UNIVERISDAD NACIONAL DEL CALLAO

FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE
ALIMENTOS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

SEPARATA Nº1

 Huevo, composición y propiedades

Prof. Ing. Braulio Bustamante Oyague
Semestre: 2008­A
El Huevo

■ Sigue siendo considerado uno de los mejores alimentos.
Ademas de sus macronutrientes se considera que
existen ingredientes que le dan categoria de alimento
funcional.  Entre ellos se tienen a Colina (contribuye al
desarrollo neuronal), Xantofilas, Luteínas y Zeaxantinas
(para la visión). Además vitaminas liposolubles.
■ Se considera un alimento que contribuye al control del
peso ya que en solo 75 kilocalorias se tienen una serie
de nutrientes concentrados.
■ El peso promedio del huevo es 58grs
Composición porcentual del huevo
entero.
En el Huevo entero
líquido:
• Clara: 64%
• Yema 36%
• Residuo seco: 35-26.5%
Composición de la clara, yema y
huevo entero.

Fuente:
Fennema
Estructura interna del huevo
Sección transversal de un
huevo de Gallina 1.  Disco Germinal,
(Blastodermo), 2. Membrana
de la Yema, 3 latebra, 4 una
capa de la yema de color
claro, 5 una capa de la yema
de coloración oscura, 6
chalaza, 7  Clara de huevo
gel delgado (albúmina), 8
Albúmina de gel grueso, 9
poros, 10 célula de aire, 11
membrana de la cáscara, 12,
Membrana interna del huevo,
13 membrana de la cáscara
cementante, 14 cutícula, y
15 capa esponjosa calcárea.
 Cuticula

■ La cutícula que recubre la superficie de la cáscara,  es de
naturaleza proteica espumosa. . Tiene un espesor de 10 um a
30micras, está compuesta de materia orgánica llamada
mucina. Su función es impedir la entrada de partículas líquidas
o sólidas y así evitar la invasión microbiana al interior del
huevo, solo existen en los huevos recién puestos.
Cáscara
■ Conformada por una matriz de proteína entrelazada con
cristales de calcita (Carbonato de Calcio) Proporción
(1:50).
■ Principales elementos: Calcio, 98.2%; magnesio 0.9% y
fósforo 0.9%

Poro
.

Membran
as . . .

Matriz de
calcita.
Estructura de la cáscara
 Cáscara
■ Los canales porosos en forma de embudo, cubiertos por
una cutícula proteica (mucoproteina: hexosamina,
galactosa, manosa y fucosa) insoluble en agua. La cáscara
del huevo es porosa (tiene unos 7000 a 17000 poros, por
los que respira el embrión). El polo romo es la zona de
mayor porosidad y es por ahí que pueden escapar gases
hacia el medio exterior y también por donde pueden entrar,
más fácilmente, bacterias y mohos. El color de la cáscara
es un carácter estrechamente unido a la herencia y
depende de la concentración de unos pigmentos
denominados porfirinas depositados en la matriz cálcica.
La raza de la gallina determina el color de la cáscara del
huevo, blanco o de color
■ Las dos membranas de la cáscara están separadas de
la clara 48 y 22 μm respectivamente.  La membrana se
une a la cáscara mediante asociaciones de fibras. Estas
membranas están compuestas de pequeñas capas de
proteínas.

Las chalazas
■ Son dos formaciones similares a cordones de un color
transparente­blanquecino, localizados en los ejes
longitudinales del huevo que se forman en el útero por
torsión de las fibras de mucina, secretadas en el
mágnum. La función principal es la de fijar la yema al
centro del huevo. Cuanto más prominente es la chalaza,
más fresco es el huevo(muchas veces las personas
desconocen esta función de las estructuras fijadoras y
creen que son partes de la clara que no se pueden
utilizar, o incluso que el huevo está en mal estado,
cuando en realidad no lo está).
Cámara de Aire

■ La cámara de aire se forma en las orillas del huevo, con
las membranas inmediatamente pegadas a la cáscara,
mientras se enfría luego de la ovo posición. Se localiza
en el polo obtuso o ancho del huevo. Es relativamente
pequeña en el huevo recién puesto (3mm) y aumenta
de profundidad a medida que pasa el tiempo. Por tal
motivo interviene de manera importante para determinar
la calidad el huevo, entre más chica sea la cámara de
aire, es más fresco el huevo.
 La Yema
■ Considerada una dispersión de partículas lipídicas en una
solución proteica (livetina).  Las partículas están constituidas
por gránulos, esferas de yema, lipoproteinas de baja densidad
y distintas formas de mielina.
Ϻ esferas de yema; 20­40 μm diámetro.
Ϻ gránulos, 1,0 ­ 1,3 μm.
Ϻ mielina 560­1300 A°
■ El contenido proteico de la yema es cerca de 16% y los lípidos
entre 32 y 36% . La fracción lípídica de la yema contiene
alrededor de un 66% de triglicéridos, 28% de fosfolípidos, 5%
de Colesterol y trazas de otros lípidos.
■ En los gránulos 70% de α y β lipovitelinas; 16% fosvitina y
12% lipoproteina de baja densidad. .  El complejo fosvitina­
lipovitelina es la unidad básica del gránulo. La fosvitina es una
proteina de un PM de alrededor 36000­40000 10% fósforo
(80% del fósforo proteico de la yema) y concentración alta de
serina(31% del total de los restos de los aminoácidos).  Las
lipovitelinas constituyen la fracción lipoproteica de alta
densidad. (α y β); contienen 40% de lípidos neutros y 60% de
fosfolípidos.
Proteinas y lipoproteinas del plasma.

■ Livetina: tres componentes: (α, β, γ livetinas) y
probablemente de la sangre de la gallina.
■ Lipoproteinas de baja densidad: Conformada por un
84% de contenido de lípidos (74% lípidos neutros y
26% de fosfolípidos).  Se ha postulado que una
lipoproteina de baja densidad es una esfera con núcleo
de triglicéridos obre la que se distribuyen los
fosfolípidos y las proteinas en forma de capas. Estos
fosfolípidos constan de 71­76% de fosfatidilcolina,
16­20% fosfatidiletanolamina y 8­9% esfingomielina y
lisofosfolípido.
Lípidos en yema entera
■ 66% triglicéridos; 28% fosfolípidos y 5% colesterol.
(PPC, LPPC, Esfingomielina, LPPE).
■ Ante un aumento de ácido grasos poliinsaturados en la
dieta, los ácidos grasos saturados (palmítico mas
esteárico)  permanecen constantes, pero aumenta el
ácido linoleico y disminuye el oleico.
■ La yema es además fuente de sustancias como la
colina, Luteína, Zeaxantina y vitaminas liposolubles
tales como la vitamina A, E y la D.
■ Cuantos más xantófilos (pigmentos anaranjados)
contenga el pienso o el grano proporcionado al animal,
más anaranjada saldrá la yema. Por ejemplo, una dieta
de maíz amarillo y alfalfa genera huevos de yema más
oscura que otra de trigo o cebada
Clara de huevo

■ La clara, contiene 0,4­1% de glucosa, causante de
pardeamiento en su desecación, y entre los minerales
predominan. Na, K, Cl y S (combinado como metionina
y cistina). mientras la yema es rica en Ca, P y Fe.
■ La clara se comporta como un liquido pseudoplastico.
■ El ph de la clara de huevo fresca es de 7.6 a 7.9
pudiendo llegar hasta 9.7 en anaquel.
■ La clara es muy rica en agua (86%) y pobre en grasa,
por lo cual su valor calórico es pequeño.
■ Por precipitación con (NH4) 2SO4 y por electroforesis
se han podido separar por lo menos 9 proteínas de la
clara: dos ovoalbúminas, dos ovoglobulinas,
conalbúmina (capaz de fijar Fe y Cu) ovomucoide
(glicoproteído con manosa y glucosamina, no
coagulable por el calor y que actúa como antienzima de
la tripsina), ovomucina (cuyas fibras forman una red,
causante del carácter filante y viscoso de la clara),
avidina (nucleoproteído, antimetabolito de la biotina) y
lisozyma (de acción bacteriolítica).
■ Debido a su condición de proteína extraña más su
contenido en ovomucoide y avidina la clara cruda,
consumida en gran cantidad, puede provocar graves
trastornos digestivos . El débil color amarillento de la
clara se debe a flavoproteína contiene la riboflavina.
■ La espuma que resulta del batido de la clara consiste
en un coloide de burbujas de aire, rodeadas de
albúmina, desnaturalizada por despliegue de las
moléculas de polipéptidos que se agrupan en forma de
asas paralelas a la superficie. Las pérdidas de volumen
que se observan en espumas que se baten en exceso
se deben a la fatiga proteica producida , por una
desnaturalización continua de la proteína con la
consiguiente pérdida de su capacidad de soporte de la
estructura de las burbujas, las cuales terminan por
romperse, a la vez que sube el peso específico. La
adición de sales ácidas, como crémor, a la clara
favorece la estabilidad de su espuma, ­mientras que el
agua excesiva, aceite, yema y sal la disminuyen.
■ En el momento de la postura, al ser expulsado, el huevo está
cubierto por una sustancia proteica (mucina) que forma una
película transparente que cubre los poros de la cáscara. Esto
es muy beneficioso para la conservación del contenido, al
impedir el escape del dióxido de carbono. Si ésto ocurriera, la
acidez de la clara de huevo cambiaría (disminuiría,
aumentando el pH) ocasionando alteraciones en la
conformación de las proteínas presentes, con pérdida del
poder antibacteriano de algunas de ellas. Esta cubierta
proteica es soluble en agua, es por ello que se aconseja no
lavar los huevos.
Modificaciones en la asociación lisozima­
ovomucina durante el almacenamiento del
huevo.
Complejo Complejo Complejo
Ovomucina­ Ovomucina­ Ovomucina­
NANA­ NANA NANA
Lisozima
Lisozim
Lisozim Lisozim
a
a a
OH­ Lisozim
a
Complejo Complejo Complejo
Ovomucina­ Ovomucina­ Ovomucina­
NANA­ NANA NANA

