1.

LOS ÁCIDOS NUCLEICOS

Los Ácidos Nucleicos son las biomoléculas portadoras de la información genética. Son biopolímeros, de
elevado peso molecular, formados por otras subunidades estructurales o monómeros, denominados
Nucleótidos.

Desde el punto de vista químico, los ácidos nucleicos son macromoléculas formadas por polímeros
lineales de nucleótidos, unidos por enlaces éster de fosfato, sin periodicidad aparente.

De acuerdo a la composición química, los ácidos nucleicos se clasifican en Ácidos Desoxirribonucleicos

(ADN) que se encuentran residiendo en el núcleo celular y algunos organelos, y en Ácidos Ribonucleicos
(ARN) que actúan en el citoplasma.

Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de nucleótidos, enlazados entre sípor el grupo
fosfato. El grado de polimerización puede llegar a ser altísimo, siendo las moléculas más grandes que se
conocen, con moléculas constituídas por centenares de millones de nucleótidos en una sola estructura
covalente. De la misma manera que las proteínas son polímeros lineales aperiódicos de aminoácidos, los
ácidos nucleicos lo son de nucleótidos. La aperiodicidad de la secuencia de nucleótidos implica la
existencia de información. De hecho, sabemos que los ácidos nucleicos constituyen el depósito de
información de todas las secuencias de aminoácidos de todas las proteínas de la célula. Existe una
correlación entre ambas secuencias, lo que se expresa diciendo que ácidos nucleicos y proteínas son
colineares; la descripción de esta correlación es lo que llamamos Código Genético, establecido de forma
que a una secuencia de tres nucleótidos en un ácido nucleico corresponde un aminoácido en una proteína.

Las Bases Nitrogenadas son las que contienen la información genética. En el caso del ADN las bases
son dos Purinas y dos Pirimidinas. Las purinas son A (Adenina) y G (Guanina). Las pirimidinas son T
(Timina) y C (Citosina). En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas.
Las purinas son A y G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).

Como son aromáticas, tanto las bases púricas como las pirimidínicas son planas, lo cual es importante
en la estructura de los ácidos nucleicos.
También son insolubles en agua y pueden establecer interacciones hidrófobas entre ellas; estas
interacciones sirven para estabilizar la estructura tridimensional de los ácidos nucleicos. Las bases
nitrogenadas absorben luz en el rango ultravioleta (250-280 nm), propiedad que se usa para su estudio y
cuantificación.

1.1 Bases púricas

Están basadas en el Anillo Purínico. Puede observarse que se trata de un sistema plano de nueve átomos,
cinco carbonos y cuatro nitrógenos.

En esta imagen puede observarse como se forman Adenina y Guanina a partir de una Purina.
El anillo purínico puede considerarse como la fusión de un anillo pirimidínico con uno imidazólico.

1.2 Bases pirimidínicas

Están basadas en el Anillo Pirimidínico. Es un sistema plano de seis átomos, cuatro carbonos y dos
nitrógenos.
En esta imagen puede observarse como derivan Citosina, Timina y Uracilo de Pirimidina.

Las distintas bases pirimidínicas se obtienen por sustitución de este anillo con grupos oxo (=O), grupos
amino (-NH2) o grupos metilo (-CH3).
En el siguiente cuadro se muestran los nombres de las principales pirimidinas:

Pirimidinas
Nombre común Nombre sistemático

Citosina 2-oxo 4-amino pirimidina

Uracilo 2,4 dioxo pirimidina
Timina 2,4 dioxo5-metil pirimidina

Las pirimidinas que encontramos en el ADN son Citosina y Timina. En el ARN encontramos Citosina y
Uracilo.

Las pirimidinas son degradadas completamente a agua, anhídrido carbónico y urea.

1.3 Bases modificadas

Además de las purinas y pirimidinas de las que hemos hablado anteriormente, es frecuente encontrar
Bases Modificadas.

Entre las más abundantes encontramos:

 La 5-metilcitosina, la 5-hidroximetilcitosina y la 6-Metiladenina que se han relacionado con la
regulación de la expresión del DNA
 La 7-metilguanina y el dihidrouracilo que forman parte de la estructura de los RNA
 Hipoxantina y Xantina como intermediarios metabólicos y productos de reacción del DNA con
sustancias mutagénicas.
1.4 Nucleósidos
La unión de una base nitrogenada a una pentosa da lugar a los compuestos llamados Nucleósidos.
La unión base-pentosa se efectúa a través de un enlace glicosídico, con configuración beta (β) entre el
carbono uno de ribosa o desoxirribosa, y un nitrógeno de las base, el 1 en las pirimidinas, y el 9 en las
purinas, con la pérdida de una molécula de agua.
Para evitar confusiones en la nomenclatura de nucleósidos y nucleótidos, los átomos de la pentosa se
designan con números seguidos de un apóstrofe (1', 2', 3', 4' y 5'), para distinguirlos de los de la base,
por lo que los enlaces de los nucleósidos se designan como β(1’-1) en las pirimidinas y β(1’-9) en las
purinas.

La pentosa puede ser D-Ribosa (D-ribofuranosa), en cuyo caso hablamos de Ribonucleósidos, o bien 2-
D-Desoxirribosa (D-desoxirribofuranosa), constituyendo los Desoxirribonucleósidos.

1.4.1 Nucleósidos modificados

En los tRNA existen en forma característica, nucleósidos modificados como la Seudouridina, formada
por Uracilo y Ribosa unidos a través de un enlace β (1’-5). También se encuentra un nucleósido de Timina
y Ribosa, la Ribotimidina.
Otro nucleósido presente en el tRNA es la Dihidrouridina, formado por Ribosa y Dihidrouracilo unidos
por enlace β(1’-1).

En el metabolismo de las bases púricas se forma un nucleósido con Hipoxantina y Ribosa llamado
Inosina.
1.5 Nucleótidos

Los nucleótidos son los ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Están formados por la unión de un grupo
fosfato al carbono 5’ de una pentosa. A su vez la pentosa lleva unida al carbono 1’ una base
nitrogenada.

Se forman cuando se une ácido fosfórico a un nucleósido en forma de ión fosfato (PO43-) mediante un
enlace éster en alguno de los grupos -OH del monosacárido. El enlace éster se produce entre el grupo
alcohol del carbono 5´ de la pentosa y el ácido fosfórico. Aunque la ribosa tiene tres posiciones en las
que se puede unir el fosfato (2’, 3’ y 5’), y en la desoxirribosa dos (3’ y 5’), los nucleótidos naturales
más abundantes son los que tienen fosfato en la posición 5’. Nucleótidos con fosfato en 3’ aparecen en
la degradación de los ácidos nucleicos.

Se nombra como el nucleósido del que proceden eliminando la a final y añadiendo la terminación 5´-
fosfato, o bien monofosfato; por ejemplo, adenosín-5´-fosfato o adenosín-5´-monofosfato (AMP).

Los nucleótidos pueden formarse con cualquier nucleósido, con una nomenclatura idéntica. Veamos a
continuación, a modo de ejemplo, los nucleótidos de Adenosina:

Molécula de
ATP (adenosín
trifosfato): Es el
portador primario de
energía de la célula.
La mayoría de las
reacciones
metabólicas
que requieren
energía están
acopladas a la
hidrólisis de
ATP.

1.6 El ADN

Ácido Desoxirribonucleico (ADN), material genético de todos los organismos celulares y casi todos los
virus. Es el tipo de molécula más compleja que se conoce. Su secuencia de nucleótidos contiene la
información necesaria para poder controlar el metabolismo un ser vivo.

El ADN lleva la información necesaria para dirigir la síntesis de proteínas y la replicación. En casi todos
los organismos celulares el ADN está organizado en forma de cromosomas, situados en el núcleo de la
célula.

