UNIVERSIDAD DE GUAYAQUIL

FACULTAD DE CIENCIAS MEDICAS

ESCUELA DE MEDICINA

CATEDRA: BIOQUIMICA

DOCENTE: DRA. JACQUELINE VELASTEGUI

INTEGRANTES:
 CAROLINA RUIZ
 SAMUEL TELLO
 JESUS TERÀN

TEMA DE INVESTIGACION: Enzimas: Mecanismo de

acción

CURSO:3 SEMESTRE

GRUPO: 10

AÑO LECTIVO
2018 – 2019
 ENZIMAS: MECANISMO DE ACCIÓN

Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen
posible la vida tal como la conocemos. La presencia y el mantenimiento de un conjunto
completo y equilibrado de enzimas son esenciales para la desintegración de nutrientes a
fin de que proporcionen energía y bloques de construcción químicos; el montaje de esos
bloques de construcción hacia proteínas, DNA, membranas, células y tejidos, y la
utilización de energía para impulsar la motilidad celular, la función neural y la
contracción muscular. Casi todas las enzimas son proteínas. Las excepciones notables
comprenden RNA ribosomales y un puñado de moléculas de RNA que se dividen por sí
mismas o se empalman por sí mismas, conocidas en conjunto como ribozimas. La
capacidad para valorar la actividad de enzimas específicas en la sangre, otros líquidos
hísticos, o extractos celulares, ayuda en el diagnóstico y el pronóstico de enfermedad. Las
deficiencias de la cantidad o la actividad catalítica de enzimas clave pueden sobrevenir
por defectos genéticos, déficit nutricionales o toxinas. Las enzimas defectuosas pueden
producirse por mutaciones genéticas o infección por virus o bacterias patógenos (p. ej.,
Vibrio cholerae). Los científicos médicos abordan desequilibrios de la actividad de
enzimas al utilizar fármacos para inhibir enzimas específicas, y están investigando la
terapia génica como un medio para corregir déficit de la concentración de enzimas o la
función de las mismas. Además de servir como los catalizadores para todos los procesos
metabólicos, su impresionante actividad catalítica, especificidad para sustrato y
estereoespecificidad permiten a las enzimas desempeñar funciones clave en otros
procesos relacionados con la salud y el bienestar de seres humanos. La
estereoespecificidad absoluta de enzimas es en particular valiosa para uso como
catalizadores solubles o inmovilizados para reacciones específicas en la síntesis de un
fármaco o antibiótico. Las proteasas y amilasas aumentan la capacidad de los detergentes
para eliminar suciedad y colorantes. Las enzimas tienen importancia en la producción de
productos alimenticios o el aumento del valor nutriente de los mismos tanto para seres
humanos como para animales. Por ejemplo, la proteasa quimosina (renina) se utiliza en
la producción de quesos, mientras que la lactasa es empleada para eliminar lactosa de la
leche y beneficiar a quienes sufren intolerancia a la lactosa por deficiencia de esta enzima
hidrolítica.
Las enzimas son catalizadores eficaces y muy específicos.

Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia uno
o más compuestos diferentes (productos) aumentan los índices de la reacción no
catalizada correspondiente por factores de al menos 106. Al igual que todos los
catalizadores, las enzimas no se consumen ni se alteran de manera permanente como
consecuencia de su participación en una reacción. Además de ser muy eficientes, las
enzimas también son catalizadores en extremo selectivos. Al contrario de casi todos los
catalizadores usados en química sintética, las enzimas son específicas tanto para el tipo
de reacción catalizada como para un sustrato único o un pequeño conjunto de sustratos
estrechamente relacionados. Las enzimas también son catalizadores estereoespecíficos y
de manera típica catalizan reacciones de sólo un estereoisómero de un compuesto dado
(p. ej., azúcares d, mas no l; aminoácidos de l pero no d). Dado que se unen a sustratos
por medio de al menos “tres puntos de fijación”, las enzimas incluso pueden convertir
sustratos no quirales en productos quirales. En la figura 7-1 se ilustra por qué la reducción
catalizada por enzima del sustrato no quiral piruvato produce sólo l-lactato (en lugar de
una mezcla racémica de d- y l-lactato). La especificidad extrema de los catalíticos enzima
confiere a las células vivas la capacidad para conducir de manera simultánea y controlar
de modo independiente una amplia gama de procesos químicos.

