia de la proteína de la clara
del huevo llamada Albumina, se hace sólida, en
este caso la desnaturalización suele ser
irreversible.

Sin embargo algunas proteínas desnaturalizadas pueden volver a su estructura y

actividad biológica original cuando se restauran las condiciones ambientales normales;
por ejemplo, la queratina en el cabello, tiene la capacidad de estirarse hasta cierto punto
al aplicarle tensión, por medio del calor o sustancias químicas, y cuando la tensión se
libera las fibras retroceden y los enlaces se forman de nuevo, que es lo que sucede en al
realizar un alisado o un permanente de cabello.

ÁCIDOS NUCLEICOS

Los ácidos nucleicos transmiten información hereditaria y determinan qué proteínas

produce la célula. Los hay de dos tipos en las células:

 Ácidos ribonucleicos - ARN

 Ácidos desoxirribonucleicos – ADN

Son cadenas largas de subunidades llamadas NUCLEÓTIDOS, unidos por medio de enlaces
covalentes llamados ENLACES FOSFODIESTER.
Los nucleótidos, tienen una estructura de tres partes:

1. Un azúcar de 5 carbonos – Ribosa o desoxirribosa

2. Un grupo fosfato

3. Una base nitrogenada – Purinas (Adenina y guanina) o Pirimidinas (Timina y

Citosina)

CARACTERÍSTICAS Y DIFERENCIAS ENTRE ÁCIDOS NUCLEICOS:

ADN ARN
FUNCIÓN ESPECIFICA Contiene los genes Participan en la
que son el material síntesis de proteínas
hereditario de las
 células
TIPO DE AZÚCAR Desoxirribosa Ribosa
BASES  Purinas:  Purinas:
NITROGENADAS Adenina y guanina Adenina y guanina
COMPLEMENTARIAS  Pirimidinas:  Pirimidinas:
Citosina y Timina Citosina y Uracilo
NUMERO DE Dos Una
CADENAS
FORMA DE LA Hélice Lineal
CADENA

En la doble cadena de ADN, las bases nitrogenadas deben ser complementarias, es decir
solo pueden unirse de forma específica mediante puentes de hidrogeno:

 Adenina – Timina
 Timina - Adenina
 Citosina – Guanina
 Guanina – Citosina

OTROS NUCLEÓTIDOS DE
IMPORTANCIA BIOLÓGICA
Además de su importancia como
subunidades de los ácidos nucleicos, algunos nucleótidos cumplen otras funciones de
importancia biológica en las células, por ejemplo:
ATP (Trifosfato de adenosina):

Compuesto por adenina, azúcar ribosa y tres grupos fosfatos.

Es el portador primario de energía de la célula. Esta molécula tiene un papel clave para el
metabolismo de la energía. La mayoría de las reacciones metabólicas que requieren
energía están acopladas a la hidrólisis de ATP, es decir, el ATP puede donar parte de su
energía química al transferir un fosforo a otra molécula y convertirse en di fosfato de
adenosina (ADP) o en monofosfato de adenosina (AMP).

NAD+ (Dinucleótido de nicotinamida y adenina):

Este es un dinucleótido de importancia en los procesos metabólicos. Tiene una función

primordial en las oxidaciones y reacciones biológicas que ocurren en el interior de las
células.
Puede existir en forma oxidada NAD+, la cual pasa a la forma reducida (NADH) cuando
acepta electrones de hidrogeno. Estos electrones junto con su energía pueden
transferirse a otras moléculas.

EJERCICIO DE APLICACIÓN:

I. INSTRUCCIONES: Complete el nombre o abreviatura de los siguientes aminoácidos y

luego clasifíquelos de acuerdo al grupo que correspondan marcando una x en la
columna correpondiente.
NO NO
NOMBRE SIMBOLOS ESENCIAL POLAR
ESENCIAL POLAR

1. Leucina

2. Lisina

3. Phe

4. Glicina

5. Met
II. INSTRUCCIONES: Escribe el nombre del compuesto que representa cada formula.

Monosacáridos disacárido acido graso triglicérido fosfolipido aminoácido

_________________ ________________________ _____________________

_____________________________________ ______________________________

RESPUESTAS:

NO NO
NOMBRE SIMBOLOS ESENCIAL POLAR
ESENCIAL POLAR

1. Leucina Leu x x

2. Glutamina Gln x x

3. Fenilalanina Phe x x
 4. Glicina x x

5. Metionina Met x x

Monosacárido Acido graso Aminoácido

Disacárido Triglicérido