"Año de la lucha contra la corrupción e impunidad"

UNIVERSIDAD NACIONAL “SAN LUIS GONZAGA “

DE ICA
Facultad de Medicina Humana
“Daniel Alcides Carrión”
METABOLISMO DEL MÚSCULO EN
REPOSO Y EN EJERCICIO

CURSO : BIOQUÍMICA
DOCENTE : DRA. TENORIO

CICLO : III

ALUMNOS :
 HUAMANTUMBA QUISPE NICK
 HUASASQUICHE TORREALVA CYNTIA
 HUARCAYA MONZON VALENTINA

ICA-PERÚ
2019
 Universidad Nacional “San Luis Gonzaga De Ica”
Facultad de Medicina Humana “Daniel Alcides Carrión”

Dedico este trabajo al esfuerzo de mis

padres, a la dedicación de mis docentes
y al apoyo en el día a día de mis
compañeros pero principalmente a Dios
que me da la dicha de seguir en este
bello hermoso camino de la medicina

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METABOLISMO DEL MÚSCULO

ESTRUCTURA MUSCULAR
Una característica común de los miocitos cardíacos, las células del músculo liso y las
miofibras esqueléticas es que su citoplasma está lleno de proteína contráctil. Esta proteína
se dispone en series lineales de unidades de sarcómero en las miofibras esqueléticas y los
miocitos cardíacos, dando a estos músculos un aspecto estriado; de ahí el término músculo
estriado. La proteína contráctil en las células de músculo liso no se organiza en una
estructura sarcomérica y este tejido se describe como músculo no estriado.

La estructura jerárquica del músculo esquelético (fig. 2 0 .1 ) consiste en haces (fascículos)

de células fibrosas multinucleadas alargadas (miofibras). Las células de las miofibras
contienen haces de miofibrillas que, a su vez, están compuestas de proteínas
miofilamentosas, principalmente actina y miosina, que forman el sarcómero (tabla 20.1). El
análisis del músculo mediante microscopía electrónica muestra un patrón repetitivo de
regiones claras y oscuras en las miofibrillas (fig. 20.2). Estas regiones se conocen como
bandas I (isotrópicas) y A (anisotrópicas), respectivamente. En el centro de la banda I se
observa una línea Z más oscura, mientras que en el centro de la banda A existe una zona H
de tinción más clara con una línea M central. La unidad contráctil, el sarcómero, está
centrado en la línea M, que se extiende de una línea Z a la siguiente. El músculo liso carece
de una línea Z definida.

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FILAMENTOS GRUESOS Y FINOS

La actina y la miosina constituyen más del 75% de la proteína muscular

El sarcómero puede acortarse alrededor del 70% en longitud durante la contracción

muscular (v. fig. 20.2). Los componentes con efecto en la contracción son los
filamentos gruesos y finos. El filamento grueso se compone de miosina y la proteína
titina, el filamento ñno se compone principalmente de actina, con proteínas
asociadas, tropomiosina y troponinas. Los filamentos finos también tienen cierta
interacción con la titina. Los filamentos gruesos y finos se extienden en direcciones
opuestas desde ambos lados de las líneas M y Z, respectivamente, y se solapan y
se deslizan unos sobre otros durante el proceso contráctil (v. fig. 20.2). Las líneas M
y Z son, en efecto, placas base para el anclaje de los filamentos de actina y miosina.
En el músculo estriado, la mayor superposición de filamentos gruesos-finos durante
la contracción provoca un encogimiento de la zona H (sólo miosina) y de las bandas
I (sólo actina). En el músculo liso, los filamentos gruesos y finos están anclados en
estructuras llamadas cuerpos densos que, a su vez, están anclados por filamentos
intermedios. Aunque los tres tipos musculares contienen las mismas proteínas, cada
uno de ellos expresa isoformas tisulares específicas; la actina y troponina cardíacas,
por ejemplo, se diferencian ligeramente de las del músculo esquelético.

