ENZIMAS

Las enzimas son proteínas* que catalizan reacciones

químicas
nSon sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad.
nEllo hace posible que en condiciones fisiológicas tengan
lugar reacciones que sin catalizador requerirían
condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
nPrácticamente todas las reacciones químicas que tienen
lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas.

* En su mayoría son proteínas, hay ARN con capacidad catalítica

(ribozimas)
 Complejo ENZIMA-SUSTRATO
• Las enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa
sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.
• La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.
• El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo.
• El centro activo comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo
con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el
mecanismo de la reacción.
• Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción
Aspectos generales de las enzimas

nLas enzimas son catalizadores específicos: cada

enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi
siempre actúa sobre
• un único sustrato o
• un grupo muy reducido de ellos.

Sustrato: sustancia sobre la que actúa la enzima

Reacción catalizada por una enzima:

centro activo región concreta de la enzima donde el sustrato se une

Enzima y su Unión al centro Formación de

sustrato activo productos

E+S à ES à E + P

Complejo enzima-sustrato
El centro activo comprende

nun sitio de unión formado por los

aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato y

nun sitio catalítico, formado por los

aminoácidos directamente implicados en
el mecanismo de la reacción
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
Nomenclatura

Hay varias formas de nombrar una

enzima:
nnombres particulares
nnombre sistemático
ncódigo de la comisión enzimática
(enzyme comission)
Nomenclatura:
nombres particulares

nAntiguamente, los enzimas recibían nombres particulares,

asignados por su descubridor.

nEjemplos: amilasa (hidrolisa el almidón)

glucoquinasa
Glc + ATP à Glc-6P + ADP

nAl ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo

necesaria una nomenclatura sistemática que informara
sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos
sobre los que actuaba.
Nomenclatura:
nombre sistemático

Consta actualmente de 3 partes:

nel sustrato preferente
nel tipo de reacción realizado
nterminación "asa"
ejemplo: la glucoquinasa
ATP:glucosa fosfo transferasa
Glc + ATP à Glc-6P + ADP
Nomenclatura:
Comisión de Enzimas
El nombre es identificado por un código numérico:

nencabezado por las letras EC (enzyme commission)

nseguidas de cuatro números separados por puntos.

• el primer número indica a cual de las seis clases pertenece
la enzima,
• el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada
grupo,
• el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción.
Nomenclatura:
Comisión de Enzimas
Ej.: la ATP:glucosa fosfotransferasa
(glucoquinasa)
Glc + ATP à Glc-6P + ADP
EC 2.7.1.2.
2: transferasa
7: fosfotransferasa
1: el aceptor es un grupo OH
2: es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo
fosfato.
Nomenclatura:
Comisión de Enzimas

n Clases
1. Óxido-reductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
 Clase 1: OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un
sustrato a otro

AH2 + B ⇄ A + BH2

Ared + Box ⇄ Aox + Bred

 Clase 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un
sustrato a otro

A-B + C ⇄ A + C-B
 Clase 3: HIDROLASAS
Catalizan las reacciones de hidrólisis

A-B + H2O ⇄ AH + B-OH

 Clase 4: LIASAS
Catalizan reacciones de ruptura o unión de sustratos

A-B ⇄ A + B
 Clase 5: ISOMERASAS
Catalizan la interconversión de isómeros

A ⇄ B

Fosfoglucosa isomerasa
EC 5.
 Clase 6: LIGASAS
Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de
un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.)

A + B + XTP ⇄ A-B + XDP + Pi

 El sustrato se une a la enzima
luego se inicia la catálisis
Sitio de unión: es el que le da la especificidad a la enzima

Sitio
catalítico
A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no
proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser
iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un tercio de los
enzimas conocidos requieren cofactores.

Cuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos covalentemente al

enzima se llaman grupos prostéticos.

La forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima unida a su grupo

prostético, se llama holoenzima.

La parte proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima.

• Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima.
Muchos de estos coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
• En la figura podemos observar una molécula de hemoglobina
(proteína que transporta oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).
• Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse
modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas
óptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras.
Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima verá
incrementada su actividad hasta el momento en que comience la
desnaturalización de la misma, que dará lugar a una reducción progresiva
de dicha actividad.
• pH: el rango de pH óptimo también es muy variable entre diferentes
enzimas. Si el pH del medio se aleja del óptimo de la enzima, esta verá
modificada su carga eléctrica al aceptar o donar protones, lo que
modificará la estructura de los aminoácidos y por tanto la actividad
enzimática.
• Concentración salina: al igual que en los casos anteriormente
mencionados, la concentración de sales del medio es crucial para una
óptima actividad enzimática. Una elevada concentración o una ausencia
de sales en el medio pueden impedir la actividad enzimática, ya que las
enzimas precisan de una adecuada concentración de iones para mantener
su carga y su estructura.
 REGULACIÓN ALOSTÉRICA
• La enzima tiene una alta afinidad por su (s) sustrato(s)
• La enzima tiene poco o nada de afinidad.

