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UNIVERSIDADE FEDERAL DO CEARÁ

CENTRO DE CIÊNCIAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E BIOLOGIA MOLECULAR
BIOQUÍMICA GERAL

ESTUDO DIRIGIDO: ENZIMAS, COENZIMAS E VITAMINAS

1 – Marque V ou F para as seguintes afirmativas


( ) Todas as enzimas são constituídas de aminoácidos
( ) Grupos prostéticos é como se denomina um íon metálico ou coenzima que se liga
firmemente, ou até mesmo covalentemente, a uma enzima
( ) Sítio ativo é a região da enzima que engloba completamente e transforma
quimicamente o substrato
( ) Enzimas podem ser modificadas covalentemente por fosforilação e glicolisação,
processo de adição de um grupo fosfato e de oligossacarídeos, respectivamente.
( ) transferases catalisam a reação de transferência de elétrons e ligases a adição de
grupos a ligações duplas
( ) No complexo enzima-substrato, são as ligações covalentes fortes que propiciam
especificidade e energia de ligação (ΔGB) para a catálise
( ) O estado de transição da reação é o momento no qual enzima e substrato se
encontram em interação máxima, culminando na desestabilização do substrato.
( ) São fatores que influenciam na atividade das enzimas: pH, temperatura,
especificidade do substrato, presença de co-fatores, diferença entre a energia livre do
substrato e produto.

2 – Descreva o passo-a-passo das etapas da catálise enzimática e explique a função das


coenzimas
3 – Explique por que mesmo com a variação total de energia livre padrão negativa (na
direção S  P; a energia livre do estado fundamental de P é menor que a de S) e o
equilíbrio a favor da formação do produto, uma reação química como a conversão de
sacarose em H2O e CO2 não catalisada é extremamente lenta.

4 – Qual das afirmações acerca das enzimas é falsa


( ) energia de ativação é a energia despendida para que o substrato passe do estado
basal para o estado de transição
( ) A enzima é degenerada ao longo das reações que catalisa, sendo necessário uma
grande quantidade de enzimas para uma concentração elevada de substrato
( ) É correto afirmar que enzimas aumentam a velocidade da reação, por diminuírem a
energia de ativação, sem, no entanto, interferir no equilíbrio da reação
( ) As reações catalisadas por enzimas podem apresentar várias etapas antes de se obter
o produto final da via. As espécies químicas transitórias encontradas durante essas
etapas são chamadas intermediários da reação.
( ) Quando uma reação tem várias etapas, a etapa limitante da velocidade será aquela
com maior energia de ativação.

5 – Explique como uma enzima diminui a energia de ativação das reações, como
mostrado na figura abaixo.

6 – Caracterize o modelo de interação ajuste induzido, citando sua importância para


atingir o estado de transição.

7 - Você sofre com dores abdominais, gases ou diarreia? Saiba que pode ser intolerância
a lactose. De acordo com a nutricionista Andreia Naves, quem sofre desta condição tem
deficiência de lactase — enzima responsável pela quebra da lactose em duas moléculas,
a galactose e a glicose. (PORTAL R7 NOTÍCIAS, 03/12/2015). Sobre a enzima citada
no texto e as enzimas em geral, podemos afirmar que:

a) Aumentam as velocidades de reações por meio do aumento da energia livre de


ativação.

b) Do mesmo modo que os catalisadores não enzimáticos, a enzima não é regenerada no


final da reação.

c) São altamente específicas em função de suas características químicas.

d) Enzimas, pelo fato de atuarem como catalisadores, afetam os aspectos


termodinâmicos das reações químicas nas quais participam.

e) Atuam de forma inversamente proporcional ao aumento da temperatura.

8 - Observe o gráfico abaixo referente à catálise enzimática e responda:

a) Considerando a concentração de enzima constante, qual seria a temperatura ótima


para a atividade enzimática?

b) Se uma célula hipotética, cujo metabolismo fosse regido apenas por esta enzima,
fosse submetida a uma temperatura maior que 80ºC, ela morreria? Justifique.

9 - Considerando uma enzima que obedece a cinética de Michaelis-Menten, qual é a


velocidade aproximada de uma reação quando [S] = 8 KM:

a) 0,1 Vmax b) 0,5 Vmax c) 0,7 Vmax d) 0,9 Vmax e) 0,3 Vmax

10 - Os dados abaixo são referentes a um estudo da atividade catalítica de uma


peptidase do trato digestório de ruminantes:

Arginilarginina + H2O  2 arginina

[S] (M) Vo (μM/min)


2,5 x 10-6 28
4 x 10-6 40
1 X 10-5 70
Com base no exposto acima, estime os valores de Vmax e KM da reação catalisada por
esta enzima.

