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ENZIMAS
Classificação de enzimas
Critérios estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB)
O nome dado às enzimas deve-se a sua função metabólica (geralmente o substrato) mais
o termo “ase”.
Bioenergética
Estudo Dirigido Bioquímica - Prova
Prof. Me. Noélio de Jesus Menezes Filho
ATPase
ATP + H2O ADP + Pi + Energia
As duas fases da glicólise. Para cada molécula de glicose que passa pela fase
preparatória (a), duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato são formadas; as duas
passam pela fase de pagamento (b). O piruvato é o produto final da segunda fase da
glicólise. Para cada molécula de glicose, dois ATP são consumidos na fase preparatória e
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quatro ATP são produzidos na fase de pagamento, dando um rendimento líquido de dois
ATP por molécula de glicose convertida em piruvato. As reações numeradas
correspondem aos títulos numerados discutidos no texto. Lembre-se que cada grupo
fosforil, representado aqui como P , possui duas cargas negativas (-PO2-3).
(LEHNINGER, 2014).
1. Fosforilação da glicose
No primeiro passo a glicose é ativada para as reações subsequentes pela sua
fosforilação no C-6, formando glicose 6-fosfato, que será o doador de fosfato para o ATP.
Esta reação é irreversível sob as condições intracelulares e é catalisada pela
hexoquinase:
Para a hexoquinase ser ativada é necessário que tenha a presença de Mg 2+, que
mascara as cargas negativas do grupo fosforila do ATP e faz do átomo de fósforo
terminal um alvo mais fácil para o ataque nucleofílico por um grupo -OH da glicose. A
hexoquinase sofre ajuste induzido quando se liga a molécula de glicose, dessa forma,
dois domínios da proteína aproximam-se quando o ATP se liga. Esse movimento leva o
ATP ligado mais próximo da molécula de glicose também ligada na enzima e bloqueia o
acesso de água (do solvente) que poderia entrar no sítio ativo e hidrolisar as ligações
fosfoanidrido do ATP. Essa enzima é uma proteína citosólica e solúvel, que está presente
em todas as células de todos os organismos.
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Como previsto pela variação relativamente pequena da energia livre-padrão, essa reação
processa-se facilmente em qualquer das duas direções. Esta isomerização tem um papel
crítico na química global da via glicolítica, uma vez que o rearranjo dos grupos carbonila e
hidroxila nos C-1 e C-2 é uma condição necessária para os dois passos seguintes.
Depois da reação da isomerase da triose fosfato, os átomos do C-1, C-2 e C-3 da glicose
inicial tornam-se indistinguíveis de C-6, C-5 e C-4, respectivamente, o que torna possível
o metabolismo completo dos seis átomos de carbono da molécula da glicose. Esta reação
completa a fase preparatória da glicólise.
Essa é a primeira das duas reações conservadoras da energia da glicólise e que no final
levam à formação do ATP. O grupo aldeído do gliceraldeído 3-fosfato é desidrogenado,
não em um grupo carboxila livre, mas em um anidrido de ácido carboxílico com o ácido
fosfórico. Esse tipo de anidrido, chamado um acilfosfato, tem energia livre-padrão de
hidrólise muito alta (ΔG’ = -49,3kJ/mol). A maior parte da energia livre de oxidação do
grupo aldeído do gliceraldeído 3-fosfato é conservada pela formação do grupo acilfosfato
em C-1 do 1,3-bifosfoglicerato. O gliceraldeído 3-fosfato está ligado de maneira covalente
à desidrogenase durante a reação catalisada pela desidrogenase do gliceraldeído 3-
fosfato.
Aeróbia
Ciclo de Krebs
3) Para cada volta no ciclo são formadas três moléculas de NADH e uma molécula de
FADH, formando três e duas moléculas de ATP respectivamente;
1
Reação química na qual uma carboxila é removida de uma molécula, ger. um ácido.
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A NAD e a FAD são coenzimas não proteicas utilizadas por células de plantas e animais
para transferir energia em reações químicas.
Nas reações exergônicas (liberam energia) o NAD+ e FAD+ podem armazenar energia
liberada o através da ligação de dois elétrons e dois hidrogênios transformando-se em
NAD(P)H e FADH2.
ADICIONAL
A via glicolítica tem um papel duplo, que é a degradação da glicose para gerar ATP e o
fornecimento de substratos para reações de síntese de algumas substâncias. A
velocidade de conversão de glicose à piruvato é regulada para atender essas duas
principais necessidades. A glicólise é provavelmente regulada cuidadosamente em todas
as células, de modo que a energia é liberada a partir dos carboidratos somente na
medida em que é necessária. Isto é confirmado pelo efeito do O2. Na glicólise, as reações
catalisadas pela hexocinase, fosfofrutocinase e piruvato cinase são virtualmente
irreversíveis: portanto espera-se que tenha papel regulador além de catalítico.
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HEXOQUINASE
O passo inicial na utilização de glicose na glicólise é a sua fosforilação por ATP para
fornecer glicose-6-fosfato, esta reação é irreversível nas condições intracelulares e é
catalisada pela hexoquinase. A reação de hexoquinase utiliza uma ligação do ATP de alto
poder energético e forma um composto de baixo poder energético, que é a glicose-6-
fosfato. Por apresentar uma inibição pelo produto, a hexoquinase para de funcionar logo
que uma quantidade significativa de glicose-6-fosfato é produzida e permanece inativa
até que o nível dessa molécula reduz como resultado de seu uso por outras reações.
FOSFOFRUTOCINASE
É um importante sítio de regulação metabólica porque a atividade desta enzima pode ser
aumentada ou reduzida por um certo número de metabólitos comuns. Tais efeitos são do
tipo alostérico, pois são resultados de uma interação entre o metabólito e o catalisador
protéico em um sitio diferente daquele onde ocorre a catálise. A enzima requer Mg 2+ e é
específica para frutose-6-fosfato. Sua atividade é estimulada pelo ADP e quando há
excesso de ATP ela é inibida. Além do ATP, o citrato e o isocitrato, podem agir como
moduladores inibitórios da fosfofrutoquinase, atuando assim como efetores negativos. Por
outro lado, o AMP, ADP e frutose-6-fosfato estimulam a enzima, fazendo papel de
efetores positivos. Quando a relação ATP/ADP for alta a atividade da enzima
fosfofrutoquinase é severamente inibida, no entanto quando esta mesma relação é baixa
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PIRUVATO CINASE