HEMATÍE: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

El hematíe (eritrocito, glóbulo rojo) es la célula más numerosa de la sangre.

Función:
La actividad más importante del eritrocito es la distribución de oxígeno (O2) a los tejidos y la retirada
de dióxido de carbono (CO2) de los mismos. Para cumplir dicha función, el eritrocito cuenta con una
estructura básica constituida por tres partes que interactúan entre sí, a saber: la membrana, la
hemoglobina y los componentes no hemoglobínicos.

ESTRUCTURA DEL ERITROCITO

1. Membrana
Como todas las membranas biológicas, está compuesta por lípidos, proteínas y carbohidratos (fig. 8),
distribuidos de tal forma que le aseguran al eritrocito su forma circular discoide y lo ayudan a
mantener la deformabilidad y la elasticidad necesarias para los múltiples pasos que realiza a través
de los estrechos capilares de la microvasculatura.

2. Lípidos
Constituyen aproximadamente el 40 % de la membrana del hematíe y están representados
básicamente por fosfolípidos, colesterol no esterificado y escasos glicolípidos.

3. Proteínas
Constituyen el 50 % de la membrana del hematíe y comprenden dos grandes grupos: las proteínas
integrales y las del esqueleto o periféricas,

4. Carbohidratos
Suponen el 10 % de la membrana del hematíe y están presentes como glicolípidos y glicoproteínas.
Suelen actuar como determinantes antigénicos

5. Hemoglobina
Representa aproximadamente un tercio del volumen del eritrocito. Es una molécula de 68 kDa
constituida por cuatro subunidades, cada una de ellas compuesta por una cadena de globina (su-
bunidad proteica) y por un grupo hemo (fig. 9). Las cuatro cadenas de globina se disponen en
parejas de dos globinas idénticas (p. ej., α2 β2), y forman una estructura globular con unos huecos o
cavidades donde se ubican los grupos hemo. El 65 % de la hemoglobina se sintetiza en el
eritroblasto, y el 35 % en el reticulocito
 Globinas: el ser humano puede sintetizar seis tipos diferentes de cadenas de globina: alfa (α),
beta (β), gamma (g), delta (δ), épsilon (ε) y zeta (ζ), codificadas por genes situados en los
cromosomas 11 y 16. Cada molécula de hemoglobina contiene cuatro cadenas, iguales dos a
dos. La síntesis de las diferentes cadenas de globina va cambiando durante el desarrollo, de
manera que en el feto predomina la hemoglobina F (α2g2), mientras que en el adulto el 96 %
es hemoglobina A (α2β2).

 Grupo hemo: compuesto por protoporfirina IX y Fe++. La síntesis de protoporfirina se realiza

en las mitocondrias tras múltiples reacciones enzimáticas a partir de la glicina y el succinil-
CoA, que son transformados en ácido delta-aminolevulínico (ALA) por medio del ALA-
sintetasa y la vitamina B6. El hierro en estado reducido (Fe++) se incorpora al anillo de la
porfirina por acción de la enzima hemosintetasa o ferroquelatasa (fig. 5). Cuando al grupo
 hemo se oxida (Fe+++), la hemoglobina se convierte en metahemoglobina y pierde su
capacidad de unión con el oxígeno.

Bibliografía:
MORALEDA JIMÉNEZ, JOSÉ MARÍA. (2017). PREGRADO DE HEMATOLOGÍA. EDITORIAL Luzán 5. Recuperado:
Abril 25, 2019. Consultado de: www.sehh.es/images/stories/recursos/2017/10/Libro-HEMATOLOGIA-
Pregrado.pdf