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Inhibidores reversibles
Inhibidores irreversibles
La enzima recobra su actividad
La inhibición aumenta con la [I] cuando se elimina al inhibidor del
y puede llegar a ser total medio
Unión enzima-inhibidor covalente Unión enzima-inhibidor y/o
La inhibición no revierte al complejo ES-inhibidor no covalente
retirar el inhibidor de la mezcla La inhibición puede ser revertida
de reacción por diálisis o simple dilución
La velocidad de reacción disminuye La inhibición es altamente
específica
linealmente con [I] a bajas [I]
-12-
Inhibidores reversibles
k1 k3 k5 / k4 = KI
E+S ES E+P
k2
+
v max [S]
I v=
[I]
k5 k4
K M1+ + [S]
EI
KI
-13-
Inhibidores reversibles competitivos
• Por unión del inhibidor al centro activo
1/v [I]
S
Enzima [I] = 0
I
Enzima no activa
-14-
Inhibidores reversibles
2. No competitivos
Se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo
enzima-sustrato
k1 k3
E+ S ES E + P k5 / k4 = KI K7 / K6 = KESI
k2
+ +
I I v max [S]
v=
k4 k5 k6 k7 [I] [I]
k8 K M1+ + [S]1+
EI + S ESI KI K ESI
k9
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Inhibidores reversibles no competitivos
SIMPLE
[I]
1/v
S
[I] = 0
Enzima
I I
1/[S]
1 K M [I] 1 1 [I]
= 1+ + 1+
v v max K I [S] v max K ESI
Enzima no activa
v max
v′max =
[I]
1+ K
ESI
K ′M = K M
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Inhibidores reversibles
3. Acompetitivos
k1 k3
E+ S ES E + P
k2
+ v max [S]
v=
I [I]
k4 k5 K M + [S]1+
KI
ESI
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Inhibidores reversibles acompetitivos
1/v
[I]
[I] = 0
Enzima
I
1/[S]
1 KM 1 1 [I]
= + 1+
v v max [S] v max K I
Enzima no activa v max
v′max =
[I]
1+ K
I
KM
K ′M =
[I]
1+ K
I
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Características de los tipos más comunes de inhibidores reversibles
Disminuye Disminuye
Acompetitiva ES 1+([I]/KI) 1+([I]/KI)
Líneas paralelas
No Líneas convergentes en un
competitiva E y ES Punto de abscisa negativa
Simple Disminuye
Ninguno Sobre el eje de abscisas
(KI=KESI) 1+([I]/KESI)
Aumenta
Mixta Disminuye 1 + [I] Por encima del eje de
(KI > KESI) 1+([I]/KESI) K ESI abscisas
1 + [I]
KI
Disminuye
Mixta Disminuye 1 + [I] Por debajo del eje de
(KI < KESI) 1+([I]/KESI) K ESI abscisas
1 + [I]
KI