1.

TITULO: PROTEINAS

2. TABLA DE CONTENIDO.
1.- Introducción…………………………………………… 2
2.- Generalidades……………………………………………. 3
3.- Desarrollo del Tema……………………………………... 3
 Proteínas……………………………………………... 3
 Aminoácidos……………………………………….…. 4
 Clasificación de Aminoácidos……………………….. 5
 Aminoácidos Esenciales……………………... 5
 Aminoácidos no Esenciales…………………. 10

4.- Estructura de las Proteínas………………………………. 14

 Estructura Primaria………………………………….. 14
 Estructura Secundaria………………………………. 15
 Estructura Tercería…………………………………. 17
 Estructura Cuaternaria………………………………. 17

5.- Propiedades de las Proteínas……………………………. 18

 Solubilidad………………………………………….. 18
 Desnaturalización…………………………………… 18
 Capacidad Amortiguadora………………………….. 20

6.- Funciones de las Proteínas……………………………… 20

7.- Conclusiones…………………………………………..... 23

8.- Bibliografías…………………………………………….. 24

1
3. INTRODUCCIÓN.

En los 2008 dos científicos estadounidenses y un investigador japonés han sido

galardonados con el premio Nobel de Química por su descubrimiento de las
proteínas verdes fluorescentes, que se han convertido en una herramienta clave en
la biociencia, informó el comité del galardón.

La GFP (proteína descubierta) es una proteína que se utiliza en la biología

molecular como marcador y que ha permitido a los científicos la observación de
procesos como el desarrollo de las células nerviosas o la extensión del cáncer en
las células, según informó la Real Academia Sueca de las Ciencias. Ya que, con
la ayuda de la GFP, los investigadores han encontrado la forma de observar
procesos que hasta entonces eran invisibles, como el desarrollo de las células
nerviosas o la extensión del cáncer en las células.

En el presente trabajo presentaremos la composición de estas proteínas, que en la

actualidad aportan mucho a la biociencia y son parte de las reacciones fisiológicas
de todos los seres vivos, de la misma manera conoceremos la manera en cómo se
forman estas proteínas y de que sustancias están conformadas, definiremos a los
aminoácidos ya que son componentes esenciales de las proteínas y las
clasificaremos (en aminoácidos esenciales y aminoácidos no esenciales),
definición de las proteínas, la organización de la proteína definida por cuatro
niveles denominados primaria, secundaria terciaria y cuaternaria, su clasificación
en proteínas simples y proteínas conjugadas, según su formación y su orientación
tridimensional estudiaremos a las proteínas fibrosas y a las proteínas globulares,
según sus funciones enzimáticas, hormonales, reguladoras, homeostática,
defensiva, de transporte, contráctil y de reserva, según sus propiedades
definiremos la solubilidad de las proteínas, su desnaturalización (reversible e
irreversible), su especificidad (la especificidad de función, especificidad de
especie) y la capacidad amortiguadora que poseen las proteínas que conforman las
células fisiológicas.

Llegando al final a poder establecer los diferentes tipos de conceptos planteados

en los objetivos y entendiendo la importancia del funcionamiento correcto de las
proteínas en los procesos biológicos de todo ser vivo.

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3. GENERALIDADES.
 Su nombre deriva del griego “protos” que significa primero o principal.
 Las proteínas están constituidas por aminoácidos.
 El Food and Nutrition Board de EEUU recomienda un aporte cotidiano de 0,9
gramos de proteína por Kilo de peso corporal y día, valor que
aproximadamente es el doble del requerimiento mínimo de proteína de
referencia.
 La misma organización admite que el lactante, cuando la lactancia materna es
suficiente, recibe bastante proteína, aunque el aporte sea apenas superior al
requerimiento mínimo.
 En el cuerpo humano las proteínas forman cerca la mitad de los materiales
orgánicos y son indispensables para la formación de hormonas y fermentos.
 La vida ocasiona un continuo desgaste de las proteínas de los tejidos y es
preciso repararlas. Creer que los adultos, por haber terminado su crecimiento,
no precisan apenas proteínas es un error difundido entre algunos vegetarianos,
con grave perjuicio para la salud.
 Cuando el cuerpo no recibe diariamente las proteínas que necesita para la
formación de los tejidos, busca en sus propios tejidos las proteínas que le
faltan, produciéndose una desintegración de las proteínas orgánicas y pérdida
de masa muscular.
 De los 18 aminoácidos que contienen las proteínas alimentarias, 10 son
esenciales, es decir, que no son sintetizados por el organismo: Fenilalanina,
Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Treonina, Triptófano, Valina,
Histidina, Arginina y 6 son No-escenciales, ya que pueden ser sintetizados en
el organismo: Acido aspártico, Alanina, Glicocola, Prolina, Serina, Acido
glutámico

4. DESARROLLO DEL TEMA.

PROTEÍNAS

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.