Está formado por la unión de muchos desoxirribonucleótidos. La mayoría de las moléculas de ADN
poseen dos cadenas antiparalelas (una 5´-3´ y la otra 3´-5´) unidas entre sí mediante las bases
nitrogenadas, por medio de puentes de hidrógeno.

La adenina enlaza con la timina, mediante dos puentes de hidrógeno, mientras que la citosina enlaza con
la guanina, mediante tres puentes de hidrógeno.

El estudio de su estructura se puede hacer a varios niveles, apareciendo estructuras, primaria,

secundaria, terciaria, cuaternaria y niveles de empaquetamiento superiores.

1.7 Estructura Primaria

Se trata de la secuencia de desoxirribonucleótidos de una de las cadenas. La información genética está

contenida en el orden exacto de los nucleótidos.

Las bases nitrogenadas que se hallan formando los nucleótidos de ADN son Adenina, Guanina, Citosina
y Timina. Los nucleótidos se unen entre sí mediante el grupo fosfato del segundo nucleótido, que sirve
de puente de unión entre el carbono 5' del primer nucleótido y el carbono 3' de siguiente nucleótido.

Como el primer nucleótido tiene libre el carbono 5' y el siguiente nucleótido tiene libre el carbono 3', se
dice que la secuencia de nucleótidos se ordena desde 5' a 3' (5' → 3').
1.8 Estructura Secundaria

Es una estructura en doble hélice. Permite explicar el almacenamiento de la información genética y el

mecanismo de duplicación del ADN. Fue postulada por James Watson y Francis Crick.

Es una cadena doble, dextrógira o levógira, según el tipo de ADN. Ambas cadenas son
complementarias, pues la adenina de una se une a la timina de la otra, y la guanina de una a la citosina
de la otra. Estas bases enfrentadas son las que constituyen los Puentes de Hidrógeno.

Adenina forma dos puentes de hidrógeno con Timina. Guanina forma tres puentes de hidrógeno con
Citosina.

Ambas cadenas son antiparalelas, pues el extremo 3´ de una se enfrenta al extremo 5´ de la otra.

Las dos hebras están enrolladas en torno a un eje imaginario, que gira en contra del sentido de las agujas
de un reloj. Las vueltas de estas hélices se estabilizan mediante puentes de hidrógeno.

Esta estructura permite que las hebras que se formen por duplicación de ADN sean copia
complementaria de cada una de las hebras existentes.

Existen tres modelos de ADN:

• ADN-B: ADN en disolución, 92% de humedad relativa, se encuentra en soluciones con baja
fuerza iónica se corresponde con el modelo de la Doble Hélice. Es el más abundante y es el descubierto
por Watson y Crick.
• ADN-A: ADN con 75% de humedad, requiere Na, K o Cs como contraiones, presenta 11 pares
de bases por giro completo y 23 Å de diámetro. Es interesante por presentar una estructura parecida a la
de los híbridos ADN-ARN y a las regiones de autoapareamiento ARN-ARN.
• ADN-Z: doble hélice sinistrorsa (enrollamiento a izquierdas), 12 pares de bases por giro
completo, 18 Å de diámetro, se observa en segmentos de ADN con secuencia alternante de bases púricas
y pirimidínicas (GCGCGC), debido a la conformación alternante de los residuos azúcar-fosfato sigue un
curso en zig-zag.
1.9 Estructura terciaria
El ADN presenta una estructura terciaria, que consiste en que la fibra de 20 Å se halla retorcida sobre sí
misma, formando una especie de super-hélice. Esta disposición se denomina ADN Superenrollado, y se
debe a la acción de enzimas denominadas Topoisomerasas-II. Este enrollamiento da estabilidad a la
molécula y reduce su longitud.

El ADN es una molécula muy larga en algunas especies y, sin embargo, en las células eucariotas se
encuentra alojado dentro del minúsculo núcleo. Cuando el ADN se une a proteínas básicas, la estructura
se compacta mucho.

Las proteínas básicas son Histonas o Protamínas.

La unión con Histonas genera la estructura denominada Nucleosoma. Cada nucleosoma está compuesto
por una estructura voluminosa, denominada Core, seguida por un eslabón o "Linker". El core está
compuesto por un octámero de proteínas, Histonas, denominadas H2A, H2B, H3 y H4. Cada tipo de
histona se presenta en número par. Esta estructura está rodeada por un tramo de ADN que da una vuelta
y 3/4 en torno al octámero. El Linker está formado por un tramo de ADN que une un nucleosoma con
otro y una histona H1.

El conjunto de la estructura se denomina Fibra de Cromatina de 100Å. Tiene un aspecto repetitivo en

forma de collar de perlas, donde las perlas serían los nucleosomas, unidos por los linker.

1.10 Estructura cuaternaria

La cromatina en el núcleo tiene un grosor de 300Å. La fibra de cromatina de 100Å se empaqueta

formando una fibra de cromatina de 300Å. El enrollamiento que sufre el conjunto de nucleosomas
recibe el nombre de Solenoide.
Los solenoides se enrollan formando la cromatina del núcleo interfásico de la célula eucariota. Cuando
la célula entra en división, el ADN se compacta más, formando los cromosomas.

2. LOS LÍPIDOS
Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y
generalmente también oxígeno; pero en porcentajes mucho más bajos. Además pueden contener
también fósforo, nitrógeno y azufre .
Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos características:
-Insolubles en agua
-Solubles en disolventes orgánicos: éter, cloroformo, benceno, etc.

2.1 Funciones generales de los lípidos

Los lípidos desempeñan cuatro tipos de funciones:
- Función de reserva. Son la principal reserva energética del organismo. Un
gramo de grasa produce 9'4 kilocalorías en las reacciones metabólicas de oxidación, mientras
que proteínas y glúcidos sólo producen 4'1 kilocaloría/gr.
- Función estructural. Forman las bicapas lipídicas de las membranas.
Recubren órganos y le dan consistencia, o protegen mecánicamente como el tejido adiposo de
pies y manos.
- Función biocatalizadora. En este papel los lípidos favorecen o facilitan
las reacciones químicas que se producen en los seres vivos. Cumplen esta función las vitaminas
lipídicas, las hormonas esteroidéas y las prostaglandinas.
- Función transportadora. El transporte de lípidos desde el intestino hasta su
lugar de destino se realiza mediante su emulsión gracias a los ácidos biliares y a los
proteolípidos.
2.2 Ácidos grasos
Los ácidos grasos son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal,
y con un número par de átomos de carbono. Tienen en un extremo de la cadena un grupo
carboxilo (-COOH).

Se conocen unos 70 ácidos grasos que se pueden clasificar en dos grupos :

- Saturados sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Son ejemplos
de este tipo de ácidos el mirístico (14C); el palmítico (16C) y el esteárico (18C) .
- Insaturados tienen uno o varios enlaces dobles en su cadena y sus moléculas
presentan codos, con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble enlace. Son
ejemplos el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).
2.2.1 Propiedades de los ácidos grasos

2.2.1.1 Solubilidad.
Los ácidos grasos poseen una zona hidrófila, el grupo carboxilo (-COOH) y una zona lipófila,
la cadena hidrocarbonada que presenta grupos metileno (-CH2-) y grupos metilo (-CH3)
terminales. Por eso las moléculas de los ácidos grasos son anfipáticas, pues por una parte, la
cadena alifática es apolar y por tanto, soluble en disolventes orgánicos (lipófila), y por otra, el
grupo carboxilo es polar y soluble en agua (hidrófilo).
2.2.1.2 Esterificación.
Los ácidos grasos son capaces de formar enlaces éster con los grupos alcohol de otras moléculas
(formación de los acilglicéridos). El enlace éster se forma por la reacción de un ácido carboxílico
(-COOH) y un alcohol (-OH).