pH pH
=7.4 >7.4
α­Ovomucina (baja en azúcares)
b­Ovomucina (soluble+lisozima)
NANA: ácido neuroamínico.
 Control de frescura
■ Aunque actualmente los huevos comercializados están
frescos, debemos conocer el grado de frescura de un huevo,
para evitar estropear otras valiosas materias primas.
­ Ensayo del olor: se realiza antes de su utilización, si tienen
un olor desagradable hay que tirarlos.
­ Ensayo de la iluminación: consiste en mirarlos al trasluz
de una bombilla potente, debe verse completamente diáfano,
sin ningún tipo de manchas. Manchas rojas o negras indican
descomposición. Completamente oscuros son huevos
podridos.
­ Ensayo de la sacudida: se coge entre los dedos y se agita
suavemente. Cuanto más alto sea el ruido, significa que es
más viejo por el aumento de la cámara de aire, que le hace
"bailar" dentro de su cáscara.
­ Peso específico. Siendo en el huevo fresco no inferior a
1,078, se precipitará al fondo en una solución de NaCI al
10% (D. 1,077) , mientras los huevos guardados flotan o se
mantienen entre el líquido;
Frescura del Huevo
Ventajas y limites de utilización de los principales tipos
de ovoproductos
LAS PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS HUEVOS Y
OVOPRODUCTOS Y SU UTILIZACION EN LA INDUSTRIA
ALIMENTARIA.
LAS PROPIEDADES FUNCIONALES DE LOS HUEVOS Y
OVOPRODUCTOS Y SU UTILIZACION EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA.
Anexo

■ Líneas genéticas para la producción de huevo
■ Huevo Blanco
Raza en porcentaje de producción
Babcock en 40%, Hy Line en 28%, Dekalb XL en15%,
Shaver White en 7%, Sub total 90% 
■ Huevo Rojo
Raza en raza de producción
Hisex Brown en 4%, Babcock B­380 en 2.5%, Rhode
Island Red en 2%, Hy Line Brown­36 en 1%, Dekalb
XL­36 en 0.5%, Sub total en 10%

Fuente: UNA
Defectos  en el Huevo
Cocción excesiva

■ Cuando un huevo es cocinado en forma demasiado
prolongada, como por ejemplo al hacer huevos duros,
ocasionalmente se puede observar una capa verde
grisácea rodeando la yema. El sulfuro de hierro que
causa esta coloración puede atribuirse a la reacción
entre el hierro de la yema y el sulfuro de hidrógeno
liberado de las proteínas que contienen azufre.
 UNIVERISDAD NACIONAL DEL CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE
ALIMENTOS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

SEPARATA Nº2

Leche y productos lácteos

Prof. Ing. Braulio Bustamante Oyague
Semestre: 2008­A
Algunas características de las
proteínas de la leche
■ Las caseínas pueden formar un gel por reducción del pH de la leche
(principio de elaboración de leches fermentadas y elaboración de
quesos e coagulación ácida).
■ Proteólisis selectiva de la k­caseina (elaboración de queso cheddar).
■ Acidificación en condiciones adecuadas. (obtención de caseina ácida).
■ Geles indeseables son obtenidos por envejecimiento de leche
concentrada.
■ La naturaleza anfifílica de la caseina, confieren propiedades activas de
superficie que se traducen en propiedades funcionales de
emulsificación y formación de espuma, dependiendo del pH.
■ Las proteínas del lactosuero (no anfifílicas) tienen menor actividad de
superficie que las caseínas, pero pueden formar mejores espumas
(forman una capa mas rígida en la interfase aire/agua.
■ Nutricionalmente las caseinas y lactosuero son complementarias.
Caseinas: ligeramente deficientes en sulfurados (metioninas +cistina)
 Características Tecno­funcionales de las
proteínas lácteas.
Función Caseínas Suero
Hidratación, agua Muy Alta, mínima a pH 4.6 Aumento capacidad de retención de agua
con desnaturalización.
Solubilidad Insoluble a pH 4.6 Soluble a todos los niveles de pH, si es
desnaturalizada es insoluble a pH 5
Viscosidad Alta a pH >= 6 Baja para la proteína nativa.  Alta si
desnaturalizada.
Gelificación No hay gelificación térmica, excepto Gelificación térmica a 70°C (158°C) o
en la prescencia de Ca +2 donde las mayor; influenciada por el pH y la adición
miscelas gelifican en presencia de de sales.
renina
Emulsificante Excelente a pH neutro y básico. Bueno excepto a pH 4­5, si
desnaturalizada térmicamente.
Espumante Espumas de pobre estabilidad. Overruns bueno, β­lactoglobulina mejor
Overrum bueno, K­caseina mejor, que α­lactoglobulina.
seguida de β y αs1­caseinas.
Sabor Retención Bueno Retención varia con grado de
desnaturalización.
 Principales diferencias Físico­
químicas entre proteínas
Caseínas
Regiones Fuertemente hidrofóbicas
Contenido de Cisteina reducido
Estructura de resorte randomizada
Estable al calor
Precipita en condiciones ácidas e insoluble a pH
4.6
Los iones di- y polivalentes la precipitan.
Proteínas de Suero
Posee regiones hidrofílicas e Hidrofóbicas
Residuos presentes de cistina e cisteína
Estructura globular y helicoidal.
El calor las desnaturaliza e insolubiliza
fácilmente.
Proteínas con actividad biológica
■ Lactoferrina, glicoproteina (77,000 Da) con dos sitios
activos para fijar al hierro.  Este complejo es
resistente a la proteólisis y estable a pH 2.
■ Lactoperoxidasa.
■ La αs1­caseina, molécula relativamente hidrofóbica
donde la distribución de prolina restringe la
formación de un estructura secundaria.  Es sensible
a la precipitación por los iones Ca, debido a
interacción entre el calcio con los residuos de serina
fosforilados y con la ionización de los grupos
carboxílicos. Contiene un número grande de grupos
fosfato aniónicos.
■ La β­caseina, forma asociaciones de naturaleza
hidrofóbica (polímeros de naturaleza lineal) a T 8°C  y
pH alto.y se disocia en monómeros a temperaturas
altas y pHs cercanos a la neutralidad. No es tan
sensible al calcio. Forma suspensiones en vez de
precipitados. Tiene un número grande de residuos de
prolina (17%) resultando en un número grande de
residuos no polares expuestos en la superficie.
■ La γ­caseina, 5% de toda la caseina, contiene una
única serina fosforilada.
■ La κ­caseina, Soluble en 0.4M CaCl2 a pH 7 y 4°C.Son
capaces de estabilizar a las αs­caseinas.
La caseína aparece en la leche en forma de sal cálcica.
La estructura del caseinato de calcio es bastante
compleja. En realidad las caseínas a y b no son solubles
en la leche en presencia del calcio (el grupo fosfato es
muy insoluble en presencia de calcio). Sin embargo si se
añade caseína k, el conjunto se solubiliza al formar una
estructura para la que se postula la siguiente forma.
Las tres fracciones se disponen formando submicelas
(caseína dispuesta en forma de balón de rugby). La
caseína se dispone de manera que interacciona por su
parte hidrófoba (hacia dentro de la micela) quedando la
parte hidrófila hacía fuera. Normalmente habrá entre 25 y
30 caseínas es por submicela.
Minerales en leche

La concentración de calcio soluble, se encuentra

relacionada con la cantidad de citrato complejo (CaCit+).
El calcio también secuestra la mayor parte de magnesio.
La adición de Ca se puede controlar mediante la adición de
secuestrantes controlando de esta forma la agregación de las
micelas de caseina.
Componentes de Sabor en Leche
■ En este sistema, el sabor dulce de la lactosa es
balanceado con el sabor salado del cloruro y ambos
son de alguna manera moderados por el sabor de la
proteína.  Este valor es mantenido en un amplio
rango de composición de ión cloruro en leche, el
cual va desde 0.06 a 0.12%
■ Contribuyen también la concentración de lactonas,
metilcetonas, ciertos aldehidos, dimetilsulfuro y
ciertos ácidos grasos de cadena corta.
■ El sabor es mas bien blando por lo que la presencia
de sabores indeseables puede notarse
inmediatamente.
Densidad y Gravedad Específica

■ La densidad de la leche varía en función del contenido
graso de la misma del 3­5% y es en promedio de 1.032
g/cm3 a 15.5°C.  La grasa de leche tiene una gravedad
específica de 0.93.
■ El valor de gravedad específica aumenta con la
remoción de agua y disminuye con la adición de agua.
Lípidos en la leche .
■ Los triglicéridos constituyen el 98% de la grasa
láctea en forma de di­monoglicéridos y ácidos
grasos libres.
■ Estan presentes además fosfolípidos, colesterol,
esteres de colesterol y cerebrosidos.

Composición de ácidos grasos de

triglicéridos de grasa.
■ En la fase lipídica podemos encontrar a vitaminas
liposolubles como A,D,E y K además de compuestos
responsables de sabor, aroma, aldehidos, cetonas y
lactonas además de pigmentos carotenoides.
■ La alimentación de la vaca puede modificar la
composición de ácidos grasos en leche.  Una dieta rica
en ácido 1­oleico disminuyen la concentración de
palmítico y mirístico que contribuyen a elevar los niveles
de colesterol.
Glóbulo de grasa en la leche
Cambios de grasa de leche en el
procesamiento
■ Homogenización: reduce el diámetro de los glóbulos a 8
μm. La estabilización conseguida por acción de la
caseina que se adsorbe a la superficie de los glóbulos
grasos actuando como agentes emulsionantes. El
tratamiento físico puede romper los gránulos liberando
la grasa como por ejemplo en la fabricación de
mantequilla.
Cambio de la grasas en la leche

Separación Floculaci
de ón
grasa.
Emulsió
n
original

Inversi
Coalescenc
ón Rotur ia.
a.
Lactosa
■ Conformada por unidades de α­D­glucosa y β­D­
galactosa se encuentra en una concentración entre
4.2­5% es baja al final de la lactación y en casos de
mastitis.
■ Es sintetizada por la acción conjunta de la α­
lactalbúmina y la  N­galactosiltransferasa para efectuar
la union glucosa galactosa, llegando la glucosa por la
sangre.
■ Cuando sólida la lactosa se encuentra en tres formas:
α­lactosa monohidratada y α y β lactosa anhidra.
■ La solubilidad de la lactosa en agua es de alrededor
del 17.8% as 25°C
■ La forma α­hidratada adopta diferentes formas (hacha
de guerra india) y es responsable de la textura arenosa.
■ La lactosa es determinantes de ciertas propiedades
coligativas:
Ϻ presión osmótica (50%), permite el transporte de
agua desde la sangre.
Ϻ descenso del punto de congelación
Ϻ Incremento del punto de ebullición.
Ϻ Cambios en lactosa están relacionados con cambios
en los contenidos de cloro y sodio en leche.
■ La lactosa puede favorecer la absorción de calcio.
■ Puede darse problemas de intolerancia a la lactosa,
atribuida a una carencia de lactasa intestinal.
 Componentes minoritarios en leche.

