Los componentes sarcoméricos como factores limitantes de la amplitud de movimiento Scanned by CamScannerSiguiendo con el andlisis del capitulo anterior, todo parece indicar que las adaptaciones al entrenamiento de la flexibilidad se materializan, principalmente, al ni- vel de la ultraestructura del tejido conectivo extrafi- brilar. No obstante, para que los estiramientos puedan gjercer un efecto especifico sobre este tejido, resulta cru- ial la minimizaci6n de la tensién restrictiva y limitante que las distintas estructuras contractiles del miisculo tienden a ofrecer tanto refleja como voluntariamente. Asi, aun en el caso de una completa relajacién neuro- ‘muscular, una fuerza externa puede llegar hasta a du- plicar la longitud normal de reposo de la sarcémera conservandose la distancia minima entre los filamentos delgados y gruesos a los efectos de que se pueda esta- blecer, ante el cambio de las condiciones excitatorias, por lo menos un puente cruzado. Evidentemente, las condiciones ideales'para provocar las esperadas adap- taciones del tejido conectivo al entrenamiento de la fle- xibilidad no suponen necesariamente la duplicacién de la longitud de todas las sarcémeras que constituyen un _misculo determinado. No obstante, es fécil coincidir en el hecho de que lograr una completa relajacién neuro- ‘muscular resulta harto dificil, imposible -nos atreveria. ‘mos a agregar- mientras el miisculo esté siendo someti doa una accién de estiramiento. Aun asi, y ante el aso hipotético de poder acceder a este estado, no debemos olvidar que las proteins contractiles constituyen tan s6- 10 uno de los tantos factores que condicionan la magni- tud y el alcance de la deformacién longitudinal que las, acciones de extensién ejercen sobre el misculo. Otras proteinas -no contractiles~ intrasarcoméricas, deter- ‘minan en gran medida los limites de estirabilidad cle la fibra muscular y, si bien sus adaptaciones al entrena- miento de la flexibilidad son poco conocidas, su andlisis estructural y funcional no puede pasarse por alto. De hecho, el grado de actividad contréctil de las proteinas sarcoméricas depende, en gran medida, de os mecanismos fisiologicos especificos del sistema ner- vioso. Es por ello que la creacién de condiciones de ma- xima inhibicién constituye el objetivo principal de las més avanzadas y efectivas técnicas para el desarrollo de la flexibilidad. A mayor relajaci6n neuromuscular, mayor efecto tendran los estiramientos sobre el tejido ‘conectivo, que es el que, en definitiva, sufre las princi- pales y mas 0 menos duraderas adaptaciones al entre~ namiento de la flexibilidad. Pero no sélo los factores nerviosos determinan la mayor 0 menor resistencia sar- comérica. Si asf fuera, es decir, si el grado de tensién ‘muscular fuese solamente el producto de las érdenes impuestas por el sistema nervioso, nada justificaria el andlisis estructural y funcional de la sarc6mera y otros ‘orgénulos sarcoplasmaticos. Precisamente porque la relajacién muscular no es un proceso de carécter exclu- sivamente nervioso sino que depende también, y en gran parte, de factores funcionales y energéticos intra~ fibrilares, asf como también, y atin mas importante, estructurales, es que el estudio de los componentes ci- toarquitecténicos de la sarcémera -y sus respuestas particulares al estiramiento- cobra cada dia mayor im- portancia en todo lo que respecta al entrenamiento de Ia flexibilidad. Masculo estriado esquelético Estructuralmente, el miisculo estriado ests com- ‘puesto por fasciculos que, a su vez, constan de un ni- ‘mero variable (de 100 a 500 aproximadamente) de fibras ppolinucleadas, las cuales se disponen formando largas cintas que, en el hombre, pueden alcanzar los 10cm de Tongitud y las 400 micras de diémetro. Las fibras mus- culares poseen varios nticleos localizados muy cerca de la membrana celular. Las fibras, a su vez, se encuentran compuestas por numerosas unidades de menor tama- fio denominadas