17.

ENZIMOLOGÍA ESPECIAL:
COFACTORES, COENZIMAS Y RIBOZIMAS
COFACTORES

· Componentes químicos necesarios para la actividad del enzima.

· Utilizados por dos terceras partes de los enzimas.
· No unidos covalentemente. Iónicos.
· Forman complejos de coordinación organometálicos (quelatos).
· Estabilizan intermedios de reacción (Zn-proteasa).
· Estabilizan la conformación nativa (Mn+2)
· Papel estructural y en la reacción (Fe de citocromos interviene en reacciones de
oxidación-reducción)
· Ácidos de Lewis (atraen e– con afinidad)
· Base nutricional; elementos traza esenciales.

COENZIMAS

· Cofactores orgánicos.
· Intervienen directamente en la reacción catalizada por el enzima.
· En muchos casos derivan de vitaminas.

NAD Y NADP

· Coenzimas de intercambio de electrones.

· Derivados de nicotinamida

107
· Intercambian 2 electrones y 2 protones.
· NAD+ participa como oxidante en el catabolismo. (degradación)
· NADP+ participa como reductor en el anabolismo. (biosíntesis)

etanol + NAD+
acetaldehído

metanol + NAD+
formaldehído (tóxico)
* La intoxicación con metanol se trata con etanol (competitividad)

· NAD+ y NADH tienen distinto espectro de absorción
podemos medir la

concentración de NADH (2º pico a 340nm)
- Muy común para medir la actividad enzimática.
- Determinar actividades enzimáticas en plasma.

FMN Y FAD

· Nucleótidos de flavina.
· Coenzimas de oxidación-reducción.
· Derivan de riboflavina (vitamina).

· Intercambio de 1 ó 2 electrones (3 estados de oxidación)

- Mayor flexibilidad de reacción.
- Pueden mediar entre un transportador que intercambia un electrón y otro que
intercambia dos.
· Los enzimas que los usan se llaman
flavoproteínas. La unión con la proteína es
covalente o muy fuerte, tanto como para
considerar que no son como sustratos, sino que
siempre están unidos al coenzima.

108
ATP

· Intercambiador de energía.
· El objetivo de la oxidación en el catabolismo es la síntesis de ATP.
· Se utiliza como sustrato de muchas reacciones.
· Donador de grupo fosfato en fosforilaciones (quinasas); las quinasas requieren Mg+2
como cofactor, para compensar la carga negativa del ATP.

· Modulador alostérico:
- Indica el nivel energético de la célula:
o ↓[ATP]
↑catabolismo
síntesis ATP

· La relación ATP/ADP determina la actividad de muchas enzimas:

+ ATP –
Rutas anabólicas Rutas catabólicas
– ADP +

RIBOZIMAS

· Moléculas de RNA con capacidad catalítica (enzimas no proteicos).

· Ejemplos:
- Ribonucleasa P: enzima que degrada el tRNA; es una riboproteína; la parte
proteica sólo tiene función estructural; la función catalítica está en el RNA.
- Ribosoma: donde se cataliza la formación del enlace peptídico. (catalizado por
un RNA)
- Eliminación de intrones dependiente de RNA.
· Siguen cinética de Michaelis-Menten.

109
COENZIMAS DE TRANSFERENCIA DE GRUPOS

Lipoamida

· Además de intervenir en reacciones redox, participa en procesos de transferencia de

grupos acilo.

Coenzima A (CoA)

· Participa en la mayor parte de las reacciones bioquímicas: metabolismo de glúcidos,

lípidos y aminoácidos.
· Formado por ácido pantoténico y adenosina, unidos por un puente pirofosfato.
· Participa en reacciones de transferencia de grupos acilo, mediada por un enlace tioéster
(acilo-tiol).

· Para formar el enlace se necesita aportar mucha energía. El proceso es endergónico

(∆G>0). La energía queda almacenada en el sistema; el enlace contiene mucha
energía potencial; al romperlo se liberará mucha energía.

110
·La energía necesaria se obtiene de la oxidación del sustrato que cede el grupo acilo.
Ejemplo:

De esta manera se obtiene una sustancia activada que puede ser utilizada en otras
reacciones (biosíntesis / degradación para obtener energía)

· También se puede sintetizar acil-CoA usando la energía liberada en la hidrólisis del

ATP.

Biocitina

· Deriva de la biotina (vitamina H).

· La biocitina es la biotina unida a un residuo

de lisina de la proteína.

· El grupo carboxilo de la biotina se usa para

unirse al apoenzima mediante la formación de
un enlace amida con el residuo de lisina
presente en la proteína.

· Se forma un brazo flexible de 1’6nm de

longitud.

· Participa en reacciones de carboxilación.

Carboxibiotinil-E + sustrato
Biotinil-E + sustrato-COO-

CO2 + ATP + sustrato
sustrato-COO- + ATP + Pi

111
Pirofosfato de tiamina

· Derivado de la tiamina (vitamina B1).

· Participa en reacciones de descarboxilación oxidativa, muy común en el metabolismo
de lípidos y aminoácidos.
· Degradación de lípidos.
· Desaminación de aminoácidos.

Fosfato de piridoxal

· Derivado de la vitamina B6.

· Participa en reacciones de desaminación oxidativa de aminoácidos y transaminación.
· El primer paso de la degradación de aminoácidos es la transaminación. Nunca se
produce la liberación del amonio al medio.
· El ión amonio es neurotóxico
náuseas, mareo, cefalea.
El alcohol etílico inhibe el fosfato de piridoxal
liberación amonio; administrar
vitamina B6.

112
Nombre de archivo: 17 - Cofactores, Coenzimas y Ribozimas
Directorio: C:\Documents and Settings\ALEX\Mis
documentos\CLASE\Bioquimica
Plantilla: C:\Documents and Settings\ALEX\Datos de
programa\Microsoft\Plantillas\Normal.dot
Título: COFACTORES
Asunto:
Autor: works
Palabras clave:
Comentarios:
Fecha de creación: 18/01/2005 16:48
Cambio número: 8
Guardado el: 18/01/2005 20:42
Guardado por: works
Tiempo de edición: 114 minutos
Impreso el: 09/05/2006 18:59
Última impresión completa
Número de páginas: 6
Número de palabras: 722 (aprox.)
Número de caracteres: 4.118 (aprox.)