I.

INTRODUCCION
Las enzimas son sustancias químicas que puede fabricar el propio organismo a
partir de las proteínas o que se pueden adquirir a través de los alimentos.
Forman parte importante dentro de la alimentación diaria, al igual que las
vitaminas, los azúcares o los minerales, y sin ellas la vida no es posible, ya que
regulan todas las reacciones químicas del cuerpo humano. La industria
alimentaria ha sabido sacar un gran partido a las enzimas y así lo demuestra el
rápido desarrollo que en los últimos años ha tenido la enzimología en el ámbito
de la bioquímica de alimentos.
Las enzimas se relacionan con la activación de otros nutrientes haciendo que
estos sean más aprovechables por el aparato digestivo. También ayudan en la
destrucción de microbios patógenos y regulan procesos químicos como la
detoxificación, por lo que se les atribuye un rol depurativo. No obstante, el
contenido en enzimas de los alimentos ha decrecido por el procesado, el
refinado y los métodos de conservación que hoy día se utilizan en la industria
alimentaria. Los alimentos frescos y fermentados son los más ricos en estas
sustancias, que también se utilizan en abundancia mediante la tecnología
alimentaria en la elaboración y conservación de alimentos, bebidas y productos
nutracéuticos.
Todas las células, incluyendo microorganismos y organismos superiores,
producen enzimas. Su acción está estrechamente ligada con las reacciones
metabólicas, y la mayoría de las transformaciones químicas requeridas para
mantener activas a las células tardarían mucho tiempo en efectuarse o
simplemente no procederían si no estuvieran presentes las enzimas. Su
estudio en el campo de los alimentos es de primordial interés debido a que son
responsables de algunos cambios químicos que sufren los alimentos, cambios
que pueden resultar en beneficios (maduración de frutas) o perjuicios
(oxidación de ácidos grasos y oscurecimiento enzimático). Por otro lado,
muchos productos alimenticios se obtienen a través de reacciones bioquímicas
que se efectúan por medio de enzimas endógenas del alimento, por las que se
le añaden o las producidas por los microorganismos utilizados en la
elaboración de alimentos fermentados.
El uso de enzimas para la producción de alimentos se remonta muchos siglos
atrás. En la antigüedad, diversos pueblos utilizaban las hojas de ciertas plantas
para envolver carne, lo que facilita la acción de proteasas vegetales (papaína,
bromelina y ficina) sobre las proteínas del tejido animal, provocando su
ablandamiento. Así mismo, algunos grupos humanos utilizaban el estómago de
corderos y becerros como recipiente, causando accidentalmente la coagulación
de la leche con enzimas asociadas a este órgano. Ahora se sabe que la acción
de las proteasas presentes en el estómago (principalmente quimosina) sobre
las caseínas provoca su coagulación, proceso que es indispensable en la
manufactura del queso.
En el sector alimentario, el interés actual de la aplicación de enzimas en
procesos —tecnología enzimática— se enfoca a la conservación de alimentos
o de sus componentes (por ejemplo, vitaminas), al uso más eficiente de
materias primas y al mejoramiento de la calidad sensorial de los alimentos
(textura y sabor). Así mismo, se han utilizado enzimas para: producir alimentos
bajos en calorías y eliminar compuestos antinutricionales de ciertas materias
primas. Otros ejemplos de la tecnología enzimática actual se enlistan a
continuación:
 El uso de enzimas en medios no acuosos para la producción de
compuestos quirales y para la síntesis de polímeros especiales.
 La síntesis de edulcorantes, como el aspartamo, empleando la reacción
inversa de una proteasa.
 La producción de ciclodextrinas a partir de almidón.
 El diseño de enzimas “a la medida” de acuerdo a los requerimientos del
proceso —ingeniería de proteínas y evolución dirigida— logrando
modificar su estabilidad térmica o su especificidad.
 La producción a gran escala de enzimas por medios de ingeniería
genética. La quimosina recombinante fue la pionera en esta área.
 La aplicación de enzimas o de células inmovilizadas en la producción de
materias primas de aplicación en alimentos, como en la producción de
jarabes fructosados, de trehalosa y de isomaltulosa; de ácido fumárico; o
de aminoácidos como el ácido aspártico o la alanina.
Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular
y sólo presentan actividad cuando tienen una conformación espacial que
permite establecer una disposición óptima de los aminoácidos de su centro
activo o sitio catalítico. Actualmente se conoce la existencia de más de 3,000
tipos de reacciones catalizadas por enzimas; muchas enzimas ya han sido
aisladas, purificadas y cristalizadas. En muchos casos las enzimas están
integradas por una parte de naturaleza proteínica y otra que no lo es; la primera
se conoce como apoenzima y la segunda como cofactor. Este último es un
compuesto de peso molecular bajo, muy estable al calor, y presenta diversos
grados de unión con la apoenzima; los principales cofactores son: las vitaminas
(tiamina, niacina, piridoxina, riboflavina y ácido pantoténico), los cationes
(cobre, molibdeno, zinc, magnesio, hierro, manganeso y calcio), los aniones
(cloruros) y otras sustancias orgánicas.
Debido a su naturaleza química, a las enzimas les afectan los mismos factores
que alteran a las proteínas; por esta razón, para actuar en forma óptima, cada
una requiere de ciertas condiciones de temperatura, de pH, de fuerza iónica,
etcétera; condiciones en las que la estructura tridimensional es estable y la
carga óptima para interactuar con el sustrato.
  PROPIEDADES
Como propuso el químico sueco Jöns Jakob Berzelius en 1823, las enzimas
son catalizadores típicos: son capaces de acelerar la velocidad de reacción sin
ser consumidas en el proceso.
Algunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis
de muchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes,
mientras que otras como la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar
una reacción. Otras liberan energía para la contracción cardiaca y la expansión
y contracción de los pulmones. Muchas facilitan la conversión de azúcar y
alimentos en distintas sustancias que el organismo precisa para la construcción
de tejidos, la reposición de células sanguíneas y la liberación de energía
química para mover los músculos.
La especificidad entre el sustrato y la enzima se ha concebido como la relación
de una “llave” y su “cerradura”. La molécula del sustrato constituye la llave y la
proteína constituye la cerradura; en la superficie de la proteína existe una zona
específica, denominada sitio activo o catalítico, a la cual se une la molécula del
sustrato para experimentar la transformación catalítica.
Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina
pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en
pocas horas.
La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas
simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre
la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada.
Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción, las
enzimas son inestables cuando se calientan. La actividad catalítica de una
enzima está determinada sobre todo por su secuencia de aminoácidos y por la
estructura terciaria, es decir, la estructura de plegamiento tridimensional de la
macromolécula.
  FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas.
Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos
médicos y comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una
reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la
velocidad de la reacción.
La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir,
que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas
aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las
concentraciones finales del equilibrio.
Así mismo, utilizan los nutrientes que han ingresado al organismo para
construir nuevo tejido muscular, células nerviosas, hueso, piel y tejido
glandular. Una enzima puede convertir el fósforo dietético en hueso. Las
enzimas promueven la oxidación de la glucosa a fin de crear energía para las
células.