3. Lípidos saponificables

3.1 Lípidos simples

Son lípidos saponificables en cuya composición química sólo intervienen carbono, hidrógeno
y oxígeno.

3.1.1 Acilglicéridos
Moléculas simples formadas por la esterificación de una, dos o tres moléculas de ácidos grasos
con una molécula de glicerina. También reciben el nombre de glicéridos o grasas simples:
monoglicéridos, contienen
una molécula de ácido graso diglicéridos: con dos
moléculas de ácidos grasos triglicéridos, con tres
moléculas de ácidos grasos.

Cuando los enlaces éster de los acilglicéridos se hidrolizan con un álcalis (base fuerte), se
rompen y se obtienen las sales de los ácidos grasos correspondientes, denominados jabones,
mediante un proceso denominado saponificación en la que se producen moléculas de jabón.
Los jabones ayudan a solubilizar o dispersar materiales insolubles en agua, formando agregados
microscópicos o micelas. Los triglicéridos pueden ser hidrolizados por enzimas llamadas lipasas
y liberan los ácidos grasos que son transportados en la sangre (en el instentino hay lipasas y
también en los adipocitos).

- Clasificación: en función de si los ácidos grasos que constituyen los acilglicérido

son saturados o insaturados tenemos en la naturaleza:
 GRASAS O SEBOS: formados por ácidos grasos saturados, sólidos a temperatura
ambiente y normalmente de origen animal.
 ACEITES: formados fundamentalmente por ácidos grasos insaturados,
líquidos a temperatura ambiente y de origen vegetal o en el pescado.
- Funciones:
Los triglicéridos son las moléculas más adecuadas para almacenar la energía necesaria para
todos los procesos corporales que requieren energía. Al almacenar más cantidad de energía por
gramo ocupan menos espacio que el glucógeno (el único carbohidrato almacenado como reserva
energética).
Aporte de ácidos grasos esenciales.
Aporte de vitaminas liposolubles A, D, E, K : la grasa es necesaria porque transporta a las
vitaminas liposolubles y favorece la absorción intestinal de las mismas.
Aumenta la palatabilidad de los alimentos: es decir, hace a todos los alimentos más sabrosos,
facilita la masticación y la deglución, por esto debemos tener en cuenta al hacer un régimen,
sobre todo en obesidad, que no desaparezca la grasa, ya que pronto sería abandonado por el
consumidor. También es muy importante el efecto saciante que poseen las grasas.
Acción protectora y de termorregulación de órganos internos: todos los órganos vitales están
envueltos en una capa protectora de tejido adiposo,que actúa como una almohadilla frente a las
agresiones físicas. También la grasa del tejido subcutáneo actúa como un aislante eficaz frente
al clima.

3.2 Lípidos complejos

Son lípidos saponificables en cuya estructura molecular además de carbono, hidrógeno y

oxígeno, hay también nitrógeno, fósforo, azufre o un glúcido. Son las principales
moléculas constitutivas de la doble capa lipídica de la membrana, por lo que también se llaman
lípidos de membrana. Son también moléculas anfipáticas.

3.2.1 Fosfolípidos
Los fosfolípidos constituyen un amplio grupo de moléculas que tienen en común estar formadas
C, H, O, N y P.
Están formadas por un alcohol, al que se unen, por enlace éster, ácidos grasos y el ácido
fosfórico, que les da nombre. Sobre este esqueleto molecular básico podemos considerar
algunas variaciones que dan lugar a los grupos de fosfolípidos de mayor interés biológico:
fosfoacilglicéridos y los fosfoesfingolípidos.

3.2.2 Fosfoacilglicéridos.

Los fosfoacilglicéridos son moléculas antipáticas que están compuestos por un glicerol, dos de
cuyos grupos –OH (hidroxilo) se unen a dos ácidos grasos mediante sendos enlaces éster. El
tercero se une al grupo fosfato, también por un enlace éster, que este caso se suele denominar
“enlace fosfoester”. Este núcleo molecular constituye el ácido fosfatídico. A su vez, al fosfato
se puede unir otra molécula (podemos representarla por X), lo que determina los distintos grupos
de fosfoacilglicéridos.

Entre los más importantes se encuentran:

 Lecitinas, si X es el aminoalcohol colina. Son muy abundantes en la yema de huevo,
de donde se obtienen con fines cosméticos y dietéticos.
 Encefalinas, si X es el aminoalcohol etanolamina o el aminoácido serina. Abundan
en el cerebro, de donde se obtuvieron por primera vez, pero también existen en otros órganos
como el hígado.
 Cardiolipinas, si X es el alcohol glicerol unido, a su vez, a otro ácido fosfórico y
a un diglicérido. La molécula es, pues, simétrica. Abundan en el músculo cardíaco.

Dentro de cada grupo, a su vez, hay distintos tipos según cuales sean los ácidos grasos concretos
(generalmente, uno saturado y el otro insaturado), lo que amplía aún más la variedad de
molécula
Función: Los fosfolípidos son los principales constituyentes de las membranas plasmáticas. En
ella juegan un papel muy importante ya que controlan la transferencia de sustancias hacia el
interior o exterior celular. Esto se debe a su estructura (presencia de zona apolar o hidrofóbica
y zona polar o hidrofílica), que permite el intercambio de sustancias entre un medio acuoso y un
medio lipídico, separando y aislando los dos medios, a la vez que los mantienen juntos.
En medio acuoso, los lípidos son incapaces de formar soluciones verdaderas y forman lo que se
llaman micelas o como en el caso de la membrana plasmática bicapas lipídicas (configuración
de baja energía, de aproximadamente 2,5 nm de espesor y semipermeable).
3.3.3 Fosfoesfingolípidos

Los fosfoesfingolípidos están compuestos por el alcohol esfíngosina en lugar del glicerol. La
esfingosina es un aminoalcohol de cadena larga (18C), al que se une un ácido graso (también de
cadena larga), formando en conjunto un compuesto llamado ceramida, que es el núcleo central
de este y otros grupos de lípidos. Por tanto, se puede decir que están formados por ceramida y
ácido fosfórico.

Los más importantes son las esfingomielinas, formadas por ceramida, fosfórico y colina o
etanolamida (constituyendo la zona polar de la molécula). Se trata de moléculas antipáticas y en
medio acuoso también forman bicapas. Se localizan en las membranas celulares y muy
especialmente en las células del sistema nervioso, forman las vainas de mielina de las neuronas.
3.3 Glucolipidos

Los glucolípidos o glucoesfingolípidos son esfingolípidos compuestos por una ceramida

(esfingosina + ácido graso) y un glúcido de cadena corta; carecen de grupo fosfato. Los
glucolípidos forman parte de la bicapa lipídica de la membrana celular; la parte glucídica de la
molécula (zona polar) está orientada hacia el exterior de la membrana plasmática y es un
componente fundamental del glicocálix, donde actúa en el reconocimiento celular y como
receptores antigénicos.

Se encuentran formando parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células,
especialmente de las neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde
realizan una función de relación celular, siendo receptores.

3.3.1 Cerebrósidos (neutros)

Un monosacárido, grupo de cabeza polar, se une a la ceramida mediante un enlace beta-
glucosídico.
 Galactocerebrósidos: contienen D-galactosa. Son los cerebrósidos del cerebro y
sistema nervioso.
 Glucocerebrósidos: contienen D-glucosa. Se encuentran en tejido no neural.
Importantes componentes de la superficie celular. Se encuentran en la superficie de los
glóbulos rojos, confiriéndoles especificidad del grupo sanguíneo, son
parcialmente responsables de la necesidad de comprobar la compatibilidad entre el dador y el
receptor de la sangre.

