AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son ácidos orgánicos (con grupo carboxílico, -COOH) que tienen un
grupo amino (–NH2) enlazado a la cadena carbonada. Aunque el grupo amino puede estar
en cualquier carbono de la cadena, los aminoácidos que se encuentran en la naturaleza,
todos tienen el grupo amino sobre el carbono alfa (). El carbono  es el carbono
adyacente al carbono del grupo acido. Este -aminoácido se representa por la siguiente
fórmula general (Moreno, 2018):

CLASIFICACIÓN

Se consideran dos grandes grupos de aminoácidos, los aminoácidos proteicos y

aminoácidos no proteicos.

LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS se dividen en aminoácidos codificables o

universales que permanecen como tales en las proteínas y aminoácidos modificados o
particulares que son el resultado de diversas modificaciones químicas que ocurren con
posterioridad a la síntesis de proteínas.

Aminoácidos codificables se clasifican según la naturaleza de la cadena lateral y según la

polaridad de esa cadena. De acuerdo con la naturaleza de la cadena lateral los aminoácidos
se clasifican en:

 Neutros o Alifáticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son

muy poco reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral
 es un átomo de hidrógeno). Estos aminoácidos hidrofóbicos tienden a ocupar la
parte central de las proteínas globulares, de modo que minimizan su interacción con
el disolvente, contribuyendo a la estructura global de la proteína (forman las micelas
proteicas). La glicina (G) tiene un importante papel estructural: es invariante en las
series filogenéticas.
 Aromáticos: La cadena lateral es un grupo aromático, benceno en el caso de la F,
fenol en el caso de la Y e indol en el caso del W. Estos aminoácidos además de
formar parte de las proteínas son precursores de otras biomoléculas de interés:
Hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. La absorción de luz UV por
parte de las proteínas, se debe a la presencia de los sistemas aromáticos que
absorben luz UV alrededor de los 280 nm. Los aminoácidos fenilalanina y
triptofano son hidrofóbicos.
 Hidroxiáminoacidos: Poseen un grupo hidroxi en su cadena lateral. Son la treonina
(T) y la serina (S). El grupo -OH de la Ser es fundamental en el centro activo de las
enzimas denominadas proteinazas. Forma enlaces glicosídicos con oligosacáridos
en ciertas proteínas. El grupo –OH es susceptible de fosforilación y es una
importante modificación post-traduccional que regula la actividad de muchas
proteínas.
 Tioaminoácidos: Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran
importancia estructural en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de
otra C para formar un puente disulfuro (-S-S-) permitiendo el plegamiento de la
proteína. Por este motivo, en algunos hidrolizados proteicos se obtiene el aa cistina,
que está formado por dos cisteínas unidas por un puente disulfuro. Tienen un
importante papel estructural, especialmente la Cisteina por la posibilidad de formar
los enlaces disulfuro. Participan en el centro activo de muchas enzimas. La
metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de proteínas (Codon AUG).
 Iminoácidos: Tienen el grupo -amino sustituido por la propia cadena lateral
formando un anillo pirrolidínico, es el caso de la prolina que tiene un importante
papel estructural, es muy abundante en el colágeno.
 Dicarboxílicos Y Sus Amidas: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E)
Sus amidas correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q) Son
 importantes intermediarios en el metabolismo nitrogenado, sobre todo el Glu y Gln.
Forman parte del centro activo de las glicosidasas y de las serin-enzimas. Proveen a
la proteína de superficies aniónicas que sirven para fijar cationes como el Ca+2.
 Dibásicos: La cadena lateral de estos aminoácidos contiene grupos básicos. El
grupo básico puede ser un grupo amino como en la lisina (K), un grupo guanidino
como en la arginina (R) o un grupo imidazol como en la histidina (H) La lisina
forma intermediaros covalentes del tipo iminas, en las reacciones catalizadas por
enzimas. Este aminoácido (lisina) une determinadas coenzimas a la estructura de la
proteína. En el caso de la Arg es un importante intermediario en el ciclo de la urea.
La His forma parte del sitio activo de muchas enzimas, debido al carácter
nucleofílico del Imidasol. Contribuye al tamponamiento de los medios biológicos
para tener un pKa cercano al pH intracelular (Delgado, 2018).

Aminoácidos Modificados o Particulares (Modificaciones postraduccionales). Los

aminoácidos codificables presentes en las proteínas pueden experimentar transformaciones
que dan lugar a los aminoácidos modificados. Las modificaciones más frecuentes son la
hidroxilación, la yodación, la carboxilación y la condensación.