 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad
De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:
 Simples:Formada por una o más cadenas polipeltídicas.
 Conjugadas: Contiene por lo menos un grupo no proteico enlazado en la
cadena polipeltídica.
 En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

 Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

 Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.
La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.
Los cofactores pueden ser:
Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no
están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan
activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+
La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del
complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular
adecuada.
 CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS SEGÚN SU ACTIVIDAD

 Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas

con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.
 Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se
transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.
 Ligasas: Catalizan la unión de moléculas.
 Liasas: Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación,
para producir dobles enlaces.
 Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la
transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa,
oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.
 Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a
otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la
transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD
DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS
La velocidad a la que las reacciones enzimáticas proceden depende de varios
factores, dentro de los que destacan el pH del medio de reacción, la
temperatura, la concentración de sustrato y de enzima, y el agua disponible en
el medio, entre los más importantes.
 Efecto del pH
La actividad de las enzimas depende fuertemente de la concentración de iones
hidronio del medio, ya que esto afecta el grado de ionización de los
aminoácidos de la proteína, incluyendo a los del sitio activo, del sustrato (en
caso de ser ionizable), o del complejo enzima-sustrato; de hecho el pH influye
en la estructura tridimensional de la proteína y a su vez, sobre la afinidad que
tenga la enzima por el sustrato.
La mayoría de las enzimas presentan un rango de pH relativamente estrecho
en el que presentan una actividad óptima, desactivándose en pHs extremos;
aunque existen excepciones, como la catalasa bovina o la a-amilasa que
presentan un rango de actividad óptima muy amplio. En el cuadro se muestran
los valores de pH óptimo para algunas enzimas. Para su aplicación en
alimentos, hay que considerar que el pH de la mayoría de los alimentos varía
entre 3.0 y 7.0, sólo las frutas y sus derivados tienen un pH más ácido que
llega a ser de 2.2. Por obvias razones, se seleccionan enzimas que funcionen
bien al pH del alimento, pues éste es difícilmente modificable.

