Aminocidos, pptidos y

protenas
Fernando Gabriel Gonzlez Gonzlez Matricula: 1659892
Grupo: 112
8/10/2016
 Aminocidos

Componentes estructurales de las protenas

Cientos de aminocidos naturales
contienen (estructura general):
tomo de carbono central al que estn
unidos:
a) Un grupo amino; RNH2
b) Un grupo carboxilo: R---COOH
c) Un grupo R :
Un tomo de hidrogeno
Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
Derivado hidocarbonado (hidroximetileno)
d) Un tomo de hidrogeno
 AMINOACIDOS
CLASIFICACION

De acuerdo con la posicin del grupo amino

con referencia al grupo carboxilo:

A. Alfa
B. Beta
C. gamma
 AMINOACIDOS ALFA

Clase mas frecuente

El grupo amino esta unido al tomo de
carbono (carbono alfa),
inmediatamente adyacente al grupo
carboxilo
Unido al carbono central alfa esta otro
grupo , cadena lateral o grupo R
(propiedades qumicas; hidrfobas o
hidrfilas, interaccin de grupos R;
funcin biolgica).
Aminocidos beta:
El grupo amino esta unido al
carbono segundo a partir del
grupo carboxilo

Aminocido gamma:
El grupo amino esta unido al
carbono tercero a partir del
grupo carboxilo
 AMINOACIDOS

Bloque de construccin de las protenas

Su secuencia determina la configuracin
tridimensional final de la protena
Molculas anfteras; pueden actuar como
cido o como base
Clasificacin:
1. Aminocidos estndar
2. Aminocidos no estndar
Modificacin qumica
 20 aminocidos alfa que se encuentran
habitualmente en las protenas

Tienen la misma estructura general con

excepcin de la prolina ( grupo amino
secundario, formada por un cierre de anillo
entre el grupo R y el nitrgeno amida)
 AMINOACIDOS ESTANDAR
CLASIFICACION

De acuerdo con su capacidad para interaccionar con el

agua ( cuatro clases) :

1. Aminocidos neutros apolares

2. Aminocidos neutros polares
3. Aminocidos cidos
4. Aminocidos bsicos
 AMINOACIDOS ESTANDAR
NEUTROS APOLARES

Contienen: grupos R hidrocarbonados

1. Glicina
Los grupos R no tienen carga positiva o negativa
Hidrfobos : interaccionan poco con el agua 2. Alanina
Importantes para el mantenimiento de la estructura tridimensional 3. Valina
o Tipos de cadenas hidrocarbonadas: 4. Leucina
1. Aromticos : estructura ciclicas(benceno) 5. Isoleucina
hidrocarburos insaturados 6. Fenilalanina
2. Alifticos: no aromticos (metano,
7. Tiptofano
ciclohexano )
cadenas laterales ( tomos de
8. Metionina
azufre) 9. Cisteina
grupo sulfhidrilo ( -SH) 10.prolina
AMINOACIDOS NEUTROS APOLARES
AROMATICOS Y ALIFATICOS
 AMINOACIDOS NEUTROS POLARES

Poseen grupos funcionales capaces de formar

enlaces de hidrogeno
Interaccionan fcilmente con el agua Serina
Hidrfilos o amantes del agua
Treonina
Presencia del grupo OH:
a. Participa en enlaces hidrogeno (estabilidad de
estructura proteica) Tirosina
b. Formacin del Ester fosfato de tirosina
Asparagina
c. Puntos de unin de hidratos de carbono (serina y
treonina)
Presencia de un grupo amida (muy polar) glutamina
enlaces hidrogeno no dan estabilidad
AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES
DEL AGUA (GRUPOS OH, R-C-NH2)

o Grupo R-C-NH2

Grupo R-C-NH2
Derivados amida de los
aminocidos cidos:
1. cido aspartico
2. cido glutmico
 AMINOACIDOS ACIDOS

