UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN MARTN

FACULTAD DE CC.SS.

ESCUELA ACADEMICA PROFESIONAL DE

ENFERMERIA

GENERALIDADES: SOLUCION IONICA,

ENZIMASY BIOENERGETICOS
QUIMICA Y BIOQUIMICA
BIOLOGO GILBERTO ASCON DIONICIO

integrantes

GALVEZ VICENTE DIANA

HAKIWARA CRDOBA, GRACIELA
REQUEJO NUEZ TONY
TANTALEAN CHAVEZ ANA M.
 Soluciones buffers ,tampones
o amortiguadoras:

Son soluciones que no varan apreciablemente

el pH, al agregar pequeas cantidades de cido
o base.

Un amortiguador resiste el cambio de pH,

porque contienen tanto una especie cida que
neutraliza los iones OH- , como una bsica que
neutraliza los iones H+ . Estas especies cida y
bsica no se deben consumir entre s.
Capacidad amortiguadora del plasma
El plasma tiene pH 7.4 ( 7.35 - 7.45)

Si se aade 1 ml de HCl 10 N a un litro de suero

fisiolgico neutro, el pH desciende a pH 2.

Si se aade 1 ml de HCl 10 N a un litro de plasma

sanguneo, el pH desciende slo a pH 7.2.
 Soluciones buffers ,tampones o
amortiguadoras:

Soluciones tampones:

un par conjugado cido dbil y una sal de ese

cido dbil , o
una base dbil y la sal de esa base dbil.

Ej.: Par c.actico-acetato, se puede preparar

agregando acetato de sodio a una solucin de
c. actico.
 Dos caractersticas importantes de una
solucin amortiguadora:
Capacidad amortiguadora : cantidad de
cido o base que el tampn es capaz de
neutralizar , antes de que cambie su pH.
Depende de las cantidades de cido y su
base conjugada de las que est formado el
tampn.
Mientras mayor es la cantidad del par cido-
base conjugada, mayor es la resistencia al
cambio de pH.

pH : depende de la Ka del cido y de las

concentraciones relativas de cido y base
del amortiguador.
Soluciones amortiguadoras o buffers
biolgicos ms importantes
Intracelulares:
Sistema tampn fosfato dicido f osfato
monocido
Tambin contribuyen Glucosa 6 P , ATP,
protenas intracelulares.

Extracelulares: ( sangre y lq. Intersticiales)

El ms importante: sistema tampn cido
carbnico -bicarbonato.
Tambin contribuyen protenas
extracelulares.
 En qu zona de pH una solucin funcionar
como buffer o tampon?
Depende del par conjugado cido dbil y la sal
de ese cido dbil , o del par base dbil y la sal
de esa base dbil. La solucin ser mejor
amortiguadora en la zona de pH que sea ms
cercana a su valor de pKa.

Su mxima capacidad amortiguadora, ocurre

cuando:
[aceptor de protones]=[dador de protones]
ENZIMAS

Son biomolculas cuya funcin es

aumentar la velocidad de las
reacciones bioqumicas, actan por
lo tanto como catalizadores
biolgicos.
Cul es su naturaleza qumica?

La gran mayora de las enzimas son protenas.

Sin embargo existen algunos ARN que pueden actuar como
enzimas (ribozimas)
Cul es la estructura de una
protena?
Las protenas son macromolculas, polmeros de aminocidos
Analizando estas palabras
Makrs: grande
Polymers: compuesto de varias partes

Son cadenas simples, no ramificadas, de aminocidos unidos

unos a otros.
Cul es la estructura de un
aminocido?
Todos los aminocidos estn formados por un grupo amino y
un grupo carboxilo.

Amino Carboxilo
Cmo actan las enzimas?

Las enzimas son catalizadores y como tales aumentan la velocidad

de la reaccin qumica, sin modificar su resultado.
No modifican la energa de los reactivos ni de los productos pero s
disminuyen la energa de activacin, una especie de barrera
energtica que deben pasar los reactivos para convertirse en
productos.
 Una misma enzima cataliza las
distintas reacciones?

