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A titina e suas implicações na elasticidade

muscular - uma breve revisão

Article · January 2004

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Ercole C Rubini Paulo Sergio Chagas Gomes

Universidade Estácio de Sá Rio de Janeiro State University
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 ARTIGO DE REVISÃO

A Titina e Suas Implicações na

Elasticidade Muscular – Breve Revisão
Ercole da Cruz Rubini e Paulo Sergio Chagas Gomes

Resumo
A flexibilidade é considerada uma das qualidades físicas básicas da aptidão física. Ela depende
diretamente da mobilidade articular e da elasticidade muscular. Entretanto, para que seu
mecanismo fisiológico seja compreendido é necessário entender a complexa estrutura muscular.
Histologicamente existem quatro tipos de tecidos, entre eles, o tecido muscular que é formado por
diversos filamentos protéicos com estruturas e funções diferentes. Dentre esses, somente o
terceiro filamento – a titina – tem a capacidade de alterar a sua forma quando tencionada. Quando
o músculo é alongado as linhas Z afastam-se e os filamentos de titina que estão conectados a elas
alongam-se, funcionando como um elástico. O objetivo desse artigo foi descrever a base
histofisiológica do tecido muscular e o importante papel desempenhado pelo terceiro filamento,
para identificar as possíveis implicações destes mecanismos na flexibilidade. Diante da revisão
feita concluiu-se que a titina é a principal responsável pela elasticidade muscular, contribuindo
assim com a flexibilidade.

Palavras chave: alongamento, flexibilidade, titina, sarcômero.

Introdução

A flexibilidade é comumente definida como a segmentos constituintes da articulação, e da

amplitude máxima de movimentos fisiológicos
possíveis em uma ou mais articulações, e é
influenciada por músculos, tendões, cápsulas,
ligamentos, ossos e pele. A flexibilidade
depende diretamente da mobilidade articular,
que é o grau de movimentação permitido aos
elasticidade dos músculos cujos tendões
cruzam a articulação. Em estudo realizado
com gatos1, que têm a articulação do
punho bastante semelhante a articulação
metacarpofalangeana humana, quantificou-se
a importância relativa de vários fatores na

