TRANSLOCACION EN EL TILACOIDE

SEC PATHWAY (secretory pathway)

Hace el transito de protenas sintetizadas en el citosol que contienen pptidos seal bipartitos (N-Terminal) que van dirigidos al lumen dentro del tilacoide. Una vez pasado la doble membrana del cloroplasto mediante los complejos TOC y TIC, la secuencia seal es cortada en el estroma por una peptidasa de procesamiento (SPP), exponiendo a la otra secuencia seal que va dirigindolo al tilacoide. Los pptidos seal que van hacia el tilacoide son muy similares en estructura para las protenas de la va Sec y Tat, son caracterizados por la regin bsica de N-terminal, un ncleo central hidrofbico y una regin polar C-terminal. La translocacin se da mediante un complejo proteico en la membrana del tilacoide (SecAYE) que contiene un conjunto de protenas como la SecA, SecE y SecY, que hace el transporte solamente para protenas no enrolladas y este proceso es dependiente de ATP. Como se observa en la figura 1, SecA detecta la secuencia seal de la protena, y de igual forma acta como una ATPasa, que provee de energa para llevar a cabo la translocacin de las protenas a travs del poro que forman de SecE y SecY.

Figura 1. Translocacin mediante el sistema Sec.

TAT PATHWAY (twin-arginine translocase)

Como se menciono es muy similar al complejo Sec, de igual manera hace el transito de protenas sintetizadas en el citosol que contienen pptidos seal bipartitos (NTerminal) que van dirigidos al lumen dentro del tilacoide. Las protenas destinadas por la va Tat contienen un par caracterstico de residuos de arginina en la regin N-Terminal que le da el nombre el nombre caracterstico. A diferencia de la va Sec, Tat no requiere factores estromticos ni tampoco ATP, la energa la obtiene mediante un gradiente de protones (pH) trans-tilacoidales; y transporta protenas enrolladas principalmente o que se enrollan muy fcilmente. La translocacin por medio de Tat consiste en un conjunto de protenas integrales de

membrana Tha4, Hcf106 y cpTatC. En el cual Tha4 y Hcf106 son protenas que contienen un dominio transmembrana N-terminal seguido de una corta regin anfiptica en forma de hlice y una estructura de dominio C-terminal en el estroma. El mecanismo de translocacin por la va Tat se ilustra en la figura 2, donde cpTatC y Hcf106 forman un complejo receptor de aproximadamente 700 kDa en el cual se va unir el pptido seal; donde gracias a la presencia de un gradiente de protones, se estimula el montaje de Tha4 con el complejo precursor o receptor (cpTatC-Hcf106) y se obtiene la forma de la translocasa para que se de el paso de la protena, el complejo Tha4 se une con los receptores para el paso de la protena a travs de el, en presencia de un gradiente de protones. La protena se transporta en un proceso energizado por el gradiente a travs de la membrana del tilacoide; para finalmente liberar a la protena en la bicapa lipdica, donde se elimina el pptido seal con la enzima peptidasa (TPP), para que finalmente la protena madura se libere al lumen. Despus del transporte Tha4 se disocia del complejo receptor y el sistema se reinicia.

Figura 2. Mecanismo de accin del sistema Tat.

SRP-LIKE PATHWAY (signal-recognition particle)

La translocacin mediante esta va, se da en un grupo muy reducido de sustratos o protenas que van dirigidos a la membrana y no al lumen como se observo en las dos vas anteriores, y es especifico para la familia LHCP, las cuales son protenas de unin de pigmentos y se encuentran en el sistema de membranas de los tilacoides y forman los componentes en los complejos captadores de luz. La protena Lhcb1 es la mas estudiada de las LHCP, es altamente hidrofbica compuesta de tres -hlices trans-membrana (TMI-3) para unir tanto pigmentos cloroflicos como caratenoides. El complejo SRP no utiliza ATP, su movimiento lo hace gracias a la hidrlisis de GTP, diversos anlisis revelaron la actividad GTPasa del complejo cpSRP54, esa actividad de GTPasa aunado con la N-terminal se le da el nombre al dominio G. cpSRP54 tambin tiene un segundo dominio rico en metionina denominado dominio M. En la figura 3 se observa el mtodo de accin del complejo SRP de translocacin de protenas especificas (LHCP), son unidas en el estroma a las subunidades SRP43 y SRP54, ese complejo luego interacta con cpFtsY, para que la protena posteriormente es insertada en la membrana del tilacoide mediante un mecanismo que

requiere a la protena Albino 3 (ALB3) un miembro de la familia YidC/Oxa1.

Figura 3. Translocacin va SRP

SPONTANEOUS INSERTION
La insercin espontanea de las protenas en la membrana del tilacoide se da sin ayuda alguna o dependiente de ATP o GTP, principalmente se describi para la insercin de una sola subunidad de la ATPsintasa (CFoll). Pero tambin se sugiere que otras protenas usan esta va, como subunidades del fotosistema II, PsbW y PsbX. Posiblemente la unin se deba a la estructura de cada protena y su carga, para una mayor afinidad a la membrana. Como se observa en la figura 4, esta va no requiere ninguna fuente de energa o complejo de translocacin proteico, esas protenas se insertan espontneamente y hasta la fecha no se han identificado algn otro cofactor que ayude a la insercin de las protenas a la membrana del tilacoide.

Figura 4. Insercin espontanea. Fuente:

Aldridge, Cain and Robinson. (2009). Protein transport in organelles: Protein

transport into and across the thylakoid membrane. FEBS Journal 276. Jarvis and Robinson. (2004). Mechanisms of Protein Import and Routing in Chloroplasts. Current Biology. Elsevier Ltd.