REACCIONES DEPENDIENTES DEL OXÍGENO

ESPECIES ACTIVAS DEL OXÍGENO

La reducción secuencial del oxígeno (O2) por uno, dos o cuatro electrones y la formación de especies
activadas del oxígeno (anión radical superóxido, el anión peróxido y subsecuentemente los dos aniones
óxido) está catalizada por las oxidasas.

Las oxigenasas catalizan la incorporación de uno o dos átomos de oxígeno en las moléculas orgánicas
partiendo del oxígeno molecular.

Las oxidasas producen la abstracción de electrones del sustrato sin la adición de oxígeno a él, actuando
el oxígeno molecular como aceptor de electrones.

CAMBIOS EN EL COLOR DE LA CARNE

Las concentraciones altas de oxígeno producen en la carne un color rojo brillante, mientras que las
condiciones anaerobias dan lugar a la aparición de un color púrpura. La carne cortada, madurada a
temperatura ambiente, es de color marrón debido a la oxidación de la mioglobina (Mb) a metamioglobina
(MetMb).
A las concentraciones atmosféricas de oxígeno, 30% o superiores, la mioglobina, pigmento rojo de la
carne, se encuentra sobre todo en la forma que tiene oxígeno ligado:

Actualmente se lleva a cabo frecuentemente el empaquetamiento industrial para venta de carne en

una atmósfera enriquecida en oxígeno, para mantener el átomo de hierro en el estado Fe+2/O2. En ausencia
de oxígeno añadido, la carne se vuelve de color marrón debido a la oxidación lenta por las pequeñas
cantidades de oxígeno presentes del átomo de hierro del hemo a Fe+3 formando metamioglobina:

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 En la carne fresca, la metamiogoblina puede reducirse a miogobina por la acción de las metamioglobin-
reductasas, que utilizan ferrocitocromos reducidos o NADH. Sin embargo, en la carne madurada, estas
enzimas se desnaturalizan o hidrolizan por proteinasas y no son capaces de reducir la metamioglobina.
La reacción del sulfuro de hidrógeno producido por Altermonas putrefaciens para formar
sulfomioglobina produce tonos verdosos en la carne. Los tonos verdosos en las carnes curadas se deben a la
oxidación de los hemopigmentos por el peróxido de hidrógeno después de que la catalasa presente de forma
natural se haya desnaturalizado.
El color rosa de la carne curada con nitratos se debe al complejo óxido nítrico-mioglobina. El óxido
nítrico se forma por reducción del nitrato catalizada por algunas enzimas de los mamíferos. El complejo
metamioglobina-óxido nítrico puede reducirse a la forma Fe+2 para formar mioglobina-óxido nítrico por la
acción de enzimas mitocondriales que utilizan NADH:

FORMACIÓN DE SUPERÓXIDO Y PERÓXIDO DE HIDRÓGENO

Existen distintas enzimas capaces de catalizar la reducción directa del oxígeno a peróxido de
hidrógeno. Entre ellas destacan la xantín oxidasa, las aminoxidasas y la sulfito oxidasa.
XANTÍN OXIDASA
La xantín oxidasa libre de la leche cataliza la formación de O2 ‫ ﹿ‬y H2O2 durante la oxidación de las
purinas. Contiene molibdeno en su centro activo. Esta enzima es una flavoproteína.
AMINOXIDASAS
La amino oxidasa degrada las aminas biológicas y catalizan la formación de aldehídos asociados con
ciertos aromas de los alimentos. Estas enzimas son de dos tipos, las que contienen flavina y las que contienen
cobre, estando ampliamente distribuidas en los tejidos vegetales y animales.
SULFITO OXIDASA
La sulfito oxidasa puede catalizar la oxidación del sulfito a sulfato utilizando ferricitocromo o
ferricianuro como aceptores de electrones. Es esencial en los animales para detoxificar el sulfito formado en
el catabolismo de los aminoácidos azufrados.

ENZIMAS QUE DESTRUYEN LAS ESPECIES ACTIVADAS DEL OXÍGENO

CATALASA
La catalasa cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno en oxígeno y agua:

SUPERÓXIDO DISMUTASA
La superóxido dismutasa está distribuida universalmente entre todas las células con respiración
aerobia, y es la responsable de la eliminación del radical superóxido mediante la reacción de dismutación.

