UNIVERSIDAD NACIONAL DE

FRONTERA – SULLANA
FACULTAD DE INGENIERÍA DE INDUSTRIAS
ALIMENTARIAS

LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS

ESTUDIO MONOGRÁFICO

AUTORES:
ALBURQUEQUE PRIETO, Karla Estefanía.
CHAPILLIQUEN CORREA, Milusca Nahumi.
GIRÓN MONCADA, Danitza Xiomara.
RETO ALBÁN, Ruth Karolina.
RUIZ FLORES, Luis Alberto.

DOCENTE: Blgo. BERRIOS TAUCCAYA, Oscar Jhulian

CÁTEDRA: QUÍMICA DE LOS ALIMENTOS/METODOS

DE ANALISIS DE LOS ALIMENTOS

SULLANA - PERÚ

2017
DEDICATORIA
 INDICE

TEMAS PAG.

I. INTRODUCCIÓN
II. OBJETIVOS
III. METODOLOGÍA
IV. MARCO REFERENCIAL
4.1.Bases Teóricas
4.2.Bases Conceptuales
V. APLICACIONES PRÁCTICAS
VI. RESULTADOS
VII. CONCLUSIONES
VIII. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS
IX. ANEXOS Y APENDICE
9.1.Anexos
9.2.Apéndice
 I. INTRODUCCION

Las proteínas constituyen uno de los grupos de macromoléculas de gran trascendencia y alta
complejidad en los seres vivos. Son sustancias orgánicas que contienen carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno. Están compuestas de aminoácidos, algunos de los cuales son esenciales
para nuestro organismo; es decir, que necesariamente han de ser ingeridos junto con la dieta,
ya que nuestro cuerpo no es capaz de producirlos por sí solo. Las proteínas son esenciales para
el crecimiento y son materia prima para la formación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas y enzimas. A su vez las proteínas participan en
los procesos defensivos, pues los anticuerpos son proteínas de defensa natural contra
infecciones o agentes extraños. Por lo anterior expuesto es de suma importancia conocer las
teorías y conceptos dados por los investigadores sobre proteínas.
 II. OBJETIVOS

2.1.Objetivo General

Conocer todos los conceptos y teorías relacionados con proteínas presentes en los
alimentos.

2.2.Objetivos Específicos

1) Conocer la definición, estructura y clasificación de las proteínas.

2) Identificar la importancia de las proteínas en el procesamiento de los alimentos.
3) Determinar las aplicaciones de las proteínas en la industria alimentaria.
 III. METODOLOGIA

El presente trabajo de investigación tiene carácter bibliográfico con su modalidad

corresponde al análisis observacional de textos publicados, revistas, artículos, páginas web
científicas publicados.

Para ello, en primer lugar se realizó un bosquejo sistematizado y jerarquizado de las teorías,
conceptos sobre proteínas en los alimentos.

Luego se hizo fichas bibliográficas electrónicas, que tendrán datos relevantes que
fortalecieron la estructura del presente estudio.
Por último se realizó la estructuración y elaboración del presente estudio monográfico.
 IV. MARCO REFERENCIAL

4.1.Bases Teóricas
PROTEINAS
1) DEFINICION:
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas
pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los
monómeros de la unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que
forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se
llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína.

2) AMINOACIDO: UNIDAD BASICA QUE FORMAN LAS PROTEINAS.

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos.
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino
(—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo
variable denominado radical R.
Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada
aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos.

3) ESTRUCTURAS:
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales (o cuatro
niveles de organización). Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la
anterior en el espacio.

3.1. PRIMARIA:
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.
Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que
dichos aminoácidos se encuentran.
 La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo
N-terminal hasta el C-terminal.

3.2. SECUNDARIA:
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio.
Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas,
y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial
estable, la estructura secundaria.
Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice de colágeno y la
conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la cadena polipeptídica
depende de los aminoácidos que la forman.

3.3. TERCEARIA:

4) CLASIFIACION:

4.1. HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos.

4.1.1. Globulares:

Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles
en agua o disolventes polares. Son responsables de la actividad celular.

