Universidad Nacional Autnoma de Mxico

Facultad de Estudios Superiores Cuautitln

Qumica
Bioqumica estructural
1601
Seminario: Enzima catalasa

introduccin
Las enzimas son protenas globulares responsables de la mayor parte de la
actividad qumica de los organismos vivos. Actan como catalizadores, que
son sustancias que aceleran las reacciones qumicas sin ser destruidas o
alteradas durante el proceso. las enzimas se clasifican segn el tipo de
reaccin que catalizan : catalasa es una oxirreductasa.

Catalasa
La catalasa es una enzima antioxidante comn que es producida
naturalmente en casi todos los organismos vivos se encuentra en los
peroxisomas de las clulas de todos los tejidos animales y vegetales.
Degrada o acorta cidos grasos que forman derivados nocivos como el perxido
de hidrgeno un producto resultante de las reacciones metablicas que si no se
destruye puede ser txico para la clula, por lo que acta descomponindolo en
agua y oxgeno, y liberando energa en forma de calor.

Las catalasas tienen una organizacin tridimensional nica y muy conservada.

Los monmeros se entrelazan para formar dmeros unidos fuertemente en el
tetrmero,con un grupo hemo contiene hierro trivalente unidos a sus 4
ncleos porfirinicos lo cual hace que las catalasas sean enzimas muy
resistentes y estables.

Sin embargo, existen diferencias estructurales y funcionales entre ellas. Las

catalasas grandes son ms resistentes a la desnaturalizacin y a la inhibicin e
inactivacin por sustrato que las catalasas pequeas.

CLASIFICACIN
1.

Catalasas monofuncionales,
que
contienen
hemo;
presentes en
organismos
procariontes como en los
eucariontes

2. Mn-catalasas , tienen Mn en el
sitio activo y slo estn
presentes
en
algunos
organismos;
procariontes
anaerobios.

3. Catalasas-peroxidasas, que
tienen actividad de catalasa y de
peroxidasa, contienen hemo y slo
estn presentes en las bacterias y
los hongos

FUNCIONES
Las reacciones en la catlisis son
importantes para la vida: ayudan a
descomponer el perxido de
hidrgeno un agente oxidante
poderoso y daino en oxgeno y
agua, previniendo la acumulacin
de burbujas de dixido de carbono
en la sangre.

La catalasa es una enzima muy

potente: una molcula de catalasa
puede descomponer millones de
molculas de perxido de
hidrgeno en oxgeno y agua.
Tambin usa el perxido de
hidrgeno para oxidar las toxinas
potencialmente dainas del
cuerpo, como el formaldehdo, el
cido frmico, alcohol y fenol.

Tambin tiene un papel

proteccin en la inflamacin.

de

Prevencin de mutaciones, evita el

envejecimiento y cierto tipo de
cncer.

Las mutaciones en el gen de la

catalasa pueden resultar en la
enfermedad
hereditaria
denominada acatalasemia que
entre otros sntomas se reconoce
por un incremento en la incidencia
de ulceraciones bucales.

APLICACIONES INDUSTRIALES
Preparados enzimticos que contienen glucosa-oxidasa junto
con catalasa se emplean como antioxidantes de productos
lquidos y pastosos, como mantequilla, mayonesa y grasa
animal, eventualmente con adicin de glucosa (0,5%). Aqu
debe evitarse que el lpido tenga exceso de acidez, la cual
puede inactivar la catalasa.
Huevo seco (eliminacin de glucosa)

En la elaboracin de vinos la adicin de ambas enzimas

(ms 0,1 % de glucosa) impide el crecimiento de
microorganismos aerobios y la formacin de exceso de
acidez voltil. Sin embargo, debe evitarse la inhibicin de
la catalasa por el pH cido del vino .
Derivados de frutas y hortalizas, vinos y cervezas
(eliminacin de oxgeno)

En la industria textil la catalasa es utilizada para descomponer el oxgeno y el

agua en perxido de hidrgeno (H202) residual despus del blanqueo de las
fibras de algodn.
La remocin de este producto es necesaria para que las fibras puedan luego ser
teidas.
Despus del blanqueo, se produce el enjuague, se aplica cido actico y se aplica
la catalasa en un bao nuevo o en propio bao de teido por aproximadamente
10 minutos, a temperaturas entre 20 y 50C, con un pH de entre 6 y 10.

Referencias
ADELAIDA DAZ LA ESTRUCTURA DE LAS CATALASAS* recuperado el 3/102015 de
http://www.uacj.mx/ICB/redcib/Documents/REB_DOC/2003/06/2003-2_LA%20ESTRUC_.pdf
paginas 1,3,7 y 9.
Putman CD, Arvail AS, Bourne Y y Tainer JA (2000) Active and inhibited human catalase
structures: ligand and NADPH binding and catalytic mechanism. J Mol Biol 296:295-309.