3.3.2 Gangliósidos

Sus grupos de cabeza polar polisacáridos contienen uno o más unidades de ácido siálico, la
que le confiere una carga negativa.
Abundan en la materia gris del cerebro.
Como abundan en las terminales nerviosas, se creen que actúan en la transmisión de los
impulsos nerviosos a través de la sinapsis.
Dan especificidad al grupo sanguíneo, los órganos y tejidos. Inmunidad y reconocimiento
celular.
4. Lípidos insaponificables

4.1 Terpenos

Con el nombre de terpenos se conoce a un grupo importante de componentes vegetales que

tienen un origen biosintético común. Todos, aunque con estructuras químicas muy distintas,
proceden de la condensación, en número variable, de unidades isoprénicas . Formados por
polimerización del isopreno que origina estructuras lineales o cíclicas. Una característica de
estas moléculas es la presencia de enlaces conjugados sensibles de ser excitados por la luz
(recepción de estímulos químicos o lumínicos).

Se clasifican por el nº de isoprenos que contienen, tomándose como unidad el terpeno (2

unidades de isopreno = 10C):

 Monoterpenos: (2 isoprenos) Se encuentran aquí los aceites esenciales de muchas

plantas, a las que dan su olor y sabor característicos: mentol, geraniol, limoneno, pineno,
alcanfor etc.

 Diterpenos: (4 isoprenos) Es de destacar el fitol que forma parte de la clorofila, es

precursor de la vitamina A. Las vitaminas A, E y K también son diterpenos.

 Tetraterpenos: (8 isoprenos) En este grupo son abundantes las xantofilas y

carotenos, pigmentos vegetales amarillo y anaranjado respectivamente. Dan color a los frutos,
raíces (zanahoria) flores etc. En la fotosíntesis desempeñan un papel clave absorbiendo energía
luminosa de longitudes de onda distinta a las que capta la clorofila. El caroteno es precursor de
la vitamina A.

 Politerpenos: (muchos isoprenos) Es de destacar el caucho, obtenido del Hevea

Brasiliensis, que contiene varios miles de isoprenos. Se usa en la fabricación de objetos de goma.

Son precursores de moléculas de gran importancia como el colesterol y las vitaminas E, K y

A (la vit A es un diterpeno parcialmente ciclado).
4.2 Esteroides

Son compuestos derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno (o esterano), un

sistema de cuatro ciclos que se forma a partir del hidrocarburo escualeno (Figura de
arriba). Los distintos esteroides se distinguen por:

 El grado de saturación del esterano

 La existencia de cadenas laterales diversas
 la existencia de grupos funcionales sustituyentes (hidroxilo, oxo o
carbonilo)
La numeración común a todos estos anillos es la que se detalla en la molécula de
colesterol.

También reutiliza la numeración de los cuatro anillos de carbono (A, B, C y D). Los
esteroides se diferencian entre sí por el nº y localización de sustituyentes.

5. PROTEÍNAS
5.1 CONCEPTO.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que poseen un grupo carboxilo y un grupo amino.
Pueden ser α, β, γ, δ....aminoácidos, según el grupo amino esté unido respectivamente al
primero, segundo, tercero, cuarto... átomo de carbono contando a partir del átomo de carbono
del grupo carboxilo. En la naturaleza existen distintos tipos de aminoácidos que desempeñan
diferentes funciones, sin embargo, los aminoácidos que forman parte de las proteínas son todos
ellos α-aminoácidos.
Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman parte de las proteínas. Todos ellos tienen
3
una parte de su molécula en común (formada por el átomo de carbono α unido a los grupos
amino y carboxilo) y difieren entre sí en la naturaleza de la cadena lateral (habitualmente
llamada grupo R). En la Figura 8.2 aparece la fórmula estructural de un α-aminoácido; en ella
"R" representa la cadena lateral que difiere entre los distintos aminoácidos.

5.2.-ESTEREOISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS.

Los α-aminoácidos son compuestos quirales. En todos ellos, con la única excepción de la
glicocola, el átomo de carbono α (el contiguo al grupo carboxilo) es un carbono asimétrico,
es decir, un átomo de carbono unido a cuatro sustituyentes distintos. Debido a esta
circunstancia, cada α-aminoácido puede existir en dos formas estereoisómeras cada una de
ellas con una diferente ordenación espacial de los cuatro sustituyentes que rodean, en
disposición tetraédrica, al carbono α (Figura 8.3). Estas dos formas estereoisómeras son
además enantiómeros (imágenes especulares no superponibles una de la otra). La
nomenclatura de las formas estereoisómeras de los α-aminoácidos se establece por convenio
relacionando sus fórmulas en proyección de Fisher con la de un compuesto de referencia que
es el gliceraldehido. Así, la forma D de un α-aminoácido es la que, en la fórmula en proyección
de Fisher, tiene el grupo amino hacia la derecha (por analogía con el grupo hidroxilo del D-
gliceraldehido), mientras que la forma L es la que lo tiene hacia la izquierda (ver Figura 8.3).
Aunque existen en la naturaleza aminoácidos con configuración D que desempeñan diferentes
funciones en las células, todos los aminoácidos presentes en las proteínas presentan
configuración L.
Los α-aminoácidos, como todos los compuestos quirales, presentan actividad óptica, es decir,
hacen girar en uno u otro sentido el plano de vibración de la luz polarizada. Así, algunos α-
aminoácidos en disolución hacen girar dicho plano de vibración hacia la derecha, y se dice
que son dextrógiros (+), mientras que otros lo hacen hacia la izquierda, y se dice que son
levógiros (-). El carácter dextrógiro o levógiro de un α-aminoácido es independiente de la
configuración D o L que presente.

5.3.-COMPORTAMIENTO ÁCIDO-BASE.

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, que presentan un punto de fusión y una
solubilidad en agua muy superiores a lo que cabría esperar dado su peso molecular. Ello se
debe a que los aminoácidos existen en disolución, y cristalizan a partir de las disoluciones, en
4
forma de iones dipolares (Figura 8.4). A pH neutro el grupo carboxilo cede un protón y
queda
cargado negativamente y el grupo amino capta un protón y queda cargado positivamente.
Así, los
aminoácidos pueden comportarse como ácidos o como bases según el pH del medio; se dice
que
son sustancias anfóteras. Existe un valor de pH llamado punto isoeléctrico (pI) para el cual
el
aminoácido está compensado eléctricamente (carga neta = 0).
Las curvas de titulación de los aminoácidos son más complejas que las de los pares
conjugados ácido-base corrientes. Esto se debe a que cada aminoácido posee dos grupos
funcionales capaces de aceptar o ceder protones (amino y carboxilo), cada uno de los cuales
tiene su propio pK y comportamiento ácido-base característico. Por otra parte, algunos
aminoácidos
presentan cadenas laterales (R) con grupos funcionales que son potenciales dadores o
aceptores de protones, y que por lo tanto también influyen de manera determinante en sus
propiedades ácido-base.
El comportamiento ácido-base de los aminoácidos reviste una gran importancia biológica, ya
que influye a su vez en las propiedades de las proteínas de las que forman parte. Además, las
técnicas para separar y analizar los aminoácidos componentes de una proteína se basan en gran
medida en su comportamiento ácido-base.

5.4. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS.