Programa de Pós-graduação em Educação Física
Centro de Pesquisas Interdisciplinares em Saúde
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Universidade Gama Filho
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20
Revista Brasileira de Fisiologia do Exercício . Vol 3 . nº 1 . Jan / Abr 2004
restrição do movimento articular. Segundo os
autores, a inércia e a viscosidade
representam menos de 10% da resistência,
enquanto que a plasticidade e a elasticidade
seriam os principais fatores envolvidos na
execução do movimento. Sob um ponto de
vista exclusivamente anatômico a cápsula
articular é responsável aproximadamente por
47% da resistência ao movimento, o músculo
por 41%, o tendão por 10% e a pele por
apenas 2%. À medida que o movimento
aproxima-se da sua amplitude máxima a
limitação imposta pelos tendões aumenta
significativamente. Tais achados deixam
clara a importância da contribuição da
elasticidade muscular para a flexibilidade.
A estrutura do músculo esquelético é
altamente especializada e o entendimento do
tecido muscular é fundamental para que seja
possível relacionar os mecanismos que
influenciam a flexibilidade.
Para uma melhor compreensão da
elasticidade muscular é necessário o estudo
detalhado da menor unidade funcional do
músculo, o sarcômero, que passou a ser
melhor entendida a partir da teoria do
filamento deslizante para explicar os
mecanismos da contração muscular2,3. Em
1954, foi descrita pela primeira vez a
existência de um filamento elástico3,
denominado por Sjöstrand1 como filamentos
intermediários. Maruyama et al.5 o
denominaram de conectina, e Wang et al.6 de
titina, quando de sua completa identificação.
Outro fator importante para a flexibilidade é
o formato da linha Z, sanfonado, que permite
um ajuste importante do sarcômero que,
quando tencionado também contribui com a
elasticidade muscular.
Portanto, devido ao seu papel relevante,
torna-se imprescindível estudar com mais
detalhes a estrutura do tecido muscular para
uma melhor compreensão da elasticidade
muscular e da flexibilidade.
Revista Brasileira de Fisiologia do Exercício . Vol 3 . nº 1 . Jan / Abr 2004
Os Filamentos Fino e Grosso
O filamento fino é composto pela actina e
por várias proteínas adicionais, como a
nebulina, a troponina e a tropomiosina. Cada
tropomiosina é associada a um complexo
globular de troponina compreendendo três
cadeias separadas: troponina C (que pode se
ligar a um íon cálcio); troponina I ( que pode
inibir a interação actina-miosina) e a
troponina T ( que se liga à tropomiosina e à
troponina I e à C)7.
Os filamentos grossos, de miosina,
possuem numerosas projeções laterais, ou
hastes, que se estendem na direção dos
filamentos de actina. Essas projeções são
classificadas como pontes cruzadas e são os
locais de ligação entre os filamentos de
actina e miosina, que produzem a tensão
muscular.
A miosina pode ser dividida em
meromiosina leve, que corresponde à maior
parte da porção em bastão da molécula (a
cauda da miosina), e meromiosina pesada (a
cabeça da miosina). Este último pode ser
subdividido em dois subfragmentos: o
subfragmento S-1, que corresponde à
cabeça, e o subfragmento S-2, que
corresponde a haste da miosina situada entre
a cabeça e o segmento distal da haste.
Apesar de já ter sido descrita a existência de
um terceiro filamento que se ligava à
extremidade da actina3, as explicações para
algumas questões ainda eram desconhecias.
Pelo modelo de dois filamentos, os
filamentos de miosina ficavam centralizados
e pareciam flutuar, enquanto os sarcômeros
retornavam ao seu comprimento inicial após
sofrerem alongamento. Foram necessários
alguns anos até que esses mecanismos
fossem finalmente compreendidos, o que só
veio a ocorrer com a descrição do terceiro
filamento4.5.6.
O Terceiro Filamento: A Titina
A titina constitui aproximadamente ente
10% de massa da miofibrila. Por isso ,
juntamente com a nebulina é chamada de
proteína gigante. Um
21
adulto, com 80 kg de massa corporal,
conteria quase 0,5 kg de titina8.
Uma importante propriedade da titina é sua
capacidade de prover miofibrilas inativas
(relaxadas) com elasticidade, ou seja,
desenvolver tensão passiva, que se refere à
força mecânica exercida pelo sarcômero
contra o alongamento, em contraste à força
ativa produzida pela interação
actina/miosina9,10,11. Outra propriedade é a de
posicionar o filamento de miosina no centro
do sarcômero12,13.
A titina estende-se da linha Z, onde se liga
à α-actinina (terminal N, terminal NH2 ou
terminal amino), até a linha M (terminal C,
terminal COOH ou terminal carboxila), em
uma metade do sarcômero. Na porção da
banda A, a titina é firmemente ligada ao
filamento grosso associada à miomesina ou à
proteína C, H e M (Figura 1).
Quando o sarcômero é alongado, a parte
da molécula de titina ligada à miosina
apresenta-se rigidamente ligada aos
filamentos grossos, enquanto a parte da
molécula de titina que se liga da linha Z até a
extremidade da
Figura 1 – Estrutura simplificada do sarcômero com os três filamentos
22
Revista Brasileira de Fisiologia do Exercício . Vol 3 . nº 1 . Jan / Abr 2004
miosina (banda I) comporta-se elasticamente.
É essa elasticidade que é importante para a
compreensão da flexibilidade, visto que os
outros filamentos jamais alteram o seu
comprimento, sendo totalmente rígidos14.
O músculo esquelético é notavelmente
elástico e, quando ativado, encurta e