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Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros. Los aminoácidos
están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se
llama polipéptido y si el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de
proteína. Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de
funciones. Las proteínas están codificadas en el material genético de cada
organismo, donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son
sintetizadas por los ribosomas.

Todos los tejidos vivos contienen proteínas. Se distinguen químicamente de los

lípidos y de los hidratos de carbono por contener nitrógeno. Una proteína puede
contener varios cientos o miles de aminoácidos y la disposición o secuencia de
estos aminoácidos determina la estructura y la función de las diferentes proteínas.
Algunas son estructurales, como el colágeno, otras son enzimas, hormonas, etc.

Las proteínas son el constituyente principal de las células y son necesarias para el
crecimiento, la reparación y la continua renovación de los tejidos corporales y esto
determina su continua necesidad. Por ejemplo, el tejido epitelial del intestino es
reemplazado cada 3 o 4 días. También proporcionan energía (4 kcal/gramo) pero,
por razones fisiológicas y económicas, es poco recomendable utilizarlas para este
fin. Sin embargo, si en la dieta no hay suficiente cantidad de grasas o hidratos de
carbono, la proteína se usará para proporcionar energía. Esto es lo que ocurre, por
ejemplo, en la inanición.

Aminoácidos

Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a
la composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2)
y otro carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono a (-C-). Las otras dos
valencias de ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con
un grupo químico variable al que se denomina radical (-R). Aunque el grupo
amino puede estar en cualquier carbono de la cadena, los aminoácidos que se
encuentran en la naturaleza, todos tienen el grupo amino sobre el carbono alfa, α.

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El carbono α es el carbono adyacente al carbono del grupo acido. Este α-
aminoácido se representa por la siguiente fórmula general:

Debido a la presencia del grupo carboxílico y del grupo amino, los aminoácidos
tienen carácter ácido y básico por lo que son Anfóteros. Este carácter determina
las propiedades electrolíticas de las proteínas en solución y de éstas dependen sus
propiedades biológicas. En estado sólido existen como iones dipolares, debido a
la protonación del grupo amino y a la disociación del grupo carboxílico.

Clasificación de los aminoácidos:

Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por
su radical R. Si bien puede variar según la especie de la cual se esté hablando, los
aminoácidos pueden ser clasificados según condiciones variadas; en este tema
abordaremos los aminoácidos según su capacidad de síntesis y esta clasificación
es:

Aminoácidos esenciales

Los aminoácidos esenciales son cada uno de los aminoácidos, 10 de los 20, que el
organismo no consigue sintetizar. Esto implica que la única fuente de estos
aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas
para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y
energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los
aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de
estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la
espelta, la soja y la quínoa.

5
La carencia de estos en una dieta provocará una limitación en cuanto a desarrollo
del organismo, ya que resulta ser prácticamente imposible reponer las células de
los tejidos que van muriendo, o en su defecto, crear tejidos nuevos. A instancias
del ser humano los aminoácidos esenciales resultan ser los siguientes:

Valina

La valina es un aminoácido esencial, es decir, que forma parte de los 20

aminoácidos naturales presentes en la Tierra. Proviene de la valeriana y se
caracteriza por un grupo apolar isopropil. En términos genéticos este aminoácido,
cuyo nombre científico es ácido 2-amino-3-metilbutanoico, está codificado por
los codones de ARN siguientes: GUA, GUG, GUC y GUU. La biosíntesis de la
valina se obtiene a partir del ácido pirúvico y necesita de la intervención de varios
enzimas como la acetolactato sintasa, ácido acetohidroxi isómeroreductasa, la
valina aminotransferasa y la dihidroxiácido deshidratasa.

Leucina

La leucina es un aminoácido esencial de cadena ramificada. La utilizan el hígado,

los tejidos adiposos y el tejido muscular. Se trata de un aminoácido capaz de
estimular la síntesis proteica en los músculos y como catalizador del crecimiento
muscular. Al no ser sintetizada por los animales, la debemos ingerir como
componente de las proteínas, por lo que está presenta en la soja, salmón, carne de
pescado, almendras, huevos de gallina, avena, habas, lentejas, garbanzos, maíz,
leche de vaca y arroz.

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Lisina

La lisina es un aminoácido esencial y necesario para la síntesis de proteína, así

como para el metabolismo de los carbohidratos y los ácidos grasos. Puede mejorar
la producción de energía y la utilización del calcio. Además, parece que retrasa la
replicación y mejora la curación de las lesiones causadas por el herpes simplex.
La evidencia sugiere que la complementación con lisina puede mejorar los
síntomas de la angina de pecho en algunos individuos.