■ Enzimas:Aproximadamente 50 enzimas, algunas son
importantes en la estabilidad de la leche en
almacenamiento.
■ Proteasas y liasas, afectan el aroma y sabor.
■ Oxidorreductasas, aroma y sabor.
■ Plasmina, principal proteinasa de la leche.
■ Lipasa: En ácidos grasos libres produce aromas y
sabores a rancio y a jabón.  Es termolábil.
■ Oxidorreductasas.  Catalasa, Lactoperoxidasa, xantin
oxidasa. (sabores extraños).
■ La lactoperoxidasa además de oxidar a ácidos
grasos insaturados, forma complejos
lactoperoxidasa/tiocianato/ peróxido de
hidrógeno (LPS), sistema antimicrobiano
importante.
■ Urea, con un contenido estacional, este
compuesto aumenta la estabilidad térmica de la
leche, se cree que es el isocianato formado por
calentamiento térmico reacciona con los
sulfhidrilos libres de la leche estabilizandola .
Bioquímica del Yogur
■ Definición
■ El Yogur es un producto lácteo fermentado,
semisólido, que se originó en el Este de Europa
hace cientos de años. La popularidad y el
consumo ha crecido mundialmente.  La
consistencia, sabor y aroma varían de una
región a otra. Es un producto obtenido a partir
de la leche tipificada o desnatada, sembrada
con un cultivo especial y concentrada por
evaporación o por adición de leche en polvo.  El
yogur puede batirse y homogenizarse.
■ Coagulación
■ La coagulación es esencialmente la formación de un gel
desestabilizado de las micelas de la caseína formando un
agregado y formando una red que parcialmente
inmoviliza el agua y atrapa los glóbulos graso en la matriz
recientemente formada.
■ El yogur es una precipitación acida donde se produce la
precipitación parcial de la caseína porque los grupos
ácidos se protonan y dejan de repelerse las micelas
debido a una bajada de pH causada por el ácido láctico.

Ca++..Caseinatos+  2Ac. Lactico              Caseina  + Ca.Ac. lactico
FLUJO DE ELABORACION DE YOGURT
Incrementar los sólidos totales
de la leche

Yogur
■ Los cultivos iniciadores mas ampliamente utilizados en
Norte América es una mezcla simbiótica de
Streptococcus salivarius subsp. thermophilus (ST) y
Lactobacillus delbrueckii subsp. bulgaricus (LB).
Aunque pueden crecer independientemente, el grado
de producción de ácido láctico es mucho mas alto
cuando se utilizan ambos que cuando se utilizan
individualmente. El ST crece mas rápido y produce
acido y dióxido de carbono. El formato y dióxido de
carbono producido estimula el crecimiento del LB. De
otro lado la actividad proteolítica del LB produce péptido
y aminoácidos que estimulan el crecimiento del ST.
■ Estos microorganismos son los responsables finalmente
de la formación aroma y textura típicos del yogur.
Durante la fermentación se producen ácidos que
producen un descenso del pH. El  Streptococcus es
responsable de la caída inicial del pH hasta
aproximadamente 5.0. Entre tanto el Lactobacillus es el
responsable del descenso del pH hasta 4.0. Lo que
origina la coagulación acida de la caseínas (pI= 4.6)
El Queso
■ Es el producto de la adicion de acido y/o
cuajos enzimaticos que provocan la
coagulacion de la caseina
En este proceso la caseína K se rompe en sus dos partes
• La hidrófila.
• La hidrófoba: para­K­caseína.
La quimosina rompe el enlace que une esas dos partes
liberándose un péptido al suero y quedándose la para­K­
caseína en la micela. Como el péptido era la parte hidrófila
donde estaban los grupos ácidos, ahora se pierden y ya no
se repelen las micelas, precipitando las caseínas. La parte
hidrófoba que queda interacciona unas micelas con otras y
también aumenta el enlace fosfato formándose el coágulo y
precipitando el caseinato.
El proceso puede representarse así

El calcio precipita con la proteína.
■ El ataque enzimático de la quimosina sobre la leche se
produce sobre la K­caseína (que actúa como
estabilizadora de las micelas de fosfocaseínato cálcico)
en dos etapas:

a) Hidrólisis enzimática de la K­caseína , concretamente
en el enlace Phe­Met (es decir, entre el resto 105 y 106)

caseína ­­­­­   para­K­caseína + caseín macropéptido

b) Precipitación del resto de las caseínas que componen
la micela, que sin el efecto protector de la K­caseína ,
son inestables frente a las concentraciones de calcio
iónico normalmente presentes en la leche (1'5­ 2 mM ).
(Ca2+)
micelas de para­K­caseína ­­­­­­­­­­­ gel
■ Para que el ataque de la quimosina sobre la caseína de
la leche tenga lugar en toda su extensión, es preciso
que se den unas condiciones, que son:
­ Concentración suficiente de iones de calcio en el
medio
­ Condiciones adecuadas de pH, temperatura y
concentración del enzima

Por tanto, una determinada concentración de calcio
iónico en el medio es esencial para que se produzca la
segunda fase de la reacción de coagulación y cualquier
manipulación (diálisis, tratamiento térmico, adición de
fosfatos o citratos o de calcio iónico) que modifique esta
concentración aumentándola o disminuyéndola, influirá
lógicamente sobre la velocidad de actuación del enzima.
■ El tratamiento térmico de la leche, produce una
disminución de la concentración de calcio iónico y por
esta razón las leches que han sido calentadas o no
coagulan o lo hacen con mayor dificultad. Si se restaura
la concentración de calcio iónico por la adición de
Cl2Ca, la capacidad de coagulación de la leche se
restablece.
■ La quimosina tiene una temperatura óptima de
actuación comprendida entre 40­ 42 ºC . A
temperaturas superiores o inferiores, el tiempo de
coagulación aumenta (por ejemplo, a 25 ºC y a 50 ºC es
1'7 y 2 veces más lenta que a 40 ºC . A temperaturas
superiores a 50 ºC ,  el enzima se inactiva de forma
rápida, progresiva e irreversible. A temperaturas de
refrigeración aunque la fase  de hidrólisis de la K­
caseína tiene lugar, para la coagulación se requieren
temperaturas superiores a 20 ºC .
Esquema de la formación de Queso
Queso fresco
 UNIVERISDAD NACIONAL DEL CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE
ALIMENTOS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

SEPARATA Nº3

Carne y productos carnicos

Prof. Ing. Braulio Bustamante Oyague
Semestre: 2008­A
Estructura de miofribilla
La Miosina

■ Esta formada por dos cadenas proteícas enrolladas entre sí que
presentan hacia una de sus extremidades varias zonas en α­
hélices y hacia otra varios grupos­SH
■ Posee propiedades de interaccionar con la actina y posee actividad
ATP ásica.
■ El filamento de miosina está constituido por un haz de grupos de
veinte moléculas desplazados los unos con relación a los otros 6
nm, de forma tal que sus extremidades voluminosas forman
proyecciones o dedos.
■ La tripsina escinde a la miosina en dos moléculas meromiosina
ligera (LMM) y meromiosina pesada (HMM). Con digestión con
papaína se obtiene la fracción cabeza (S1) y cola (S2).
La Actina
■ Los filamentos delgados están formados principalmente por
moléculas de actina (500 ­600 monómeros), que presentan dos
formas globular (actina G), con un peso molecular aproximado
de 50 000 que se polimeriza hasta adoptar una estructura
fibrosa (actina F).
■ Es portadora de una molécula de ATP que es desdoblada por
la miosina, transormandola en energía mecánica.
■ Es de alto valor biológico porque contiene triptófano y cistina.
Sólo en la actina se encuentra el aminoácido 3­metil­histidina.
■ Se ha descubierto que la L­actina favorece la transformación
de G­actina en F­actina.
Esquema de actina ­miosina
Actina
Bioquímica de la contracción
■ Potencial de Membrana de la Fibra Muscular.