Las enzimas se clasifican por el tipo de reacción.

Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de reacción
catalizada, seguido por el sufijo -asa. Así, por ejemplo, las deshidrogenasas eliminan
átomos de hidrógeno, las proteasas hidrolizan proteínas y las isomerasas catalizan
reordenamientos de la configuración. Los modificadores pueden preceder o seguir al
nombre para indicar el sustrato (xantina oxidasa), la fuente de la enzima (ribonucleasa
pancreática), su regulación (lipasa sensible a hormona) o una característica de
su mecanismo de acción (cisteína proteasa). Cuando es necesario, se añaden
designaciones alfanuméricas para identificar múltiples formas de una enzima (p. ej., RNA
polimerasa III; proteína cinasa Cβ). A fin de resolver estas dificultades, la International
Union of Biochemists (IUB) creó un sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigüedad
en el cual cada enzima tiene un nombre y número de código singular que identifican el
tipo de reacción catalizada y los sustratos comprendidos; así, las enzimas se agrupan en
seis clases: 1. Oxidorreductasas: catalizan oxidaciones y reducciones. 2. Transferasas:
catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo. 3.
Hidrolasas: catalizan la división hidrolítica de C—C, C—O, C—N y otros enlaces
covalentes. 4. Liasas: catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces
covalentes mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces. 5. Isomerasas:
catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula. 6. Ligasas:
catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a la hidrólisis de ATP. A
pesar de la claridad del sistema de la IUB, los nombres son largos y hasta cierto punto
engorrosos, de modo que en general se sigue haciendo referencia a las enzimas por su
nombre tradicional, aunque a veces ambiguo. La designación de la IUB para la hexocinasa
ilustra tanto la claridad de su sistema como sus complejidades: el nombre que la IUB da
a la hexocinasa es ATP:D-hexosa-6-fosfotransferasa E.C.2.7.1.1, el cual identifica a la
hexocinasa como un miembro de la clase 2 (transferasas), subclase 7 (transferencia de un
grupo fosforilo), subclase 1 (el al cohol es el aceptor del fosforilo), y “hexosa­6” indica
que el alcohol fosforilado está en el carbono seis de una hexosa; sin embargo, se le sigue
llamando hexocinasa.

Los grupos prostéticos, Los cofactores y Las coenzimas tienen funciones

Importantes en La catálisis.

Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteínicas y iones metálicos que

participan de manera directa en la unión de sustrato o en la catálisis. Denominados grupos
prostéticos, cofactores y coenzimas, éstos extienden el repertorio de capacidades
catalíticas más allá de las proporcionadas por el número limitado de grupos funcionales
presentes en las cadenas laterales aminoacilo de péptidos.

Los grupos prostéticos están estrechamente integrados en la estructura de una enzima.

Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia la

estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes. Los ejemplos son
fosfato de piridoxal, flavina mononucleótido (FMN), flavina adenina dinucleótido (FAD),
pirofosfato de tiamina, biotina y los iones metálicos de Co, Cu, Mg, Mn y Zn. Los metales
son los grupos prostéticos más comunes. Cerca de un tercio de todas las enzimas que
contienen iones metálicos unidos de manera estrecha se llama metaloenzimas. Los iones
metálicos que participan en reacciones redox por lo general forman complejos con grupos
prostéticos como el hem (cap. 6) o agrupaciones de hierro-azufre (cap. 12). Los metales
también pueden facilitar la unión y orientación de sustratos, la formación de enlaces
covalentes con intermediarios de reacción (Co2+ en la coenzima B12), o al actuar como
ácidos de Lewis o bases para hacer los sustratos más electrofílicos (con pocos electrones)
o nucleofílicos (ricos en electrones) y, por tanto, más reactivos.

