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Camila Lasprilla Laura Osorio Fernanda Novoa Ivonne Valero

El nombre de enzima, que fue propuesto en 1867 por el fisilogo alemn Wilhelm Khne (1837-1900).

Deriva de la frase griega en zyme, que significa 'en fermento'.


En la actualidad los tipos de enzimas identificados son ms de 2.000.

Es el proceso que involucra a las enzimas, protenas y cuya funcin es catalizar las reacciones disminuyendo la energa de activacin (G). Estas no modifican el sentido de los equilibrios qumicos, sino que aceleran su consecucin.

* El

sustrato (molcula sobre la que acta una enzima); se une al enzima a travs de numerosas interacciones dbiles como son: puentes de hidrgeno, electrostticas, hidrfobas entre otras.

* La

interaccin sucede en un lugar especfico , el centro activo. Este centro es una pequea porcin del enzima, constituido por una serie de aminocidos que interaccionan con el sustrato.

* Regulan la velocidad de muchas reacciones qumicas implicadas en


el proceso.

* La * La

inhibicin son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y/u obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente.

* La unin del inhibidor puede ser reversible o irreversible.

* Los

inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura qumica sin posibilidad de revertir la modificacin, siendo tiles en farmacologa.

los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones. segn la forma en que intervienen en la reaccin, en competitivas, no competitivas y mixtas.

En la inhibicin competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la enzima al mismo tiempo. Esto ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el cual tambin se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.

* En

la inhibicin no competitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino nicamente al complejo enzima-sustrato. Una vez formado el complejo con el inhibidor la enzima queda inactiva. la inhibicin mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unin del inhibidor afecta la unin del sustrato, y viceversa.

* En

* Las

enzimas son protenas globulares que actan como biocatalizadores, es decir, aceleran las reacciones qumicas sin modificarse.

* Disminuye la energa de activacin y tiempo de reaccin. * Descomponen


las protenas, hidratos de carbono y grasas en sustancias perfectamente asimilables.

* Son

catalizadores orgnicos, los cuales buscan una ruta alterna ms rpida para llevar a cabo la reaccin sin intervenir en ella.

* * * *

xido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccion). Transferasas (Transferencia de grupos funcionales) Hidrolasas (Reacciones de hidrlisis) Liasas (Adicin a los dobles enlaces)

*
*

Isomerasas (Reacciones de isomerizacin)


Ligasas (Formacin de enlaces, con aporte de ATP)

* Las enzimas son utilizadas en la industria qumica, y en otros

tipos de industria, en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados.

* Estn limitadas tanto por el nmero de reacciones que pueden


llevar a cabo como por su ausencia de estabilidad en solventes orgnicos y altas temperaturas.

* Productos Lcteos * Industria del almidn y del azcar * Molineros y Panadera * Productoras de Jugos de Frutas * Industrias de Grasas y Aceites * Procesamiento de Carne * Industria Cervecera * Industrias de Pulpa y Papel * Tratamiento de Desechos

* Optimizacin del proceso de hidrlisis enzimtica de una mezcla


de pajas de frijol cuatro variedades (Pinto villa, Pinto saltillo, Pinto mestizo y Flor de mayo). http://www.scielo.org.mx/scielo.php?pid=S166527382011000100003&script=sci_arttext

* Optimizacin del proceso de tratamiento enzimtico de la flor

del cempaschil para la extraccin de xantofilas. Departamento de ingeniera quimica-bioquimica, instituto tecnolgico de Celaya. http://www.smbb.com.mx/revista/Revista_2008_1/cempasuchil _xantofilas.pdf

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