■ Potencial de reposo.
En las fibras musculares inactivas (como en las
neuronas), existe siempre una polarización en su
membrana cuya diferencia de potencial, con valores de
–50 a –90 mV y más frecuente de –70 mV, recibe el
nombre de potencial de reposo.
Si se observa la concentración iónica a ambos lados
de la membrana, puede apreciarse que el medio
intracelular es especialmente abundante en K+
mientras el exterior lo es en Na+ y C­. Estas diferentes
concentraciones originan un proceso de difusión pasivo
que, por sí sólo, tendería a homogenizar las
concentraciones iónicas.
Concentraciones iónicas aproximadas en los líquidos extra e
intracelular.
Las concentraciones se expresan en   m.eq./litro.Ion

Extracelular    Intracelular
Sodio 142  12
Potasio 5 150
Otros cationes 5 2
Cloruro 103 4
Bicarbonato 27 8
Otros aniones 7 150
Excitación muscular
Formación del complejo Miosina­Actina
Ciclo de unión de la miosina

Actin
ATP Acto-miosina
a
ATP

Actomiosi ATP -
na miosina
ADP+P
i
ADP -Pi-
ADP-Pi-acto- miosina
miosina
Actin
a
Contracción Muscular.
■ Contracción mucular controlada por el ion calcio.  Los
nervios se acoplan al músculo por la placa motora
terminal donde llega la orden de contracción y se
libera acetilcolina,  provocando la despolarizacìón de
la membrana del retículo sarcoplasmático que cede
calcio que pasa de una concentración de 10 ­7 moles/l a
10­5 moles/l.
■ En estos niveles el calcio se liga a la troponina C y a la
cabeza de la miosina, cambiando la conformación de
cola de la miosina cambiando la conformación de la
cola de la miosina y permitiendo la interacción de la
actina y la miosina formando el complejo actomiosina.
■ Cuando se libera energía del ATP el retículo
sarcoplasmático vuelve a recuperar los iones Ca++. La
disminución del calcio sarcoplasmático influye en la
fijación del calcio por la troponina C y  la miosina.
Cuando los niveles de calcio en el líquido alcanzan sus
límites, disminuye la actividad ATPásica. Esto ocasiona
la separación de los filamentos de actina y miosina
(relajación)
■ Se regenera ATP por los reservorios de grupos
fosforilos (fosfocreatina y ADP) y por respiración
aerobia.
Rigor Mortis
Con la muerte del animal y el cese del flujo sanguíneo,
se sucede una serie de fenómenos:
■ Cesa el aporte de oxígeno
■ Cesa la fosforilación oxidativa y con ello el aporte de
ATP aerobio.
■ Se activa la glucólisis y se acumula piruvato.
■ Desciende el pH, lo que inactiva muchas enzimas
metabólicas
■ Se agota el ATP y la miosina y actina se unen
irreversiblemente para formar actomiosina.

La aparición de la rigidez cadavérica tarda en
completarse unas 8 horas a temperatura ambiente y da
como resultado un tejido muscular duro y muy compacto,
con las cadenas proteicas formando estructuras casi
cristalinas.
La rigidez cadavérica conlleva una gran pérdida en la
capacidad de retención de agua. La rigidez cadavérica
conlleva una gran pérdida en la capacidad de retención de
agua.
La intensidad de la rigidez depende del estado nutricional
del animal y de la temperatura a la que tiene lugar el
proceso, ya que determinan la velocidad y el grado de
agotamiento del ATP y la bajada del pH. Nunca se debe
procesar una carne en estado de rigidez cadavérica.
La maduración de la carne es un proceso por el cual el
músculo se va ablandando y se mejora la retención de
agua. Dura entre 15 día a 0ºC hasta 2 días a 20ºC para la
carne de vaca.
Rigor
Mortis
Rigor Mortis
■ Cuando se agota totalmente la cantidad de ATP en el músculo
se considera que se inicia el rigor mortis.
■ El tiempo que demora en producirse el Rigor Mortis después
de la muerte es como sigue:
Pollos, 2 ­ 4 horas, Ternera, 10 ­ 14 horas, Cerdos, 4 ­ 18
horas.
■ El tiempo que dura el Rigor Mortis, depende de la temperatura:
­1.5  3 ­ 4 semanas.
0ªC 15 días
20ªC 2 días
43ªC 1 día.
■ En músculos sin reserva de glucógeno se produce el defecto
DFD (oscuro, firme y seco), carne de pH casi  nutro con riesgo
de contaminación microbiana.
■ Animales en reposo, sacrificados en zonas de alta temperatura
PSE producen defectos pálido, blando exudativo (exceso de
ácido láctico).
 Efecto del pH.
■ Cuando falta el oxígeno y se agota la fosfocreatina, empieza la
respiración anaerobia, la cual genera ácido láctico el cual
cuando el animal esta vivo se degrada via hepática y
mitocondrial. (glucosa y glucógeno).
■ La muerte del animal produce la degradación del glucógeno,  y
la consiguiente producción de ácido láctico hasta pH de 5.5
donde cesa la actividad glucolítica, y las proteínas se acercan
a su punto isoeléctrico, agrupandos, con la consiguiente
pérdida de capacidad de retención de agua.
■ Un pH de 6 dará una carne oscura dura. Un  pH de
aproximadamente 5.5 da una carne blanda exudativa. A pH
ácido se activan las catepsinas que actúan sobre las proteínas
musculares provocando el ablandamiento.
■ Una practica culinaria, el escabechado, modifica el pH de la
carne por inmerción de la misma en soluciones de pH ácido o
alcalino alejandolas del punto isoeléctrico, lo que aumenta los
rendimientos y disminuye la dureza de la carne cocida.
CRA
Carnes
El colágeno
■ La unidad  fundamental, el tropocolágeno, está formado por tres
cadenas polipeptídicas en hélices, unidas por enlaces muy fuertes
que aumentan con la edad del animal.
■ No es atacada por las enzimas digestivas.
■ Al calentarse se tranforma en gelatina, el colágeno contiene un 30%
de glicina y un 25% de prolina e hidroxiprolina. Cuando mas abunden
estos aminoácidos más rígido y resistente es el colágeno.
■ Las moléculas de tropocolágeno se asocian entre si formando fibrillas.
Para ello se orientan todas en el mismo sentido y dislocadas 64 nm
la una con relación a otra lo que explica la estructura cristalina del
colágeno, así como la rigidez y resistencia que ofrece la masticación.
■ No tiene capacidad emulsificante y su capacidad de rentención de
agua es mínima.
■ La gelatina (colágeno desordenado y soluble) se obtiene por
calentamiento a temperatura superior a 60ªC.  También via ácida y
básica.
■ Es de fácil digestión aunque de bajo balor biológico.
Hot Dog
Salchicha
 UNIVERISDAD NACIONAL DEL CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE
ALIMENTOS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

SEPARATA Nº4

Frutas y Hortalizas

Prof. Ing. Braulio Bustamante Oyague
Semestre: 2008­A
Frutas y Hortalizas.
Según la parte de la planta a la que pertenece:
■ Frutos: berejeno, pimiento dulce, ají.
■ Bulbos: Ajos, cebollas
■ Coles: brócoli, coliflor, col, repollo.
■ Hojas y tallos tiernos: acelga, lechuga,
mastuerzo.
■ Tallos jóvenes: apio, espárragos.
■ Raíces: nabo, rábano, zanahoria, papa.
■ Inflorescencias: alcachofas.
■ Pepónides: calabacín, calabaza y pepino.
Componentes de las Paredes
Celulares

■ Celulosa
■ Xilanos hemicelulósicos
■ Glucomananas
■ Arabinogalactanas
■ Sustancias pécticas
■ Lignina
■ Proteínas de las paredes celulares
Compuestos Nitrogenados no
Proteínicos

■ Ácido γ­aminobutírico
■ Colina
■ Glutatión
■ Ácido pipecólico
■ Asparagina
■ Solanidina
■ Dopamina
■ Ornitina
■ S­metil L­cisteína sulfóxido
■ Taurina
Factores biológicos y cambios
bioquímicos involucrados
■ Respiración
Ϻ Respiración acoplada
Ϻ Ciclo de Krebs
Ϻ Ciclo del Glioxalato
Ϻ Ruta embden­Meyerhof
Ϻ Ciclo de pentosa
Ϻ Glucólisis
■ Velocidad de Respiración
Ϻ Productos climatéricos
Ϻ Productos no climatéricos
■ Causas de pérdidas en alimentos almacenados
Ϻ Senescencia
Ϻ Pérdida de valor
Ϻ Transpiración y Pérdida de peso
Aspectos bioquímicos de importancia

■ Proteínas (Aumento de enzimas específicos)
Ϻ Control genéticos RNA
Ϻ Cultivos mutantes.
■ Control enzimático
Ϻ Iones metálicos
Ϻ Presencia de hormonas
■ Cambios en los constituyentes de las paredes celulares
■ Transformación almidón­azúcar
■ Metabolismo de los lípidos
■ Metabolismo de los pigmentos
■ Desarrollo del sabor
Princiaples hormonas
vegetales.

Estas sustancias coordinan el
crecimiento y desarrollo.  Las
auxinas son sintetizadas por los
extremos apicales y estimulan el
crecimiento del brote principal
inhibiendo el de los brotes laterales.
Este último es promovido en su
crecimiento por las Citocininas. Las
Giberelinas actúan sinergicamente
con las auxinas. El ácdio absicínico
es antagonista de la mayoría de las
otras hormonas.
Producción De Etileno
El etileno es una hormona que se
encuentra en estado gaseoso.
Juega un rol en la maduración de
las frutas y las senescencia de las
flores, inhibe el crecimiento de
semillas. Durante su síntesis, el
paso de SAM a 1­ACC es
estimulado por auxinas, heridas y
anaerobiosis.
 Adsorción relativa de oxígeno
Respiración

Tiempo en meses.
 Control de la subida climatérica.
■ Etapa pre-climatérica. Poca disponibilidad de ADP. Al inicio del
climaterio hay un incremento de la síntesis proteica y aumento de
la razón ADP/ATP. Cuando el ADP ya no es limitante hay un
aumento de la velocidad de respiración.
■ La formación durante la etapa del pre-climaterio de un
desconectador de la fosforilación oxidativa, remueve los controles
existentes para la utilización del oxígeno acelerando la respiración.
■ Los niveles de oxígeno consumido no aumenta en la misma
proporción que los niveles de CO 2 producidos, fenómeno explicado
por la activación y presencia de la enzima málico decarboxilasa y
pirúvico carboxilasa, ambas liberan una mol de CO2.

Ejemplo de cambios respiratorios en el caso de las papas.

• Estas se encojen y pierden peso durante el almacenamiento debido a la

pérdida de agua.
La mínima tasa de respiración ocurre a 3°C ye esta velocidad es mayor a
0°C que a 4°C. En refrigeración aumenta cantidad de azucar reductor. La
respiración esta relacionada con el grado de madurez del tubérculo.
• El traslado de papas de una temperatura baja a otra alta ocasiona un
incremento en la tasa respiratoria por un periodo corto, produciéndose
luego la estabilización a una velocidad mas baja.
Frutos clasificados de acuerdo con su comportamiento
respiratorio durante la maduración
Productos hortícolas clasificados de acuerdo
con su tasa de producción de etileno.