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PROTEÍNAS DEL SARCÓMERO

Miosina
La interacción entre la actina y la miosina durante la contracción muscular
depende de la concentración de Ca2+ citoplasmática

La miosina es una de las proteínas más grandes del cuerpo, con una masa molecular de
aproximadamente 500 kDa y además representa más de la mitad de la proteína muscular (tabla 20.2).
Al microscopio electrónico la miosina se ve como una proteína alargada con dos cabezas globulares.
Es el componente principal del filamento grueso en el músculo. La cadena pesada puede subdividirse
en las regiones de la cola helicoidal y la cabeza globular; las cuatro cadenas ligeras están unidas a
las cabezas globulares. El análisis estructural por proteólisis limitada indica que hay dos regiones
bisagra flexibles en la molécula de miosina una donde la cabeza globular se une a la región helicoidal
y la otra en la región helicoidal. Los filamentos de miosina se asocian a través de sus regiones
helicoidales y se extienden más allá de la línea M hacia la línea Z de cada miofibrilla. Las regiones
bisagra permiten la interacción de las cabezas de miosina con la actina y proporcionan la flexibilidad
necesaria para que se produzcan interacciones y cambios conformacionales reversibles durante la
contracción muscular.

La miosina posee varias características que son esenciales para dicha contracción:

 Las cabezas globulares de miosina tienen sitios de unión para el ATP y sus productos de
hidrólisis, ADP y fosfato (Pi).
 Las cabezas globulares de miosina tienen una actividad ATPasa dependiente del Ca2+.
 La miosina se une de forma reversible a la actina en función de las concentraciones de Ca2+,
ATP y ADP + Pi.
 La unión del calcio y la hidrólisis del ATP provocan cambios importantes en la conformación
de la molécula de miosina y su interacción con la actina.
 La actividad ATPasa de la miosina, las interacciones miosina-actina y los cambios
estructurales están integrados en el modelo de deslizamiento de filamentos de la contracción
muscular.

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Actina
La actina está formada por subunidades de 4 2 kDa conocidas como a c tin a G
(globular), que polimerizan en una forma filamentosa (actin a F). Dos cadenas
de polímeros se enrollan entre sí para formar el miofilamento de actina F (v. fig.
20.3).

La actina F es el principal componente del filamento fino interacciona con la

miosina en el complejo actomiosina. Las cadenas de actina F se extienden en
direcciones opuestas desde la línea Z, superponiéndose con las cadenas de
miosina que se extienden desde la línea M. Cada filamento grueso que contiene
miosina está rodeado por seis filamentos finos que contienen moléculas de
actina. Cada filamento fino interacciona con tres filamentos gruesos que
contienen miosina (v. fig. 2 0 .1 para un corte transversal).

Tropomiosina y troponinas

La activación de la contracción muscular en el músculo estriado por el calcio implica a

proteínas asociadas a los filamentos finos, la tropomiosina y las troponinas. La tropom
iosina es una proteína fibrosa que se extiende a lo largo de los surcos de l actina F; cada
molécula contiene 7 subunidades de actina G. La tropomiosina interviene en la
estabilización de la actina F y en la coordinación de los cambios conformacionales de
las subunidades de actina durante la contracción. En ausencia de Ca2+, la tropomiosina
bloquea el lugar de unión de la miosina a la actina.

Un complejo de troponinas se une a la tropomiosina: Tn-T (de unión a tropomiosina), Tn-

C (de unión a calcio) y Tn-I (subunidad inhibidora). La unión de calcio a la Tn-C, una
proteína de tipo calmodulina, induce cambios en laTn-I, que modifican la interacción
entre tropomiosina y actina, exponiendo el sitio de unión a la miosina en la actina F y
permitiendo interacciones actina-miosina.

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SISTEMA DE
OBTENCIÓN DE ATP
Este sistema se utiliza para ejercicios muy intensos
y de corta duración de unos 15 segundos
aproximadamente, es por via anaerobica ya que
no necesitaoxigeno y no produce acido lactico.

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