 La hidroxilación: ocurre generalmente en lisina (K) y prolina (P), que se

incorporan a la proteína y después son hidroxilados transformándose en
hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente.
 La iodación: ocurre por adición de yodo, un ejemplo en la tiroglobulina (una
proteína de la tiroides) la tirosina (Y) experimenta yodación del anillo aromático. El
yodo entra en las posiciones orto respecto al hidroxilo del anillo aromático.
 La carboxilación: en el ácido glutámico, la carboxilación después de la síntesis del
ácido glutámico (E), lo convierte en ácido -carboxiglutámico.
 La condensación: ocurre en la cisteina cuando dos moles se condensan por medio
de un puente disulfuro y forman la cistina (Delgado, 2018).

AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS se encuentran en plantas superiores y son

numerosos. Pertenecen a tres grandes grupos (Delgado, 2018).
REACCIONES CUALITATIVAS DE IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

REACCIÓN CON NINHIDRINA

La ninhidrina Tiene como objetivo detectar y cuantificar cantidades de aminoácidos libres.

Es una reacción general para todos los aminoácidos, excepto para la Prolina y
hidroxiprolina, que son iminoácidos. Estos dos últimos dan un color rojo que rápidamente
pasa a amarillo. La Ninhidrina (hidrato de hidricetohidrilideno), reacciona con los
aminoácidos en medio acido (pH 3-4) lo cual nos indica que el grupo amino está cargado
positivamente y el grupo carboxilo se encuentra ionizado, lo cual facilita la reacción. La
reacción se efectúa con un calentamiento suave por lo cual se hace viable para romper un
enlace iónico el cual requiere una buena dosis de energía que una vez superado es
irreversible, generando amoniaco, la descarboxilación y al tiempo uno de los equivalentes
de Ninhidrina se reduce a Hidrindantina. Después la Hidrindantina y otro equivalente de
Ninhidrina, tienen reacción con el amoniaco generando un complejo de color purpura-
azulado (dicetohidrendileno).

REACCIÓN XANTOPROTÉICA

Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la identificación de proteínas con grupos
aromáticos que son derivados del benceno como la fenilalanina, tirosina y
triptófano, mediante la formación de compuestos nitrados amarillos. La intensidad del color
amarillo se intensifica cuando la reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos
tirosina y triptófano contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la
nitración, mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido a que
el anillo no está activado.

PRUEBA DE BIURET

La prueba de Biuret sirve para identificar cadenas polipeptídicas de más de tres residuos de
aminoácidos. El cobre del reactivo de Biuret interacciona con los electrones libres de los
átomos de nitrógeno de los aminoácidos dando un compuesto de color característico.
Dando un color azul oscuro (casi violeta). Resulta cuando los iones cúpricos en medio
alcalino se completan con los electrones no saturados de los átomos de nitrógeno y oxígeno
de los enlaces de todas las proteínas. La cantidad de color producido es proporcional a la
concentración de proteínas, La reacción se basa en la formación de un complejo de
coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno
que forma parte de los enlaces peptídicos.

REACCIÓN DE MILLON

Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato mercúrico disuelto en
ácidonítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos fenólicos, es decir proteínas que
contienentirosina para la formación de nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción
de los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve
gradualmente rojo al calentar por formación de una sal mercúrica

REACCIÓN DE HOPKINS-COLE

Esta prueba se caracteriza por ser específica para solo aminoácidos que contengan el grupo
indólico en su estructura, y en el caso de los 8 aminoácidos esenciales para el ser humano
solo daría resultado positivo para el triptófano;

REACCIÓN DE EHRLICH

Es una reacción que reconoce la presencia de anillos aromáticos en la cadena lateral de los
aminoácidos. La identificación se hace mediante la reacción con ácido sulfanílico con el
nitrito de sodio para formar un compuesto de diazonio y reacciona con el aminoácido para
dar un compuesto colorante azul (Moreno, 2018).

REACCIONES CUANTITATIVAS DE IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS

CROMATOGRAFIA DE INTERCAMBIO IONICO

El cambio iónico sucede cuando los constituyentes iónicos de la manera se retienen

selectivamente por intercambio con sus iones sustituibles del empaque. Este fenómeno de
iones puede definir como que posee grupos iónicos fijos y grupos iónicos móviles. Estos
últimos pueden ser sustituidos por otros, bajo condiciones específicas.
La cromatografía de intercambio iónico consiste en intercambiar iones de la fase
estacionaria, la cual es un polímero con iones lábiles (cationes o aniones) de estructura
porosa, insolubles, pero capaz de aumentar su volumen al ser humedecidos.

