Metabolisme dan Peran Asam Amino dalam Tubuh

Vinsensia Dini Bayuari

102013334

Mahasiswa Fakultas Kedokteran Universitas Kristen Krida Wacana

Jalan Arjuna Utara No.6 Jakarta Barat 11510

Email: vinsensia.2013fk334@civitas.ukrida.ac.id

Abstrak
Di dalam tubuh manusia selalu membutuhkan energi untuk melakukan aktivitas.
Maka dari itu, tubuh manusia melakukan proses metabolisme untuk menghasilkan energi.
Salah satunya, yaitu metabolisme asam amino yang berlangsung di dalam hati. Hati berfungsi
mengatur konsentrasi asam amino dalam darah. Selain itu asam amino juga sebagai sumber
utama pembentukan protein. Akan tetapi, asam amino tidak seperti karbohidrat dan lipid
karena tidak dapat disimpan oleh tubuh untuk digunakan jangka panjang, sehingga harus
disuplai dari makanan secara teratur.
Kata Kunci: metabolisme asam amino, protein, energi.

Abstract

In the human body always needs energy to do activities. Therefore, the human body
metabolize to produce energy. One of them, the metabolism of the amino acids takes place in
the liver. Liver function to regulate the concentration of amino acids in the blood. In addition
amino acids as well as the main source of protein formation. However, amino acids do not
like carbohydrates and lipids because it can not be stored by the body for long-term use, so it
must be supplied from food regularly.

Key words: metabolism of amino acids, protein, energy.

Pendahuluan

Protein yang terdapat dalam makanan akan dicerna didalam lambung dan usus
menjadi asam amino, yang akan diabsorpsi dan dibawa oleh darah ke hati. Sebagian asam
amino diambil oleh hati, sebagian lagi diedarkan ke dalam jaringan-jaringan di luar hati.

1
Protein dalm sel-sel tubuh dibentuk dari asam amino. Bila ada kelebihan asam amino dari
jumlah yang digunakan untuk biosintesis protein, kelebihan asam amino akan diubah menjadi
asam keto yang dapat masuk ke dalam siklus asam sitrat atau diubah menjadi urea yang
dibuang melalui urin. Hati merupakan organ tubuh di mana terjadi reaksi katabolisme
maupun anabolisme. Asam amino yang dibua dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses
katabolisme protein dalam hati, di bawa oleh darah ke dalam jaringan untuk digunakan.
Proses anabolisme ataupun katabolisme juga terjadi dalam jaringan di luar hati. Asam amino
yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil
penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam
amino dalam darah bergantung pada keseimbangan antara pembentukan asam amino dan
penggunaannya.1

Asam Amino
Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada di dalam tubuh makhluk hidup yang
diantaranya hewan dan manusia yang berguna sebagai sumber utama pembentukan protein
dalam tubuh. Dengan karakteristik sebagai berikut: (1) merupakan monomer protein; (2) hasil
hidrolisis protein oleh asam/basa/enzim; (3) mengandung gugus amino (-NH2) dan karboksil
(-COOH); (4) gugusfungsionalkarboksilnyadanamina terikat pada satu atom karbon (C) yang
sama (disebut atom C "alfa" atau α); (5) gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus
amina memberikan sifat basa; (6) mengandung minimal 1 (asimetris); (7) dalam bentuk
larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan
menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi
zwitter-ion; (8) optis aktif pada pH = 7; (9) konfigurasi absolut L-Gliseraldehid.1

Fungsi Umum Asam Amino

Asam amino sebagai building blocks untuk protein. Ketika sel membutuhkan protein,
sel mengikuti instruksi dari DNA yang akan menentukan asam amino yang tertentu dan
urutan di mana asam amino harus terhubung untuk membangun protein. DNA tergantung
pada makromolekul lain RNA untuk membuat protein. RNA mengambil salinan kode dari
DNA, meninggalkan sel, menemukan asam amino dan membawa kembali ke sel, di mana
akan diikat ke dalam rantai. Setiap asam amino harus tersedia pada saat dibutuhkan atau
protein tidak akan disintesis.1
Asam amino sebagai neurotransmitor. Beberapa asam amino menghasilkan
neurotransmiter, adalah asam amino triptofan dan tirosin. Triptofan menghasilkan serotonin,