Los cofactores se asocian de manera reversible con enzimas o sustratos.

Los cofactores desempeñan funciones similares a las de grupos prostéticos, pero se unen
de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP. Por ende,
al contrario de los grupos prostéticos asociados de manera estable, para que ocurra
catálisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima. Los cofactores más
comunes también son iones metálicos. Las enzimas que requieren un cofactor ion
metálico se llaman enzimas activadas por metal para distinguirlas de las metaloenzimas
para las cuales los iones metálicos sirven como grupos prostéticos.

Las coenzimas sirven como transbordadores de sustrato.

Las coenzimas sirven como transbordadores —o agentes de transferencia de grupo—

reciclables que transportan muchos sustratos desde un punto dentro de la célula hacia
otro. Estos transbordadores tienen dos funciones. En primer lugar, estabilizan especies
como átomos de hidrógeno (FADH) o iones hidruro (NADH) que son demasiado
reactivos como para persistir durante cualquier periodo importante en la presencia de agua
y moléculas orgánicas que penetran al interior de la célula. También sirven como un
adaptador o mango que facilita el reconocimiento y la unión de grupos químicos
pequeños, como acetato (coenzima A), por sus enzimas blanco. Otras porciones químicas
transportadas por coenzimas comprenden grupos metilo (folatos) y oligosacáridos
(dolicol).
Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivados de vitamina b.

Las vitaminas B hidrosolubles proporcionan componentes importantes de muchas

coenzimas. Varias coenzimas contienen, además, las porciones adenina, ribosa y fosforilo
de monofosfato de adenosina (AMP) o difosfato de adenosina (ADP) (figura 7-2). La
nicotinamida es un componente de las coenzimas redox dinucleótido de nicotinamida
adenina (NAD) y nicotinamida adenina dinucleótido fosfato (NADP), mientras que la
riboflavina es un componente de las coenzimas redox FMN y FAD. El ácido pantoténico
es un componente de la coenzima A acarreadora de grupo acilo. Como su pirofosfato, la
tiamina participa en la descarboxilación de cetoácidos α, y las coenzimas ácido fólico y
cobamida funcionan en el metabolismo de un carbono.

La catálisis ocurre en el sitio activo.

Una importante información de principios del siglo xx acerca de la catálisis enzimática

provino de la observación de que la presencia de sustratos hace a las enzimas más
resistentes a los efectos desnaturalizantes de las temperaturas altas. Dicha observación
llevó a Emil Fischer a proponer que las enzimas y sus sustratos interactúan para formar
un complejo de enzima-sustrato (ES) cuya estabilidad térmica fue mayor que la de la
enzima en sí. Este conocimiento impactó de manera profunda sobre la comprensión tanto
de la naturaleza química como de la conducta cinética (cap. 8) de la catálisis enzimática.
Fischer razonó que la especificidad en extremo alta con la cual las enzimas distinguen sus
sustratos cuando están formando un complejo de ES era análoga a la manera en la cual
una cerradura mecánica distingue la llave apropiada. En casi todas las enzimas, la
“cerradura” está formada por una hendidura o una bolsa en la superficie de la proteína
que forma parte de una región llamada el sitio activo (figuras 5-6 y 5-8). Como lo indica
el adjetivo “activo”, el sitio activo es mucho más que simplemente un sitio de
reconocimiento para la unión de sustratos. Dentro del sitio activo, los sustratos son
acercados estrechamente uno a otro en la alineación óptima con los cofactores, grupos
prostéticos y cadenas laterales de aminoácidos que se encargan de catalizar su
transformación química en productos (figura 7-3). La catálisis es aumentada más por la
capacidad del sitio activo para proteger sustratos contra agua y generar un ambiente cuya
polaridad, hidrofobicidad, acidez o alcalinidad puede diferir de manera notoria de la que
hay en el citoplasma circundante.
Las enzimas emplean múltiples mecanismos para facilitar La catálisis.