En ocasiones, es posible inhibir la actividad enzimática endógena, si el

alimento lo permite, mediante la reducción del pH adicionando ácidos
disponibles como aditivos (por ejemplo, adición de ácido cítrico al aguacate).
  Efecto de la temperatura
Como sucede con cualquier otra reacción química, la velocidad de las
reacciones enzimáticas se incrementa con la temperatura, al aumentar la
energía cinética de las moléculas, pero sólo en el intervalo en que la enzima es
estable y retiene su capacidad catalítica; en casos extremos, cuando el
incremento es muy grande, se favorece la desnaturalización y
consecuentemente la proteína pierde su capacidad catalítica.

Existen varios factores que, además de la estabilidad conformacional, también

afectan la actividad enzimática al aumentar la temperatura, y son: la solubilidad
de gases (oxígeno), el pH de la solución amortiguadora, la afinidad de la
enzima por el sustrato, por activadores o inhibidores; así como la presencia de
reacciones de competencia. Por esta razón, cada enzima tiene un intervalo
óptimo de temperatura en el cual se logra la mayor actividad, para la mayoría
está entre 30 y 45ºC, y se inactiva a más de 60ºC, a esta temperatura la
energía introducida en el sistema sobrepasa la energía de las fuerzas que
mantienen la estructura activa de la enzima.
 Efecto de la concentración de sustrato.

Una enzima funciona de manera más eficiente cuando la concentración de

sustrato está en exceso en relación con la concentración de enzima. Esto se
debe a que las colisiones “exitosas” con el reactivo son más frecuentes,
asegurando así que la mayor cantidad de enzima se encuentre activa. En estas
condiciones, el producto se obtiene a la máxima velocidad posible para la
cantidad de enzima presente. En caso de que la concentración de sustrato sea
menor, la velocidad de reacción. Este aspecto es muy importante en la
caracterización cinética de una enzima, como se verá más adelante. Por otra
parte, la acción de una enzima a nivel industrial debe ser óptima tanto en
términos de costo como de eficiencia catalítica, por lo que la reacción se debe
llevar a cabo en la medida de lo posible a la máxima velocidad.

 Efecto de la actividad del agua.

Los alimentos se deshidratan para evitar el crecimiento microbiano; sin
embargo, aun en estas condiciones perdura la acción de muchas enzimas. Las
verduras y las frutas deshidratadas están sujetas a reacciones de deterioro
cuando no se inactivan sus enzimas con un tratamiento de escaldado. Algunas
enzimas llegan a actuar con un mínimo de agua, como ocurre con las lipasas
que contienen los aceites puros. En ambos casos, la amplia disponibilidad del
sustrato hace que las reacciones se logren aún en condiciones de baja
actividad del agua (aa). De hecho, existe evidencia, obtenida por resonancia
magnética nuclear (RMN), de que enzimas globulares fijan de 0.2 a 0.3 g de
agua en los grupos polares de la superficie, a partir de la cual pueden empezar
a funcionar como catalizadores. En otros casos, podría ser necesaria la
aplicación de enzimas en medios con bajo contenido de agua, para la síntesis
de compuestos en medios orgánicos, condición frecuente en procesos de
química orgánica. En este sentido, se ha demostrado ampliamente que las
enzimas hidrolíticas pueden catalizar la biosíntesis de ésteres, amidas,
péptidos y carbohidratos en medios con bajo aa al invertir las condiciones de
equilibrio definidas para un medio acuoso. Para alcanzar valores de aa bajos, la
enzima liofilizada se puede equilibrar en un ambiente con menor aa, como
podría ser en disolventes orgánicos no miscibles con el agua (por ejemplo, n-
butanol, hexano, ciclohexano, etcétera), o reemplazar agua con disolventes
miscibles como el glicerol. Contrariamente a lo que se podría pensar, algunas
enzimas son más estables en disolventes orgánicos, sobre todo no polares,
que en solución acuosa, este es el caso de la lisozima, la subtilisina y las
lipasas.5 Algunas de las aplicaciones más importantes de enzimas en medios
no acuosos incluyen la producción de aspartamo; la reestructuración de
triacilgliceroles, por reacciones de transesterificación, para la obtención de
lípidos con mejores características industriales (fusión, solubilidad) y
nutricionales (con ácidos grasos insaturados).