2
yang mengatur suasana hati dan membuat hormon melatonin. Tirosin digunakan untuk
mensintesis norepinefrin dan adrenalin. Triptofan dan tirosin bersaing satu sama lain untuk
akses ke otak. Ketika banyak karbohidrat, lebih banyak triptofan masuk ke otak dan membuat
mengantuk. Makanan yang tinggi protein meningkatkan jumlah tirosin di otak, yang memberi
banyak energi.2
Selain itu, asam amino juga berfungsi untuk menghasilkan senyawa-senyawa non
protein dengan fungsi biologik. Kemudian juga menghasilkan lemak dan glukosa yang
dihasilkan dari asam amino glukogenik.1,2

Struktur Asam Amino

R CH COOH COOH= Karboksil

NH2 = Amino
NH2 R = Sisa Molekul

Gambar 1. Struktur Asam Amino

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus:
gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R,
dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino
dengan asam amino lainnya. (Lihat gambar 1). Asam amino dibedakan menjadi dua, yaitu
asam amino essensial dan asam amino non essensial. Asam amino esesnsial dan non-esensial
memiliki perbedaan, yaitu asam amino esensial tidak dapat disintesisi oleh tubuh, karenanya
sangat penting untuk diperoleh melalui asupan nutrisi yang kita makan. Sedangkan yang non-
esensial dapat disinteisis didalam tubuh.2

Gambar 2. Asam Amino Essential dan Non Essential

3
 Untuk mensintesis protein memerlukan kedua asam amino ini, baik yang esensial
maupun yang non-esensial. Asam amino essensial terdiri dari arginin, histidin, isoleusin,
leusin, lisin, metionin, fenilalanin, treonin, triptofan, valin. Sedangkan asam amino non
essensial terdiri dari alanin, asparagin, hidroksipolin, aspartat, hidroksilisin, sistein, prolin,
glutamat, serine, glutamin, tirosin, glisin. Hidroksiprolin dan hidroksilisin tidak perlu untuk
sintesa protein, tetapi dibentuk selama proses pasca sintesa kolagen sedangkan tirosin, sistein
dan hidroksilisin dibentuk dari asam amino essensial, sedangkan yang lainnya dibentuk dari
senyawa antara amfibolik. Arginin dan histidin tergolong semi essensial karena disintesa
didalam jumlah yang tidak cukup untuk pertumbuhan anak.3

Jenis Asam Amino

1. Asam amino esensial

Dari sekitar dua puluhan asam amino yang kita kenal, sekitar sepuluh macam
tidak bisa dibentuk oleh tubuh manusia dan harus didatangkan dari asupan makanan.
Itulah yang disebut asam amino esensial, sering juga disebut asam amino indispensable.
Asam amino esensial ini diperlukan untuk pertumbuhan tubuh. Jika kekurangan
kelompok asam amino ini akan menderita busung lapar (kwashiorkor). Berbeda dengan
lemak atau karbohidrat yang bisa disimpan, tubuh kita tidak dapat menyimpan asam
amino. Itu sebabnya asupan asam amino yang cukup dari makanan selalu diperlukan
setiap hari.2

Sebenarnya dari beberapa jenis asam amino esensial seperti arginin dapat dibuat
oleh tubuh, tetapi prosesnya sangat lambat dan tidak mencukupi untuk seluruh
kebutuhan. Jadi juga harus disuplai dari makanan. Selain itu beberapa jenis asam amino
juga berfungsi saling melengkapi satu sama lain. Contohnya metionin diperlukan untuk
memproduksi cystein, atau fenilalanin diperlukan untuk membentuk tirosin.2

Adapun jenis asam amino esensial adalah sebagai berikut:2

 Arginin yang merupakan zat bakal keratin. Juga merupakan zat bakal nitric oxide.
 Histidin yang merupakan zat bakal unit karbon tunggal, kemudian dikarboksilasi
menjadi histamin, merangsang sekresi asam lambung dan kontraksi otot polos.