Poseen cadenas laterales con

grupos carboxilato
Cadenas laterales cargadas
negativamente a PH fisiolgico

cido asprtico: aspartato

cido glutmico: glutamato
 AMINOACIDOS BASICOS

A PH fisiolgico llevan una carga positiva

Pueden formar enlaces inicos con los aminocidos
cidos
La lisina:
o Grupo amino en la cadena lateral,
o Acepta un protn del agua para el cido conjugado
(-NH3+)
o Oxidacin ; enlaces Inter. e intramoleculares
La arginina:
o Grupo guanidino;
o No acta en reacciones cido- base
Histidina:
o Base dbil, actividad cataltica de enzimas
 AMINOACIDOS
FUNCIONES
(ACTIVIDAD BIOLOGICA)

1. Su secuencia determina la configuracin tridimensional final de

cada protena ( mas importante):secuencia primaria
2. Mensajeros qumicos ( aminocidos alfa)
3. Precursores de diversas molculas complejas que contienen
nitrgeno
4. Intermediarios metablicos
 AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS
PROTEINAS

Residuos de aminocidos se forman tras la sntesis de la cadena

polipeptdica:

cido gamma carboxiglutamico: une el calcio de la protombina

4 hidroxiprolina y la 5 hidroxiprolina: componente mas importante
del colageno ( proteina mas abundante del tejido conjuntivo)
Fosforilacin de aminocidos con grupos OH: enzima glucgeno
sintetaza
Aminocidos modificados
 Esteroismeros de los aminocidos

Esteroismeros;
Molculas que solo se diferencian en la
disposicin espacial de sus tomos

Enantiomeros:
Imgenes especulares una de otra
Se diferencian por la posicin del
grupo amino y del tomo de
hidrogeno
 Reaccin de Formacin de enlaces
peptdicos

Enlaces peptdicos: son enlaces amida, que se

forman cuando el par de electrones sin compartir
del tomo de nitrgeno alfa-amino de un
aminocido ataca al carbono alfa- carboxilo de
otro aminocido en una reaccin de sustitucin
ncleofila
La reaccin elimina una molcula de agua
(deshidratacin)
Residuos de aminocidos: los aminocidos unidos
Residuo N-Terminal: el residuo de aminocido con
el grupo amino libre ( se escribe a la izquierda)
Residuo C-Terminal: el residuo de aminocido con
el grupo carboxilo libre( aparece a la derecha)
 POLIPETIDOS
ENLACE PEPTIDICO

Estructura tridimensional bien definida

Conformacin nativa de la molcula
(orden o secuencia de aminocidos)
Se pliegan en una nica forma
biolgicamente activa
Carcter rgido del enlace peptdico
(limita el numero de posibilidades
conformacionales)
Los enlaces peptdicos tienen un carcter
parcial de doble enlace (hbridos de
resonancia)
 Reaccin de Oxidacin de la cistena

o El grupo sulfhdrico de la cisteina es muy

reactivo
o La reaccin mas comn es de oxidacin
reversible que forma un puente disulfuro
o Puente de disulfuro: cuando dos residuos
de cisteina forman un enlace disulfuro
o Los puentes disulfuro ayudan a estabilizar
muchos polipptidos y protenas
 PEPTIDOS

Polipptidos cortos con una longitud inferior a 50 aminocidos

Molculas sealizadoras que utilizan organismos multicelulares

para regular actividades complejas

Coordinacin de procesos bioqumicas

Interrelacin dinmica entre procesos opuestos


Proteccin de clulas de los
radicales libres
Regulacin de la ingestin de
alimentos y peso corporal
Estimuladores del apetito
Inhibidores del apetito
Disminucin de la expresin de genes
Regulacin de la presin sangunea
Estimulo de leche y contraccin
uterina
Alivian el dolor, placenteras
Pptidos
Glutation
Neuropeptido Y, galanina
Colocistocinina
Hormona estimulante de melanocitos
Leptina
Vasopresina (antidiurtica)
Factor natri urtico atrial
oxitcica
Ppticos opiceos ( enceflinas)
 Protenas
(Funciones)

