Estructura

La estructura de los anticuerpos contiene

aminoácidos y carbohidratos, los
oligosacáridos. La presencia predominante de
aminoácidos, su cantidad y distribución es lo
que determina la estructura de la
inmunoglobulina.

Como toda proteína, las inmunoglobulinas

poseen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria, determinando su aspecto
típico.

Atendiendo al número de aminoácidos que presentan, las inmunoglobulinas poseen dos

tipos de cadena: cadena pesada y cadena ligera. Además, de acuerdo con la secuencia
de aminoácidos en su estructura, cada una de las cadenas tiene una región variable y
una región constante.

Cadenas pesadas

Las cadenas pesadas de las inmunoglobulinas corresponden a unidades

polipeptídicas constituidas por secuencias de 440 aminoácidos.

Cada inmunoglobulina posee 2 cadenas pesadas, y cada una de estas tiene a su vez
una región variable y una región constante. La región constante tiene 330 aminoácidos
y la variable 110 aminoácidos secuenciados.

La estructura de la cadena pesada es diferente para cada inmunoglobulina. Son un total

de 5 tipos de cadena pesada que determinan los tipos de inmunoglobulina.

Los tipos de cadena pesada se identifican con las letras griegas γ, μ, α, ε, δ para las
inmunoglobulinas IgG, IgM, IgA, IgE e IgD, respectivamente.
La región constante de las cadenas pesadas ε y μ están formadas por cuatro dominios,
mientras que las que corresponden a α, γ, δ tienen tres. Entonces, cada región constante
será diferente para cada tipo de inmunoglobulina, pero común a las inmunoglobulinas de
un mismo tipo.

La región variable de la cadena pesada se encuentra formada por un único dominio de

inmunoglobulina. Esta región posee una secuencia de 110 aminoácidos, y será diferente
dependiendo de la especificidad del anticuerpo por un antígeno.

En la estructura de las cadenas pesadas puede observarse una angulación o flexión —

denominada bisagra— que representa el área flexible de la cadena.

Cadenas ligeras

Las cadenas ligeras de las inmunoglobulinas son polipéptidos constituidos por unos 220
aminoácidos. Existen dos tipos de cadena ligera en el ser humano: kappa (κ) y lambda
(λ), esta última con cuatro subtipos. Los dominios constante y variable poseen
secuencias de 110 aminoácidos cada uno.

Un anticuerpo puede tener dos cadenas ligeras κ (κκ) o un par de cadenas λ (λλ) pero
no es posible que posea una de cada tipo al mismo tiempo.

Segmentos Fc y Fab

Como cada inmunoglobulina tiene una forma parecida a una “Y” se puede dividir en dos
segmentos. El segmento “inferior”, la base, se denomina fracción cristalizable o Fc;
mientras que los brazos de la “Y” forman el Fab, o fracción que une al antígeno. Cada
una de estas secciones estructurales de la inmunoglobulina desempeña una función
diferente.

Segmento Fc
El segmento Fc posee dos o tres dominios constantes de las cadenas pesadas de la
inmunoglobulina.

El Fc puede unirse a proteínas o un receptor específico en los basófilos, eosinófilos o

células cebadas, por lo que induce la respuesta inmunológica específica que eliminará
al antígeno. Fc corresponde al extremo carboxilo de la inmunoglobulina.

Segmento Fab

La fracción o segmento Fab de un anticuerpo contiene los dominios variables en sus

extremos, además de los dominios constantes de las cadenas pesada y ligera.

El dominio constante de la cadena pesada se continúa con los dominios del segmento
Fc formando la bisagra. Corresponde al extremo amino-terminal de la inmunoglobulina.

La importancia del segmento Fab es que permite la unión con los antígenos, substancias
extrañas y potencialmente nocivas.

Los dominios variables de cada inmunoglobulina garantizan su especificidad por un

antígeno determinado; esta característica permite incluso su uso en el diagnóstico de
enfermedades inflamatorias e infecciosas.
INMUNOGLOBULINA A

Proteína plasmática que comprende del 5 al 15% del total de las inmunoglobulinas séricas. Tiene
una estructura básica de cuatro cadenas, dos cadenas pesadas alfa y dos cadenas ligeras kappa
o lambda, pero se segrega, habitualmente, en forma de dímeros. Su peso molecular es de 160 kD
y su vida media de seis días.
Existen dos subclases principales, IgA1 e IgA2.
Como medida de inmunidad local, además de encontrarse en el suero, la IgA se excreta en
diversos fluidos corporales, como la saliva, secreciones intestinales o respiratorias, leche materna
o lágrimas.
Actúa como primera línea de defensa ante antígenos bacterianos y víricos.
La inmunoglobulina A (IgA) es la inmunoglobulina más abundante en las secreciones, como las
de los tractos respiratorio y gastrointestinal. Esta prevalencia refleja la importancia de la IgA en
la protección inmunológica de las mucosas.1 Entre las inmunodeficiencias primarias,2 la
deficiencia de IgA es la más común, con prevalencia de 1:600 nacidos vivos caucásicos.3 La
deficiencia de IgA puede ser total o parcial;4 la primera se caracterizada por valores séricos
inferiores a 7 mg/dL en pacientes mayores de cuatro años de edad; en la segunda, los valores
séricos son superiores a 7 mg/dL, pero inferiores a dos desviaciones estándar para el rango de
edad.5,6 La mayoría de las veces, la deficiencia de IgA es asintomática. Por lo general, el
diagnóstico se realiza después de infecciones repetidas y prolongadas de vías aéreas superiores,
tracto gastrointestinal y manifestaciones de alergias.7,8 Las infecciones más comunes son
amigdalitis, otitis, rinosinusitis, neumonía, diarrea infecciosa y giardiasis.6,9 En algunas
investigaciones se ha identificado asociación entre deficiencia de IgA y enfermedades
autoinmunes como tiroiditis, enfermedad celiaca, artritis reumatoide, lupus eritematoso
sistémico, anemia hemolítica, síndrome de Sjögren o presencia de autoanticuerpos.6,10,11
SINTESIS
ESTADOS PATOLOGICOS POR EXCESO Y DEFICIENCIA