4
 Isoleusin merupakan asam amino esensial yang dijumpai di alamdalam bentuk L (+).
Isoleusin juga disebut sebagai asam 2-amino-3-metil pentanoat.
 Leusin adalah asam amino esensial dan salah satu rantai cbang asam amino yang
lain selain isoleusin dan valin. Ini bekerja sama untuk melindungi otot dan bertindak
sebagai bahan bakar. Mereka melakukan penyembuhan tulang, kulit dan jaringan
otot dan sangat dianjurkan bagi mereka yang dalam proses pemulihan dari operasi.
 Metionin aktif merupakan donor metal pada suatu reaksi metilasi. Menyediakan S
untuk sintesis sistein.
 Fenilalanin: zat bakal dari tirosin, pada penderita fenilketonuria, emzim yang
mengontrol reaksinya yaitu fenilalanin hidroksilase mengalami cacat genetik.2,3
 Triptophan yang merupakan zat bakal serotonin dan nikotinamide. Yang merupakan
produk khusus dari tryptophan antara lain:3
 Valin asam amino esensial, memiliki efek stimulan. Hal ini diperlukan untuk
metabolisme otot, memperbaiki jaringan, dan pemeliharaan keseimbangan nitrogen
yang tepat dalam tubuh. Valin ditemukan dalam konsentrasi tinggi dalam jaringan
otot. Ini adalah salah satu rantai cabang asam amino, yang berarti bahwa hal itu
dapat digunakan sebagai sumber energi oleh jaringan otot. Ini mungkin membantu
dalam mengobati penyakit hati dan kandung empedu, dan itu baik untuk mengoreksi
kekurangan berat jenis asam amino yang dapat disebabkan oleh kecanduan narkoba
 Treonin adalah asam amino esensial yang membantu untuk menjaga keseimbangan
protein yang tepat dalam tubuh. Hal ini penting untuk pembentukan kolagen, elastin,
dan enamel gigi, dan hati alat bantu dan fungsi lipotropic bila dikombinasikan
dengan sebagai-topik tertentu asam dan metionin. Sebuah pendahulu dari asam
amino glisin dan serin, treonin hadir di jantung, sistem saraf pusat, dan otot rangka,
dan membantu untuk mencegah penumpukan lemak di hati. Hal ini meningkatkan
sistem kekebalan tubuh dengan membantu dalam produksi antibodi, dan mungkin
membantu dalam mengobati beberapa jenis depresi.
 Lisin merupakan komponen penting dan tak terpisahkan dari protein. Seperti
disebutkan sebelumnya, memainkan peran dalam produksi karnitin dan kolagen.
Manfaat karnitin diantaranya adalah mendorong pertumbuhan dan pengembangan
tubuh dengan meningkatkan pembentukan kolagen, mendukung produksi protein
lain seperti enzim, antibodi dan hormon, meningkatkan kesehatan tulang dengan

5
 meningkatkan penyerapan kalsium serta mencegah osteoporosis atau tulang keropos
dengan mengurangi kehilangan tulang.

2. Asam amino nonesensial

Asam amino non-esensial adalah asam amino yang dapat diproduksi dalam tubuh
kita. Meskipun kita dapat memperoleh asam amino ini melalui pola makan kita, tubuh
manusia masih dapat mensintesis asam amino tertentu tersebut. Meskipun asam amino
non-esensial yang tersedia dalam tubuh manusia, mereka juga dapat diperoleh dari
makanan seperti kacang-kacangan, biji-bijian, daging, buah-buahan dan sayuran.2
Jenis-jenis asam amino nonesensial adalah:2

 Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus
samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk
berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki
gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam
amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak
tepat. Fungsi terpenting prolina tentunya adalah sebagai komponen
protein. Sel tumbuh-tumbuhan tertentu yang terpapar kondisi lingkungan yang
kurang cocok (misalnya kekeringan) akan menghasilkan prolina untuk menjaga
keseimbangan osmotik sel. Prolina dibuat dari asam L-glutamat dengan prekursor
suatu asam imino. Prolina bukan merupakan asam amino esensial bagi manusia.
 Serina merupakan asam amino penyusun protein yang umum ditemukan
pada protein hewan. Protein mamalia hanya memiliki L-serin. Serina bukan
merupakan asam amino esensial bagi manusia. Namanya diambil dari bahasa
Latin, sericum (berarti sutera) karena pertama kali diisolasi dari protein
serat sutera pada tahun 1865. Strukturnya diketahui pada tahun 1902. Fungsi biologi
dan kesehatan yaitu Serina penting bagi metabolisme karena terlibat
dalam biosintesis senyawa-
senyawa purin dan pirimidin, sistein,triptofan (pada bakteria), dan sejumlah
besar metabolit lain. Sebagai penyusun enzim, serina sering memainkan peran
penting dalam fungsi katalisator enzim. Ia diketahui berada pada bagian
aktifkimotripsin, tripsin, dan banyak enzim lainnya.
 Alanin (Ala) atau asam 2-aminopropanoat merupakan salah satuasam amino bukan
esensial. Bentuk yang umum di alam adalah L-alanin (S-alanin) meskipun terdapat
pula bentuk D-alanin (R-alanin) pada dinding sel bakteri dan sejumlah antibiotika.
L-alanin merupakan asam amino proteinogenik yang paling banyak dipakai dalam
protein setelah leusin. Gugus metil pada alanina sangat tidak reaktif sehingga jarang
terlibat langsung dalam fungsi protein (enzim). Alanina dapat berperan dalam

