CUESTIONARIO

1. ¿Cuál es la función de la transferrina?

La transferrina es una proteína sérica que se sintetiza en el hígado por el sistema retículo
endotelial bajo la forma inactiva de apotransferrina. Se trata de una β-2-globulina, de forma
elipsoidal y con un peso molecular que varía entre los 70000 y los 95000 daltons. Consiste en
una glucoproteína formada por una cadena simple de polipéptidos que tiene dos sitios activos
de unión para el hierro. Es una proteína carente del grupo hemo. La transferrina forma
complejos de unión con el hierro que pueden ser de dos tipos monoférrica o diférrica también
conocida como ferrotransferrina. La unión se realiza con iones de hierro férrico libre o
compuestos que contenga hierro hemo como hemoglobina y mioglobina. La transferrina tiene
como función el transporte de hierro a través de la sangre hasta las células de la medula ósea
o algún otro lugar donde se requiera el hierro. En estas células existen receptores celulares de
superficie para la transferrina, que luego del contacto ingresan a la célula junto con el hierro,
en los casos de ser usado para deposito se hará en las células de la médula ósea o células del
parénquima hepático en el sistema retículo endotelial. Adicionalmente participan en la
formación directa de los eritrocitos, pues se une a los receptores de los eritroblastos e
ingresan para dejar al hierro en su mitocondria para la síntesis del hemo.

2. ¿Cuál es la función de la ferritina?

La ferritina es una proteína esférica con una cavidad interna, que forma la cubierta que
protege al hierro que se encuentra en su interior. La proteína sin asociación de hierro se
denomina apoferritina, con un peso molecular de 460000 daltons; y la molécula con el hierro
se denomina ferritina, y tiene un peso molecular de 900000 daltons. Se encuentra presente en
grandes concentraciones en el citoplasma de las células del hígado, el bazo, la médula ósea y el
músculo esquelético. La importancia fundamental de la ferritina es la de poder mantener
almacenado el hierro en los depósitos a nivel intracelular evitando la toxicidad del hierro libre,
pero poniéndolo a disposición para que el organismo lo use cuando sea requerido debido a
que la unión del hierro a la ferritina es fácilmente soluble, entonces se libera con facilidad para
ser transportada por la transferrina plasmática.

3. ¿Cuál es la función de la hemosiderina?

La hemosiderina es otro tipo de almacenamiento de hierro que ocurre solo en situaciones en

las que la capacidad de almacenar hierro de la ferritina se ha visto saturada, el complejo de la
ferritina puede almacenar hasta unos 4500 iones de hierro. De esta forma los depósitos de
ferritina se acumulan en formaciones micelares grandes e insolubles a los que se conoce como
hemosiderina. Su función está orientada a proteger al cuerpo de la toxicidad del hierro libre
cuando sus niveles en el cuerpo son muy altos. Existen depósitos de hemosiderina normales en
células fagocíticas del bazo, hígado, médula ósea y ganglios linfáticos, por lo que su
anormalidad se evaluara por su presencia en otros tejidos.
4. Haga un esquema de la absorción del hierro

Recambio de hierro en el organismo

Mecanismo de absorción del hierro hemo y no hemo por los eritrocitos en el duodeno

5. ¿Qué es el p50?

La cantidad P50 expresa la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno, pues es la medida que
indica la presión parcial de O2 necesaria para saturar el 50% del total de cierto tipo de
hemoglobina en un organismo. En el caso de la hemoglobina del adulto HbA es de 26mmHg,
mientras que para la hemoglobina fetal HbF es de 20mmHg. Las variaciones en el valor de la
p50 indicarán cambios en la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
6. ¿Qué es el efecto Borh?

El efecto Bohr explica la liberación de células de oxígeno o por qué las células rojas de la
sangre descargan oxígeno en los tejidos, mientras que el dióxido de carbono (CO2) es el
jugador clave en el transporte de O2 debido a la vasodilatación y el efecto Bohr (o ley de Bohr)

7. ¿Qué es el efecto haldane?

La fijación de oxígeno a la hemoglobina tiende a desplazar dióxido de carbono hacia la sangre

y la desoxigenación de la hemoglobina tiende a aumentar su afinidad por el CO2, este es el
denominado efecto Haldane.