 Efecto de otros agentes en la actividad enzimática.

Por su naturaleza química, las enzimas se ven afectadas por todos los factores
que influyen en las propiedades físicas y químicas de las proteínas, como se
revisó en el capítulo correspondiente. En el caso de la fuerza iónica, ésta altera
su estructura tridimensional, lo que trae consigo modificaciones del sitio activo.

Por otra parte, los iones de metales pesados, como mercurio, plata y plomo,
generalmente inhiben la acción enzimática, mientras que varios cationes y
aniones actúan como activadores; tal es el caso de los cationes de calcio,
magnesio, cobre, cobalto, sodio, níquel, potasio, manganeso, hierro y cinc, así
como aniones de cloro, bromo, yodo. Para cada enzima, deberá analizarse la
necesidad de alguna de estas especies, o bien, el daño que pudieran
ocasionar. El efecto activador se debe a que: en ocasiones forman parte del
sitio activo, se requieren para la interacción de la enzima con el sustrato o
ayudan a mantener la conformación tridimensional, interactuando con alguna
región de la enzima.
  ENZIMAS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA
La industria alimentaria ha sabido sacar un gran partido a las enzimas y así lo
demuestra el rápido desarrollo que en los últimos años ha tenido la enzimología
en el ámbito de la bioquímica de alimentos. Los efectos beneficiosos de la
acción enzimática están presentes tras un buen solomillo, una rica cerveza,
una fruta aromática, un queso bien curado y hasta en un crujiente y esponjoso
pan. Son también enzimas las que determinan que un café sea considerado un
"buen café", que un cacao haga disfrutar de un sabor y aroma agradables y
que un té negro posea sus atributos especiales que lo diferencian de otros tipos
de té.
Las principales fuentes de enzimas usadas en la industria de alimentos son de
diferente origen: la renina, pepsina, tripsina, catalasa y lipasa pancreática son
de origen animal. Algunas de ellas se utilizan en la industria láctea y son
indispensables para determinar las características fundamentales que
distinguen a los diferentes tipos de quesos entre sí. De origen vegetal es la
alfa-amilasa obtenida del germen de trigo y fundamental en la mejora del valor
panificador de las harinas que se utilizan para hacer el pan.
También son de origen vegetal las proteasas de la papaya, el higo y la piña,
utilizadas en panadería para obtener masas blandas, suaves y extensibles con
las que se pueden realizar galletas secas y barquillos. De origen microbiano
son las enzimas de los hongos Aspergillus flavus, A. orycae y A. niger, y del
Bacillus subtilis, algunas de ellas aplicadas durante el proceso de maduración
de la carne para conseguir una textura blanda, jugosa, masticable y de sabor
agradable, es decir, convertirla en un alimento listo para ser consumido.
La siguiente tabla resume algunos ejemplos de enzimas que se emplean en
diferentes procesos de la industria alimenticia. La gran mayoría hoy se obtiene
de microorganismos genéticamente modificados.

 VENTAJAS Y DESVENTAJAS DE LAS ENZIMAS

Sus ventajas:
Puede acelerar una reacción cientos de veces más rapido de lo que haría
normalmente y además son reutilizables ya que al finalizar la reacción, una
enzima no pierde su estructura y puede volver a utilizarse de nuevo. ejemplo
la reacción de H2O2 a H2O + O2
agua oxigenada a agua normal mas oxigeno gaseoso
se realiza a una tasa relativa de velocidad de 1. en presencia de catalasa (una
enzima del metabolismo) se realizaría 6,51x10^8 veces más rápido
Sus desventajas:
Dado que son molecular orgánicas presentes en la mayoría de los seres vivos,
necesitan de las condiciones favorables que ofrece un organismo, como lo son
presión, temperatura y pH. Cualquier cambio brusco de estos parámetros
afecta directamente la estructura y la funcionalidad de la enzima. Ejemplo, la
temperatura corporal del ser humano es alrededor de 39 ºC, a esta temperatura
las enzimas trabajan al 100 % de su capacidad, pero llegando a los 100 ºC se
descomponen y pierden su funcionalidad.