Las enzimas usan diversas combinaciones de cuatro mecanismos generales para lograr
notorio aumento catalítico de los índices de reacciones químicas. catálisis por proximidad
Para que las moléculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la distancia
formadora de enlace de otra. Mientras más alta sea su concentración, con mayor
frecuencia se encontrarán una con otra y mayor será el índice de su reacción. Cuando una
enzima se une a moléculas de sustrato en su sitio activo, crea una región de concentración
local alta de sustrato. Este ambiente también orienta las moléculas de sustrato de manera
espacial en una posición ideal para que interactúen, lo que origina aumentos del índice de
al menos mil veces.

Catálisis acidobásica.

Los grupos funcionales ionizables de cadenas laterales aminoacilo y (cuando están

presentes) de grupos prostéticos, contribuyen a la catálisis al interactuar como ácidos o
bases. La catálisis acidobásica puede ser específica o general; por “específica” se alude a
protones (H3O+) o iones OH–. En la catálisis específica para ácido o específica para base,
el índice de reacción es sensible a cambios de la concentración de protones, pero
independiente de las concentraciones de otros ácidos (donadores de protón) o bases
(aceptores de protón) presentes en solución o en el sitio activo. Se dice que las reacciones
cuyos índices muestran capacidad de respuesta a todos los ácidos o bases presentes, están
sujetas a catálisis por ácido general o por base general.

Catálisis por tensión.

Las enzimas que catalizan reacciones -líticas que comprenden la rotura de un enlace
covalente típicamente se unen a sus sustratos en una conformación muy desfavorable para
el enlace que sufrirá la división. Tal conformación imita la del intermediario de estado de
transición, especie transitoria que representa la transición o el punto medio en la
transformación de sustratos en productos. La tensión resultante estira o deforma el enlace
al cual se dirige; esto lo debilita y lo hace más vulnerable a división. Linus Pauling,
laureado con el premio Nobel, fue el primero en sugerir una función para la estabilización
de estado de transición como un mecanismo general mediante el cual las enzimas aceleran
los índices de reacciones químicas. Los químicos a menudo aprovechan el conocimiento
del estado de transición de una reacción catalizada por enzima para diseñar y crear
inhibidores de enzima más eficaces, llamados análogos de estado de transición, como
farmacólogos potenciales.

Catálisis covalente.

El proceso de catálisis covalente comprende la formación de un enlace covalente entre la

enzima y uno o más sustratos. La enzima modificada después se convierte en un reactivo.
La catálisis covalente introduce una nueva vía de reacción cuya energía de activación es
más baja —y, por ende, es más rápida— que la vía de reacción en solución homogénea.
Sin embargo, la modificación química de la enzima es transitoria; en el momento en que
se completa la reacción, la enzima vuelve a su estado no modificado original. De este
modo, su función permanece catalítica. La catálisis covalente se observa con particular
frecuencia entre enzimas que catalizan reacciones de transferencia de grupo. Los residuos
sobre la enzima que participa en la catálisis covalente por lo general son cisteína o serina
y, en ocasiones, histidina. La catálisis covalente a menudo sigue un mecanismo de
“pingpong”: uno en donde el primer sustrato es unido y su producto se libera antes de la
unión del segundo sustrato Los sustratos Inducen cambios conformacionales en enzimas
Si bien el “modelo de cerradura y llave” de Fischer permitió comprender la especificidad
extrema de interacciones entre enzima y sustrato, la rigidez implícita del sitio activo de
la enzima no explicó los cambios dinámicos que acompañan a la catálisis. Esta desventaja
fue abordada por el modelo de adaptación inducida de Daniel Koshland, que declara que
cuando los sustratos se aproximan y se unen a una enzima, inducen un
cambio conformacional, una modificación análoga a colocar una mano (sustrato) dentro
de un guante (enzima) (figura 7-5). Un corolario es que la enzima induce cambios
recíprocos en sus sustratos y aprovecha la energía de unión para facilitar la transformación
de sustratos en productos. El modelo de adaptación inducida se ha confirmado de manera
amplia por medio de estudios biofísicos de movimiento de enzimas durante unión a
sustrato.
 Enzimas para el diagnóstico clínico
Los valores bajos de enzimas no funcionales que se encuentran por lo general en
el plasma, aparentemente tienen su origen en la destrucción rutinaria normal de
los eritrocitos, leucocitos y otras células. Con la muerte acelerada de éstas
células, las enzimas solubles entran en la circulación. Aunque los valores
elevados de enzimas plasmáticas se interpretan generalmente como prueba de
necrosis celular, el ejercicio intenso también da por resultado la liberación de
cantidades importantes de enzimas musculares.
Las isoenzimas son enzimas que catalizan la misma reacción, pero que se
desplazan de forma diferente en la electroforesis. Sus propiedades físicas pueden
ser también, aunque no necesariamente, diferentes. El mecanismo más común
de formación de isoenzimas supone el ordenamiento de subunidades que
provienen de dos loci genéticos diferentes en distintas combinaciones para formar
la enzima polimérica activa.
Las isoenzimas más importantes que han sido estudiadas para aplicaciones clínicas son:

Creatín fosfo quinasa o CPK

Aparece en forma de dímero con dos tipos de subunidades, la M (tipo músculo) y
la B (tipo cerebro). En el cerebro, ambas subunidades son, desde el punto de
vista electroforético del mismo tipo y se designan B. En el músculo esquelético,
las subunidades son ambas del tipo M. Las isoenzimas que contienen las
subunidades del tipo B y del tipo M (MB) sólo se encuentran en el corazón
(miocardio).
Otros tejidos contienen cantidades variables de las isoenzimas MM y BB.
Las isoenzimas se numeran empezando por la especie que se desplaza más
rápidamente hacia el ánodo en la electroforesis, y son CPK1 (BB) o “rápida”,
CPK2 (MB) o “intermedia” y CPK3 (MM) “lenta”.
La CPK2 no debe superar el 6% de la CPK total. Su valor normal varía con el
método usado y oscila entre las 10-50 UI/ lt. A 30ºC.
Aumenta su actividad:

 En las miopatías congénitas (distrofia muscular progresiva, distrofias

miotónicas, etc.) y en las adquiridas: dermatomiositis, polimiositis, etc.,
incluidas las traumáticas. Sirve como marcador bioquímico para la detección de
detección de portadores de distrofia muscular progresiva. Se han observado
aumentos de la CPK, incluso de la isoenzima MB, en rabdomiosarcomas,
neoplasias pulmonares y otras.

 En el infarto de miocardio, donde posee un valor diagnóstico, especialmente su

fracción MB, en los primeros días, junto a las transaminasas y a la lactato
deshidrogenasa. Es acentuado si existe shock cardiogénico. La cardiversión
aumenta, además, la fracción MM.

 Aumenta también la fracción MB en la cirugía y en los traumatismos cardíacos,

así como en algunas miocarditis. Moderadamente en la insuficiencia cardíaca
congestiva.

 En distintas enfermedades: accidente cerebrovascular, hipotiroidismo, embolia

periférica, incluso ocasionalmente neumonías. Igualmente en el shock no
cardiogénico (primero, solo MM y luego, además, la fracción MB) y en el
alcoholismo agudo, especialmente si existe delirium tremens.
  Durante las maniobras fisioterápicas con ejercicio de la musculatura esquelética
(por ej. profilaxis de trombosis), pero sobre todo en los grandes esfuerzos físicos,
como carreras de maratón, donde además de la isoenzima muscular (MM)
aumenta la cardíaca (MB). También sucede en los síndromes convulsivos.

 En grandes quemaduras y en los postoperatorios.

Disminuye en la artritis reumatoide y en otros procesos reumáticos inflamatorios.