11 - De acordo com a abordagem de Michaelis-Menten para a cinética enzimática,


escreva V para as afirmações verdadeiras e F para as falsas que seguem:

( ) As reações enzimáticas que obedecem as regras michaelianas tem como principal


característica a formação de um complexo enzima-substrato.

( ) A curva que descreve a velocidade de uma reação enzimática não alostérica é


sigmoidal.

( ) Quanto menor for o valor de KM, maior será a força de ligação do substrato à
enzima.

( ) A anidrase carbônica (Kcat = 1,0 x 106) é uma enzima menos reativa que a
acetilcolinesterase (Kcat = 1,4 x 104), visto que seu número de renovação é maior que o
da segunda.

12 - A hexoquinase é uma das enzimas que inicia o processo de degradação dos


carboidratos, convertendo uma hexose a hexose-6-fosfato à custa de ATP. Sabendo que
esta enzima pode utilizar como substrato qualquer molécula de açúcar com 6 carbonos,
incluindo a glicose (KM = 0,15 mM) e a frutose (KM = 1,5 mM), qual destas hexoses
você esperaria que fosse prontamente biotransformada pela enzima em questão?
Justifique.

13 - O estudo de inibidores é de fundamental importância na elucidação de vias


metabólicas. Dentre as características dos diversos tipos de inibidores, qual a única
alternativa correta?

a) A inibição competitiva é um tipo de inibição irreversível.


b) Uma vez que o inibidor liga-se de modo irreversível à enzima, a competição
pode ser desviada em favor do substrato pela adição de mais substrato.
c) Na inibição reversível ocorre interações não-covalentes entre o inibidor e a
enzima, enquanto na inibição irreversível envolve modificações químicas da
molécula enzimática, levando a uma inativação definitiva.
d) Um inibidor incompetitivo liga-se ao mesmo sítio ativo do substrato.
e) Inibidores não competitivos não ligam-se em sítios diferentes, ligando-se
apenas ao complexo ES.

14 - Considerando que os inibidores competitivos e não competitivos são os dois


principais inibidores de enzimas, pesquisadores realizaram um experimento medindo a
velocidade de reação de uma enzima em três situações:
- Ausência de inibidores;
- Concentrações constantes de um inibidor competitivo;
- Concentrações constantes de um inibidor não competitivo.

Sabendo-se que a curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de


inibidores, indique os números das curvas que representam a resposta obtida
na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não
competitivo, respectivamente:

a) IV e III
b) II e IV
c) II e III
d) III e II

15 - Tripsina e quimotripsina são proteases, isto é, enzimas que agem sobre proteínas, e
podem ser inibidas por diversos inibidores. Os gráficos a seguir foram construídos a
partir da equação de Michaelis-Menten e demonstram a inibição da tripsina e
quimotripsina por um mesmo inibidor em diferentes concentrações, em A e B,
respectivamente. Determine quais tipos de inibição estão sendo demonstradas em cada
um.
B

16 - De acordo com a equação abaixo, quando ocorre a formação do complexo enzima-


inibidor (EI) a atividade da enzima declina, tornando-se cataliticamente inativa.

Com bases nesses dados responda:

a) Este tipo de inibição é reversível ou irreversível?


b) No caso de inibição reversível, que procedimento poderia ser feito para
reverter a ação do inibidor e favorecer a formação do complexo enzima-
substrato (ES)?
c) Como o substrato e o inibidor competem pelo mesmo sítio de ligação da
enzima, o valor de Km aparente para o substrato irá aumentar ou diminuir
na presença do inibidor?
17 - Sabendo que as enzimas alostéricas apresentam relações entre V0 e [S]
diferentes daquelas da cinética de Michaelis-Menten, produzindo uma curva de
saturação sigmoide em vez daquela da curva de saturação hiperbólica típica das
enzimas não regulatórias, indique no gráfico que tipo de enzima está sendo
representada e cite pelo menos duas diferenças das enzimas alostéricas em
relação às outras enzimas.
18 - Com relação às enzimas reguladoras marque V (verdadeiro) ou F (falso) corrigindo
as sentenças falsas.

a) Enzimas alostéricas são proteínas reguladas por moduladores e que


sofrem mudanças conformacionais não-covalentes ( ).
b) Enzimas alostéricas podem possuir vários moduladores e, em geral, eles
podem se ligar a qualquer sítio sem especificidade ( ).
c) Enzimas reguladas por modificação covalente reversível correspondem
às enzimas em que grupos químicos são ligados covalentemente podendo
ser removidos pela própria enzima ( ).
d) Zimogênio é o precursor ativo da enzima que é clivado em uma forma
para inativar a enzima ( ).
e) Enzimas alostéricas só irão exibir saturação se a concentração de
substrato for muito elevada ( ).