Existen distintos criterios para clasificar los α-aminoácidos de las proteínas. Sin embargo, el
más utilizado, dada su relación con la determinación de la estructura tridimensional de las
mismas, es el que se basa en la naturaleza polar o no polar, con carga eléctrica o sin ella de su
cadena lateral o grupo R. Así se distinguen:
• Aminoácidos con grupo R no polar (alifáticos y aromáticos).
• Aminoácidos con grupo R polar sin carga .
• Aminoácidos con grupo R con carga positiva.
• Aminoácidos con grupo R con carga negativa.

En la Tabla 8.1 se representan las fórmulas estructurales de los 20 α-aminoácidos presentes en

las proteínas en las formas iónicas en las que aparecen a pH fisiológico. Todos los α-
aminoácidos tienen, además de sus nombres sistemáticos, nombres simplificados apropiados
para su uso común, que, en algunos casos, provienen de la fuente biológica de la cual fueron
aislados inicialmente; así, la asparagina se encontró por primera vez en el espárrago, el ácido
glutámico se aisló del gluten de trigo, la tirosina fue identificada en el queso (del griego tyros
= queso), y la glicocola debe su nombre a su sabor dulce (del griego glycos = dulce).
Además de los 20 α-aminoácidos que son comunes a todas las proteínas existen en algunas de
ellas otros aminoácidos, denominados aminoácidos no estándar. Todos ellos derivan de
alguno de los 20 aminoácidos estándar través de transformaciones químicas sencillas que se
operan una vez el aminoácido de origen ha sido incorporado a la proteína. Entre ellos cabe
citar la hidroxiprolina, la N-metil-lisina y la desmosina.
Por otra parte, se han encontrado en las células vivas alrededor de otros 300 aminoácidos
5
que desempeñan diferentes funciones pero que no forman parte de las proteínas. Algunos de
ellos presentan configuración D y no todos son α-aminoácidos.

6.-EL ENLACE PEPTÍDICO. LOS PÉPTIDOS.

Los aminoácidos se enlazan para formar proteínas mediante enlace peptídico. Los péptidos
son compuestos formados por la unión de aminoácidos mediante enlace peptídico. El enlace
peptídico es una unión covalente tipo amida sustituida que se da al reaccionar el grupo amino
de un aminoácido con el grupo carboxilo de otro aminoácido con desprendimiento de una
molécula de agua (Figura 8.5)
Cuando dos aminoácidos reaccionan para formar un enlace peptídico el compuesto resultante
recibe el nombre de dipéptido. Por ser el enlace peptídico una unión "cabeza-cola" (grupo
amino con grupo carboxilo) un dipéptido conserva siempre un grupo amino libre, que puede
reaccionar con el grupo carboxilo de otro aminoácido, y un grupo carboxilo libre, que puede
reaccionar con el grupo amino de otro aminoácido. Esta circunstancia permite que mediante
enlaces peptídicos se puedan enlazar un número elevado de aminoácidos formando largas
cadenas que siempre tendrán en un extremo un grupo amino libre (extremo amino terminal) y
en el otro un grupo carboxilo libre (extremo carboxi-terminal).
Los péptidos se clasifican según el número de restos de aminoácidos que los forman. Así los
péptidos formados por 2, 3, 4,.... aminoácidos se denominan respectivamente dipéptidos,
tripéptidos, tetrapéptidos... En general cuando el número de aminoácidos implicados es menor
o
6
igual a 10 decimos que se trata de un oligopéptido, cuando es mayor que 10 decimos que se
trata de un polipéptido. Es también frecuente el uso del la expresión cadena polipeptídica en
lugar de polipéptido. Cuando una cadena polipeptídica tiene más de 100 restos de aminoácidos
(es un límite arbitrario y que no hay que tomar al pie de la letra) decimos que se trata de una
proteína. Sin embargo hay que tener en cuenta que existen proteínas, llamadas oligoméricas,
que están formadas por varias cadenas polipeptídicas, por lo que los términos cadena
polipeptídica y
proteína no pueden considerarse sinónimos en todos los casos.

Aunque en los sucesivo nos ocuparemos fundamentalmente de proteínas formadas por

centenares de residuos de aminoácidos, es conveniente resaltar que algunos péptidos cortos
presentan actividades biológicas importantes. Entre ellos cabe citar algunas hormonas como
la oxitocina (nueve residuos aminoácidos), que estimula las contracciones del útero durante el
parto, o la bradiquinina (nueve residuos), que inhibe la inflamación de los tejidos. También
son dignas de mención las encefalinas, péptidos cortos sintetizados en el sistema nervioso
central que actúan sobre el cerebro produciendo analgesia (eliminación del dolor). Los
venenos extremadamente tóxicos producidos por algunas setas como Amanita phaloides
también son péptidos, al igual que muchos antibióticos.

7.-PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL.

Las proteínas, como ya se dijo anteriormente, no son polímeros al azar de longitud
indefinida, sino que cada una de ellas tiene una determinada composición en aminoácidos y
estos
7
están ordenados en una determinada secuencia. Hay que añadir a ello que en las células vivas
las cadenas polipeptídicas de las proteínas no se encuentran extendidas ni plegadas al azar
adoptando estructuras caprichosas o variables, sino que cada una de ellas se encuentra plegada
de un modo característico, que es igual para todas las moléculas de una misma proteína, y que
recibe el nombre de estructura o conformación tridimensional nativa de la proteína. Una
clara evidencia en favor de esta idea la constituye el hecho de que las proteínas puedan
cristalizar, ya que la disposición ordenada de la materia cristalina sólo es posible cuando las
unidades moleculares individuales que componen el cristal son idénticas. Desde que en 1926
James Sumner consiguió obtener cristales del enzima ureasa, centenares de proteínas han sido
obtenidas en estado cristalino.

El plegamiento de una cadena polipeptídica se realiza mediante rotaciones de los enlaces

simples del esqueleto. En principio, los sustituyentes de los átomos que se encuentran a ambos
lados de un enlace simple pueden adoptar infinitas posiciones (conformaciones) mediante
simples rotaciones de dicho enlace. Dado que el esqueleto de una cadena polipeptídica consta
de centenares de enlaces simples, cabría esperar que dicha cadena pudiera adoptar un número
elevadísimo de conformaciones diferentes. Sin embargo, existen una serie de restricciones a
la libertad de giro de estos enlaces (la mayoría de ellas derivadas de la interacción de la cadena
polipeptídica con las moléculas de agua que la rodean) las cuales determinan que sólo sea
posible una conformación tridimensional estable.
La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran
complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen unos a otros. Debido
a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de este fenómeno, se establecen una serie de
niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen como estructuras primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria (Figura 8.6). Los continuos avances en la comprensión
de la
8
estructura y el plegamiento de las proteínas han hecho necesaria en los últimos años la
definición de dos niveles estructurales adicionales: la estructura supersecundaria y el
dominio.

7.1.-ESTRUCTURA PRIMARIA.

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, es decir, vendría

especificada por los aminoácidos que la forman y el orden de colocación de los mismos a lo
largo de la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos de una proteína se escribe
empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el carboxi-terminal.

Si analizamos en detalle la estructura primaria de una proteína (ver Figura 8.7) observaremos,
dado que el enlace peptídico implica a los grupos amino y carboxilo de cada aminoácido, y
que éstos están unidos a su vez al mismo átomo de carbono (Cα), el esqueleto de la cadena
polipeptídica es una sucesión monótona de estos tres tipos de enlace:
C α ------- C carboxílico
C carbox --- N amino(enlace peptídico)
N amino ---- C α

También observamos que las cadenas laterales o grupos R de los distintos restos aminoácidos,
que no están implicadas en el enlace peptídico, surgen lateralmente a uno y otro lado de este
esqueleto monótono (ver Figura 8.7).
Los estudios realizados acerca de la estructura primaria de proteínas procedentes de diferentes
especies de seres vivos revelan que aquellas proteínas que desempeñan funciones similares en
diferentes especies tienen secuencias de aminoácidos parecidas entre sí. Por otra parte, se ha
comprobado que cuanto más emparentadas evolutivamente estén dos especies mayor es el
grado de similitud entre las secuencias de aminoácidos de sus proteínas homólogas. Estos
datos sugieren que debe existir algún tipo de relación entre la secuencia de aminoácidos y la
función de las proteínas.
9
7.2.-ESTRUCTURA SECUNDARIA.