■ Muy baja < 0.1 ■ Alcachofa, Esparragos,

20°C μl C2H4/kg-hr Coliflores, Cereza, Frutas
Cítricas, Uva, Fresa, Hojas.
■ Yuca, Melón, Pepino,
■ Baja 0.1 - 1
Berenjena, Aceituna, Ají,
Calabaza, Zandía.
■ Moderada 1 - 10 ■ Plátano, Higos, Guanabana,
Mango, Tomate,.
■ Alto 10 - 100 ■ Manzana, Palta, Kiwi,
Nectarines, Papaya, Peras,
Duraznos, Blanquillos.
■ Muy Alto > 100 ■ Chirimoya, Maracuyá, Sapote.
Productos hortícolas clasificados de acuerdo
con su tasa de respiración.
■ Muy baja <5 ■ Dátiles Y Nueces, Frutas Y Vegetales
5°C mgCO 2/kg-hr Secos.
■ Baja 5 -10 ■ Manzana, Remolacha, Apio, Frutas
Citricas, Frambuesa, Ajo, Uva, Melón,
Honeydew, Kiwi, Cebolla, Papaya, Piña,
Papa Madura.
■ Moderada
■ Durazno Abridor, Plantano, Moras
10-20
Azules, Col, Melón Cantaloupe,
Zanahorias, Cereza, Pepino, Higo,
Lechugas En Cabeza, Mango, Aceitunas,
Pera, Rabanito, Papa Verde.
■ Alto 20 -40 ■ Palta, Moras, Coliflores,
■ Muy Alto 40-60 ■ Alcachofa, Brocoli, Frejol.
■ Extremadamente ■ Espárragos, Hongos, Perejil, Arverja,
alto > 60 Espinaca, Maiz Dulce.
 Conversión de almidón a azúcares

Almidó amila Maltos

n sa a
H3PO Fosforila
H2 malta
4 sa H2O
OGlucos sa
Glucosa 1- +
a
fosfato
Fosfoglucomut UTP
asa UDPG-
Glucosa 6- PPi
fosfato
Fosfohexoisomer
asa
Fructosa 6-
fosfato
Sucrosa-
UDP P
Sucroi
H2sa inverta
sa +
Glucosa
O
fructosa
 Cambios de color en frutas y vegetales.
■ El desarrollo de la senescencia es acompañado por un número de
cambios químicos y fisiológicos entre los cuales uno de los mas
obvios y significantes es la pérdida de color verde.   Esto incluye la
degradación de la clorofila lo que resulta en la exposición de los
carotenoides condicionando la aparición del síntoma característico de
la senescencia.  El color amarillo.
■ Los colores rojos también se observan debido a la formación de las
antocianinas como en ciertas variedades de manzanas o en la
presencia de licopeno como en ocurre en el caso del tomate.
■ Los cambios de color tienen lugar casi inmediatamente siguientes al
pico climatérico de la respiración y casi siempre van acompañados
con cambios de textura de la fruta.  Operaciones tales como
blanqueado de los vegetales casi siempre resultan en cierto grado de
degradación de la clorofila y consecuentemente la consiguiente
pérdida de color verde original.
Cambios de sabor durante la
• El desarrollo característico
maduración.de un sabor agradable en una fruta particular incluye la
disminución de la acidez con un correspondiente incremento del contenido de azúcar.
La razón azúcar-ácido, consecuencia directa del grado de madurez de las frutas.
• El sabor astringente de las frutas debido a presencia de taninos, compuestos
fenólicos y flavonoles. La pérdida de astringencia en maduración causada por
transformación a formas insolubles.
Conformación de las pectinas en la pared celular
 Desordenes Fisiológicos.
■ Daño por congelación: cuando el producto se mantiene
por debajo de la temperatura de congelación.
■ Daño por frío. Ocurre por encima del punto de
congelación pero a temperaturas debajo de 5°C o
debajo de 15°C.
■ Injuria por calor. Cuando el producto se expone a la
luz del sol directamente o a temperatura muy alta.
■ Falta de nutrientes durante el cultivo, especialmente
falta de calcio.
■ Muy Bajas concentraciones de oxígeno < 1% o alta
concentración de CO2 >20%
■ Desordenes causados por Etileno en algunos productos.
Frutas y vegetales clasificadas de acuerdo
con su sensitividad a la injuria por frio.
Daño por Frio. (Ejemplos)

No Sensibles Sensibles.

■ Cerezas ■ Platas
■ Espárragos ■ Platanos
■ Higos ■ Carambola
■ Uvas ■ Cítricos
■ Peras ■ Sapote
■ Fresas ■ Pepinos
■ Kiwi ■ Piña
■ Durazno Abridor. ■ Berenjena
■ Alcachofas. ■ Tomates
■ Espinaca ■ Mangos
Factores causantes de Desordenes
fisiológicos
■ Heridas
■ Daños por efecto de temperaturas adversas
Ϻ Congelación, Refrigeración, Alta temperatura
■ Daño producido por Dióxido de Carbono
■ Tratamientos tecnológicos en los alimentos
Ϻ Deshidratación
Ϻ Congelación
Ϻ Fermentación
■ Falta de oxígeno
■ Falta de vapor de agua
■ Radiaciones ionizantes
Afectan a la producción de Etileno.

• A mayor madurez en el momento de la cosecha se

incrementa la producción de etileno.
• Daños Físicos, aumentan.
• Incidencia de emfermedades, aumentan.
• A mayor temperatura, mayor producción de Etileno
hasta 30°C.
• Stress por falta de água, aumentan.
• Almacenamiento a baja temperatura disminuye la
producción.
• Almacenamiento a concentraciones de O 2 < 8%,
disminuye.
• Almacenamiento a mas de 2% CO 2, disminuye.
Cambios en composición de los
alimentos vegetales en planta y durante
post-cosecha.

■ Pérdida de Clorofila
■ Desarrollo de carotenoides.
■ Desarrollo de antocianinas y cambios en las mismas junto con
otros componentes fenólicos.
■ Cambios en carbohidratos. Conversión de almidón a azúcar y
viceversa. Conversión de almidón y azúcares a CO 2 y agua.
■ Cambios en acidos orgánicos, proteinas y lípidos que afectan
sabor y calidad.
■ Pérdida de vitaminas. Especialmente vitamina C
■ Producción de componentes volátiles de sabor asociados a la
maduración de frutas.
Rutas de degradación de la Clorofila

Clorofila
Mg++
(verde) Fito
l
Feofitina H+
(verde oliva) Clorofilina
H+
(verde brillante)
H+ Mg++
Fito Feofórbido
l (pardo)

O2 Clorinas, H+/O2
Purpurinas
(incoloras)
 UNIVERISDAD NACIONAL DEL CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE
ALIMENTOS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

SEPARATA Nº5

Leguminosas

Prof. Ing. Braulio Bustamante Oyague
Semestre: 2008­A
Leguminosas
Las leguminosae constituyen una gran
familia formada por unos seicientos géneros
con las correspondientes familias afines. Las
legumbres son las semillas secas, limpias,
sanas y separadas de la vaina, procedentes
pocedentes de esta familia. Entre ellos se
tienen a los frijoes (judías), lentejas,
garbanzo, arverja, haba, lupino (Altramuz),
soya, maní, algarroba entre otros.   Su
composición bromatológica es parecida a la
de los cereales pero llama la atención su
elevado contenido de proteína entre un 20 y
30%, los carbohidratos estan entre un 60 y
65% siendo predominante el almidón.
Proteínas de reserva en
Leguminosas.
■ Son proteínas muy importantes para la nutrición
humana, son producidas durante la formación de la
semilla. Sirven de fuente de nitrógeno al embrión
durante la germinación. Generalmente no tiene
actividad enzimática y se encuentran en forma
agregada en cuerpos rodeados de una membrana
tales como (cuerpos proteícos, aleurona y granos).
■ legumin: polímeros de pesos moleculares entre los
300,000 y 400,000.  Construido por dos subunidades.
Los polipéptidos acídicos y básicos. La estructura
cuaternaria, está compuesta de seis polipéptidos
ácidos y seis básicos, unidos por enlaces disulfuro.
■ Vicelin Son glicoproteínas con 1 al 5% de residuos
neutros de azúcar. Ellas son también construidas por
varias cadenas de polipéptidos unidas por estructuras
Legunminosas  como fuente importante de
proteinas.
■ Las proteinas vegetales muestran un balance aminoacídico menos
satisfactorio que el de las proteinas de origen animal.  Sin embargo
son económicas, por lo que constituyen una fuente muy importante.
■ La calidad es evaluada en base a disponibilidad (susceptibilidad de
hidrólisis durante el  proceso de digestión)  y calidad de los
aminoácidos (dficientes en aminoácidos azufrados)
■ Se han determinado ventajas de tipo funcional en las proteinas
vegetales. Existen evidencias epidemiológicas.
■ Contribuye a la reducción de los niveles de colesterol.
■ Niveles bajos de propiedades degenerativas severas,
enfermedades del corazón diabetes, cancer.
■ Estimulan la formación del hueso.
■ Disminuye la severidad de los síntomas de la menopausia.
 Proteínas de la Soya
■ Originario de la China (Glycine max), continene
hasta un 48% de proteína (22% da aceite).
■ Se encuentran en ellas una mezcla de conclicininas,
glicininas y otras de tipo globular. (140000 y
300000Da).
■ También existen proteínas con sustancias activas
biológicamente como amilasas, lectinas, inhibidores
etc.
■ Generalmente la fracción proteíca de la soya se
divide en cuatro clases e identificadas por sus
coeficientes de sedimentación 2S, 7S, 11S y  15S.
Ninguna es una fracción pura exepto la 11S. Donde
predomina de glicinina (40%)
■ En la fracción 7 S se encuentra otro tipo de globulina
la conglicinina y otras sustancias activas como la
Reducción de LDL­colesterol