Treonina

Las principales funciones que tiene la treonina en nuestro organismo se basan en

la regulación de las actividades hepáticas y en la desintoxicación de este órgano
vital del cuerpo humano.

Otra acción importante que tiene este aminoácido esencial es su intervención en

la formación del esmalte, la elastina y el colágeno de los dientes. A su vez, actúa
en los procesos digestivos y previene infecciones intestinales.

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Triptófano

Es un aminoácido esencial fundamental en nuestra dieta, ya que ayuda a producir

vitamina B3 (niacina), necesaria para el metabolismo de las grasas y proteínas,
para mejorar la circulación de los vasos sanguíneos, para el control del sueño y la
actividad muscular

Histidina

Consiste en un aminoácido que encontramos de forma abundante en la

hemoglobina, y es importantísimo en el mantenimiento de las vainas de mielina
(las cuales protegen las diferentes células nerviosas).

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Fenilalanina

Es un elemento presente en la composición del aspartamo. Añadida como

edulcorante artificial junto con otros ingredientes está presente en bebidas
gaseosas azucaradas y en muchos alimentos para hacer dieta. Posee propiedades
saludables y su carencia hay que evitarla debido a que fenilalanina sirve para:
Sintetizar el aminoácido tirosina, tratar dolores musculares, aliviar los síntomas
producidos por la menstruación, etc.

Isoleucina

La isoleucina tiene como precursor al que es el ácido pirúvico y α-cetoglutarato y

algunas enzimas. Sirve para sintetizar ácidos grasos o cuerpos cetónicos, así que
está considerado como cetógeno y también como glucogénico por participar en el
ciclo del ácido tricarboxílico.

Tirosina

Es un aminoácido no esencial, que encontramos en nuestro organismo siempre

que se ingiera otro aminoácido, en esta ocasión esencial: la fenilalanina.

Es fundamental para el metabolismo de nuestro organismo en general, y al ser

precursor de la adrenalina y la dopamina, ayuda a regular nuestro estado de ánimo.

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Metionina

La metionina es esencial para el buen estado de los tejidos corporales, en concreto

de la piel y las uñas. Junto a esto hay que destacar la labor que tiene en el
mecanismo de quema de grasas del cuerpo, y es que es la encargada de transportar
la grasa hasta las células para convertirla en energía, y lograr así un rendimiento
muscular óptimo en todos los sentidos.

Aminoácidos no esenciales

A los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo aun cuando no
lo estemos incorporando a través de los alimentos que ingerimos- se los llama
aminoácidos no esenciales. Estos aminoácidos son:

Ácido glutámico

Un aminoácido vital para el sistema nervioso central actúa como estimulante del
sistema inmunitario. Ayuda a la síntesis proteica, favorece la absorción de
alimentos.

10
Arginina

Estimula la liberación de hormonas del crecimiento, también interviene en la

reducción de grasa corporal, el incremento de masa muscular, la cicatrización de
las heridas favorece a la circulación de la sangre, reduce la posibilidad de sufrir
un ataque de corazón.

Serina

Clave en la metabolización de las grasas, para el sistema inmunológico y la

formación de algunos neurotransmisores, fundamental para la formación de
células, ayuda al crecimiento de nuestros músculos, tanto en época de crecimiento
como en nuestra etapa más madura.

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Alanina

Un aminoácido que interviene en distintos procesos fundamentales, como ayudar

a mantener el nivel óptimo de glucosa, además de ser una fuente de energía para
el cerebro, la alanina nos ayuda a metabolizar el azúcar.

Glicina

Necesaria para depurar el organismo. El hígado usa la glicina para eliminar

tóxicos y formar las sales biliares, ayuda a prevenir enfermedades infecciosas,
interviene en la producción de la hormona de crecimiento.

Asparagina

Es importante en los procesos el SNC (sistema nervioso central), colabora en la

síntesis del amoniaco y de las proteínas.

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Prolina

Importante para el colágeno presente en cartílagos, tendones y la piel, mejora la

salud de nuestra piel, fortalece al corazón y a los músculos que lo rodean.

Acido Aspártico

Fundamental para reducir el nivel de amoniaco en sangre después del ejercicio

físico, rejuvenece la actividad de las células y ayuda a su formación, ayuda a la
eliminación de las toxinas, mediante el riñón y el hígado, aumenta la resistencia.

Glutamina

Importante en el metabolismo cerebral, previene la pérdida de masa muscular.

