EJERCICIOS DE CINÉTICA QUÍMICA Y ENZIMÁTICA

1. La descomposición del peróxido de hidrógeno (H2O2) se lleva a cabo mediante una cinética
de orden desconocido. Si se parte de una concentración inicial de 16 µM, y las
concentraciones en los momentos posteriores son las que se indican a continuación:

Tiempo (s) [X] (µM)

8 13.28
16 11.52
32 8.96
64 6.08
128 3.84

a) Calcular la constante de velocidad específica (K) y determinar la ecuación de velocidad (V)

correspondientes a cada tiempo y orden de reacción (cero, uno y dos).
b) Realizar las gráficas correspondientes de V frente a [compuesto X] y de [compuesto X]
frente a t, y demostrar si dicha reacción se ajusta a una cinética de orden cero, uno o dos.

2. La velocidad de la reacción de conversión de la dihidroxiacetona-fosfato (DHAP) a

gliceraldehído-3-fosfato (G3P) que es catalizada por la enzima triosa fosfato isomerasa, fue
determinada a diferentes concentraciones de DHAP. Los datos obtenidos fueron los
siguientes:

[DHAP] (nmol/L) V [(nmol/L)min-1]

2.5 11
5 20
10 33
25 51
50 60
100 68

1
a) Calcular los parámetros cinéticos Vmáx y KM de la enzima a partir de una gráfica directa de V
frente a [S] (curva de Michaelis-Menten).
b) Utilizar ahora la transformación lineal de Lineweaver-Burk para determinar los mismos
parámetros cinéticos Vmáx y KM y comparar dichos valores con los obtenidos en el inciso
anterior.

3. Se estudia el comportamiento cinético de la enzima aconitasa (que convierte el citrato en

isocitrato) en ausencia y en presencia del inhibidor fluorocitrato. La velocidad viene dada en
función de la concentración de citrato que es el sustrato de dicha enzima:

V [(μmol/L)min-1]
[Citrato] (μmol/L) Sin inhibidor Con inhibidor
3.75 5.16 1.72
7.5 10.32 3.44
10 12.24 4.08
15 15.78 5.26
30 19.98 6.66
60 25.02 8.34

(a) Calcular los parámetros cinéticos Vmáx y KM (en presencia y ausencia del flurocitrato) de la
aconitasa a partir de una gráfica directa de V frente a [citrato] (curva de Michaelis-Menten).
(b) Utilizar ahora la transformación lineal de Lineweaver-Burk para determinar los mismos
parámetros cinéticos Vmáx y KM (en presencia y ausencia del inhibidor) y comparar dichos
valores con los obtenidos en el inciso anterior.
a) Mediante las gráficas obtenidas demostrar qué tipo de inhibidor es el fluorocitrato
(irreversible, reversible competitivo, no-competitivo o acompetitivo).

4. La velocidad de la enzima acetilcolinesterasa (AChE) para hidrolizar a la acetilcolina (ACh)

se estudia en presencia del fármaco inhibidor tacrina, del cual se utilizan dos concentraciones
diferentes. Los datos obtenidos a partir de la cinética enzimática realizada son los siguientes:

2
 V [(mmol/L)min-1]
Con inhibidor Con inhibidor
[ACh] (mmol/L) Sin inhibidor
(5 mM) (10 mM)
2.5 3.44 2.50 2.02
3.34 4.08 3.08 2.52
5.00 5.26 4.00 3.44
10.00 6.66 5.72 5.12
20.00 8.34 7.40 6.98

b) Calcular los parámetros cinéticos Vmáx y KM (en presencia y ausencia de la tacrina) de la

AChE a partir de una gráfica directa de V frente a [ACh] (curva de Michaelis-Menten).
c) Utilizar ahora la transformación lineal de Lineweaver-Burk para determinar los mismos
parámetros cinéticos Vmáx y KM (en presencia y ausencia del inhibidor) y comparar dichos
valores con los obtenidos en el inciso anterior.
d) Mediante las gráficas obtenidas, demostrar si qué tipo de inhibidor es la tacrina
(irreversible, reversible competitivo, no-competitivo o acompetitivo).