No, las enzimas son especficas, cada una cataliza una

determinada reaccin.
 La alta especificidad se debe
a que su estructura terciaria
le permite formar cavidades
llamadas sitios activos, lugar
donde se ubica el sustrato
durante el proceso de
catlisis.
La enzima se une
especficamente a las
molculas denominadas
sustratos, formando un
complejo enzima-sustrato y
favoreciendo su
transformacin en productos
Una Reaccin
Enzimtica:
La velocidad de una reaccin
catalizada por una enzima es
siempre la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se cuentan:

Concentracin del sustrato

Temperatura
pH
Concentracin de sustrato

A mayor concentracin de sustrato es mayor la velocidad.

Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay ms
enzima para unirse al sustrato se alcanza la velocidad
mxima
pH
Cada enzima tiene un pH ptimo en el cual la actividad
enzimtica es mxima
Desnaturalizacin de una Protena

Estado Nativo Estado Desnaturalizado

Se llama desnaturalizacin de las protenas a la
prdida de las estructuras de orden superior
(secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la
cadena polipeptdica reducida a un polmero
estadstico sin ninguna estructura tridimensional fija
 Desnaturalizacin
de la ribonucleasa.
En general, la
desnaturalizacin
fuerte produce una
destruccin
permanente de la
molcula
Agentes desnaturalizantes:
Se distinguen agentes fsicos
(calor) y qumicos
(detergentes, disolventes
orgnicos, pH, fuerza inica).
 Cofactores Enzimticos
Cofactor (Coenzima): tomo, ion o molcula que
participa en el proceso cataltico sin ser enzima ni
substrato.
Los cofactores participan de dos maneras distintas:

1. A travs de una fijacin muy fuerte a la protena y salen

sin ser modificados del ciclo cataltico

2. Como un segundo substrato; salen modificados del ciclo

cataltico y por lo general requieren otra enzima para volver
al estado original.
Los cofactores enzimticos suelen ser molculas
complejas,
que nuestro organismo no puede sintetizar, por lo
general.

Por esa razn muchos cofactores enzimticos deben

ser, en
todo en parte, ingresados con la dieta; muchos de
ellos son, por
lo tanto, vitaminas.
Ni todos los cofactores son vitamnicos ni todas las
vitaminas
son cofactores enzimticos
Cofactores de naturaleza vitamnica; ejemplos

1. Hidrosolubles
Tiamina Tiamina pirofosfato B1
Riboflavina Flavinas: FAD, FMN B2
Piridoxal Piridoxal fosfato B6
Cobalamina Coenzimas cobamdicos B12
c.Ascrbico Ac. Ascrbico C
Nicotinamida NAD+, NADP+ PP
c.Lipoico Lipoamida
c.Flico Coenzimas folnicos
c.Pantotnico Pantetenas (CoA, p.e.)

2. Liposolubles
Naftoquinonas g-Carboxilacin K
Cofactores de naturaleza no vitamnica: ejemplos

Hemo Hemoenzimas, citocromos

Complejos Fe-S Ferredoxinas
Quinonas electrnico mitocondrial y fotosinttico
Glutatin Redox; transporte de aminocidos
ATP Transf.de fosfato y/o de energa
UTP Transf.de grupos glicosdicos
PAPS Transf.de grupos sulfato
S-AM Transf.de grupos metilo
Carnitina Transportador de grupos acil-
Vitaminas que no forman parte de cofactores enzimticos

Liposolubles

Retinoides vit. A
Calciferoles vit. D
Tocoferoles vit. E
 Teoras de la Accin
Enzimtica
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)
Substrato y enzima se
acoplan de forma
estereospecfica,
de la misma manera que
una llave se ajusta a su
cerradura.
Modelo aceptado durante
mucho tiempo; hoy se
considera
insuficiente al no explicar
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima
como el substrato
sufren una alteracin
en su estructura por
el hecho fsico de la
unin.

Est mucho ms de
acuerdo con todos
los datos
experimentales
conocidos hasta el
momento.
La teora del Ajuste Inducido se ampla en la actualidad
definiendo la accin enzimtica como

Estabilizacin del Estado de Transicin

Segn lo cual, el Centro Activo enzimtico es en realidad

complementario no al substrato o al producto, sino al
estado de transicin entre ambos.
Clasificacin y
Nomenclatura de
Enzimas
 Clasificacin de enzimas:
Grupos
1. Oxidorreductasas

2. Transferasas
grupos aldehidos
grupos acilos
grupos glucosilos
grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas
Transforman polmeros en monmeros.
Actuan sobre:
enlace ster
enlace glucosdico
enlace peptdico
4. Liasas
(Adicin a los dobles
enlaces)
Entre C y C
Entre C y O
Entre C y N

5. Isomerasas
(Reacciones de
isomerizacin)

6. Ligasas
(Formacin de enlaces,
con aporte de ATP)
Entre C y O
Entre C y S
 Inhibicin
Enzimtica
Inhibidor:
Efector que hace disminuir la actividad enzimtica, a travs de
interacciones con el centro activo u otros centros especficos
(alostricos).