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Cisteína

La cisteína es un antagonista de los radicales libres, responsables de la oxidación

celular y el envejecimiento, favorece la pérdida de grasa, no solo ayuda a la
creación de músculo, también protege a nuestro organismo.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles,

interdependientes. Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.

2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas
por un sólo polipéptido.
4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

1. Estructura primaria

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia

de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante
un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos
por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de

niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia
de la información del material genético: Cuando se produce la traducción

14
 del RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína.
Se puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más
que el orden de aminoácidos que la conforman.

2. Estructura secundaria

La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del

esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no
covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral.

Existen diferentes tipos de estructura secundaria:

Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se encuentran los

hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se encuentran los giros beta
y comba beta).

Estructura secundaria no ordenada (Estructura secundaria desordenada).-

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina (Hoja plegada
beta).

 Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura

helicoidal dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada aminoácido
supone un giro de unos 100° en la hélice, y los carbonos α de dos aminoácidos
contiguos están separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente
empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre dentro de la hélice. Todas

15
 las cadenas laterales de los aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la
hélice.

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un enlace de hidrógeno

con el grupo carbonilo del aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido
(n) de la hélice forma dos puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el
enlace peptídico del aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de
hidrógeno por vuelta. Esto estabiliza enormemente la hélice. Está dentro de los
niveles de organización de la proteína.

Estructura de la hélice.
Representación de los
puentes de hidrógeno

 Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento paralelo de dos cadenas de

aminoácidos dentro de la misma proteína, en el que los grupos amino de una
de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la
opuesta. Es una estructura muy estable que puede llegar a resultar de una
ruptura de los enlaces de hidrógeno durante la formación de la hélice alfa. Las
cadenas laterales de esta estructura están posicionadas sobre y bajo el plano de
las láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy grandes, ni crear
un impedimento estérico, ya que se vería afectada la estructura de la lámina.

16
 Estructura de la hoja
plegada .
Representación de los
puentes de hidrógeno

3. Estructura terciaria

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir,

cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la
disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se

sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van
der Waals y de puentes disulfuro (covalentes, entre aminoácidos
de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura terciaria de
la proteína G, con
tramos de estructura
secundaria de
hélice , hoja
plegada  y bucles 

4. Estructura cuaternaria

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas

que, asociadas, conforman un ente, un multímetro, que posee propiedades

17
 distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian
entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una
proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser
un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un
heterodímero, si no lo son.

Estructura cuaternaria de
la hemoglobina humana.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Solubilidad

La solubilidad se debe a que solo los grupos -R polares o hidrófilos se hallan

localizados sobre la superficie externa de la proteína, y a que establecen enlaces
de hidrógeno con el agua; así, la proteína se rodea de una capa de agua que impide
su unión con otras proteínas y, por tanto, su precipitación. En general, las proteínas
fibrosas son insolubles en agua, mientras que las globulares son hidrosolubles.

Desnaturalización

La desnaturalización de una proteína se produce cuando se rompen los enlaces

que mantienen la configuración espacial de la proteína, perdiéndose las estructuras
secundarias, terciaria (principalmente) y cuaternaria. Como consecuencia de esto,
pierde sus propiedades y no pueden realizar su función.

18
Si en una dispersión coloidal de proteínas se producen cambios cambios
ambientales desfavorables, como aumento de la temperatura, variaciones de pH,
alteraciones en la concentración salina del medio, agitación molecular, etc., los
enlaces que mantienen la conformación globular pueden romperse y la proteína
adopta la conformación filamentosa. La proteína precipitará, pero también, al
alterarse el centro activo, desaparecerán sus propiedades y dejarán de ser
funcionales.

La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos. Algunas veces, se

produce la renaturalización, cuando al volver a las condiciones normales, la
proteína recupera la conformación primitiva.

La desnaturalización puede ser:

Irreversible. Si la proteína desnaturalizada no puede recuperar su conformación

nativa ni su funcionalidad.

Reversible. Se produce renaturalización, recuperando la proteína su

conformación nativa y funcionalidad.

Algunos ejemplos de desnaturalización de la vida cotidiana son cuando se corta la

leche por la desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo
al desnaturalizarse la ovoalbúmina por efecto del calor, la “permanente” o fijación
de un peinado del cabello por efecto del calor sobre las queratinas del pelo,
etcétera.

Especificidad

Es la propiedad más característica de las proteínas. Se muestra a diversos niveles,

siendo los más importantes la especificidad de función y la especificidad de
especie.