La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de plegarse la misma a lo

largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el que los distintos restos de aminoácidos
se disponen de un modo ordenado y repetitivo siguiendo una determinada dirección. En las
proteínas fibrosas (aquéllas cuyas cadenas polipeptídicas están ordenadas formando largos
filamentos u hojas planas) las estructuras primaria y secundaria especifican completamente la
conformación tridimensional; estas proteínas no presentan por lo tanto niveles superiores de
complejidad
Fue precisamente en las proteínas fibrosas, dada su mayor simplicidad estructural, donde fue
estudiada inicialmente la estructura secundaria;
particularmente en dos tipos de proteínas de origen animal muy abundantes: las queratinas y
los colágenos. Ambas son proteínas insolubles que desempeñan importantes funciones de tipo
estructural en los animales superiores. Existen dos tipos de queratinas de diferente dureza y
consistencia, las α-queratinas (por ejemplo las que abundan en el pelo o en las uñas) y las β-
queratinas (telas de araña, seda, etc.).
El análisis de la estructura secundaria de las proteínas fibrosas fue abordado
inicialmente mediante la técnica de difracción de rayos X (basada en la capacidad de los
átomos de difractar los RX en función de su tamaño). Esta técnica es aplicable al análisis
de estructuras cristalinas, sin embargo, la microscopía electrónica reveló que las proteínas
fibrosas
presentaban
estructuras repetitivas que eran susceptibles de análisis mediante esta técnica.
Los primeros análisis de difracción de rayos X de las queratinas, realizados por Willian
Atsbury (Figura 8.8)en la década de los años 30, proporcionaron datos acerca de estructuras
que se repetían con una periodicidad fija a lo largo de sus cadenas polipeptídicas, siendo estas
periodicidades diferentes según se tratase de α o de β-queratinas. Dado que las cadenas
polipeptídicas extendidas no presentan estructuras repetitivas que puedan dar lugar a estas
periodicidades, se concluyó que dichas cadenas debían encontrarse plegadas de un modo
regular que era diferente en cada tipo de queratinas. Pocos años más tarde, L. Pauling y R.
Corey (Figura 8.9), dos
investigadores norteamericanos, obtuvieron con gran precisión la longitud de estas
periodicidades (0,56 nm en las α y 0,70 nm en las β-queratinas).
Por otra parte, aplicando la técnica DRX a pequeños péptidos (dos o tres residuos
aminoácidos) en estado cristalino Pauling y Corey pudieron conocer la estructura íntima del
enlace peptídico. Observaron que este enlace era ligeramente más corto de lo que sería un
enlace
10
simple C-N, lo que les permitió deducir que poseía un carácter parcial de doble enlace. Ello
es debido a que el nitrógeno del grupo peptídico posee un orbital vacante que le permite
compartir en resonancia un par de electrones del doble enlace C-O. El carácter parcial de
doble enlace impide que el enlace peptídico pueda girar sobre sí mismo; los cuatro átomos del
grupo peptídico son
coplanares, estando el oxígeno y el hidrógeno en posición trans (Figura 8.10). Esta falta de
libertad de giro
supone una primera
restricción en el número de conformaciones posibles de la cadena polipeptídica, que estaría
entonces constituida por una serie de planos rígidos formados por los diferentes grupos
peptídicos, los cuales podrían adoptar diferentes posiciones unos con respecto a otros mediante
giros de los enlaces sencillos que flanquean cada uno de estos planos (ver Figura 8.11).
Pauling y Corey construyeron modelos moleculares de gran precisión (con bolas y varillas)
hasta que encontraron unos que encajaban con los datos experimentales, es decir, hasta que
encontraron modelos que, respetando las restricciones de giro del enlace peptídico, explicaban
las periodicidades obtenidas. A la vista de estos modelos pudieron observar (suponemos que
con gran regocijo) que no sólo eran posibles, sino que, de ser reales, presentarían una gran
estabilidad, ya que todos los grupos peptídicos del esqueleto quedaban colocados en la relación
geométrica adecuada para poder establecer puentes de hidrógeno entre ellos, circunstancia esta
que proporcionaría una gran estabilidad a la estructura.

Los modelos encontrados fueron denominados respectivamente hélice α (que es la estructura

secundaria de las α-queratinas) y conformación β (que es la estructura secundaria de las β-
queratinas). Con posterioridad se descubrió la estructura secundaria del colágeno, la cual se
11
denominó hélice del colágeno.
En la hélice-α (ver Figura 8.12) el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra arrollado
de manera compacta alrededor del eje longitudinal de la molécula, y los grupos R de
los distintos restos aminoácidos sobresalen de esta estructura helicoidal, que tiene forma de
escalera de caracol. Cada giro de la hélice abarca 3,6 residuos aminoácidos, ocupando unos
0,56 nm del eje longitudinal, lo que se corresponde con la periodicidad observada por DRX.
El rasgo más
sobresaliente de esta estructura es que todos los grupos peptídicos de los diferentes restos
aminoácidos quedan enfrentados en la relación geométrica adecuada
para formar puentes de hidrógeno entre sí; estos puentes se establecen entre el oxígeno del
grupo carboxilo de cada residuo aminoácido y el hidrógeno del grupo amino que se encuentra
cuatro residuos más allá en dirección carboxi-terminal (algo más de una vuelta completa de
hélice). Así, cada vuelta sucesiva de la hélice α se mantiene unida a las vueltas adyacentes
mediante varios puentes de hidrógeno intracatenarios que, actuando cooperativamente,
proporcionan a la estructura una considerable estabilidad.

En la conformación β, también llamada hoja plegada, el esqueleto de la cadena

polipeptídica se dispone en zig-zag con los grupos R de los distintos aminoácidos
proyectándose
12
alternativamente a uno y otro lado de dicho esqueleto (ver Figura 8.13). Cada zig-zag
representa
0,70 nm de longitud de la cadena, coincidiendo con la periodicidad observada por DRX.
Muchas
de estas cadenas colocadas paralelamente unas a otras forman una estructura que recuerda a
una
hoja de papel plegada, en la que los grupos R de los aminoácidos se encuentran
sobresaliendo por
ambas caras de dicha hoja. En este caso, los grupos peptídicos de los diferentes restos
aminoácidos establecen puentes de hidrógeno con los de las cadenas vecinas (puentes de
hidrógeno intercatenarios).

