A Qumica da hemoglobina e da mioglobina

Em um momento ou outro, todo mundo j experimentou a sensao momentnea de ter que parar, para "pegar a respirao", at que o suficiente O 2 pode ser absorvido pelos pulmes e transportado atravs da corrente sangunea. Imagine o que a vida seria como se tivssemos que contar apenas com os nossos pulmes e da gua em nosso sangue para transportar oxignio atravs de nossos corpos. O 2 apenas marginalmente solvel (<M 0,0001) no plasma sanguneo em pH fisiolgico. Se tivssemos que contar com o oxignio que dissolvido no sangue como nossa fonte de oxignio, que teramos cerca de 1% do oxignio para o qual estamos acostumados. (Considere que a vida seria como se a quantidade de oxignio que voc recebeu foi equivalente a apenas uma respirao a cada 5 minutos, em vez de uma respirao a cada s. 3) A evoluo das formas de vida ainda to complexo como uma minhoca exigiu o desenvolvimento de um mecanismo que ativa o transporte de oxignio atravs do sistema. Nosso fluxo de sangue contm cerca de 150 g / L da protena conhecida como hemoglobina (Hb), que to eficaz como um oxignio carrier-se que a concentrao de O2 na corrente sangunea chega a 0,01 M a mesma concentrao de ar. Uma vez que a Hb-O 2atinge o tecido complexo que consome oxignio, O 2 molculas so transferidos para uma outra protena mioglobina (Mb) que transporta o oxignio pelo tecido muscular. O site em que o oxignio se liga a ambos os hemoglobina e mioglobina o heme mostrado na figura abaixo.

No centro do heme um tomo de Fe (II). Quatro dos seis stios de coordenao em torno deste tomo so ocupados por tomos de nitrognio a partir de um anel de porfirina planar. O quinto stio de coordenao ocupado por um tomo de nitrognio a partir de uma cadeia lateral histidina em um dos aminocidos na protena. O stio de coordenao ltima est disponvel para ligar uma molcula de O 2. O heme , portanto, a parte de transporte de oxignio da hemoglobina e da mioglobina molculas. Isso levanta a questo: Qual a funo da protena globular ou "globina" parte destas molculas? A estrutura da mioglobina sugere que o de transporte de oxignio grupo heme enterrado no interior da poro protica dessa molcula, o que mantm os pares do grupo hemes de vir muito juntos. Isto importante, porque estas protenas necessidade de vincular O 2 reversvel eo Fe (II) heme, por si s, no pode fazer isso. Quando no h globina para proteger o heme, que reage com o oxignio para formar um tomo de Fe oxidado (III) em vez de um Fe (II)O 2 complexos. Hemoglobina consiste de quatro cadeias de protenas, cada um do tamanho de uma molcula de mioglobina, que dobra para dar uma estrutura que se assemelha muito a mioglobina. Assim, a hemoglobina possui quatro grupos heme separado que pode se ligar uma molcula de O 2. Mesmo que a distncia entre os tomos de ferro de hemes adjacentes na hemoglobina muito grande entre 250 e 370 nm o ato de vinculao uma molcula de O 2 em um dos quatro hemes na hemoglobina leva a um aumento significativo na afinidade por O 2 vinculativo no hemes outros. Essa interao cooperativa entre os diferentes stios de ligao da hemoglobina faz um invulgarmente boa protena de transporte de oxignio, porque ele permite que a molcula para pegar oxignio, tanto quanto possvel uma vez que a presso parcial deste gs atinge um limite determinado, e depois emitem tanto oxignio como possvel quando a presso parcial de O 2 diminui significativamente abaixo deste limiar. O hemes so demasiado distantes para interagir diretamente. Mas, as mudanas que ocorrem na estrutura da globina que circunda uma heme quando se pega uma molcula 2 O so mecanicamente transmitidos ao globinas outros nessa protena.Estas mudanas transportar o sinal de que facilita o ganho ou a perda de uma molcula por 2 O hemes o outro. Desenhos das estruturas de protenas, muitas vezes transmitem a impresso de uma estrutura rgida fixa, em que as cadeias laterais de resduos de aminocidos individuais so travados na posio. Nada poderia estar mais longe da verdade. As mudanas que ocorrem na estrutura da hemoglobina quando o oxignio se liga ao hemes so to grandes que os cristais de hemoglobina desoxigenada quebrar quando exposto ao oxignio. Mais uma

prova de flexibilidade das protenas podem ser obtidas observando que no h caminho nas estruturas de cristal de mioglobina e hemoglobina ao longo do qual uma molcula de O 2 pode viajar para chegar ao grupo heme. O fato de que estas protenas se ligam reversivelmente oxignio sugere que eles devem passar por mudanas simples em sua conformao mudanas que tm sido chamados movimentos de respirao. que se abrem e depois fecham o caminho ao longo da qual uma molcula de O 2 viaja como ele entra na protena. Simulaes de computador do movimento dentro protenas sugere que o interior de uma protena tem uma "fluidez", com grupos significativos deslocam no interior da protena em at 20 nm.
http://chemed.chem.purdue.edu/genchem/topicreview/bp/1biochem/blood3.html

Desoxihemoglobina a forma de hemoglobina sem oxignio ligado. A oxiemoglobina tem absoro significativamente menor (660 nm) do que desoxihemoglobina (940 nm). Esta diferena utilizada para a medio de a quantidade de oxignio no sangue do paciente por oxmetro de pulso. o Fe 2+ em desoxihemoglobina demasiado grande para caber no ringue e situado (0,7-0,8) Ao acima do anel Assim, a presena de O2 muda o arranjo eletrnico de Fe 2+ e distorce a forma do complexo A protena globular previne a oxidao irreversvel de Fe (II) para Fe (III) cooperatividade quando O2 liga-se a uma sub-unidade Fe 2+ contratos, move-se em avio do anel de porfirina move a histidina ligado a ele triggers conformacional mudanas na cadeia de globina traduzida por meio de H-bond rede Aumenta a capacidade de outros trs unidades para ligar O2 De maneira semelhante quando o sangue chega ao msculo, apenas um O2 liberada,

os outros so liberados ainda mais facilmente, devido ao efeito cooperativo em sentido inverso http://cbc.arizona.edu/courseweb/004/CHEM4121/BioinorganicCoTPP.html