Esta definicin excluye todos aquellos agentes que inactivan a

la enzima a travs de desnaturalizacin de la molcula enzimtica
De esta forma, habr dos tipos de inhibidores:
I. Isostricos: ejercen su accin sobre el centro activo

II. Alostricos: ejercen su accin sobre otra parte de la

molcula, causando un cambio conformacional con
repercusin negativa en la actividad enzimtica.

Activador alostrico: Inhibidor alostrico:

favorece la unin del impide la unin del
sustrato sustrato
Los inhibidores isostricos pueden ser de dos tipos:

1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,

con el complejo enzima-substrato o con ambos:

E+I EI

ES + I ESI

2. Inhibidor irreversible: modifica qumicamente a la enzima:

E+I E
 Inhibicin reversible
(a) El inhibidor se fija al centro
activo de la enzima libre,
impidiendo la fijacin del
substrato: Inhibicin
Competitiva
(b) El inhibidor se fija a la
enzima independientemente
de que lo haga o no el
substrato; el inhibidor, por
tanto, no impide la fijacin
del substrato a la enzima, pero
s impide la accin cataltica:
Inhibicin
(c) No Competitiva
El inhibidor se fija nicamente al complejo enzima-
substrato una vez formado, impidiendo la accin
cataltica; este tipo se conoce como Inhibicin
 S
E ES E+P
I
Inhibicin
Competitiva

EI

Las fijaciones de substrato e inhibidor son

mutuamente exclusivas; el complejo EI no es productivo
 S
E ES E+P
I I
Inhibicin
S No Competitiva

EI ESI

El inhibidor se fija
indistintamente a la
enzima libre E y al
complejo enzima-
substrato ES; ni el
complejo EI ni el
complejo ESI son
productivos
 S
E ES E+P
I
Inhibicin
Anticompetitiva
ESI

El inhibidor slo
puede fijarse al
complejo ES;
el complejo ESI no
es productivo
 Inhibicin Competitiva
S
E ES E+P
I
Se define una constante de [E] [I]
equilibrio de disociacin del K =
EI inhibidor:
i [EI]

Caractersticas:
- Las fijaciones de substrato e inhibidor son mutuamente exclusivas
- A muy altas concentraciones de substrato desaparece la inhibicin
- Por lo general, el inhibidor competitivo es un anlogo qumico del
substrato.
- El inhibidor es tan especfico como el substrato
 Cintica enzimtica

La cintica enzimtica estudia la velocidad de las reacciones

qumicas que son catalizadas por las enzimas. El estudio de la
cintica y de la dinmica qumica de una enzima permite explicar los
detalles de su mecanismo cataltico, su papel en el metabolismo,
cmo es controlada su actividad en la clula y cmo puede ser
inhibida su actividad por frmacos o venenos o potenciada por otro
tipo de molculas.
 ENZIMAS
CATALIZADORES BIOLGICOS QUE:

Velocidades de reaccin 106-1012 > que las reacciones no

catalizadas y varios rdenes de magnitud ms que la catlsis
qumica.

Requieren condiciones de reaccin suaves:

<100C, P atm, pH (+/-) neutro

ESPECIFICIDAD: no hay productos secundarios

Mecanismos de regulacin:

Alosterismo, modificacin covalente, cantidad de enzima

Enzimas : Catalizadores biolgicos
Disminuyen energa de activacin e incrementan la velocidad de reaccin
OXIDO DE REDUCCION
Catalasa.
2H2O2 -> 2H2O + O2
Una molcula de catalasa rompe 40
millones molculas de perxido por
segundo.
Factores que influyen en la actividad enzimtica

Concentracin de sustrato [S]

Temperatura

Inhibidores

Competitivos: unen mismo sitio del sustrato

No competitivos: unen sitio diferente pero disminuyen
capacidad cataltica.