desenvolve tensão, retornando ao
comprimento original quando a ativação
cessa. Explicando a elasticidade muscular,
Wang et al.15 mostraram que a estrutura
miofibrilar é a maior causa da elasticidade. O
sarcolema e o tecido conjuntivo contribuiriam
somente quando o músculo fosse bastante
estendido. Atualmente, sabe-se que a
elasticidade muscular deriva diretamente da
extensibilidade da titina16,17,18. Durante o
alongamento, a estrutura elástica mais
afetada é a titina, que passa a oferecer
menos resistência passiva do que todas as
outras estruturas19.
Apesar de ser conhecida como proteína
gigante, a estrutura da titina é simples, sendo
formada em mais de 90% por imunoglobulina
C2 (Ig), classe II, e fibroconectina (Fn,
tipo III), classe I20. Na sua banda I, a titina
forma uma conexão flexível entre a linha Z e
o final do filamento grosso21. Essa parte
elástica é subdividida em três regiões
principais, duas de Ig que flanqueiam uma
parte central de uma estrutura ainda não
totalmente compreendida. Nessas regiões
dos flancos, predominam a prolina (P), o
ácido glutâmico (E), a valina (V) e a lisina (K).
Por isso é conhecida também como PEVK.
Com forças progressivamente maiores, a
titina alonga-se primeiro na região do PEVK e
depois nas imunoglobulinas18, mas somente
quando o estiramento excede um certo limiar
é que as imunoglobulinas são capazes de se
alongar.
O segmento PEVK é o principal responsável
pela extensibilidade nas miofibrilas nos
alongamentos fisiológicos22,23, realizados
dentro de arcos de movimentos naturais da
articulação e principal responsável pela
geração de tensão passiva10,24,25. Em
condições de alongamentos bem maiores, as
imunoglobulinas que flanqueiam o PEVK
também se estendem26. Assim sendo,
acredita-se que este mecanismo funcione na
prevenção de lesão do sarcômero.
Na região ligada à miosina observam-se
quatro regiões distintas, denominadas de
“super repetições” da titina: a zona D (II-I-I-II-
I-I-I), que se inicia na junção da banda I com
a zona A; a zona C (II-I-I-II-I-I-I-II-I-I-I); a zona
P (II-II-I-I-II-II-I-quinase) e a linha M (10 (II) e
7 interdomínios)10.
As “super repetições” terminam próximas à
linha M e à junção entre as bandas A e I. A
regularidade da arquitetura das “super
repetições” na região da banda A da titina
mostra que o papel desta não é apenas de
conectar o filamento grosso à linha Z, mas
também de compor a estrutura da
miosina12,27.
A existência de isoformas de titina com
pesos moleculares diferentes influencia a
elasticidade muscular28. Ao verificar, através
Revista Brasileira de Fisiologia do Exercício . Vol 3 . nº 1 . Jan / Abr 2004
de eletroforese, as características da titina
em atletas levantadores de peso,
fisioculturistas e velocistas, e compará-las
com indivíduos não atletas, não houve
diferença estatística significativa entre as
duas isoformas analisadas. Entretanto,
observou-se uma clara tendência de que o
grupo de não atletas tinha menor
concentração de titina-I, e maior
concentração de titina-2 em comparação com
os grupos de atletas29. Maiores investigações
são necessárias, para que se conheça a
possível influência do treinamento na
transformação dessas características.
A Linha Z e a Elasticidade
A linha Z também pode contribuir com a
elasticidade em série do sarcômero. Essa
função é realizada quando o músculo contrai,
aproximando as linhas Z que estão nas
extremidades do sarcômero. A força exercida
pelos filamentos finos acentua o padrão de
ziguezague (sanfonado) da estrutura da linha
Z, resultando em mudanças efetivas no
comprimento do sarcômero. Tais mudanças
podem gerar elasticidade em série30 e assim,
também contribuir para a flexibilidade.
Conclusão
O tecido muscular é uma estrutura
altamente complexa formada por
componentes cada vez menores que
interagem funcionalmente. Esses
componentes são os principais
determinantes da elasticidade muscular que,
somada a outros fatores, definem a
flexibilidade de um indivíduo. A descoberta
de um terceiro filamento, a titina, esclareceu
alguns mecanismos. Por ser uma estrutura
elástica, a titina é capaz de alterar seu
comprimento, oferecer uma resistência
passiva ao alongamento e retornar ao seu
comprimento inicial quando esse
alongamento cessa. Tal fato era, até pouco
tempo, atribuído exclusivamente às
estruturas elásticas do tecido conjuntivo, tais
como tendões, fáscias e ligamentos.
23
atualmente sabe-se que, em relação a todas
as outras estruturas elásticas que também
oferecem essa resistência ao alongamento, a
titina é a que tem maior capacidade de
complacência. Quando o músculo é
alongado, nos sarcômeros, as linhas Z
afastam-se umas das outras, ao passo que
os filamentos de titina a elas conectados
alongam-se. Por terem a forma de
ziguezague, as linhas Z adaptam-se,
aumentando seus ângulos e a distância entre
os filamentos superpostos.
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Revista Brasileira de Fisiologia do Exercício . Vol 3 . nº 1 . Jan / Abr 2004
Portanto, o estudo detalhado do tecido
muscular, em sua estrutura e funções, torna-
se condição primordial para um melhor
entendimento dos fatores determinantes da
flexibilidade.
Agradecimentos
Ercole da Cruz Rubini era bolsista da CNPq
durante a realização deste trabalho.
Os autores agradecem a Marta Inez Rodrigues
Pereira pela tradução do documento para o Inglês.
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