PEROXIDASA
Las peroxidasas catalizan reacciones de oxidación llevadas cabo por peróxidos:

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ELEMENTOS DE TRANSICIÓN COMO CATALIZADORES
Cumplen la función de ser cofactores enzimáticos. Un cofactor es un componente no proteico,
termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una
estructura proteica, denominada apoenzima, y el complejo apoenzima-cofactor recibe el nombre
de holoenzima.
Los cofactores son básicamente de dos tipos, iones metálicos y moléculas orgánicas,
denominadas coenzimas.
Entre los cofactores metálicos los cationes que se encuentran son el Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre
otros.

MONOOXIGENASAS
Son enzimas que catalizan la oxidación de un sustrato orgánico por introducción de un oxígeno.
Todas las oxigenasas incluyen en su molécula metales de transición que pueden formar compuestos
de coordinación débiles y reversibles entre los ligandos y el oxígeno. En consecuencia, la forma en que el
complejo metal-oxígeno reacciona con el sustrato para incorporarle uno o dos átomos de oxígeno depende
en primer lugar de la afinidad por los electrones de los ligandos del centro activo coordinados con el metal y
en segundo lugar por las propiedades del sustrato como donante de electrones.

PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO
El pardeamiento enzimático es un proceso de oxidación el cual resulta de la acción del oxígeno
contenido en el aire en combinación con los compuestos químicos de las frutas, en concreto sobre los fenoles.
Este proceso ocurre en algunas frutas frescas y hortalizas cuando son peladas, golpeadas o cortadas.
se trata de una reacción química donde participan las enzimas polifenol-oxidasa, catecol-oxidasa y otras que
catalizan la producción de melaninas y benzoquinona.

INHIBICIÓN DEL PARDEAMIENTO ENZIMÁTICO

Los métodos comerciales más comunes de control incluyen el tratamiento térmico, el uso de sulfitos
y de ácidos y la eliminación del oxígeno:
Utilizando tratamiento térmico en frutos y sus derivados debe considerarse que hay posibilidad de que
la textura se dañe seriamente, por lo que éste no es un método muy recomendado para inhibir la fenolasa.
Sin embargo, cuando es posible, son suficientes los tratamientos térmicos de 70 a 90 °C durante poco tiempo
para destruir la enzima.
En este grupo de compuestos se incluyen el anhídrido sulfuroso y los sulfitos, además de los bisulfitos
y los metabisulfitos. Es posible que el mecanismo de inhibición de las fenolasas por medio de los sulfitos y el
anhídrido sulfuroso, se deba a que establecen un complejo quinona-sulfito que evita que la quinona
polimerice, o a que actúan directamente sobre la enzima y alteran su estructura proteínica.
Por otra parte, los diferentes ácidos comerciales (málico, fosfórico, cítrico y ascórbico), así como los
jugos de limón y de otros cítricos, se emplean para el control de las fenolasas. Los ácidos ascórbico y cítrico
presentan una capacidad reductora y convierten las quinonas en sus respectivos fenoles.
El método de eliminación de oxígeno resulta muy difícil y en muchos casos poco ventajoso, pero
existen varios materiales de empaque que evitan el contacto del alimento con el aire.