6
 pengenalan substrat atau spesifisitas, khususnya dalam interaksi dengan atom
nonreaktif seperti karbon. Dalam proses pembentukan glukosa dari protein, alanina
berperan dalam daur alanina.
 Arginin. Asam amino arginin memiliki kecenderungan basa yang cukup tinggi
akibat eksesi dua gugus amina pada gugus residunya. Asam amino ini tergolong
setengah esensial bagi manusia dan mamalia lainnya, tergantung pada tingkat
perkembangan atau kondisi kesehatan. Bagi anak-anak, asam amino ini esensial.
Pangan yang menjadi sumber utama arginin adalah produk-produk peternakan (dairy
products) seperti daging, susu (dan olahannya), dan telur. Dari produk tumbuhan
dapat disebutkan cokelat dan biji kacang tanah.
 Asparagin adalah analog dari asam aspartat dengan penggantian
gugus karboksil oleh gugus karboksamid. Asparagin bersifat netral (tidak
bermuatan) dalam pelarut air. Asparagina merupakan asam amino pertama yang
berhasil diisolasi. Namanya diambil karena pertama kali diperoleh dari
jus asparagus. Fungsi biologi: Asparagina diperlukan oleh sistem saraf untuk
menjaga kesetimbangan dan dalam transformasi asam amino. Ia berperan pula dalam
sintesisamonia. Sumber: Daging (segala macam sumber), telur, dan susu(serta
produk turunannya) kaya akan asparagina
 Asam aspartat merupakan satu dari 20 asam amino penyusunprotein. Asparagin
merupakan asam amino analognya karena terbentuk melalui aminasi aspartat pada
satu gugus hidroksilnya. Asam aspartat bersifat asam, dan dapat digolongkan
sebagan asam karboksilat. Bagi mamalia aspartat tidaklah esensial. Fungsinya
diketahui sebagai pembangkit neurotransmisi di otak dan saraf otot. Diduga, aspartat
berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. Senyawa ini juga merupakan produk
dari daur urea dan terlibat dalam glukoneogenesis.
 Sistein merupakan asam amino bukan esensial bagi manusia yang memiliki atom S,
bersama-sama dengan metionin. Atom S ini terdapat pada gugus tiol (dikenal juga
sebagai sulfhidril ataumerkaptan). Karena memiliki atom S, sisteina menjadi sumber
utama dalam sintesis senyawa-senyawa biologis lain yang mengandung belerang.
Sisteina dan metionin pada protein juga berperan dalam menentukan konformasi
protein karena adanya ikatan hidrogenpada gugus tiol. Sumber utama sisteina pada
makanan adalah cabai,bawang putih, bawang bombay, brokoli, haver, dan inti
bulir gandum(embrio). L-sistein juga diproduksi secara industri
melalui hidrolisisrambut manusia dan babi serta bulu unggas.
 Glutamin adalah satu dari 20 asam amino yang memiliki kode padakode
genetik standar. Rantai sampingnya adalah suatu amida. Glutamina dibuat dengan
mengganti rantai samping hidroksil asam glutamat dengan gugus fungsional amina.
Glutamina merupakan bagian penting dari asimilasi nitrogen yang berlangsung

7
 padatumbuhan. Amonia yang diserap tumbuhan atau hasil reduksi nitritdiikat
oleh asam glutamat menjadi glutamina dengan bantuan enzimglutamin sintetase atau
GS.Glutamina dijadikan suplemen atletbinaraga untuk mengganti kerusakan otot
dengan segera akibat latihan beban yang berat.
 Asam glutamat termasuk asam amino yang bermuatan (polar) bersama-sama dengan
asam aspartat. Ini terlihat dari titik isoelektriknya yang rendah, yang menandakan ia
sangat mudah menangkap elektron (bersifat asam menurut Lewis). Asam glutamat
dapat diproduksi sendiri oleh tubuh manusia sehingga tidak tergolong esensial. Ion
glutamat merangsang beberapa tipe sarafyang ada di lidah manusia. Sifat ini
dimanfaatkan dalam industri penyedap. Garam turunan dari asam glutamat, yang
dikenal sebagaimononatrium glutamat ( dikenal juga sebagai monosodium glutamat,
MSG, vetsin atau micin), sangat dikenal dalam dunia boga Indonesiamaupun Asia
Timur lainnya sebagai penyedap masakan.
 Glisina atau asam aminoetanoat adalah asam amino alami paling sederhana. Rumus
kimianya C2H5NO2. Asam amino ini bagi manusia bukan merupakan asam amino
esensial karena tubuh manusia dapat mencukupi kebutuhannya. Glisina merupakan
asam amino yang mudah menyesuaikan diri dengan berbagai situasi karena
strukturnya sederhana. Secara umum protein tidak banyak mengandung glisina.
Pengecualiannya ialah pada kolagen yang dua per tiga dari keseluruhan asam
aminonya adalah glisina. Glisina merupakan asam amino nonesensial bagi manusia.
Tubuh manusia memproduksi glisina dalam jumlah mencukupi. Glisina berperan
dalam sistem saraf sebagai inhibitor neurotransmiter pada sistem saraf pusat (CNS).