 Especificidad de función

Reside en la posición que ocupan determinados aminoácidos de los que

constituyen su secuencia lineal. Esta secuencia condiciona la estructura
cuaternaria de la proteína, que es la responsable, en última instancia, de su

19
 función característica. Una pequeña variación en la secuencia de aminoácidos
puede provocar la pérdida de funcionalidad de la proteína.

 Especificidad de especie

Existen proteínas que son exclusivas de cada especie. Lo más común, sin
embargo, es que las proteínas que desempeñan la misma función en diferentes
especies tengan una composición y estructura similares. Estas proteínas se
llaman proteínas homólogas. Es el caso de la insulina, que se encuentra
exclusivamente en vertebrados. La cadena A de la insulina es idéntica en la
especie humana, el cerdo, el perro, el conejo y el cachalote.

Capacidad amortiguadora

Las proteínas tienen un comportamiento anfótero, al igual que los aminoácidos

que las forman. Debido a que pueden comportarse como ácidos o como bases,
liberando H+ del medio, las proteínas son capaces de amortiguar las variaciones
de pH del medio en el que se encuentran.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Funciones Enzimáticas:

Son las más especializadas y numerosas, actúan como biocatalizadores de las

reacciones químicas del metabolismo celular.

La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia

de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos
biocatalizadores reciben el nombre de enzimas.

 Gastrina: jugo gástrico

 Pepsina: jugo gástrico
 Amilasa: jugo pancreático y saliva

20
Función Estructural:

Las proteínas estructurales son aquellas que componen la cubierta que protegen
a los vertebrados, siendo un componente esencial del pelo, uñas, piel- en el caso
del ser humano. En el caso de los animales, las proteínas estructurales
conforman el cuero, garras, pezuñas, cuernos, picos y plumas. Representan la
clase de proteína más prolífica del organismo, con respecto al resto de las
proteínas existentes.

Funciones Estructurales Especificas.

 El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

 La queratina de la epidermis.
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La histona, forman parte de los cromosomas
 Las glucoproteínas, forman parte de las membranas.

Función Hormonal:

Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas
ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado, algunas
hormonas son de naturaleza proteica como:

 La insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en la

sangre)
 La hormona del crecimiento o de la adrenocorticótropa (que regula la
síntesis de corticosteroides)

Función Reguladora:

Muchas proteínas se al DNA y de esta forma controlan la transcripción genética

de esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento tenga
todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones.

Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de
regulación desempeñado por proteínas como la ciclina.

Están formados por los siguientes compuestos:

21
  Hemoglobina
 Proteínas plasmáticas
 Hormonas
 Jugos digestivos

Función Contráctil:

La contracción de los músculos a través de la miosina y actina es una función de

las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo
las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos; también
está implicada la dineína que está relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.

Función Homeostática:

Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios

tanto el PH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función
homeostática de las proteínas.

Función Defensiva:

Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan
factores contra agentes extraños o infecciones, algunas toxinas bacterianas, como
venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones
defensivas. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de
discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias una serie de proteínas llamadas
endonucleasas de restricción se encargan de identificar y de destruir aquellas
moléculas de DNA que no identifican como propias.

 Inmunoglobina: anticuerpos
 Fibrinógeno
 Trombina

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 Función de Transporte:

En lo seres vivos son fundamentales los fenómenos de transporte, bien para llevar
una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o
lípidos a través de la sangre) o bien para trasportar moléculas polares a través de
barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los
transportadores biológicos son siempre las proteínas

 Hemoglobina
 Mioglobina
 Citocromos

Función de Reserva:

Las proteínas cumplen también una función energética para el organismo

pudiendo aportar hasta 4 kcal. De energía por gramo.

 Ovoalbúmina, de la clara de huevo

 Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche

5. CONCLUSIONES.

1. las sustancias que componen a las proteínas son los aminoácidos (a su vez
compuestos por carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, etc.).

2. Para formar una proteína los aminoácidos se unen mediante enlaces

peptídicos.

3. Se determinó que los aminoácidos se clasifican en:

Aminoácidos esenciales (valina, leucina, lisina, treonina, triptófano, histidina,

fenilalanian, isoleucina, tirosina y metionina).

23
 Aminoácidos no esenciales (ácido glutámico, arginina, serina, alanina, glicina,
asparagina, prolina, ácido aspártico, glutamina y citeina)

4. Según la clasificación estructural de las proteínas encontramos a cuatro

niveles interdependientes:

Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria

5. Como propiedades de las proteínas tenemos:

Solubilidad
Desnaturalización (reversible e irreversible)
Especificidad (especificidad de función, especificidad de especie)
Capacidad amortiguadora.

6. BIBLIOGRAFÍAS

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