REACCIÓN DE MAILLARD
Esta transformación es la más común en los alimentos que se someten a un proceso de calentamiento.
Para que ocurra se necesita un azúcar reductor (cetosa o aldosa) y un grupo amino libre de un
aminoácido o de una proteína, con lo que se producen múltiples compuestos como las melanoidinas que van
desde amarillo claro hasta café oscuro e incluso negro, además de una gran variedad de sustancias sápidas;
algunos de estos compuestos tienen propiedades quelantes y antioxidantes, porque eliminan los radicales
libres que se producen en la oxidación de grasas.
Esta reacción es fundamental incluso para preparar diversos alimentos, como en el horneado de los
derivados de la panificación o en la cocción de un trozo de carne; de hecho, sin ella estos alimentos no
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tendrían el color ni el sabor que requieren. Sin embargo, en otros casos como las papas fritas, la reacción de
Maillard es indeseable ya que genera sabores amargos y el oscurecimiento, que hacen a estos productos
poco atractivos para el consumidor de modo que es necesario controlarla. Además, esta reacción implica la
pérdida de aminoácidos indispensables, sobre todo de lisina y la generación de sustancias con potencial
tóxico, como la acrilamida.
MECANISMO DE LA REACCIÓN DE MAILLARD
Se ha dividido en cuatro etapas:
 Condensación del azúcar reductor con el grupo amino
Es la unión del carbonilo de un azúcar reductor con el amino libre de un aminoácido o de una proteína.
Los grupos amino que intervienen en un enlace peptídico no están libres y, por lo tanto, no actúan en este
mecanismo, excepto los aminoácidos que tienen dos grupos amino.
El azúcar debe tener una estructura abierta para que su carbonilo sea atacado nucleofílicamente por
el par de electrones del nitrógeno del grupo amino y formar la base de Schiff, que a su vez se cicla para
generar una glucosilamina.
Hasta este punto no hay sustancias coloreadas ni de compuestos insaturados que absorban
radiaciones, por lo que resulta imposible medir espectroscópicamente la intensidad de la reacción.

 Transposición de los productos de condensación

Tanto las aldosaminas como las cetosaminas son inestables y se isomerizan: las primeras se convierten
en cetosas por el mecanismo de Amadori, mientras que las segundas en aldosas por la transposición de
Heyns.

 Reacción de los productos de la transposición

Conforme al pH, aa y temperatura, los compuestos hasta aquí formados sufren otras modificaciones
que dan lugar a olores, al incremento del poder reductor, a la aparición de ligeras tonalidades amarillas y al
aumento de la absorción del UV.

 Polimerización y formación de melanoidinas

La fase final de la reacción de Maillard es la polimerización de un gran número de compuestos
insaturados, que trae consigo la síntesis de melanoidinas con un peso molecular de 5 a 10 kD. y cuya
composición no ha sido definida con claridad; sólo las de muy bajo peso molecular son solubles en agua. Su
color se debe a una amplia absorción del espectro visible por parte de diversos cromóforos.
En esta síntesis influye el furfural, el hidroximetil-furfural, las osulosas, las desoxiosulosas, los
aldehídos, las pirazinas, los imidazoles, las cetonas y las reductonas.

CONTROL DE LA REACCIÓN DE MAILLARD

 pH: A pH alcalino se incrementa la velocidad y alcanza un máximo a pH = 10; sin embargo,
existen muy pocos alimentos que tienen pH > 7 en forma natural (como el huevo). Por lo
contrario, el mecanismo se inhibe en condiciones ácidas.
 Temperatura: Las temperaturas elevadas la aceleran, pero debido a que su energía de
activación es baja, se observa hasta en la refrigeración.
 Actividad del agua: Los alimentos de humedad intermedia son los más propensos; los valores
de aa de 0,6 a 0,9 son los que más la favorecen: una aa menor no permite la movilidad de los
reactantes y eso inhibe el mecanismo; una aa mayor tiene el mismo efecto, por ser producto
de la propia reacción, el agua desplaza el equilibrio hacia los reactantes.
 Tipo de aminoácido: Es decisivo y será más reactivo en la medida en que se incremente el
tamaño de su cadena y tenga más de un grupo amino; la velocidad aumenta con los
aminoácidos cuyo grupo amino está más alejado del carboxilo.
 Tipo de carbohidrato: Las pentosas interactúan más fácilmente que las hexosas, así como las
aldosas más que las cetosas; los monosacáridos son más reactivos que los disacáridos.
 Catalizadores: El cobre y el hierro catalizan la formación de las melanoidinas, lo que indica el
carácter de oxidorreducción de la última etapa de este mecanismo. El oxígeno y las radiaciones
electromagnéticas actúan de manera similar.
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APLICACIONES DE LA REACCIÓN DE MAILLARD
REACCIÓN FAVORABLE REACCIÓN DESFAVORABLE
Bebidas como cerveza y café Amargor en papas fritas
Productos panificados Sabor desagradable en leche y jugos de frutas
Carnes y verduras asadas
Dulce de leche y caramelo
Alimentos pincelados con huevo

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