 PROCESO DE INACTIVACION DE ENZIMAS EN ALIMENTOS

El cambio de color en frutas, verduras y tubérculos se observa cuando ellos
sufren daño mecánico o fisiológico: cuando se mondan, cortan o golpean. Se
debe a la presencia en los tejidos vegetales de enzimas del tipo
polifenoloxidasas, cuya proteína contiene cobre, que cataliza la oxidación de
compuestos fenólicos a quinonas. Estas prosiguen su oxidación por el del aire
sobre el tejido en corte reciente, para formar pigmentos obscuros, melanoides,
por polimerización.
Para que se produzca este pardeamiento es necesario, por lo tanto, la
presencia de los tres componentes: enzima, substrato más el oxígeno. Como
nada se puede hacer o muy poco con el substrato oxidable, los métodos hoy en
uso tienden a inhibir la enzima o a eliminar el oxígeno y algunas veces se
combinan ambos métodos.
a) Inactivación de la enzima mediante calor. Tiene la ventaja de que no se
aplica aditivo alguno, pero presenta el inconveniente de que la aplicación de
calor en frutas frescas produce cambios en la textura, dando sabor y aspecto a
cocido.

Para evitar estos inconvenientes se regula el tiempo de calentamiento,

acortándolo justo al mínimo capaz de inactivar la enzima por un escaldado
inmediato. Se puede controlar la inhibición enzimática por la prueba del catecol.
La inhibición es lenta a 75°, pero se hace rápida a 85°C.
b) Inactivación de la enzima mediante inhibidores químicos:

Anhídrido sulfuroso: Es uno de los más efectivos y económicos inhibidores

químicos hoy usados en la industria alimentaría, aunque su olor y sabor
desagradables pueden comunicarse al alimento cuando se emplea en grandes
cantidades. Su uso no es aconsejable en alimentos ricos en tiamina y vitamina
C, pues las destruye. En el caso de la tiamina, el es capaz de romper el anillo
tiazólico de la vitamina, separando el anillo de pirimidina, con lo que pierde su
carácter vitamínico.

La polifenoloxidasa es muy sensible, pero la reacción debe realizarse antes

que se formen las quinonas por oxidación del substrato, pues éstas oxidan al ,
por lo que pierde entonces su propiedad de inhibir la enzima.

Acidos: Bajo un pH 2,5 cesa la actividad enzimática, que es óptima entre 5 y 7.

Aunque luego se vuelva al pH original de la fruta, la enzima no se recupera,
impidiéndose así el pardeamiento. Entre los ácidos más usados está el málico,
que se agrega al prensar la fruta: caso de la manzana, de la cual es uno de sus
componentes naturales ; también se usa, pero en menor proporción, el ácido
cítrico.

Acido ascórbico: Este ácido es el más recomendado para evitar o minimizar

el pardeamiento enzimático, por su carácter vitamínico inofensivo. El ácido
ascórbico por sí mismo no es un inhibidor de la enzima: actúa sobre el
substrato, de modo que puede adicionarse después de haberse formado las
quinonas; Tiene la propiedad de oxidarse a ácido dehi-hidroascórbico,
reduciendo la quinona a fenol.

Esto lo hace el ácido ascórbico hasta que se haya transformado totalmente en

dehidroascórbico que ya no puede reducir las quinonas, de manera que éstas
continúan, entonces, su oxidación hasta la formación de melanoides. El ácido
dehidroascórbico aún puede ser perjudicial al formar, en la esterilización
posterior, melanoides con los aminoácidos presentes; por eso la adición de
ácido ascórbico no es eficaz en cerezas, ciruelas y frutillas. Sin embargo, si se
agrega a otras frutas exceso de ácido ascórbico para inactivas totalmente la
enzima, se logra prevenir el pardeamiento en forma efectiva y permanente.

Productos especialmente propensos a empardecer por oxidación química,

cómo manzanas, peras, duraznos, damascos, ciruelas y plátanos entre las
frutas, y papas, espárragos, zanahorias entre las hortalizas, deben mantenerse,
inmediatamente después de cortadas o peladas, en agua adicionada de 0,1-0,2
% de ácido ascórbico y de 0,2% de ácido cítrico.