3. Asam amino kondisional adalah asama amino yang biasanya tidak esensial kecuali saat
sakit dan stress. Jenis asam amino ini adalah: arginin, sistein, glutamin, tyrosine, glisin,
ornithin, prolin, and serin.

Metabolisme Asam Amino

Asam amino adalah salah satu senyawa yang ada didalam tubuh yang berguna
untuk sumber bahan utama pembentukan protein di dalam tubuh. Secara struktural
asam amino terdiri dari dua gugus yakni gugus amino (NH3+) dan kerangka karbon. Kedua
struktur ini sangat berperan penting dalam metabolisme dari asam amino tersebut. Kira-kira
75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. 3

8
 Gambar 3. Metabolisme Asam Amino
Asam-asam amino dapat diperoleh dari protein yang kita makan atau dari hasil
degradasi protein di dalam tubuh kita. Protein yang terdapat dalam makanan di cerna dalam
lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan di bawa oleh darah ke hati.
Protein dalam tubuh dibentuk dari asam amino. secara fungsinya protein ini dibedakan
menjadi dua, yakni protein struktural yaitu protein akan membentuk bagian daripada tubuh
kita misalnya didalam sel, protein akan berupa kolagen, keratin, dan sebagainya. Dan itu
merupakan fungsinya secara struktural. Sedangkan jenis lainnya adalah protein fungsional
yaitu protein yang tidak terlibat dalam bentuk struktural dari bagian-bagian tubuh, seperti
halnya enzim, hormon.3

Jadi dapat dikatakan bahwa peranan protein fungsional ini adalah menjalankan reaksi-
reaksi yang terjadi didalam tubuh. Hati adalah organ tubuh dimana terjadi reaksi anabolisme
dan katabolisme. Proses metabolik dan katabolik juga terjadi dalam jaringan di luar hati.
Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber yaitu absorpsi melalui
dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil sintesis asam amino dalam sel.
Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.3,5

Di dalam tubuh kita akan berlangsung pencernaan protein, tahapan-tahapan

pencernaan protein, pertama HCl didalam lambung akan mengaktifkan proenzim. Kemudian
akan terjadi denaturasi protein, akibat sifat asam dari getah yang disekresikan di lambung
tersebut. Setelah itu, terjadilah pemutusan ikatan tersier dan peptidanya. Pada pH optimum
pepsin, akan menghidrolisis protein dalam lambung, Selanjutnya pencernaan dilanjutkan
didalam usus oleh enzim-enzim endopeptidase lainnya dan juga enzim-enzim eksopeptidase.
Dimana enzim endopeptidase dan eksopeptidase ini nantinya akan berkaitan dengan dimana
rantai dari asam aminonya dipotong. Jadi protein yang merupakan rantai panjang daripada
susunan asam amino tersebut akan dipotong di bagian ujungnya dengan bantuan enzim
eksopeptidase dan akan dipotong pada bagian tengahnya dengan bantuan enzim
endopeptidase. Hingga akhirnya protein-protein tadi akan berbentuk dipeptida. Dimana

9
molekul-molekul dipeptida ini akan dicerna oleh enzim dipeptidase. Hingga akhirnya
terbentuklah asam amino.5

Asam amino yang sudah terbentuk, kemudian akan diserap masuk ke sistem
peredaran darah. Absorbsi daripada asam amino ini bersifat sangat selektif, dimana bentuk L-
asam amino akan lebih cepat diaabsorbsikan dibandingkan dengan bentuk D-asam amino.
Absorbsi ini memerlukan energi, karena proses ini melibatkan transport aktif. Jadi dari
gradien dengan konsentrasi rendah menuju ke gradient dengan konsentrasi tinggi. Pada
keadaan normal tidak terjadi proses absorbsi protein dan polipeptida. Terkecuali pada orang-
orang yang mengalami alergi. Pada kondisi tersebut bisa terjadi penyerapan sedikit protein
atau polipeptida.5