■ Se ha observado que el consumo de proteína de leguminosas y de
soya en especial conducen a una reducción de lipoproteinas de
baja Densidad (LDL)
■ Se ha determinado que el LDL posterior a su oxidación se
transforma en aterogénico u obstructor de arterias.
■ Al respecto se despone de datos obtenidos en animales
experimentales y en humanos.
■ Este mecanismo se explica por la participación protagónica de las
isoflavonas que se encuentran acompañando a la fracción proteica.
■ También se explica por la participación directa de las fracciones
proteicas a través de los péptidos bioactivos tales como la fración
7S β­conglycinin y 11S Glycinin.
Respecto a ingredientes funcionales en
leguminosas se tienen a las Isoflavonas
■ Son estructuras químicas derivadas de los flavonoides, cuentan
con un nucleo parecido al de las antocianinas, el aglicón suele
presentarse con azúcares formando glicósidos.  Tienden a ser
resistentes a temperaturas altas.  La posición de sustititución mas
frecuente es la del carbono 7 debido a que tiene el grupo
hidroxílico mas acídico.  No son consideradas exactamente
glicosidos aunque sus propiedades son muy afines.
■ Las principales encontradas en soya son por ejemplo la genisteína,
diadzeina y glicetina.
Rol de las Isoflavonas

■ El consumo de 128.7 mg/dia de soya con alto contenido
de isoflavonas, en mujeres pre­menopausicas, parece
reducir los niveles de colesterol del 7.6 ­ 10%
■ Los resultados son variables debido a diferentes
contenidos y tipos de isoflavonas en soya y a las
diferencias en actividad biológica que presentan entre
ellas.
■ El consumo de fitoestrógenos adicionales presentes en
otras legumbres (biochanina A, Coumesterol y
formonometin), hacen aún más variables los resultados.
■ Se ha observado que los fitoestrógenos Diadzein y
Genistein inhiben tumores en ratas.
Isoflavonas v/s bajos niveles de LDL­
colesterol
■ Relacionadas al efecto hipocolesterolémico son la genisteína y la
diadzeina.
■ Alteran también procesos celulares específicos en los sistemas de
coagulación asociados a la formación de placas atereoescleróticas.
■ Poseen poder antioxidante similar al de las vitaminas C,E  y β­
caroteno.
■ Poseen actividad estrogénica. Dini (1998), reporta las propiedades
mixtas de estrogeno agonista­antagonista; la activación de un
receptor huerfano distinto del receptor tipo I para el estrogeno.
■ La inhibición de la actividad enzimática particularmente de las
protein­kinasas.
■ Genisteina estimula la autoproducción de las propias enzimas
antioxidantes tales como la glutation­peroxidasa.
Mecanismo hipocolesterolémico

■ Todavía esta sin resolver que las isoflavonas de soya sean las
únicas responsables del efecto hipocolesterolémico.   En un
experimento la adición de un extracto rico en isoflavonas de soya
en una dieta basada en caseína falló en causar un efecto
hipocolesterolémico.   Sin embargo en mujeres pre­menopausicas
el efecto si fue positivo.
■ Plantea la existencia de fracciones importantes en la proteína que
poseen péptidos bioactivos que estarían promoviendo la expresión
de receptores celulares específicos para la fracción LDL, lo que
conduce a reducir su concentración en sangre.
■ En células del hepatoma humano se incrementa la expresión de
LDL cuando estos son incubados en fracciones aisladas de
globulinas de soya (7S y 11 S).
Mecanismo hipocolesterolémico

■ Probablemente existe un efecto combinado entre los isoflavones, la
proteína y en los que también estan invluidos el fitocolesterol y la
fibra.
■ Respecto a los isoflavones se contempla la acción sinérgica de los
diferentes tipos encontrados en la dieta.
■ Otras proteínas de leguminosas también han mostrado efecto
beneficioso hipocolesterolémico.
■ Otras variedades de phaseolus muestran efecto
hipocolesterolémico el   cual se cree en parte atribuible al perfil
aminoacídico de la proteína vegetal.
■ También se ha estudiado el efecto residual de inhibidores de
proteiasas.
■ De manera similar se han encontrado isoflavonas aunque en
concentraciones más bajas en otras legumbres (especie
Fabaceae).
El Tarwi o Lupino

■ Cultivado ampliamente en el imperio de los Incas.  Posee un alto
contenido proteíco de composición aminoacídica muy similar al
observado en soya.
■ El Tarwi contiene isoflavonas y polifenoles.  Se ha detectado
luteone, wighteone, 2­hidroxigenisteína, genisteina, lupanalbinaA.
En grano y en aislado proteico siempre estan presentes ginestína y
2­hidroxiginesteína.
■ Las semillas de lupino tienen un alto contenido proteíco pero
también contienen alcaloides quinolizidínicos que los hacen
amargo y potencialmente tóxic, el costo de remoción de los mismos
aumenta sus costo de procesamiento.
Polifenoles en contenidos de otras
legumbres.
■ En guisantes se han encontrado pequeñas cantidades de
isoflavonas tales como Coumestrol y  biochanin A  También se han
encontrado en tes aromáticos.
■ Se especula acerca del efecto sinergico y/o antagónico entre las
diferentes fuentes de isoflavonas de la dieta, las qe interactuarían
al mismo tiempo en el mismo sitio del receptor celular.
■ La variedad de leguminosas Cajanus cajan L. (frijol de palo) si bien
es cierto contiene factores antinutricionales como lectinas
inhibidoras de proteasas, inhibidoras de amilasas, glucósidos
cianogenéticos, oxalatos, fitatos y  taninos, también se ha
repostado poseen factores beneficiosos como reductores de
colesterol, disminución de la glucosa sérica y rápido ajuste al
estres de altitud.
Aplicaciones:

■ Son muy variados los usos de las proteínas y aislados preteicos,
productos texturizados, desgrasados, crudos, tostado,
concentrados proteícos obtenidos por extracción alcohólica,
bebidas instantáneas etc.
■ Una aplicación imprortante es la incorporación de las proteínas de
las leguminosas en emulsiones cárnicas, patés y salchichones, con
la finalidad de aumentar la vida en anaquel del producto, capacidad
de retención de agua y ligado de la grasa mediante la
emulsificación y gelación.
■ Existe interés industrial de explorar otras fuentes de proteínas
vegetales.
semillas

Aislado proteico
90%
 Fracción 2S: Inhibidores de tripsina.

■ Son pequeñas globulinas que precipitan
imperfectamente a pH 4.5. Son muy resistentes al
calor a los ácidos y la proteasas. (6­8% prot)
■ La mas abundante fue el inhibidor de Kunitz, PM
21700 y contiene dos puentes disulfuro en su
estructura. El otro inhibidor es el de Bowman­Birk
con PM 7900 y tiene siete S­S., se encuentra en
menor proporción (0.4% prot).
Fracción 11S Glicinina: A baja temperatura puede ser
separada de la 7S conglycinina pues es insoluble a
0°C. PM 350000 (tipo legumin)
Fracción 7S Conglicinin: 30­35% dela proteína total de
soya es una glicoproteína que contiene 5% de
manosa glucosamina. PM 170,000 No contiene
cisteína ni metionina es similar a vicelina y faseolina.
Metionina en Soya
■ El contenido es bajo en la harina 0.65 g/100g.  El
procesamiento afecta este contenido, puede oxidar metionina a
sulfoxino o sulfona, racemización a D­metionina y degradar a
compuestos de sabor indeseable.
■ El enlace de metionina a otras proteínas es indeseable ya que
reduce digestibilidad.
■ Se estan desarrollando proteínas ricas en metionina. La
adición de metionina, solo mejora sustancialmente el valor de
la proteína en el caso de los niños malnutridos.
■ El efecto dañino en el pancreas de los inhibidores de proteasas,
se explica en parte por un mecanismo de retroalimentación.
Los inhibidores complejados a las enzimas son excretados,
crean una deficiencia de enzimas proteolìticas lo que estimula
al pancreas via hormonas a una mayor síntesis proteíca de
enzimas ricas en aa azufrados.
 Lisina en las proteínas de
soya
■ El contenido en soya es suficiente para permitir el
crecimiento de mamíferos, pero es lábil durante el
procesamiento.
■ Causas: Reacción de maillard (fructosyl­lysine), enlaces
cruzados a pHs altos formando Lisinoalanina y
conversión de L­lisina a D­lisina. El contenido de lisina se
puede reducir hasta en un 85% en proteínas de soyas
expuestas a carbohidratos. (Pérdidas de digestibilidad)
■ Se somete a la soya a altos pHs mayores de 9 con el fin
de texturizar a una estructura fibrosa en la fabricación de
carne de soya. La adición de compuestos azufrados,
sales de cobre y glucosa, inhibe la formación de
lisinoalanina. En las fórmulas infantiles el contenido de
lisinoalanina debe mantenerse en concentraciones
menores a 200 ppm.
■ Se observó que en ratas lisinoalanina afectó cululas del
riñón pero el efecto no se observa en primates como el
Alergias a las Proteínas de la soya

■ Ocurre en un 4 ­ 6% de los niños.
■ El ácido fítico, en algunas fórmulas infantiles elaboradas
con soya puede obstaculizar la absorción de minerales.
■ Los niños que sufren de asma y alergia al mani también
suelen ser alérgicos a la soya. Sin embargo no parece
haber relación entre soya y alérgicos a leche.
■ Algunos de los niños alérgicos pierden su intolerancia
cuando llegan a los 3 años.
Efecto de los inhibidores en el
Pancreas.
■ En ratas la soya genera lesiones pancreáticas que
llevan a una neoplasia y cancer. Lesiones no
observadas en ratones.
■ A diferencia de lo observado en ratas no se han
observado efectos indeseables en monos consumiendo
una dieta alta en inhibidores de tripsina.
■ Los inhibidores de la soya sin embargo si tienen
afinidad alta por las enzimas digestivas de los humanos.