miofibrillas, formadas esencialmente por las proteinas actina y miosina, cuya disposicién pe- riddica permite apreciar la caracteristica imagen de es- triaciones transversales. Existen, basicamente, dos clases distintas de mtisculo estriado: el cardiaco y el esquelé- tico. Si bien los dos tipos son importantes, y la estirabil- dad de ambos parece depender de los mismos factores| estructurales, en el contexto de esta obra consideramos especificamente los aspectos referidos al muisculo estria- do esquelético, que es el que, en definitiva, ofrece-segiin articulacion y movimiento-Ias resistencias a la ADM que necesitamos reducir. La musculatura esquelética posibilita el movimien- toy los desplazamientos reciprocos de las distintas pie- as 6seas que constituyen el esqueleto funcional, El n- mero de miisculos esqueléticos en el hombre es muy’ elevado: 434. La forma de los distintos miisculos del ‘cuerpo humano es variable. Lo importante es que la forma muscular determina no sélo la estirabilidad sino también la metodologfa de entrenamiento de la flexibi- lidad. Los que més nos interesan son los fusiformes, los penniformes, los bipenniformes, los multimembrano- s0s y los multitendinosos. Al respecto, segtin Platonov (1994, pg. 150): “"Las particularidades de la situacién de las apone rosis de los tendones en los miisculos alados implican su menor capacidad de estiramiento respecto a los fu formes, que, por regla general, tienen menor superficie de interaccién del miisculo con la del tendén.” Dela misma manera, un miisculo multimembrano- so 0 multitendinoso tiene una menor capacidad de e tiramiento que un fusiforme normal, debido al gran pporcentaje de tejido conectivo con relacién a los compo nentes contréctiles, En lineas generales, todo miisculo grupo muscular que consttutivamente posea mayor por Centaje de fibras de coligeno, por ejemplo, los mnisculos con elevada proporcién de fibras de contraccién lent (como los antigravitatorios-posturales), merecen un tht- tamiento metodoldgico distinto que el recomendlable p- za aquellos que posean una baja proporcién le mismas. Sila cantidad de coldgeno interfibrilar ex elevt> Scanned by CamScanner4 da, entonces en algiin momento del entrenamiento de 1a ADM, los estiramientos prolongados y de baja intensi- dad resultardn necesarios. No precisamente al principio, sino al final de la sesi6n. Dicho en otros términos, cuan. do la resistencia neurocontréctil haya sido minimizada con estiramientos cuya duracién e intensidad sean las adecuadas para el logro de dicho propésito, la simple celongacién de larga duracién opera selectivamente sobre las fibras colagenas del misculo, permitiendo asi obte- net mayores y mejores adaptaciones. El misculo estriado completo, cubierto por su epi- misio, resulta de la reunién de un conjunto de fascfcu- los musculares dispuestos, por lo general, paralelamente al eje longitudinal. Rodeado por su perimisio, cada fas- ‘iculo est compuesto por fibras musculares convenien- temente protegidas por su capa de endomisio. Este tiltimo debe distinguirse de la auténtica membrana plasmética de la fibra muscular, denominada sarcolema. Dentro de Jos miofilamentos que for man las miofibrillas se pue- den encontrar las denominadas sarcémeras 0 unida- des estructurales y fisiolégicas del mtisculo a nivel mo- lecular. Las zonas claras son conocidas como bandas I (por ser isotrépicas) y las zonas oscuras como bandas A (por ser anisotrépicas). En el centro de la zona oscura ‘se encuentra una banda clara més pequefia, denomina- da H, cruzada longitudinalmente por una linea oscura llamada también linea N. A su vez, en las bandas cla- ras puede observarse otra Iinea oscura denominada Z. Convencionalmente, reconocemos a la sarc6mera co- mo el conjunto de estructuras comprendidas entre dos lineas Z. Hasta hace pocos afios el principal interés en torno. alla citoarquitectura sarcomérica se concentraba en tres cuatro proteinas bien conocidas por todos: la miosina, la