Katabolisme asam amino

Katabolisme sebagian besar terjadi di hati, berjalan aktif di ginjal dan relatif tidak
aktif di jaringan otot kerangka. Katabolisme asam amino dibagi menjadi 2 bagian,
katabolisme atom nitrogen gugusan aminonya dan katabolisme kerangka atom karbonnya.5,

Pertama adalah katabolisme atom nitrogen dari asam amino, hasil akhir dari
katabolisme adalah urea. Tidak ada bentuk cadangan untuk kelebihan asam amino, asam
amino dalam yang jumlahnya berlebihan merupakan pemborosan karena kelebihan akan
dikatabolisme untuk pembentukan energi. Kelebihan asam amino dari yang dibutuhkan untuk
biosintesis protein tidak dapat disimpan, tidak juga dapat disekresikan sebagai asam amino.5,

Biosintesis Urea

Tahapan dalam biosintesis urea , yaitu :5,6

 Transaminasi
Transaminasi adalah reaksi pemindahan gugus amino dari asam alfa amino 1 ke
asam alfa keto 1 sehingga asam alfa amino 1 setelah melepaskan gugus aminonya ke
asam alfa keto 1 sekarang menjadi asam alfa keto 2 dan asam alfa keto 1 setelah
menerima gugus amino dari asam alfa amino 1 sekarang menjadi asam alfa amino 2.
Pada tahap ini memerlukan koenzim vitamin B6 (piridoksin fosfat), reaksinya
bersifat reversibel, enzimnya transaminase/amino transferase , contohnya SGOT
(Serum Glutamic Oxalloacetic Transaminase) dan SGPT (Serum Glutamic Pyrufic

10
 Transaminase). Pada umumnya semua asam amino dapat mengalami reaksi
transaminasi kecuali lisin, trionin, prolin, dan hidroksi prolin.

Gambar 4. Tahap Transaminasi Biosintesis Urea

 Deaminasi oksidatif
Asam amino yang mengalami reaksi deaminasi oksidatif akan berubah menjadi asam
alfa keto dan melepaskan NH3. Reaksinya irreversibel, enzimnya Amino acid
oksidase. Khusus untuk asam amino glutamat mengalami reaksi deaminasi oksidatif
dapat menggunakan enzim L glutamat dehidrogenase, reaksinya reversibel.

Gambar 5. Tahap Deaminasi Oksidatif Biosintesis Urea

11
 Gambar 6. Tahap TransAminasi & Deaminasi Oksidatif Biosintesis Urea

 Transport amonia
Amonia bersifat toksik , Ditransport tidak dalam bentuk bebas (dari jaringan ekstra
hepatik ke hepar),mekanisme utama (terjadi pada banyak jaringan) yaitu : Glutamin
sintase akan mengubah amonia + Glutamat menjadi glutamine. Glutamatnya berasal
dari alfa ketoglutarat (SAS) yang mengalami reaksi transaminasi dengan asam
amino lain . Dalam bentuk glutamin diangkut ke hati , ginjal dan usus . Dalam hati,
glutamin akan dihidrolisis oleh enzim glutaminase menjadi amonia (yang masuk ke
siklus urea) dan glutamat.Dalam ginjal, glutaminase membebaskan amonia untuk
diekskresikan dengan kelebihan asam dari darah sedangkan di dalam otot, 30% dari
amino nitrogen yang dibentuk dari hasil katabolisme protein dikirim ke hati dalam
bentuk alanin (sebagaimana juga glutamin).5

 Sintesis urea-siklus urea

Siklus urea terjadi di hati. Amonia yang masuk ke hati akan masuk ke siklus urea
dan di ubah menjadi urea. Urea akan masuk ke sirkulasi dan dibuang lewat ginjal
(urin). Enzim yang berperan adalah karbamoil fosfat sintase, ornitin
transkarbamoilase, asam argininosuksinat sintase, argininosuksinat dan arginase.
Langkah-langkahnya adalah sebagai berikut:5

 Pembentukan karbamoil fosfat

Subsratnya amonia (hasil katabolisme asam amino) dan karbondioksida.
Dikatalis oleh enzim karbamoil fosfat sintase 1 (suatu enzim alosterik
memerlukan N asetil glutamat sebagai aktivatornya). Berlangsung dalam matrix
mitokondria dan memerlukan ATP.

12
  Pembentukan sitrulin
Dikatalisis oleh enzim ornitin transkarbamoilase. Subtratnya adalah karbamoil
fosfat + ornitin. Terjadi di matrik mitokondria.

 Pembentukan argininosuksinat
Dikatalisis oleh enzim argininosuksinat sintase. Substratnya adalah sitrulin +
aspartat. Memerlukan ATP menjadi AMP. Berlangsung di dalam sitosol.