La hélice del colágeno es un tipo de estructura secundaria que sólo aparece en esta proteína.
Se trata de un arrollamiento helicoidal con tres residuos aminoácidos por vuelta en el que la
cadena polipeptídica se encuentra más extendida que en la hélice α (Figura 8.13). Tres de
estas hélices se encuentran a su vez arrolladas en una estructura superhelicoidal que da lugar
a la molécula de tropocolágeno, que es la unidad que se repite a lo largo de las fibras de
colágeno. La hélice-α y la conformación β son las estructuras secundarias más frecuentes no
sólo en
la proteínas fibrosas sino en todo tipo de proteínas. Existen otros tipos de estructura
secundaria
cuya presencia se encuentra
limitada a algunas proteínas
especializadas. Recientemente
se ha descubierto
una
estructura secundaria, denominada giro o codo β (Figura 8.15), que está presente en muchas
proteínas diferentes allí donde la cadena
polipeptídica cambia abruptamente de dirección. El codo β consta de cuatro residuos
aminoácidos que forman un bucle cerrado con los grupos peptídicos que lo flanquean unidos
por puente de hidrógeno.
Ahora bien, )qué es lo
que determina que una cadena
polipeptídica adopte una u otra de estas posibles estructuras secundarias conocidas? Los
estudios realizados acerca de la estructura de cadenas polipeptídicas formadas por un solo tipo
aminoácido (poliaminoácidos), así como diversas consideraciones teóricas (basadas en el
tamaño o carga eléctrica de los grupos R de los distintos aminoácidos de una cadena), llevaron
a la conclusión de que es la secuencia de aminoácidos, es decir, la estructura primaria, lo
que determina el modo en que una cadena polipeptídica ha de plegarse a lo largo de un eje, es
decir, su estructura secundaria. Es la naturaleza y posición de los grupos R a lo largo de la
cadena, es decir, su secuencia, lo que propicia o impide el plegamiento según uno u otro
modelo.
13
7.3.-ESTRUCTURA TERCIARIA.

Existen proteínas cuya conformación tridimensional no puede especificarse totalmente

considerando sólo sus estructuras primaria y secundaria. Son las llamadas proteínas
globulares cuyas cadenas polipeptídicas se hallan plegadas de un
modo complejo formando arrollamientos globulares compactos que tienden a adoptar una
forma
aproximadamente esférica. La proteínas globulares son generalmente solubles en agua y
desempeñan un gran número de funciones biológicas (por ejemplo los enzimas son proteínas
globulares). Se conoce como estructura terciaria el modo característico de plegarse una
cadena polipeptídica para formar un arrollamiento globular compacto.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Existen proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas: son las
llamadas proteínas oligoméricas. En ellas, la proteína completa (oligómero) está formada
por un número variable de subunidades o protómeros. Los oligómeros pueden ser dímeros,
trímeros,
tetrámeros, pentámeros, hexámeros...., según estén
formados por 2, 3, 4, 5, 6....
protómeros. Los oligómeros más frecuentes están formados por un número par de cadenas
polipeptídicas.
En estas proteínas las distintas subunidades están asociadas de un modo
característico al que llamamos estructura cuaternaria.
El estudio de la estructura cuaternaria de las proteínas oligoméricas también fue abordado
mediante la aplicación de la técnica DRX tras la obtención de las mismas en estado cristalino
puro. En este caso la interpretación de los difractogramas de RX resultó tan compleja que
algunos cristalógrafos de proteínas emplearon en este esfuerzo hasta 25 años de trabajo antes
de poder publicar resultados.
La primera proteína cuya estructura cuaternaria fue conocida (Figura 8.20) fue la hemoglobina
humana (la proteína encargada de transportar el oxígeno en la sangre).
También se pueden hacer algunas generalizaciones acerca de la estructura cuaternaria de
algunas proteínas oligoméricas conocidas. En todas ellas.....
a) Cada una de las subunidades o protómeros presenta una estructura
terciaria determinada con rasgos similares a los de las proteínas globulares formadas por una
sola cadena polipeptídica.
b) La estructura terciaria de las diferentes subunidades de una proteína
oligomérica es muy semejante a la de proteínas globulares que desempeñan la misma o
parecida función (la estructura terciaria de cada una de las subunidades de la hemoglobina es
casi idéntica a la estructura terciaria de la mioglobina. Ambas proteínas desempeñan la función
de transportar oxígeno, una en la sangre, la otra en el músculo). Se percibe pues una clara
relación entre estructura y función.
17
• Las distintas subunidades se encuentran asociadas de un modo
característico, estableciéndose entre ellas puntos de contacto que son los mismos para todas
las moléculas de una misma proteína. Estos puntos de contacto se ven estabilizados por
interacciones débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas)
entre los
grupos R de determinados aminoácidos.
A la vista de estos resultados se dedujo que también en este caso es la naturaleza y posición
de los grupos R de los distintos aminoácidos en las diferentes subunidades la que determina
cuáles han de ser los puntos de contacto entre las mismas, y, por lo tanto, el modo característico
de asociarse unas con otras, es decir, la estructura cuaternaria; los puntos de contacto vendrán
dados por las posibilidades de formación de interacciones débiles del tipo de las citadas y éstas
a su vez de la naturaleza y posición de los distintos grupos R.
Deducimos, pues, que es la estructura primaria de las distintas subunidades la que
determina la estructura cuaternaria de una proteína oligomérica.
Como conclusión podemos afirmar que la secuencia de aminoácidos (estructura primaria)
contiene la información necesaria y suficiente para determinar la conformación
tridimensional de una proteína a sus diferentes niveles de complejidad (estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria).

8.-PROTEÍNAS. RELACIÓN ESTRUCTURA-FUNCIÓN.

Las proteínas son las macromoléculas más versátiles de cuantas existen en la materia viva:
desempeñan un elevado número de funciones biológicas diferentes. Cada proteína está
especializada en llevar a cabo una determinada función.
Entre las funciones de las proteínas cabe destacar las siguientes:
catalíticas, estructurales, de transporte, nutrientes y de reserva, contráctiles o mótiles, de
defensa, reguladoras del metabolismo, y otras muchas que determinadas proteínas
desempeñan en organismos concretos.
La función de una proteína depende de la interacción de la misma con una molécula a la que
llamamos ligando (en el caso particular de los enzimas el ligando recibe el nombre de
sustrato). El ligando es específico de cada proteína. A su vez, la
interacción entre proteína y ligando reside en un principio de complementariedad
estructural: el ligando debe encajar en un hueco existente en la superficie de la proteína (el
centro activo) tal y como lo haría una llave en una cerradura (ver Figura 8.21). Sólo aquel o
aquellos ligandos capaces de acoplarse en el centro activo de la proteína serán susceptibles de
interactuar con ella.
18
Hay que tener en cuenta que este acoplamiento no es meramente espacial, sino que la proteína
"ve" en su ligando, además de la forma, la distribución de cargas eléctricas, sus distintos
grupos funcionales, y, en general, las posibilidades de establecer interacciones débiles con él
a través de los grupos R de los aminoácidos que rodean el centro activo (el ligando "atraca"
en el centro activo como lo haría un barco en un muelle, se establecen entre ambos "amarras"
en forma de interacciones débiles que hacen más estable la asociación).
De lo anteriormente expuesto es fácil deducir que para que una proteína desempeñe su función
biológica debe permanecer intacta su conformación tridimensional nativa. Si se pierde dicha
conformación, y por lo tanto se altera la estructura del centro activo, ya no habrá acoplamiento
entre proteína y ligando (no se "reconocerán") y la interacción entre ambos, de la que depende
la función, ya no tendrá lugar. Como corolario de este razonamiento podemos afirmar que la
función biológica de una proteína depende de su conformación tridimensional.
En resumen, la secuencia de aminoácidos de una proteína determina su conformación
tridimensional, y ésta, a su vez, su función biológica.

9.-DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

Se entiende por desnaturalización de una proteína la pérdida de la conformación

tridimensional nativa de la misma, pérdida que suele ir acompañada de un descenso en la
solubilidad (las cadenas polipeptídicas de la proteína desnaturalizada se agregan unas a otras
y forman un precipitado que se separa de la disolución). Durante el proceso de
desnaturalización se rompen las interacciones débiles que mantienen estable la conformación
pero se mantienen los enlaces covalentes del esqueleto polipeptídico, es decir, se pierden las
estructuras secundaria, terciaria y, en su caso, cuaternaria, pero permanece intacta la secuencia
de aminoácidos.