Lactato deshidrogenasa ó LDH

Es una enzima tetramérica que contiene solo dos subunidades distintas: las
designadas H del corazón (miocardio) y las M del músculo. Estas dos
subunidades se combinan de cinco formas diferentes:

Tipo Composición Localización

LDH1 HHHH Miocardio y eritrocito
LDH2 HHHM Miocardio y eritrocito
LDH3 HHMM Cerebro y riñón
LDH4 HMMM Hígado y músculo esquelético
LDH5 MMMM Músculo esquelético

La deshidrogenasa del ácido láctico presente en el suero normal a

concentraciones que oscilan entre 200 y 680 U/ml y en unidades internacionales
hasta un máximo de 220 mUI/ml, puede experimentar elevaciones en los
siguientes casos:

 Infarto de miocardio, precozmente, a las 24-36 hs. y en forma bastante

constante y acentuada como para que constituya un signo bioquímico fiel en el
diagnóstico. Su aumento se prolonga bastante días , hasta el 7º o incluso el 16º,
cuando ya se normalizó la elevación de las transaminasas.

 Cáncer diseminado, constantemente. También en los linfomas. Aunque

inespecífico, es un índice de proliferación neoplásico.

 Distrofia muscular progresiva en grado escaso y de modo ocasional.

 Hepatitis aguda con ictericia. A veces, en los procesos hepáticos crónicos.

 Dermatomiositis y accidentes cerebrovasculares.

 A veces en casos de arritmias cardíacas sin infarto y en enfermos nefríticos.

 En distintas hemopatías: crisis hemolíticas, eritroblastosis fetal, anemias

megaloblástica, trombopenias, etc.

 En diversas infecciones: malaria o paludismo, SIDA, especialmente si coexiste

con tuberculosis o neumocistosis, neumonía.

En realidad pasa la deshidrogenasa en exceso a la sangre en toda destrucción

hística, traumática, infecciosa o neoplásica, especialmente del miocardio, pero
también de otros músculos estriados, del hígado, de riñón, de cerebro y de
tumores malignos.
Es, por tanto, un signo inespecífico más de organicidad del proceso, pero dada
su constante y mayor elevación en el infarto de miocardio, puede confirmar este
diagnóstico si han podido excluirse las otras causas.
 CPK

HBDH
------------------------------------------------------------------------
Normal
LDH

Dolor Días después del episodio

Precordial

Nótese en el cuadro como la CPK se eleva rápida pero brevemente; la -

hidroxibutírico deshidrogenasa (HBDH) aumenta lentamente, pero persiste en
más tiempo, mientras que la LDH lo hace en menor medida.
Después de la lesión del tejido cardíaco, la rotura celular libera CPK2 a la sangre
dentro de las primeras 6- 18 horas después de un infarto, pero la liberación de
LDH se retrasa respecto a la aparición de CPK2 en 1-2 días. Normalmente, la
actividad de la isoenzima LDH2 es mayor que la de la LDH1; sin embargo, en el
caso de infarto, la actividad de la LDH1 supera a la de la LDH2 en el mismo
momento aproximadamente en que los niveles de CPK2 , vuelven a la línea de
base (48-60 horas).
El cambio de las isoenzimas de la LDH junto a una CPK2 incrementada es
diagnóstico de un infarto de miocardio virtualmente en el 100% de los casos. Un
aumento en la actividad de la LDH5 es un indicador de congestión hepática. De
este modo, se pueden seguir complicaciones secundarias de la lesión cardiaca.
El método electroforético de determinación de enzimas cardiacas es demasiado
lento y poco sensible para que resulte útil en situaciones de urgencia.

Transaminasas o Aminotransferasas GOT o AST y GPT o ALT

Actualmente se determina por separado la glutámico oxalacético transaminasa o
GOT, llamada también aspartatoaminotransferasa o AST, y la glutámico pirúvico
transaminasa o GPT o alanín aminotransferasa o ALT. En el suero normal abunda
más la primera que la segunda. En el hepatocito, la GPT es una enzima
citoplasmática, mientras que la GOT es bilocular: se encuentra tanto el citoplasma
como en las mitocondrias.
El suero contiene normalmente de 8 a 40 U, con un promedio de 20 de estas
transaminasas. Por encima de 40 U debe considerarse patológica e indica la
existencia de un proceso de necrosis hística generalmente miocárdica o hepática,
con paso a la sangre circulante de transaminasa, Hoy se sabe que no es
 necesaria la necrosis para la liberación de estas enzimas y que basta un trastorno
reversible de la permeabilidad celular, por los menos en los aumentos de GPT,
más “superficial” en el hepatocito.
En unidades internacionales se considera actualmente como límite superior de la
normalidad hasta 12 mU/ml, tanto para la GOT como para la GPT.
Aumentos patológicos de las transaminasas séricas ocurren en los siguientes casos:

 Infarto de miocardio, a partir de las primeras 6 horas y por un lapso de 4 a 6

días, alcanzándose los valores máximos a las 36 horas.

 Hepatitis aguda, con ictericia parenquimatosa. La GPT suele elevarse muy por
encima de la GOT, alcanzándose cifras en la primera de más de 100 U y aun 3000
U o superiores. Esto estaría en relación con una lesión superficial o difusa de los
hepatocitos. Las transaminasas se elevan no solo en las hepatitis víricas (A, B, C
o D) sino también en las tóxicas o medicamentosas, y en las isquemias y/o estasis
hepática.

 En la hepatitis alcohólica aguda hay una mayor elevación de la GOT con respecto
a la GPT. La cirrosis hepática ocasiona también ligeros aumentos.

 Es típica en la hepatitis la relación GPT  GOT LDH, mientras que normalmente,

así como en la cirrosis y obstrucción de vías, existe la fórmula LDH GOT GPT.
El aumento preferente de la GOT indica lesión profunda, que afecta las
mitocondrias.

 En la pancreatitis aguda discretos aumentos, por la hepatopatía precedente

acompañante. Es progresivo el aumento de la GOT con elevación de la fosfatasa
alcalina o FAL en las pancreatitis de origen biliar.

o Embolia o trombosis con infarto y necrosis hística de cualquier

localización, excepto, por lo general, en el cerebro. Las elevaciones son
discretas, inconstantes y de corta duración en estos caso.

o Afecciones musculares: polimiositis, dermatomiositis, distrofia

muscular, traumatismos musculares extensos, mioglobinurias y
ejercicio muscular violento o sostenido.
Fosfatasa Acida o Fac
Normalmente con valores inferiores a 1,5 U Bodansky. En unidades
internacionales, la fosfatasa ácida total no debe sobrepasar las 11 mU/ml y la
“prostática”, 4 mU/ml.
El hecho de que las cifras sean sensiblemente iguales en la mujer y el hombre
nos habla a favor de que, fisiológicamente, el origen de esta fosfatasa no es la
de próstata, sino del hígado y bazo probablemente.
Patológicamente:

 El hallazgo de cifras elevadas de fosfatasa ácida suele darse como sinónimo de

carcinoma de próstata metastatizado (ya que la fosfatasa ácida originada en la
próstata es vertida en el sano directamente al semen y orina, y no a la sangre),
pero también los nódulos prostáticos malignos, incluso algunos casos de
hipertrofia prostática benigna o de prostatitis, pueden hacerlo aunque con
valores más discretos.

 En enfermedades óseas de otro origen pueden registrarse elevaciones de la

fosfatasa ácida: hiperparatiroidismo primario y metástasis carcinomatosas de
diversas procedencias o linfomatosas (enfermedad de Hodgkin);
excepcionalmente en el mieloma. También en la enfermedad de Paget.
  En la enfermedad de Gaucher y en la de Niemann-Pick, igualmente, se comprueban valores
altos.

 En la embolia pulmonar y en otras lisis plaquetarias (trombosis, trombocitopenia

por destrucción, no por aplasia).