La velocidad de la reacción depende de la concentración de la sustancia reguladora, es decir, efector

alostérico.

Molécula orgánica que no es ni el sustrato ni el producto inmediato.

Se une al sitio alostérico. O subunidad regulatoria
Puede ser inhibidor o activador.

COOPERATIVIDAD. La enzima sufre cambios conformacionales que afectan la afinidad al sustrato.

• Positiva
• Negativa
ACTIVACIÓN DEL SUSTRATO
1. Cambio conformacionales enzimáticos
inducidos.
2. Complementariedad y ajuste enzima-sustrato,
debilita los enlaces y lo hace mas susceptible a
la catálisis.
3. La enzima puede donar o aceptar H+,
incrementando la reactividad del sustrato.
4. La enzima puede donar o aceptar e-, formando
enlaces covalentes temporales.
Una enzima se une a SITIO ACTIVO
una molécula del
sustrato en una región
denominada sitio activo.

Bolsillo, hendidura y
surco.

Rodeado de cadenas
laterales de a.a. que puentes de hidrógeno
enlaces iónicos
facilitan la unión y otras
intervienen en la
catálisis.

Pueden tener
grupos prostéticos
MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS

H2O2 à H2O + O2

Perfil energético de una Perfil energético de una

reacción espontánea reacción catalizada
MODO DE
ACCIÓN DE LAS
ENZIMAS

n La acción de los catalizadores consiste en disminuir la Energía de

activación

n Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que

disminuyen la Ea aún más que los catalizadores inorgánicos.

n Por ej, la descomposición del agua oxigenada (H2O2) puede ocurrir

• sin catalizador Ea= 18 Kcal/mol
• con un catalizador inorgánico (platino) Ea= 12 Kcal/mol
• con una enzima específico (catalasa) Ea= 6 Kcal/mol

n Así, se puede calcular que el platino acelera la reacción 20.000 veces,

mientras que la catalasa la acelera 370.000 veces.
MODO DE ACCIÓN
DE LAS ENZIMAS

Para que una reacción química tenga lugar, las moléculas de

los reactantes deben
nchocar con una energía y una orientación adecuadas.
nLa actuación de la enzima
• aumenta la concentración efectiva de los sustratos (aumenta la
probabilidad de choque)
• permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo
con una orientación óptima para que la reacción se produzca y
• modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro
activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la
formación de otros nuevos
Modelo Llave-Cerradura
 MODO DE ACCIÓN
DE LAS ENZIMAS

nHay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro

activo del enzima:
nel modelo llave-cerradura
nel modelo del ajuste inducido
MODELO LLAVE-CERRADURA

nLa estructura del sustrato y la del centro activo son

complementarias
nEste modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre
correcto
MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

n el centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del

sustrato.
n La unión del sustrato al centro activo del enzima desencadena un
cambio conformacional que da lugar a la formación del producto.
Modelo del Ajuste Inducido
Perfil Energético de una Perfil Energético de una
Reacción Espontánea Reacción Catalizada
Cofactores - Coenzimas

A veces, un enzima requiere para su función la

presencia de sustancias no proteicas que
colaboran en la catálisis:
nlos cofactores. Pueden ser iones inorgánicos
como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc. Casi un
tercio de los enzimas conocidos requieren
cofactores.
nCuando el cofactor es una molécula orgánica se
llama coenzima.
Cofactores - Coenzimas
nMuchas de estas coenzimas se sintetizan a partir de
vitaminas.

nCuando los cofactores y las coenzimas se encuentran unidos

covalentemente al enzima se llaman grupos prostéticos.

nLa forma catalíticamente activa del enzima, es decir, el enzima

unida a su grupo prostético, se llama holoenzima. La parte
proteica de un holoenzima (inactiva) se llama apoenzima, de
forma que:
apoenzima + grupo prostético= holoenzima
Coenzima: NAD+

Deriva de la Vitamina B5
(ácido nicotínico)
Coenzima: FAD
Es grupo prostético

Deriva de la Vitamina B2 (flavina)

FAD forma oxidada

FADH2 forma reducida

CLASE 1: OXIDOREDUCTASAS
 Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico

(distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según
la reacción:
A-B + C A + C-B
 Clase 3: HIDROLASAS

A-B + H2O AH + B-OH

LACTASA
lactosa + agua glucosa + galactosa
 Clase 4: LIASAS

A-B A+B
Acetato Descarboxilasa
Ácido acético CO2 + Acetona
 Clase 5: ISOMERASAS

Fosfotriosaisomerasa
 Clase 6: LIGASAS

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Piruvato Carboxilasa

Piruvato + CO2 + ATP Oxaloacetato + ADP + Pi