Apresentação clínica da Doença de Creutzfeldt-Jakob e seu
aspecto fisiopatológico
A doença de Creutzfeldt-Jakob (CJD) é a doença priônica mais
comum em humanos é uma doença mortal do sistema nervoso central que se manifesta em várias formas clínicas com incidência de cerca de 1 caso por 1 milhão de pessoas idade com média de 60 anos de distribuição semelhante entre homens e mulheres. Caracterizas gerais são demência associada à mioclonia, mas a sintomatologia inicial é variada: um terço do indivíduo apresenta sintomas vagos, como fadiga, distúrbios do sono ou anorexia; o Outros casos de amnésia, confusão mental ou mudança de comportamento Afasia, hemiparesia, ataxia ou amiotrofia sempre aparecem. Sua evolução ocorre rapidamente e coma progressão da doença, os pacientes podem experimentar insônia, depressão e sensações incomuns, distúrbio da marcha, postura rígida e convulsões epilépticas, e paralisia facial que dá a impressão deque a pessoa ainda está sorrindo (contração muscular involuntária). Nos últimos estágios de o paciente se torna acinético e geralmente progride muito rapidamente, levando cinco meses para um ano em morte (85% dos casos). O presente estudo mostra os aspectos patológicos e fisiológicos e as características intrínsecas desta tão mortal síndrome e muito importante pois traz várias formas de erradica- la e o brasil e dos países que mais produz e exporta carne gado bovina que pode estar a servir como um veículo para estes príons
A Morfologia da Doença de Creutzfeldt-Jakob
DCJ é a doença priônica humana mais comum com quatro subtipos: 1. Esporádica (87%); 2. Familial (10%) autossômica dominante; 3. Atrofia transmitida pelo tecido humano no transplante de córnea, enxertos de dura-máter, infusão de hormônio do crescimento Pesquisas extensas indicam que não há associação entre transfusão de sangue e Transmissão de DCJ; Nova variante: associada à transmissão de alimentos devido ao consumo de carne e Subprodutos de bovinos infectados com BSE, popularmente "vaca louca". Existem algumas dezenas de casos descritos e relacionados à epidemia Encefalopatia espongiforme bovina (BSE) no Reino Unido em 1996 (161 casos).
O Príon
Há fortes evidências de que o príon é um agente infeccioso
desprovido de material genético (DNA e RNA) e composto apenas por proteína (PRPsc). Tem cerca de 250 aminoácidos é quase idêntico a uma proteína normalmente produzida pelas células do sistema nervoso central chamado de prião celular (PrPC), que parece ter várias funções, como expansão e diferenciação neuronal. PrPsc difere da proteína PrPc normal pela sua estrutura química secundária (conformação espacial). ENQUANTO PrPsc contém 43% da sua estrutura, sob a forma de folha β-fold, o conteúdo normal de proteína PrPC apenas 3% a 4% desse tipo de estrutura. A estrutura da dobra β fornece a molécula forte estabilidade química e insolubilidade, o que torna a proteína altamente resistente aos principais agentes físicos e químicos.