■ El alargamiento del pancreas si se observa en pollos,
perros, cerdos, terneras y monos.  El tostado de la soya
previene este problema en animales. El calor sin
embargo puede reducir contenido de aminoacidos
esenciales
■ Se recomienda técnica de calor con modificación de
Efectos de reducción de colesterol en
dietas basadas en soya.
■ Disminuyen el riesgo de enfermedades
cardiovasculares, una baja tasa LDL/HDL y bajos
niveles de triglicéridos en el plasma.
■ Un posible mecanismo de regulación del colesterol es la
habilidad de modular el nivel de los receptores LDL en
el hígado. La fracción 7S parece activar los receptores
LDL en el hígado.
■ Esta disminución del colesterol de la fracción LDL,
parece también ser dependiente de la concentración de
isoflavonas estrogénicas encontradas en soya.
Bowman­Birk inhibidores y anticancer.

■ Estos inhibidores podrían bloquear la formación de
especies de oxígeno activas, mediante un estímulo de
los neutrofilos, inhibición de la promoción del tumor y
prevención de la digestión de proteínas a aminoácidos
■ Uno delos efectos protectores de BBI sería la inhibición
de proteasas de serina las que rompen la proteina neu
oncogene, las cuales son biomarcadores para la
superficie de las células cancerosas humanas. Esto
permite la destrucción de tumores mucho mas eficiente
por parte de linfocitos citotoxicos y células natural kilers.
 UNIVERISDAD NACIONAL DEL CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE
ALIMENTOS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

SEPARATA Nº6

Cereales

Prof. Ing. Braulio Bustamante Oyague
Semestre: 2008­A
Cereales

■ Los granos de los cereales son el fruto deciertas
gramíneas tales como el trigo (Triticum), la cebada
(Hordeum vulgare), la avena (Avena sativa), el
centeno Secale cereale), el maíz (Zea mays), el
arroz, la quinua, la cañihua, la kiwicha y el sorgo
entre otros.
■ De las gramíneas se obtienen los cariópsides que
son frutos secos de una sóla semilla, donde se
observan el embrión, germen y endospermo.
Principales
 partes
anatómica
s de un
grano de
trigo
 Cereales.
Semillas secas de los granos cultivables, familia de las
gramíneas.
Desde la antiguedad. Trigo cebada: Babilonia, Egipto,
Grecia y Roma. Arroz: China, India y Japón. Maíz: Inca,
Maya y Azteca.
características:
• Facilidad para su cultivo en cualquier parte del mundo.
• Alto rendimiento por acre.
• Facil transporte y almacenamiento.
• Fuente de vitaminas del grupo B
• Proteina incompleta, deficiente en lisina y triptófano.
• Baja en vitamina A y C.
• Las principales especies de trigo en el comercio son:
Triticum aestivum, T. compactum and T. durum.
Clasificación del trigo.
■ De acuerdo con sus características de molienda. La
forma como el endospermo se rompe durante esta
etapa.  Se clasifican en :
Ϻ Duros , si la factura tiende a ocurrir alrededor de
las líneas que separan los límites celulares,
produciendo harinas de consistencia áspera
constituida por particulas de formas regulares.
Ϻ Blandos, si la ruptura se produce en forma
randomizada, esta harina es de consistencia fina
y consiste de partículas de forma irregular que
tienden a adherirse unas con otras y es difícil de
cernir.
■ De acuerdo con sus características del horneado:
Se tiene que la harina puede ser fuerte o débil.   La
harina fuerte es aquella con un alto contenido de
proteina y produce panes con volumen de hogaza
grandes y generalmente contienen contenido de
proteina alto.  La harina débil, produce panes de
Existe una clasificación para norteamérica
US grading.
■ Mediante la cual se consideran las siguientes
categorías:
Ϻ Hard Red Spring (incluyen: Dark Northern Spring, Northern
Spring and Red Spring). HRS
Ϻ Durum (incluyen, Hard Amber Durum, Amber Durum y Durum).
Ϻ Red Durum.
Ϻ Hard Red Winter (incluyen: Dark hard winter Hard Winter y
Yellow Hard Winter). HRW
Ϻ Soft Red Winter. White (incluyen: Hard White, Soft wite, Winter
Club y Wester white) SRW
Ϻ Mezclas.
Clasificacion Botanica
■ Triticum aestivum: HRW, HRS,SRW,SW
and HW.
■ T. compactum: Trigos Club
■ T. durum: Durum y red durum.
 Caracteristicas de los diferentes trigos y
uso principales.
Rojo Duro de Invierno (HRW) Contenido de proteina alto, gluten fuerte, Pan y productos relacionados.
absorción de agua alta.

Blando Rojo de Primavera (SRW) Contenido de proteina bajo, gluten débil, Tortas, galletas, pastelería

absorción de agua pobre. cortezas de empanadas,
galletas y biscochos.

Rojo Duro de Primavera (HRS) Contenido de proteína muy alto, gluten Pan, rosquillas, pretzels.

fuerte, absorción de agua alta.

Duro Blanco HW Contenido de proteina alto, gluten fuerte, Pan y productos relacionados.

absorción de agua alta. El salvado
carece de pigmentos.

Blando Blanco SW Contenido de proteina bajo, gluten débil, Fideos, galletas, wafer y otros

absorción de agua pobre y salvado productos donde no se
carece de pigmentos. permiten manchas.

Durum Contenido de proteina alto, gluten fuerte, Pasta

absorción de agua alta.
Características de la harina de trigo.
■ El grano de trigo esta conformado por endospermo, salvado y germen.
La harina de pan es esencialmente puro endospermo, contaminación
de esta con salvado y germen va en contra de sus cualidades para
producir pan blanco.
■ El tamaño de la partícula y la forma determinan la naturaleza de su
interacción con el agua durante la formación de la masa.
■ Composición de la harina: almidón, proteina, tejido celular. En
promedio:  agua 14%, almidón 69%, proteina, 12% grasa 2%,
pentosanos 1.8%.
■ El proceso de molienda y la dureza del grano influyen en las
características de integridad de gránulo de almidón. El almidón en
gránulos dañados se caracteriza por absorver 100% el agua, mientras
que los de gránulos enteros absorben solo en un 30% el agua.
■ El almidón en gránulos dañados es mas sencible a la actividad de las
amilasas, lo que es favorable hasta cierto grado en la fabricación del
pan, siendo los excesos conducentes a masas pegajosas o migajas
débiles y gomosas.
■ La absorción de agua de la harina influencia tembién:
Ϻ Amasado de la masa
Ϻ Rendimiento panadero
Ϻ Calidad del pan después del horneado.
Mas Características de la Harina de Trigo.

■ La presencia de una proteina de bajo peso molecular: 15KDa friabilin se
encuentra en la superficie de los gránulos de los trigos blandos
(responsable de una estructura vitrea)
■ Distribución de agua en la masa.
Elemento % (db) WA (g/g) WD(%)
Almidón
no dañado 56 0,3 18,9
dañado 24 1 27
Proteinas 14 2 31,5
Pentosanos 2 10 22,5
Otros 4 0 0

WA: Absorción de agua en la

masa.
WD: Distribución de agua en la
masa.
Serie de eventos que ocurren cuando las
partículas de harina entran en contacto
con el agua:
■ Se empiezan a notar filamentos compuestos de pura
proteina   en la superficie de las partículas.  Estas
fibras son el resultado de explosiones de films
proteicos hidratados y son de composición a.a.
similar a la del gluten
■ Los filamentos interactuan unos con otros formando
enlaces cruzados.
■  Lípidos específicos (polares) se unen con proteinas
específicas (gluteninas)
Proteínas de reserva de cereales.

■ Prolaminas: Son proteínas solubles en etanol bien
concentrado, los nombres cambian con la especie,
gliadina en el trigo, hordeína en la cebada, secalina
en el centeno.  Ej, Gliadina
■ Gluteínas: Proteínas solubles en ácidos o álcalis
diluídos o con agentes disociantes tales como úrea,
guanidina u ésteres de sucrosa. Ej. Glutelina
■ Albúminas: Solubles en agua, son una gran parte de
las enzimas.
■ Globulinas, Solubles en soluciones salinas, algunas
son enzimas también. (menor proporción)
Proteínas en el Gluten
■ Gliadina, es una prolamina y una de las mas
importantes proteínas del gluten (33%), está compuesta
por cadenas proteícas individuales y es responsable de
la naturaleza viscosa del gluten. PM. 30000
■ Glutenina, es una glutenina, constituídas por moléculas
muy grandes, las diferentes subunidades proteícas
estan conectadas por puestes disulfuro. PM. 125000.
Propiedades elásticas.
Aminoácidos que predominan en el
gluten
■ Predominan,
Ϻ glutamina (40% mol) del contenido proteico,
Ϻ prolina (15% mol en gliadina) y (10 – 12% en
glutenina), la cual con su grupo radical cíclico
confiere una punto de flexión en la molécula.
Ϻ Cisteína, aunque sólo en un (1­3%), posee la
propiedad única de favorecer la formación de
enlaces disulfuros que conectan las cadenas
proteícas.
Ϻ Los otros aminoácidos, contribuyen con su carácter
ácido o básico en fuerzas de atracción y repulsión. Y
los neutros con la absorción de agua.
INTERACCION DE GLUTENINAS Y GLIADINAS CON LOS LIPIDOS
DURANTE EL AMASADO