1.- Catlisis: Las enzimas son protenas que dirigen y aceleran miles de reacciones
bioqumicas en procesos como digestin, la captura de energa y la biosntesis.
2.- Estructura: Algunas protenas proporcionan soporte. El colgeno (componente
principal de los tejidos conjuntivos) y la fibroina (protena de la seda) poseen una
fuerza mecnica significativa, la elastina una protena semejante a la goma que se
encuentra en las fibras elsticas se encuentran en piel en vasos sanguneos entre
otros.
3.- Movimiento: Las protenas participan en todos los movimientos celulares. Por ejemplo
la actina, miosina y tubulina que forman parte del citoesqueleto de las clulas.
4.- Defensa: Una extensa cantidad de protenas son protectoras
Ejemplo: queratina ,fibriongeno y trombina.
5.- Regulacin: La unin de una molcula hormonal o un factor de
crecimiento a receptores en una clula modifica la funcin celular.
Ejemplo hormona de crecimiento, insulina y glucagon.
6.- Transporte: Muchas protenas actan como molculas transportadoras
de molculas o iones a travs de las membranas o entre las clulas .
Ejemplos: Hemoglobina,Lipoprotenas, ATPasa,Transferrina
Ceruloplasmina.
7.- Almacenamiento: Determinadas protenas actan como reserva de
nutrientes esenciales. Ejemplo: Ovoalbmina,Casena y Zeina.
8.- Respuesta al estrs: La capacidad de los seres vivos para sobrevivir a
diversos agresores abiticos esta mediada por determinadas protenas.
 Estructura de las protenas
Estructura primaria

La estructura primaria de un polipptido es

una secuencia de aminocidos. Los
aminocidos estn conectados por enlaces
peptdicos.
Los residuos de aminocidos son esenciales
para la funcin de una molecula, se
denominan invariables
Las protenas con secuencia de aminocidos
y funciones semejantes y con un origen comn
se denominan homologas
 Estructura de las protenas
Estructura secundaria

La estructura secundaria de las protenas es la disposicin espacial local

del esqueleto proteico, gracias a la formacin de puentes de hidrgeno
entre los tomos que forman el enlace peptdico, es decir, un tipo de
enlace no covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral.

Hlice : Estructura rigida, forma de varilla, se origina cuando una

cadena polipeptidica se enrolla en forma helicoidal.

-Lamina plegada : cuando se alinean dos o ms segmentos de la

cadena polipeptidica uno al lado del otro. En lugar de estar enrollada,
esta extendida.
 Estructura de las protenas
Estructura terciaria

Es la forma tridimensional globular que asume un polipptido cuando se

pliega en su estructura nativa (biolgicamente activa).

-PLEGAMIENTO PROTEICO; debido a interacciones de las cadenas laterales.

Caracteristicas de estructura terciaria:

-Aminoacidos distantes quedan cerca.
- Son compactas.
- Proteinas globulares grandes presentan dominios.
- Proteinas modulares o mosaico: dominios en serie.
 Estructura de las protenas
Estructura cuaternaria

1.-Interacciones hidrfobas.
2.- Interacciones electroestticas.
3.- Enlaces de hidrogeno.
4.- Enlaces covalentes.
5.- Hidratacin.
http://www.scientificpsychic.com/fitness/aminoacidos.html
http://slideplayer.es/slide/149060/
https://es.wikipedia.org/wiki/Amino%C3%A1cido
http://proteinas.org.es/aminoacidos
https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm
https://es.wikipedia.org/wiki/P%C3%A9ptido

Las imgenes las saque de su presentacin porque me gustaron

mas que las de google o las paginas anteriormente citadas