La desnaturalización puede ser provocada por diferentes causas o agentes desnaturalizantes

de tipo físico o químico. Destacaremos dos de ellos: uno físico (aumento de temperatura) y
otro químico (alteración del pH).
a) Aumento de temperatura.- Los aumentos de temperatura provocan una
mayor agitación molecular que hace que las interacciones débiles que mantienen estable la
conformación de la proteína terminen por ceder con la consiguiente desnaturalización.
b) Alteración del pH.- Estas alteraciones causan variación en el grado de
ionización
19
de distintos grupos funcionales (carboxilo, amino, hidroxilo, etc.) implicados en interacciones
débiles que estabilizan la conformación. Estas variaciones provocan la rotura de dichas interacciones
(sobre todo enlaces iónicos y también puentes de hidrógeno) y por lo tanto la desnaturalización
(debido a ello son tan importantes los tampones que mantienen estable el pH de los fluidos
biológicos).
El proceso de desnaturalización, si se lleva a cabo en condiciones suaves (variaciones moderadas y
graduales de temperatura o pH), es reversible: la proteína puede recuperar su conformación
tridimensional nativa si se restituyen las condiciones iniciales. Este proceso recibe el nombre de
renaturalización. En la Figura 8.22 se ilustra el proceso de desnaturalización reversible del una
cadena polipeptídica. Se ha comprobado en multitud de experimentos que el proceso de
renaturalización conlleva una recuperación de la función biológica de la proteína (que se había
perdido durante la desnaturalización), lo cual constituye una prueba irrefutable de la singular relación
existente entre la secuencia de aminoácidos, la conformación tridimensional, y la función
biológica de una proteína: la secuencia de aminoácidos, que es lo único que permanece al final del
proceso de desnaturalización, contiene la información suficiente para que se recupere la
conformación tridimensional, y con ella la función biológica, en el proceso de renaturalización.

LAS VITAMINAS

Las vitaminas son micronutrientes orgánicos, sin valor energético, necesarias para el hombre en muy
pequeñas cantidades y que deben ser aportadas por la dieta, por la alimentación, para mantener la
salud. Algunas pueden formarse en cantidades variables en el organismo (vitamina D y niacina se
sintetizan endógenamente (la primera se forma en la piel por exposición al sol y la niacina puede
obtenerse a partir del triptófano) y las vitaminas K2, B1, B2 y biotina son sintetizadas por bacterias
intestinales). Sin embargo, generalmente esta síntesis no es suficiente para cubrir las necesidades,
por lo que tienen que ser aportadas por la dieta.
Su gran importancia en el mantenimiento de la salud (haciendo honor a su nombre: "vita" significa
vida) queda demostrada por la aparición de las enfermedades deficitarias que provoca su falta en la
dieta: la deficiencia de vitamina A puede producir ceguera y la falta de vitamina D puede retardar el
crecimiento de los huesos.

Además, hoy se sabe que su papel nutricional va más allá de la prevención de las enfermedades
deficitarias o carenciales. Pueden también ayudar a prevenir algunas de las enfermedades crónicas
más prevalentes en las sociedades desarrolladas. La vitamina C, por ejemplo, no sólo previene la
enfermedad deficitaria conocida como escorbuto, también parece proteger o prevenir la aparición de
ciertos tipos de cáncer. La vitamina E, un potente antioxidante, es un factor de protección en la
enfermedad cardiovascular y los folatos ayudan a prevenir defectos del tubo neural en el feto.
Aunque se describan aisladamente, muchas de ellas actúan conjunta y armónicamente en el
organismo, como por ejemplo las vitaminas del grupo B en el metabolismo energético.

Se han descrito trece sustancias que responden a esta definición

Son químicamente muy heterogéneas y clásicamente se han clasificado en dos grandes grupos en
función de su solubilidad:
Liposolubles (A, D, E y K), solubles en lípidos pero no en el agua y, por tanto, vehiculizadas
generalmente en la grasa de los alimentos. Estas pueden acumularse y provocar toxicidad cuando
se
ingieren en grandes cantidades.
Hidrosolubles (vitaminas del grupo B [B1, B2, niacina, ácido pantoténico, B6, biotina, ácido
fólico, B12] y vitamina C), contenidas en los compartimentos acuosos de los alimentos. Principales
fuentes alimentarias de vitaminas:

Es importante conocer la disponibilidad de las vitaminas en los alimentos. Esta depende de dos
factores: de la cantidad de vitamina que contiene el alimento y de la cantidad absorbida y utilizada
por el organismo (biodisponibilidad de las vitaminas). Conocer su biodisponibilidad es un tema
complejo pues depende de numerosos factores: de la eficacia del proceso digestivo, del estado
nutricional en vitaminas de la persona y también, entre otros, del método de preparación al que se
somete el alimento.

Las vitaminas son muy sensibles a diferentes agentes físicos y químicos (calor, luz, oxidantes,
reductores, humedad, ácidos, bases) por lo que pueden sufrir pérdidas durante los procesos
culinarios, especialmente las vitaminas C, ácido fólico y B1. Parte de las hidrosolubles pueden ser
también eliminadas con el agua de lavado y de cocción. Durante la cocción puede llegar a perderse
prácticamente toda la vitamina C y hasta un 40% de la tiamina, por ejemplo. La radiación ultravioleta
del sol o de los fluorescentes puede destruir parte de la riboflavina de aquellos alimentos que se
almacenan en recipientes de cristal transparente.
Las vitaminas, aportadas por los alimentos en diferentes formas, son absorbidas principalmente en
el intestino delgado mediante mecanismos de difusión pasiva, difusión facilitada o transporte activo.
Las liposolubles son absorbidas en forma de micelas por vía linfática, pasan a circulación sanguínea
para alcanzar los tejidos donde ejercen su papel y después son eliminadas a través de las heces
(liposolubles, ácido fólico y B12) y de la orina (A, B1, B2, niacina, ácido pantoténico, B6, biotina,
y C).

En la sangre, las hidrosolubles pueden circular libremente, pero las liposolubles necesitan
transportadores, en muchos casos específicos para cada una de ellas. Sólo las vitaminas E, C y una
forma de vitamina K son activas sin transformación previa. Otras se encuentran en los alimentos en
forma inactiva, como precursores o provitaminas.

Ciertas vitaminas pueden ser almacenadas en el organismo: D y E en tejido adiposo y músculo, y

vitaminas A, E, ácido fólico y B12 en el hígado. Para las vitaminas B12, A y ácido fólico las reservas
pueden cubrir las necesidades de 3 a 5 años, de 1 a 2 años y de 3 a 4 meses, respectivamente. El resto
no se almacena de forma significativa por lo que deben ser aportadas regularmente por la
alimentación. De todas, sólo las vitaminas A y D pueden ser tóxicas en cantidades elevadas.

Las vitaminas están implicadas en cuatro grandes tipos de funciones:

− Acción coenzimática, según la cual se combinan con proteínas para formar enzimas
metabólicamente activas que intervienen en múltiples e importantes reacciones (regulación del
metabolismo) que no podrían llevarse a cabo sin su presencia (A, K, B1, B2, niacina, B6, ácido
pantoténico, biotina, ácido fólico, B12, C); ayudan a los enzimas a liberar la energía de los hidratos
de carbono, lípidos y proteínas contenidos en los alimentos y facilitan el trabajo de las células.
− Transferencia de protones y electrones (E, K, B2, niacina, ácido pantoténico, C).
− Estabilización de membranas (vitamina E).
− Función de tipo hormonal (vitamina D).

Pueden agruparse también en: antianémicas (B12, ácido fólico), antioxidantes (C, E,
carotenos), antixeroftálmica (A), antirraquítica (D), antihemorrágica (K).