 En las hemopatías malignas: leucemias mieloides o linfoides o crónicas, de

células peludas, mielomonocíticas. También en la anemia megaloblástica,
anemia hemolítica, policitemia vera, etc.
Fosfatasa Alcalina o Fal
En el suero humano existen varios tipos de fosfatasa alcalina, una enzima
derivada de la membrana celular cuya función fisiológica no es conocida y que
hidroliza ésteres fosfóricos sintéticos a pH 9. Esta actividad enzimática está
ubicada en hueso, intestino delgado, hígado y placenta.
Aumenta generalmente la fosfatemia en los períodos de crecimiento y reparación ósea.
La cifra media normal de la FAL es de 1,5 a 5 U Bodansky. Durante el embarazo
aumenta la fosfatasemia hasta valores 3 veces superiores a lo normal al final del
primer trimestre, normalizándose luego de las 6 semanas del parto, aunque puede
persistir un ligero aumento durante todo el período de lactancia.
Se registran aumentos de la FAL, patológicos, en los siguientes casos:

 Ictericia obstructiva, que determinan elevaciones notables de forma

característica por su constancia, dato de valor diferencial frente a la
parenquimatosa. En neoplasias de las vías biliares, especialmente en el
ampuloma, puede faltar ictericia o ser intermitente, mientras que sube la FAL
de modo constante y marcado. Igualmente aumenta en la obstrucción
intrahepática por cirrosis biliar primaria.

 En el hiperparatiroidismo primario (enfermedad de Reckling-Hausen), donde

los valores alcanzados son superiores, a veces, a 50 o 60 U Bodansky.

 En la enfermedad de Paget u osteítis deformante, donde la fosfatasemia

alcanza valores máximos, hasta 200 U Bodansky.

 En distintas neoplasias óseas: en el carcinoma osteolítico metastásico y sobre

todo en los casos con metástasis hepáticas.

 En el cáncer de próstata con metástasis óseas, aunque aquí predomina

especialmente la elevación de la fosfatasa ácida.

 En el mieloma múltiple, sólo en algunos casos.

 En el raquitismo, con ligeros aumentos en los casos leves y mucho mayores (60
U Bodansky o más) en las formas graves. Su descenso con el tratamiento sirve
de índice objetivo para valorar su eficacia.
 En otros procesos óseos tales como fracturas en cicatrización o en la sífilis ósea
suelen haber aumentos discretos.

La disminución de la fosfatemia suele ocurrir en los siguientes casos:

 En la hipofosfatasia.

 En el hipotiroidismo infantil, con o sin cretinismo.

 En el escorbuto, excepto en la calcificación de hemorragias.

 En la enfermedad celíaca.

 En la acondroplasia.
Amilasa
Existen dos isoenzimas de la amilasa: la “P” o pancreática, que pasa más
fácilmente a la orina y la “S” o salival, más rápida en la electroforesis. Su distinta
proporción tiene interés diagnóstico, especialmente en las parotiditis para
confirmar o descartar la complicación pancreática. Normalmente existe una
proporción de las isoenzimas P (40%) y S (60%).
Aumentos de la amilasemia se observan:

 En las pancreatitis agudas como hallazgo característico, excepto en los casos de

necrosis fulminante, que no permiten la elevación de la amilasemia. También en
las pancreatitis secundarias a hepatitis agudas por virus, lo cual tiene valor para
diagnosticar esta complicación.

 En la úlcera gástrica penetrante en páncreas. En estos casos, los aumentos son

mucho menores que en la pancreatitis aguda. En distintos procesos
abdominales parapancreáticos: gastritis, úlcera duodenal perforada, peritonitis,
etc., hay discretas elevaciones de la amilasemia.

 En los traumatismos pancreáticos y en la obstrucción del conducto pancreático

o del esfínter de Oddi por litiasis o carcinoma.

 En la parotiditis, sobre todo si es bilateral, generalmente entre el 5º y 7º día de

enfermedad. A veces, el aumento se exagera por participación pancreática. La
litiasis salival con obstrucción determina también hiperamilasemia.

1. Alfonso Balcells. La clínica y el Laboratorio. 17ª edición. 1999.

2. Thomas M. Devlin. Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. Tercera edición.
2000.

3. Bioquímica de Harper. 13ª edición. 1996.

4. Harrison. Principios de Medicina Interna. 13ª edición. 1994.

5. El Manual Merck. Décima edición. 1999.

6. Fundamentos de Medicina. Manual de Terapéutica. Novena edición. 2000.