Además, para evitar alteraciones de color por oxidación química en las

conservas enlatadas, es conveniente agregar por cada litro de liquido de
relleno 0,5-1 g de ácido ascórbico (y 0,25-0,50 g de ácido cítrico, según lo
admita el producto en cuanto al sabor). Para mantener el color de conservas de
champiñones y otros hongos es conveniente una adición de 0,15-0,20 g por
litro y para el choucroute se agrega a la salmuera 1-2 g/kg de ácido ascórbico,
poco antes del envase.

Otros inhibidores químicos: Entre las sales propuestas para controlar el

pardeamiento la más usada es NaCl, cuya acción impide la actividad de la
polifenol-oxidasa frente al ácido clorogénico. Una sumersión en solución
acuosa diluida de NaCl (0,3%) se usa mucho cuando se quiere evitar por corto
tiempo el obscurecimiento de frutas peladas, como rodajas de manzanas, antes
de ser sometidas al procesamiento; Su contenido en ácido ascórbico sé
mantiene, entonces, constante durante varias horas.

Se aplica el bloqueo de los hidróxilos fenólicos por adición de complejantes con

el cobre de la enzima, como el ácido cítrico (0,2%) y boratos
(0,2% + 0,01% ). También la cisteína y otros dadores de SH se unen a los
fenoles, dando complejos incoloros, previa reducción de las quinonas.

El uso de jugos de piña o de limón para evitar el pardeamiento en

preparaciones caseras, se basa en el contenido de compuestos sulfhidrílicos
del primero y en ácidos cítrico y ascórbico del segundo.

c) Eliminación del oxígeno: La exclusión o limitación de la influencia del del

aire al trabajar y envasar rápidamente el material y en caso necesario con
ayuda del vaco o en atmósfera inerte representan medidas satisfactorias para
mantener ciertas frutas al estado lo más natural posible, especialmente en lo
que se refiere a textura y sabor. Para frutas destinadas a la congelación, se usa
también azúcar y jarabe para cubrir la superficie, retardando así la entrada del
oxigeno atmosférico.
  LAS ENZIMAS Y LA SALUD
Las enzimas son un componente más de la dieta, como las vitaminas, los
fitoquímicos, los minerales o las grasas, ya que sin ellos puede darse un estado
de deficiencia que puede manifestarse con un envejecimiento acelerado o la
aparición o empeoramiento de enfermedades crónicas. La carencia de enzimas
también se relaciona con ciertos problemas de piel, fatiga, dolores musculares
o articulares e, incluso, con alergias e intolerancia de origen alimentario.

El ser humano sufre de algunas enfermedades por deficiencia congénita

(heredada) de enzimas, como por ejemplo la intolerancia a la lactosa, por falta
de lactasa o la fenilcetonuria provocada por la carencia del enzima fenilalanina.
Las enzimas se encargan de liberar nutrientes en los propios alimentos
haciéndolos más asimilables por nuestro aparato digestivo, también ayudan al
organismo en la destrucción de agentes microbianos, tienen un papel
importante en la detoxificación (liberación de sustancias tóxicas) y en la
activación de otros enzimas y hormonas.
Se encuentran en gran cantidad en los alimentos frescos, como frutas,
ensaladas, leche, mantequilla, queso, carne, pescado y huevo. Tales enzimas
no sólo proceden de los vegetales y los alimentos de origen animal, sino que
también son de origen microbiano, ya que están en los productos obtenidos por
fermentación y curado, como el enzima natokinasa que se obtiene del natto, un
fermentado de granos de soja y que en la actualidad se le relaciona con la
prevención y el tratamiento de enfermedades cardiovasculares.
 BIBLIOGRAFIA

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edición, PEARSON EDUCACIÓN, México, 2006, ISBN: 970-26-0670-5
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.sisib.uchile.cl/repositorio/lb/ciencias_quimicas_y_farmaceuticas/schmidt
h02/parte05/02.html
 UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN MARTIN
ESCUELA ACADEMICA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

FACULTAD DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

ASIGNATURA : Química de los Alimentos

SEMESTRE ACADEMICO : 2017
TITULO : Enzimas
DOCENTE : Ing. M. Sc. Epifanio Martínez Mena
ALUMNO : Luis Miguel Trigos Sánchez