El efecto Haldane consiste en la disminución de la afinidad de la hemoglobina para el CO2

cuando se oxigena, provocando un aumento del CO 2 disuelto en la sangre a la par que se
reduce la ventilaciónxminuta por disminución del estímulo hipóxico en los quimiorreceptores
periféricos.
8. Haga un esquema del metabolismo de la hemoglobina

9. ¿Cómo es el metabolismo del

hierro en el organismo?
El hierro se absorbe a nivel del intestino delgado (0,5 a 2 mg/día), mayormente a nivel del
duodeno y yeyuno, donde están presentes moderadas cantidades de apotransferrina
procedentes del hígado a través de la vía biliar. La apotransferrina se una el hierro libre o
férrico (no hemo Fe3+), la hemoglobina y mioglobina para convertirse en transferrina o
ferrotransferrina. Las células epiteliales intestinales poseen receptores en forma de dímeros
transmembrana que se unen a la transferrina e internalizan el complejo transferrina-receptor
en un proceso mediado por calcio-calmodulina y protein kinasa C que forma endosomas. Una
vez en el citosol pueden suceder dos eventos: 1) la tranferrina puede ser liberada a los
capilares adyacentes al epitelio para circular como transferrina plasmática o 2) el bajo pH del
endosoma puede disociar el hierro de la transferrina-receptor para que se una a la apoferritina
y formar ferritina a modo de depósito intracelular de hierro o pool de hierro del organismo,
mientras que la transferrina vuelve a apotransferrina y regresa a la membrana para volver a
ser usada al igual que el receptor, del cual se disocia a pH neutro en la superficie epitelial.
Cuando los depósitos de ferritina están saturados, el hierro se almacena en forma de
hemosiderina dentro de las células.

10. ¿Cuántos tipos de hemoglobina hay y qué puede producir en el organismo?

Los tipos de hemoglobina se definen por las cadenas de polipéptidos (globinas) que componen
la molécula o por alteraciones en alguna de las cadenas que la componen
(hemoglobinopatías). Existen 6 tipos de globinas α, β, γ, δ, ε y ζ. Cada molécula de
hemoglobina posee cuatro cadenas (dos de dos tipos). Existen más de 640 tipos de
hemoglobinas, entre normales y patológicas.
Hemoglobinas fisiológicas:

Durante la vida embrionaria no se sintetizan cadenas α, β ni γ, sino solamente cadenas ζ y ε

conformando la hemoglobina Gower I (ζ2ε2). Luego las cadenas ζ son reemplazadas por las α
(hemoglobina Gower II α2ε2) y las cadenas ε son reemplazadas por las γ (hemoglobina Portland
ζ2γ2). Al final del tercer trimestre las cadenas ζ y ε son reemplazadas para formar la
hemoglobina fetal HbF (α2γ2), que predomina durante toda la gestación y empieza a descender
semanas después del nacimiento, cuando empieza a formarse la hemoglobina del adulto HbA
(α2β2) que conformará entre el 95 y 98% de la hemoglobina total en la vida adulta,
manteniéndose la HbF en 1-2% y un subtipo de hemoglobina adulto HbA2 (α2δ2) e un 3-5%.

También se puede encontrar en el organismo un tipo de hemoglobina denominado

hemoglobina glucosilada (HbA1C) que es la fracción de hemoglobina unida a la glucosa
circulante en sangre, siendo sus valores normales menores al 5%. Es importante para manejo
de pacientes diabéticos pues refleja la concentración media de glucosa en sangre durante las
6-8 últimas semanas.

Hemoglobinopatías estructurales: La anemia falciforme o drepanocítica se da cuando hay una

mutación puntual en las cadenas β en el que un ácido glutámico en la posición 6 (Glu-6) es
sustituido por una valina, generando HbS (α2β2S). La HbS posee una solubilidad disminuida que
termina por alterar la estructura conformacional de la hemoglobina cuando se une al oxígeno,
generando polímeros de hasta 15μm de longitud que deforman al eritrocito dándole un
aspecto de semiluna característico que impide su paso a través de las vasos sanguíneos,
ocluyéndolos o rompiéndose debido a la fragilidad de su membrana celular.

La metahemoglobina, hemoglobina M o ferrihemoglobina se caracteriza porque el hierro hem

es férrico y no ferroso por lo que no puede unirse al oxígeno para transportarlo.

Las talasemias son defectos genéticos que se producen por la falta parcial o total de una o más
cadenas α o β de la hemoglobina.