CROMATOGRAFÍA CUANTITATIVA DE CAPA FINA

Existen varios métodos para medir la cantidad de un componente individual en una

mancha. Un método general es raspar el absorbente que rodea a cada mancha con una
navaja o puede limpiarse con agua, proceder a analizar el constituyente de la muestra por
algún método espectrofométrico o colorimétrico. También es posible usar un método
microanalítico, como una microtitulación.

El segundo método consiste en analizar directamente el compuesto sobre la placa. Suele

utilizarse un aparato llamado densitómetro. Si el compuesto es fluorescente, puede
utilizarse un tipo de fluorómetro para medir la cantidad de fluorescencia que emite la
mancha.

CROMATOGRAFÍA EN PAPEL

Esta técnica se basa en el principio de que un compuesto se reparte o distribuye entre dos
fases líquidas. En un ambiente que contiene vapor de agua, el papel de cromatografía
absorbe una cantidad de agua que mantiene entre las fibras de la celulosa del papel. Esta
agua se considera como uno de los disolventes y constituye la fase estacionaria. Si se
permite que un que un disolvente no acuoso ( la fase móvil) se traslade por el papel
impulsada por la acción capilar, tan pronto como el disolvente alcance a cualesquiera
moléculas de soluto en el papel, están se distribuirán entre las dos fases en una proporción
característica de sus coeficientes de reparto. Cuanto más soluble sea un soluto en la fase
móvil, tanto más se trasladara el compuesto por el papel en la dirección del flujo del
disolvente y viceversa

Podemos citar como ejemplo del procedimiento de cromatografía en papel la separación de

aminoácidos en fracciones por cromatografía descendente en papel Whatman No. 1,
empleando la elución fenol saturado con agua. Los aminoácidos aparecen como manchas
coloridas después de revelar el cromatograma rociándolo con reactivo de ninhidrina.
Se desconoce con certera el mecanismo de la cromotagrafía en papel. Es probable que los
constituyentes de la muestra probablemente sean retenidos por el papel a causa de su
solubilidad en el agua que el papel absorbe, o por absorción de los propios constituyentes
de la muestra o por una combinación de ambos.

REACCIÓN CON DINITROFLUOROBENCENO

Es una reacción que se usa para la medición y detección cuantitativa de los aminoácidos, la
principal aplicación sé encuentra en la determinación del residuo N-terminal de cadenas
peptídicas.

El complejo formado es el dinitrofenil derivado (DNP) de color amarillo; cromatografía en

papel o en capa fina de un DNP- aminoácido desconocido contra estándares conocidos de
DNP aminoácidos proporciona la base para identificar al conocido.

REACCIÓN CON FENILISOTIOCIANATO

Se le conoce también como reacción de Edman; se utiliza para la identificación de

aminoácidos con la aplicación principal de determinar la secuencia de cadenas peptídicas
desde el extremo N-terminal.

REACCIÓN CON FLUORESCAMINA

Este es un reactivo aún más sensible para la determinación cuantitativa de aminoácidos, ya

que puede detectar nanogramos de aminoácido, al igual que la ninhidrina, la fluorescamina
forma un complejo con aminas de otros compuestos además de aminoácidos (Moreno,
2018).

BIBLIOGRAFÍA
Chang, R. (2010). Química. México, D.F.: McGraw-Hill.

Delgado, B. (28 de 06 de 2018). Universidad de Antioquia. Obtenido de

http://aprendeenlinea.udea.edu.co/lms/moodle/pluginfile.php/6409/mod_resource/co
ntent/0/AMINOACIDOS-2008.pdf
Fernández, E. (25 de 06 de 2018). Universidad Autónoma Metropolitana. Obtenido de
http://sgpwe.izt.uam.mx/files/users/uami/acym/27_METODOS_PARA_LA_CUAN
TIFICACION_DE_PROTEINAS.pdf

Moreno, F. (28 de 06 de 2018). Universidad de Sonora Departamento de Ciencias

Biológicas. Obtenido de
http://www.dagus.uson.mx/smoreno/4%20Amino%C3%A1cidos%20y%20Prote%
C3%ADnas.pdf