Almidón

Fosfolipidos
glute
n

La red de glicolípidos y proteinas seria responsable de

importantes propiedades de la masa de panadería como:
• La extensibilidad que permite un cambio de forma.
• La impermeabilidad al gas que permite la retención de
anhidrido carbónico y su hinchazón.
• La elasticidad necesaria para la retención del anhidrido
carbónico y la formación de una masa esponjosa.
• La fuerte de retención de agua que causa blandura después
de la cocción.
 Formación de la masa.
■ Función del amasado en la formación de la masa panadera:
Ϻ mezcla de ingredientes, las partículas se hidratan y gradualmente se
ensamblan en una masa no desarrollada.
Ϻ el desarrollo de la masa se evidencia por un incremento en la
consistencia. Existe un cambio en los lípidos ligados e incremento en
la solubilidad de la proteina (disgregación física de la glutenina a una
estructura abierta en la masa)
Ϻ Los polimeros de glutenina se reorientan para formar una red
membranosa con capacidad de retener gas.
Ϻ Si no se detiene el mezclado el proceso de solubilización continua
mas allá del punto óptimo resultanto en el rompimiento de la masa.
Ϻ Químicamente estan involucrados en la formación de la masa enlaces
covalentes y no covalentes.
Ϻ A nivel del almidón enlaces α (1­4) suceptibles a la acción de la
amilasa (α y β ) de la harina. Esto ha ocacionado baja en consistencia
de masa de harina proveniente de granos germinados. También
produce los azúcares fermentables.
Ϻ La destrucción de enlaces peptíticos por proteosas pueden causar un
efecto considerable en la consistencia de a harina.
Ϻ La formación de enlases disulfuro entre las cadenas polipeptídicas
son fundamentales para la formación de la masa.
Cambios en el Horneado
Durante el horneado, la temperatura de la masa gradualmente se
incrementa a 100°C en el interior de la corteza.
Ϻ La hogaza se expande en aproximadamente un 50% debido a los
efectos aditivos del dióxido de carbono y etanol, expansión que
involucra la formación de enlaces químicos. La membrana que
rodea al gas debe resistir la ruptura. Contribuyen en esta etapa un
buen mezclado y fermentación de la masa.
Ϻ Durante el horneado la masa predominantemente viscosa es
transformada en una miga de pan elelástica y debido a una
temperatura mucho mas alta en la superficie se forma la corteza..
Dos elementos importantes contribuyen con esta transformación la
gelatinización del almidón (involucrando enlaces principalmente no
covalentes) y la desnaturización térmica del gluten  (enlaces no
covalentes y disulfuro).
Ϻ Finalmente durante el horneado, la masa se transforma de una
estructura de espuma que atrapa el gas en celdas individuales a
una estructura de esponja que atrapa el gas en celdas
interconectadas.  Esta transformación ocurre por ruptura de las
membranas de las masa debido a un incremento de la presión
interna del gas y aumento de la viscosidad de la masa. Esto
ocurre al final de la subida de temperatura del horno.
Composición promedio de algunas semillas y tubérculos.
 UNIVERISDAD NACIONAL DEL CALLAO
FACULTAD DE INGENIERIA PESQUERA Y DE
ALIMENTOS

BIOQUIMICA DE ALIMENTOS

SEPARATA Nº7

Aceites y grasas comestibles

Prof. Ing. Braulio Bustamante Oyague
Semestre: 2008­A
Clasificación de los lípidos
Lípidos simples Acilgliceroles
Ceras

Lípidos complejos Fosfoacilgliceroles
Esfingomielinas
Cerebrósidos
Gangliósidos
Lípidos Esteroides
insaponificables o Carotenoides
derivados de lípidos. Vitaminas
Liposolubles.
Características de los ácidos
Grasos.
■ Son ácidos alifáticos monocarboxilados.
En la naturaleza se encuentran con
frecuencia entre los tamaños de 4 y 28
átomos de Carbono. Generalmente sin
ramificaciones y en números pares.
■ Pueden ser Saturados o Insaturados y
varían en función al tamaño de su cadena.
Ácidos Grasos
Ácidos Grasos Saturados
■ Son los que no contienen dobles enlaces ni
otros grupos funcionales a lo largo de la cadena.

■ Se consideran que son saturados porque sus
átomos de carbono (excepto el del grupo
carboxílico) contiene el mayor número posible
de hidrogenos.
■ Debido a que son lineales se pueden
almacenar compactados permitiendo el
almacen de energía.
Common name IUPAC name Chemical Abbr. Melting point
structure (°C)
Butyric Butanoic acid CH3(CH2)2COOH C4:0 ­8
Caproic Hexanoic acid CH3(CH2)4COOH C6:0 ­3
Caprylic Octanoic acid CH3(CH2)6COOH C8:0 16­17
Capric Decanoic acid CH3(CH2)8COOH C10:0 31
Lauric Dodecanoic acid CH3(CH2)10COOH C12:0 44­46
Myristic Tetradecanoic acidCH3(CH2)12COOH C14:0 58.8

Palmitic Hexadecanoic CH3(CH2)14COOH C16:0 63­64

acid
Stearic Octadecanoic acid CH3(CH2)16COOH C18:0 69.9

Arachidic Eicosanoic acid CH3(CH2)18COOH C20:0 75.5

Behenic Docosanoic acid CH3(CH2)20COOH C22:0 74­78
Ácidos Grasos insaturados
■ Son aquellas estructuras carboxiladas que
presentan uno o mas estructuras de enlace
insaturado entre los carbonos (Grupos Alquenil).
■ Cuando existen mas de dos dobles estructuras
en la molécula son posibles las estructuras cis y
trans. Cis: dos átomos de carbono adyacentes
se encuentran en el mismo lado de la molécula
y trans: Cuado los dos átomos de carbono
adyacentes se encuentran en lados opuestos
de la molécula.
Ácidos Grasos Ácidos Grasos
insaturados insaturados
trans cis
 Ácidos Grasos Insaturados
Chemical structure ω    Δ Abbr.
Common name

Myristoleic acid: CH3(CH2) 3CH=CH(CH2) 7COOH ω­5 cis­Δ 5 C14:1

Palmitoleic acid: CH3(CH2) 5CH=CH(CH2) 7COOH ω­7 cis­Δ 7 C16:1

Oleic acid: CH3(CH2) 7CH=CH(CH2) 7COOH ω­9 cis­Δ 9 C18:1

Linoleic acid: CH3(CH2) 4CH=CHCH2CH=CH(CH2) 7COO ω­6 cis, cis­Δ 6, Δ 9 C18:2

H
Alpha­linolenic CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH(C ω­3 cis, cis, cis­Δ 3, Δ 6, Δ 9 C18:3
acid: H2) 7COOH
Arachidonic acid CH3(CH2) 4CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CH ω­6 cis, cis, cis, cis­Δ 6, Δ 9, Δ 12 , Δ 15C20:4
CH2CH=CH(CH2) 3COOHNIST
Eicosapentaenoi CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CHCHω­3 cis, cis, cis, cis, cis­Δ 3, Δ 6, Δ 9,C20:5
c acid 2CH=CHCH 2CH=CH(CH2) 3COOH Δ12 , Δ 15
Erucic acid: CH3(CH2) 7CH=CH(CH2) 11COOH ω­9 cis­Δ 9 C22:1

Docosahexaenoi CH3CH2CH=CHCH2CH=CHCH2CH=CHCHω­3 cis, cis, cis, cis, cis, cis­Δ 3, C22:6

c acid 2CH=CHCH 2CH=CHCH 2CH=CH(CH2) 2CO Δ6, Δ 9, Δ 12 , Δ 15 , Δ 18
OH
Patrón de
Ácidos
Grasos
Saturados
e
Insaturados
.
Ácidos Grasos esenciales.
■ Existen dos ácidos grasos esenciales que el cuerpo
humano no puede utilizar: El ácido linoléico LA y el
ácido alpha­linoleico LNA.  A partir de LNA el cuerpo
puede transformarlo en alguna extensión en LA y luego
en ácidos omega 3 tales como EPA y DHA, sin
embargo el consumo de aceites marinos ricos en estos
ácidos grasos ayuda a cumplir con los niveles que el
organismo requiere.  Sin embargo el organismo no tiene
enzimas para producir w­3 y w­6.
■ Son utilizados para producir sustancias tipo hormonas,
que regulan funciones como la presión arterial,
coagulación, niveles lipídicos, respuesta inmunológica y
respuestas inflamatorias a injurias.
Algunos roles bioquímicos de los
ácidos grasos esenciales.
■ Los ácidos grasos esenciales son
importantes en la síntesis de
prostaglandinas, el cerebro tiene
cantidades importantes de derivados de
LA y LNA, se han encontrado reportes
que indican que cambios en los balances
de w­6/w­3 (La dieta oriental es rica en
W­6 y pobre en w­3) se asocian a
cuadros de depresión, violencia y
cambios en comportamiento.
Ácidos grasos Trans
■ Conocidos como grasa Trans, son producidos
generalmente durante la hidrogenación de
aceites de plantas.
■ Se han encontrado correlaciones positivas
mucho mayor entre la grasa trans y
enfermedades cardiovasculares en
comparación con la grasa que no es trans. Las
investigaciones científicas sugieren que este
tipo de grase estaría asociado a un incremento
de LDL y disminución de HDL.(colesterol bueno)
Algunos ácidos grasos Trans que no
estarian asociados a efectos negativos.

■ Seria un tipo de ácido trans que se encuentra en los rumiantes y
leche (vacuno y ovejas) y que se originarían en el rumen. (2 a 5%
de la grasa total) entre los que se tiene principalmente el con el
ácido linoleico conjugado  y ácido vaccenico.
Trigliceridos
■ En los triglicéridos
las cadenas mas
comunes son de 16,
18 y 20 átomos de
carbono.
■ Dependiendo de la
composición de sus
ácidos grasos
dependerá sus
puntos de fusión.
Fosfolípidos
Fosfolípidos
Moléculas que son el componente
mayoritario de las membranas biológicas.
Contienen un alcohol aminado como la
colina unido a un grupo fosfatado.
Se consideran moléculas con
propiedades anfifílicas.
Emulsiones
Formas Cristalinas en Lipidos
Oxidación de Lípidos
Formación  de oxígeno singulete.

El oxígeno singulete reacciona directamente con el
ácido graso insaturado por un mecanismo de ciclo­
adición.
Fritura y Calentamiento
■ A temperaturas altas (120 – 270°C) comunes
en los procesos de refinado y deorización,
ocurren cambios químicos, tales como la
randomización de la estructura del glicérido,
formación de dimeros, isomerización cis­trans,
y formación de ácidos grasos conjugados.
■ Condiciones de fritura son menos favorables
que las mencionadas anteriormente. En los
procesos de frituras por inmersión, las
temperaturas llegan a 160­195°C
■ Durante los procesos de fritura es comun
que la absorción de aceite llegue a entre
los 10 ­ 40 %.
■ La presencia de vapor de agua
proveniente de los alimentos resulta en
hidrólisis e liberación de ácidos grasos
libres y glicéridos parciales.
Algunos cambios en fritura

Choe y Min, Vol. 72, Nr. 5, 2007—JOURNAL OF FOOD SCIENCE
2007