pH. Afecta conformacin

 Estructura terciaria: fuerzas no covalentes

Actividad enzimtica

pH Temperatura C

Cambios en pH alteran el
estado de ionizacin de a Puentes de hidrgeno se rompen por
cargados : unin a sustrato o incrementos de temperatura
accin cataltica : altera la conformacin 3D
 COFACTORES ENZIMTICOS
NO PROTICOS

Pueden ser:
Iones metlicos : Zn2+,Cu2+, Mn2+, K+, Na+ , Ca+2
Molculas orgnicas pequeas:coenzimas.

tiamina (B1) Tiaminpirofosfato (transf. Aldehdo)

riboflavina (B2) FAD (transf. H+)
Nicotinamida NAD (transf. H+)
CoA Acarrea acilo

Coenzimas se unen covalentemente a la apoenzima:

Grupo prosttico

Otras slo transitoriamente durante la catlisis

CADENA RESPIRATORIA Y
FOSFORILACIN OXIDATIVA
 INTRODUCCIN
La mitocondria es la fuente de energa de la clula, en
su interior tiene lugar la captura de la energa derivada
de la oxidacin respiratoria.
El sistema mitocondrial que acopla la respiracin con
la generacin del intermediario de alta energa el ATP,
se denomina fosforilacin oxidativa.
 IMPORTANCIA BIOMDICA
La fosforilacin oxidativa capacita a los organismos
aerobios para capturar una proporcin bastante mayor
de la energa libre disponible a partir de los sustratos
respiratorios.
Teora quimiosmtica:
Amobarbital.
Cianuro.
Monxido de Carbono.
 ENZIMAS QUE ACTUAN EN LA
CADENA RESPIRATORIA
Monoaminooxidasa (MI).
Acil-CoA sintetasa.
Glicerofosfato aciltransferasa.
Monoacilglicerofosfato aciltransferasa.
Fosfolipasa A2.
Adenililcinasa.
Creatincinasa.
EQUIVALENTES REDUCTORES

Toda la energa til liberada durante las oxidaciones de

los cidos grasos, aminocidos y carbohidratos, queda
disponible en el interior de las mitocondrias en forma de
equivalentes reducidos: H+ o electrones.
Ciclo de
Krebs
 Los transportadores de electrones NADH y FADH2,
originados fundamentalmente en el ciclo de Krebs,
pero tambin en otros procesos catablicos, albergan el
poder reductor que les confieren los electrones
"energticos" que transportan.

Esa energa ser liberada, poco a poco, a lo largo de la cadena

respiratoria que tiene lugar en las crestas y en la membrana
mitocondrial interna. En dicha membrana existen tres complejos
enzimticos transportadores de electrones:

- El complejo NADH deshidrogenasa

- El complejo citocromo b-c1
- El complejo citocromo oxidasa.
COMPONENTES DE LA CADENA
RESPIRATORIA
El complejo citocromo oxidasa.
Tanto el NADH como el FADH2 ceden los electrones
"energticos" a la cadena formada por esos tres
transportadores y, a medida que pasan de un
transportador a otro, los electrones van liberando energa.

Esa energa (segn la teora quimiosmtica de Mitchell)

permite el bombeo de protones desde la matriz
mitocondrial al espacio nter membranoso de la
mitocondria.
BOMBEO DE HIDROGENOS
COMPLEJOS

Tanto los electrones como los protones, que han sido impulsados a lo largo de la
cadena respiratoria, deben unirse a un aceptor final. En la respiracin aerobia
el aceptor ultimo de electrones (y protones) es el O2, que al unirse al H2, forma
H2O como producto final.
Gradiente electroqumico en la
mitocondria
protones
se genera un gradiente electroqumico de
protones, con una concentracin de protones
mayor en el espacio nter membrana que en la
matriz.

Cuando los protones (H+) regresan a la matriz,

lo hacen por los canales un complejo protico
llamado ATPasa.

El paso de H+ permite que la protena gire y

se lleve a cabo la reaccin ADP+Pi formando
ATP
La fosforilacin oxidativa es la transferencia de electrones de los
equivalentes reducidos NADH y FADH, obtenidos en la glucolisis y en el
ciclo de Krebs hasta el oxigeno molecular, acoplado con la sntesis de ATP
Cadena respiratoria
TRANSPORTADORES DE
INTERCAMBIO BIOENERGTICO
Aniones de OH-
Cationes de H+
Carnitina
H2PO4-
ATP y ADP
Na+
GRACIAS