 Pembentukan arginin
Berlangsung dalam sitosol. Dikatalisis oleh enzim argininosuksinat liase.
Subtratnya arginino suksinat. Produknya arginin + fumarat. Fumarat dalam
siklus asam sitrat akan diubah menjadi aspartat (dapat dipakai untuk sintesis
urea).

 Pelepasan urea
Berlangsung di sitosol. Dikatalisis oleh enzim arginase. Substratnya adalah
arginin dan produknya adalah urea dan ornitin (siap bergabung dengan
karbamoil fosfat untuk masuk ke siklus urea selanjutnya).5,6

Gangguan Metabolisme Asam Amino

Sering terjadi pada bayi, mematikan pada usia sangat muda. Mengakibatkan kerusakan otak
yang irreversible.

 Glisin4

a. Glisinuria yaitu kelainan metabolisme glisin yang ditemukan hanya pada 1 keluarga
karena ekskresi glisin dalam urine yang berlebihan (600-1000 mg/hr).
b. Hiperoksaluria primer yaitu ekskresi terus menerus oksalat dalam urine yang tinggi,
yang tidak ada hubungannya dengan intake oksalat dalam makanan. Dapat
menyebabkan kematian pada anak atau dewasa muda karena payah ginjal atau
hipertensi.

13
 Fenilalanin4

Merupakan penyakit yang diturunkan dan menyebabkan retardasi mental.

Disebabkan karena tidak adanya aktivitas komponen fungsional I fenilalanin
hidroksilase, sehingga penderita tidak mampu merubah fenilalanin menjadi tirosin.

 Tirosin4

a. Tirosinosis terjadi karena tidak adanya hidroksifenilpiruvat hidroksilase hati atau

aktivitas tirosin transaminase. Eksresi tirosin dalam urin meningkat (1,5 – 3 g/hari)
b. Tirosinemia ( dalam darah ) disebabka oleh kadar tirosin dalam darah meningkat.
c. Alkaptonuria merupakan penyakit keturunan, aktivitas homogentisat oksidase
menurun.

 Histidin4

a. Histidinemia merupakan kelainan herediter, yang disebabkan kadar histidin yang

meningkat dalam darah dan urine, juga kenaikan ekskresi asam imidazol piruvat
(yang pada tes warna dengan ferri klorida dapat disalahartikan dengan asam
fenilpiruvat sehingga dibuat kesalahan dengan fenilketonuria).
b. Imidazol aminoasiduria merupakan kelainan yang mengekskresi karnosin, anserin,
histidin, l-metil histidin dalam jumlah besar (20-100 mg/hr), terjadi degenerasi
serebromakuler, diturunkan secara genetika ( sebagai trait dominan) dan degenerasi
serebromakuler (sebagai trait resesif), mirip dengan penyakit Hartnup (kelainan
transport indol), kelainan transport imidazol

 Prolin dan Hidroksiprolin4

a. Prolinemia adalah kelainan yang ditandai dengan kenaikan kadar prolin dalam
plasma dan ekskresi prolin, hidroksiprolin dan serin dalam urine yang sangat besar
tipe I: defisiensi prolin hidroksilase, tipe II: kekurangan enzim yang berhubungan
dengan katabolisme, selanjutnya dari pirolin 5-karboksilat.
b. Hidroksiprolinemia desebabkan tidak adanya enzim yang mengkatalisa perubahan
4-hidroksi L-prolin menjadi pirolin 3-hidroksi karboksilat. Gejala klinis: retardasi
mental yang berat, kenaikan kadar hidroksiprolin dalam plasma, ekskresi
hidroksiprolin dan peptida hidroksiprolin dalam urine yang banyak

14
 Lisin4

Hiperlisinemia dengan hiperamonemia yang bersangkutan dan hiperlisinemia

persisten; kadar lisin plasma meningkat, kadar sakaropin plasma meningkat (katabolit L-
lisin), tidak terdapat hiperamonemia.