4.1.2. Fibrosas:

Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola
dimensión, formando haces paralelos. Son responsables de funciones estructurales y
protectoras

4.2. Heteroproteínas:

Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
 4.2.1. Glucoproteínas:

Ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona luteinizante.

4.2.2. Lipoproteínas:
De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre.
4.2.3. Nucleoproteínas:
Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y protaminas de eucariotas.
4.2.4. Cromoproteínas:
Pueden ser de dos tipos:
4.2.4.1. Porfirínicas.
Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que
transportan electrones
4.2.4.2.No profirínicas
Como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de
color azul y que contiene cobre)
4.2.5. Fosfoproteínas:
Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la leche.

4) PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

4.1.Solubilidad:

Generalmente las globulares son solubles en agua y las fibrosas no.

4.2.Desnaturalización:

Es la pérdida de su estructura tridimensional y, por lo tanto, de su función biológica.

Se produce debido a: cambios de presión, temperatura y pH. Puede ser: Desnaturalización

reversible e irreversible.

4.3.Especifidad:

Algunas proteínas son exclusivas de ciertas especies, incluso hay pequeñas variaciones
entre individuos de la misma especie.
 4.4.Enzimática:

Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan de enzimas
y todas las enzimas son proteínas.

4.5.Homeostática:

Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio intracelular y extracelular.

4.6. Reserva:
En general, las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este
fin en algunos casos especiales. Ejemplo: en el desarrollo embrionario – ovoalbúmina
del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.
4.7.Transporte:

De gases (hemoglobina), de lípidos (seroalbúmina) y las permeasas (realizan

intercambios entre la célula y el exterior).

Aquí se plasma todas las teorías científicas de las revisiones bibliográficas hechas. No
olvidarse de citar a los autores que señalan la teoría menciona en esta sección. Además
dichos autores citados tienen que ir en el capítulo de referencias bibliográficas.

3.2.Bases Conceptuales

• Grupo proteico: una proteína

• Grupo prostético: una molécula no proteica. Puede unirse mediante enlace débil o covalente.
Si una heteroproteína pierde su grupo prostético recibe el nombre de apoproteína,

Aquí se detalla todos los términos científico utilizado en la monografía, es decir se da

el concepto delos términos. Es similar a un glosario, la diferencia es que en los
glosarios no se menciona el autor o investigador que da el concepto o definición del
termino señalado, pero, aquí si se tiene que citar al autor que dio el concepto o
definición del termino científico señalado.
 4. APLICACIONES PRÁCTICAS

Aquí se menciona que aplicación se le está dando en la actualidad sobre el tema estudiado.
Estas aplicaciones se pueden dar en investigaciones, en la industria alimentaria, en un
laboratorio de análisis, etc..
 5. RESULTADOS

Aquí se desarrolla los resultados a los cuales se llega luego de estudiar el tema
(Marco referencial). Y estos resultados tienen que estar relacionados a los objetivos
específicos planteados.
 6. CONCLUSIONES

Aquí se plasma los objetivos a lo que se llegó luego de terminar el estudio. Estas
conclusiones tienen que tener relación y coherencia con los objetivos planteados. Se
da una conclusión para el objetivo general y una conclusión para cada objetivo
específico.
 7. REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

Aquí se referencia o se menciona los datos relevantes de los documentos consultados para el
desarrollo del estudio monográfico. Se tiene que revisar cómo se referencia al estilo APA.
 8. ANEXOS Y APÉNDICE

8.2.Anexos

Aquí se evidencia fotografías, cuadros, gráficos que tienen que tener relevancia con
el estudio monográfico realizado.

8.3.Apéndice

Aquí se coloca aportaciones teóricas o tablas que dan información adicional al tema
estudiado. Se tiene que tener en cuenta que aquí se plasma tal y cual lo da el documento
consultado sin hacerle modificaciones. Algo importante es que aquí se tienen que
mencionar la fuente, es decir de do