INMUNOGLOBULINA D
La inmunoglobulina D (IgD) es uno de los cinco isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D)
presentes en el organismo humano.
Se halla en cantidades pequeñas, 0-1% de las inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185.000
Daltons, con una vida media de 2-8 días. No es secretada por los plasmocitos. Se conoce por ser
el mayor componente de la superficie de muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su
presencia sobre las células B sirve como marcador de diferenciación, y puede servir para
controlar la activación y supresión de linfocitos. La IgD no se encuentra de manera soluble en el
plasma.

Su nivel de síntesis es 10 veces menor que el de la IgA, IgM, e IgG. El catabolismo de la IgD
disminuye a altas concentraciones en suero.

La molécula de IgD tiene una larga región "bisagra" entre Fab y Fc, lo que proporciona a la
molécula más susceptibilidad a la degradación proteolítica, así como una mayor flexibilidad que
favorece la unión al antígeno, y presenta 3 dominios en la región constante.

Las cadenas pesadas de la IgD en la superficie de las células B están covalentemente unidas por
un puente disulfuro cerca de la porción carboxi terminal. Esto permite un grado mayor de libertad
de los sitios de unión al antígeno que en los otros isotipos de inmunoglobulinas

Está presente en la superficie de la mayor parte de linfocitos B circulantes, indicando que las
células B vírgenes están listas para entrar en contacto con el antígeno. La IgD se pierde durante
la estimulación antigénica, las células de memoria han perdido esta inmunoglobulina.
La IgD es una proteína funcional importante, pero su papel no es bien conocido; se sugiere que
es un receptor antigénico de membrana, que conduciría a la diferenciación linfocitaria y también
que es un ligando para los receptores de IgD en la inmunoregulación de las células T ‘helper’. Es
muy susceptible a la proteólisis.
En suero de pacientes con mieloma IgD se encuentran concentraciones de IgD muy elevadas.

Anticuerpos de la clase de IgD se comportan como los de la clase IgM en la fase temprana de la
infección.19 Se ha demostrado una significativa correlación positiva entre los niveles de IgD y los
títulos de anticuerpos fijadores de complemento específicos contra el Mycobacterium
pneumoniae.19 Anticuerpos de la clase IgD antirrubéola y antivirus del sarampión fueron
encontrados en pacientes con rubéola y panencefalitis esclerosante subaguda.20También se han
reportado anticuerpos IgD contra la toxina diftérica, Escherichia coli, y estreptolisina O.21 Un
paciente con una miocarditis por el virus coxsackie presentó niveles elevados de IgD sérica. La
IgD se une de forma inespecífica con bacterias a través del fragmento Fc; por ejemplo, a Neisseria
catarrhalis y Haemophilus influenzae, y a los grupos A, C y G de Streptococcus. 22

En las infecciones crónicas se ha demostrado un aumento en las concentraciones de IgD en suero,

como por ejemplo en la lepra, tuberculosis, salmonellosis, las hepatitis infecciosas y malaria. En
gran número de pacientes con niveles elevados de IgD se encontraron infecciones recurrentes
por estafilococos.23, 24

FUNCIONES:
– La estructura monomérica de IgD se encuentra unida a linfocitos B que no han
interactuado con antígenos, por lo que desempeñan la función de receptores.

– La función de IgD es poco clara.

FRENTE A QUE ANTIGENOS ACTUA

SINTESIS
ESTADOS PATOLOGICOS POR EXCESO Y DEFICIENCIA
https://www.lifeder.com/inmunoglobulinas/
https://books.google.com.ec/books?id=HRr4MNH2YssC&pg=PA951&lpg=PA951&dq=inmunogl
obulinas+bioquimica&source=bl&ots=LVtEJ6Bo9w&sig=xYtgkdHS955OqU3qLqx-NK-
BrGo&hl=es&sa=X&ved=2ahUKEwjMkL-
V6MHeAhUB11MKHYamAz84ChDoATAJegQIBxAB#v=onepage&q=inmunoglobulinas%20bioqui
mica&f=false
http://scielo.sld.cu/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0864-02892003000200005
https://www.msdmanuals.com/es/professional/inmunolog%C3%ADa-y-trastornos-
al%C3%A9rgicos/inmunodeficiencias/deficiencia-selectiva-de-iga
https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/inmunoglobulina-d
https://www.cun.es/diccionario-medico/terminos/inmunoglobulina-a
http://www.scielo.org.mx/pdf/ram/v64n1/2448-9190-ram-64-01-00034.pdf