Defisiensi Enzim Fenilalanin Hidroksilase

Enzim merupakan biokatalisator karena bekerja sebagai katalis dalam tubuh mahkluk
hidup dengan mempercepat reaksi kimia tanpa ikut bereaksi atau terpengaruh oleh zat kimia
tersebut. Metabolisme merupakan sekumpulan reaksi kimia yang terjadi pada makhluk hidup
untuk menjaga kelangsungan hidup. Reaksi-reaksi ini meliputi proses sintesis molekul yang
besar menjadi molekul kecil (anabolisme) dan penyusunan molekul besar dari molekul kecil
(katabolisme). Beberapa reaksi kimia antara lain respirasi, glikolisis, dan sintesis protein.
Sehingga ketika berkurangnya enzim di dalam tubuh maka akan mengganggu jalannya
metabolisme yang semula baik menjadi buruk. Jika proses metabolisme di dalam tubuh
terganggu maka akan menyebabkan munculnya penyakit. Salah satu penyakit kekurangan
enzim yaitu Fenilketonuria.5

Fenilketonuria adalah penyakit dimana penderita tidak dapat memetabolisme amino

esensial fenilalanin secara baik karena tubuh tidak mempunyai enzim yang
mengoksidasi fenilalanin menjadi asam amino non esensial tirosin dan bisa terjadi kerusakan
pada otak anak. Di dalam tubuh tirosin akan disintesa menjadi 2 penghantar saraf
yang penting yang berperan pada berkembangnya penyakit parkinson dan juga
hilangnya keinginan melakukan hubungan seksual pada usia lanjut.Oleh karena itu orang
tersebut perlu mengontrol asupan fenilalanin ke dalam tubuhnya.6

Penyakit ini tidak pernah ditemukan di Indonesia. Penderita penyakit PKU ini rata-rat
adalah orang kulit putih dengan perbandingan 1:15.000 ribu orang.

Penyakit ini disebut Fenilketonuria karena ditemukan hasil metabolismefenilalanin,

yaitu fenilketon pada air kemih (urin). Fenilketon ini menyebabkan bau yang khas pada air
kemih. Gajala ini yang pertama kali dideteksi pada penderita PKU, sehingga sampai saat ini
disebut fenilketonuria yang artinya fenilketon pada urin.6

Fenilketonuria merupakan penyakit metabolik bawaan yang disebabkan kurangnya

enzim fenilalanin hidroksilase. Tidak terbentuknya enzim fenilalaninhidroxilase disebabkan

15
oleh kelainan pada gen yang mengatur pembentukan enzimfenilalanin hidroxilase. Dalam
fungsinya sehari-hari, enzim fenilalanin hidroksilase akan mengubah asam amino fenilalanin
menjadi tirosin. Bila enzim tersebut tidak ada atau tidak berfungsi, tentu saja reaksi
perubahan tersebut tidak akan terjadi. Akibatnya, kadar fenilalanin dalam tubuh akan
meningkat jauh di atas normal dan kadar tirosin tentunya menjadi di bawah normal.6

Kelebihan fenilalanin mengakibatkan tertimbunnya fenilalanin di dalam darah dan

bersifat toksin terhadap otak. Kondisi ini dapat mengakibatkan keterbelakangan mental jika
tidak segera ditangani pada 3 minggu pertama.6

Dalam keadaan normal, fenilalanin diubah menjadi tirosin dan dibuang dari tubuh.
Gangguan dalam proses ini (penyakitnya disebut fenilketonuria ataufenilalaninemia atau
fenilpiruvat oligofrenia, disingkat PKU) menyebabkan fenilalanin tertimbun dalam darah dan
dapat meracuni otak serta menyebabkan keterbelakangan mental. Penyakit ini diwariskan
secara genetik.6

16
Kesimpulan

Enzim merupakan biokatalisator karena bekerja sebagai katalis dalam tubuh mahkluk
hidup dengan mempercepat reaksi kimia tanpa ikut bereaksi atau terpengaruh oleh zat kimia
tersebut. Fenilketonuria adalah penyakit dimana penderita tidak dapat memetabolisme amino
esensial fenilalanin secara baik karena tubuh tidak mempunyai enzim yang
mengoksidasi fenilalanin menjadi asam amino non esensial tirosin dan bisa terjadi kerusakan
pada otak anak.

Daftar Pustaka

1. Champe PE, Harvey RA, Ferrier DR. Biokimia. Edisi 3. Jakarta: EGC ;2010.h.435-
78.

2. Marks DB, Marks AD, Smith CM. Biokimia dasar. Jakarta: EGC; 2006.h. 312-14.

3. Page, David s. Prinsip-prinsip biokimia. Jakarta: Erlangga; 2008.h. 223-26.

4. Mayer, Peter A, et al. Biokimia harper. Edisi 20. Jakarta: Penerbit Buku Kedokteran
EGC;2008.h.304-20.
5. Robert KM, Daryl KG, Victor WR. Biokimia Harper.27th ed. Jakarta: EGC; 2012.
6. Behrman, Kliegman, Arvin. Ilmu kesehatan anak. Edisi 1. Jakarta: Penerbit Buku
Kedokteran EGC; 2000.h.92-8.

17