acting, la troponina y la tropomiosina. Sin embargo, laestirabilidad de la sarcémera parece depender mas de otros filamentos y proteinas estructurales cuyo descu- brimiento, relativamente reciente, modifica la perspec- tiva tradicional de estudio del problema. Por lo pronto, entonces, y tras un breve repaso a los filamentos més conacidos, dedicaremos mayor atencién a estas “nue- vas estructuras”, pero orientando dicho andlisis al mar- 0 de sus relaciones especificas con las posibilidades y limites dl estiramiento muscular. Estructura de la sarcémera La alterancia de bandas claras y oscuras en la sar ‘émera deriva de la superposicién relativa de sus dos filamentos contréctiles més abundantes, a miosina ofi- Jamento grueso y la actina o filamento delgado. Ast, en 'a sarcémerarelajada las bandas claras estén compues- {25 exclusivamente por filamentos de actina, que Se ex- fienden desde las lineas Z hacia Ia zona central de Ia sarcémera, La zona H, por el contrario, consta solamen- te de filamentos gruesas que desde la nea central o M ‘edirigen hacia fuera. Finalmente, las bandas oscuras A. estin constituidas tanto de filamentos de miosina como de actina, convenientemente superpuestos incluso en estado de reposo. En estas condiciones, asf como los fi- lamentos de actina no llegan a establecer contacto con la linea M, tampoco los de miosina logran aleanzar la linea Z. La sarcémera presenta también, transversalmente, una clara orientacién. Si el corte es realizado a nivel de la zona H, se observan solo filamentos gruesos, y si el corte transversal es a nivel de la banda I se aprecian so- Iamente filamentos finos. Pero si dicho corte es realiza- doa nivel de la banda oscura A, cada filamento grueso se encuentra rodeado por seis finos y cada filamento zo por otros seis, tres de los cuales son gruesos y los ‘otros tres finos, dispuestos alternada y geométricamen- te, Aparte de la miosina y de la actina, dentro de la sarcémera se reconocen otras estructuras de gran signi- ficacién funcional para los procesos de contraccién-re- Iajacién-estiramiento: la troponina, la tropomiosina, la titina, la nebulina, la alfa actinina, la beta actinina, protel- nas-M, proteinas-Z, la miomesina, la miostatina, etc. Fue- za ya de la sarcémera, la desmina, proteina que conserva Ja unién entre las miofibrillas, tal como la fibronectina Io hacea nivel de las fibras musculares propiamente dichas, puede repercutir en mayor omenor medida sobre la esti- rabilidad muscular. ina Compone los filamentos gruesos y es un polimero resultante de la agregacion de 360 moléculas ordenada- ‘mente empaquetadas. Cada molécula unitaria de mio- sina est formada por dos cadenas polipeptidicas heli coidales, enrolladas entre si. A su vez, cada cadena esta compuesta por dos porciones claramente distinguibles: una cabeza 0 porcién inicial globular y una larga cola. Las dos colas se yuxtaponen formando una tinica larga cola, mientras que las dos cabezas sobresalen nitidamen- te del empaquetamiento del polimero. La zona central del filamento grueso esté desprovista de cabezas. Considerando la molécula individual de miosina, suanélisis permite distinguir dos fracciones denomina~ ddas meromiosina pesada (MMP) y meromiosina ligera (ML), La MML 0 meromiosina ligera compone los {rsos paquets de miosna yn interact con la act na, Por el contrario, la MMP 0 meromiosina pesada sf €s capaz de relaconarse con los flamentos finosy est compuesta, a su vez, por dos fracciones: la $1 0 cabeza y la S2 0 cuello. El primer fragmento 0 SI denota una fuerte actividad degradativa de ATP. Las proyecciones de MMP parecen palos de golf y estén rotadas aproximadamente 120° en relacién con la proyeccién anterior. Dos bisagras flexibles permite Sctvidad muscular contret. Una est ubicadaentrcol cuello de la MMP 0 82 y ia MML,y la otra entre el Sty 1 $2 de la misma MMP. La primera bisagra acerca 14 rmolécula de miosina ala actina y posibilita la union, La Scanned by CamScanner