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CLASE 1: OXIDORREDUCTASAS
LACTATO
DESHIDROGENASA
LACTATO PIRUVATO
CLASE 2: TRANSFERASAS
Catalizan la transferencia de un grupos funcionales entre donadores y aceptores.
Los grupos que son transferidos frecuentemente son: fosfato, amino, glucosilo.
* Quinasas * Transaminasas * Transmetilasas
GLUCOCINASA
LIPASA
PIRUVATO
DESCARBOXILASA
DIOXIDO DE
CARBONO
PIRUVATO ACETALDEHIDO
CLASE 5: ISOMERASAS
Catalizan reacciones de isomerizacion de cualquier tipo, pticos, geomtricos o de posicin.
* Epimerasa * Racemasa * Mutasa
ALANINA
RACEMASA
L-ALANINA D-ALANINA
CLASE 6: LIGASAS
GLUTAMINA
SINTETASA
GLUTAMATO
GLUTAMINA
NATURALEZA QUIMICA DE LAS ENZIMAS
Cofactor Coenzima
La mayora de las enzimas (Apoenzimas)
son de naturaleza proteica (90%).
Algunas enzimas requieren de un
componente adicional (cofactor o coenzima)
para su funcionamiento. Estos se unen por
medio de enlaces dbiles no covalentes.
Las Coenzimas son molculas orgnicas,
generalmente derivan de las vitaminas (NAD, Apoenzima
FAD, Biotina, Tiamina).
Los Cofactores son iones inorgnicos (Mg+2, HOLOENZIMA
Cu+2, Fe+2, Zn+2).
NADH
+ + +
NAD
SUSTRATO
ENZIMA COMPLEJO REDUCIDO
ENZIMA
ENZIMA-SUSTRATO
SUSTRATO
OXIDADO
SITIO CATALITICO
sitio cataltico de
El sitio cataltico o centro de fijacin del carboxipeptidasa
sustrato, es una pequea grieta o hendidura en
una molcula proteica grande, donde se fija el
sustrato.
La estructura terciaria de la enzima est
plegada de tal manera que se origina una
regin con las dimensiones moleculares
idneas para acomodar un sustrato especfico.
DENSITOGRAMA
Clula modificada
MODELOS ENZIMTICOS
Km = Afinidad
L
EFECTO DE LA TEMPERATURA
0 20 40 80 100
Temperatura (C)
Temperatura ptima para dos enzimas
EFECTO DEL PH
La mayoria de las enzimas tiene un pH ptimo
que varia entre 6-8. Pero tambien va a
depender del tejido o del organo para poder
determinar el pH mas optimo para las
enzimas. Los cambios de pH en el medio
pueden afectar el estado de ionizacin de
ciertos grupos funcionales en la enzima y
tambin en la del sustrato.
Tanto la disminucion, como el aumento del
pH, afectan la actividad enzimatica por que
producen la desnaturalizacion de la enzima.
Quimotripsina 8.0
Tripsina 7.9
Catalasa 7.6
Carboxipeptidasa 7.5
Amilasa salival 6.8
Fosfatasa cida 5.0 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9
Pepsina 1.5 pH ptimo para dos enzimas
INHIBICIN ENZIMTICA
Los inhibidores enzimticos son aquellos agentes que interfieren con la catlisis,
disminuyendo o deteniendo la reaccin enzimtica. Se dividen en 2 grandes grupos:
1.- INHIBICIONES REVERSIBLES 2.- INHIBICION IREVERSIBLE
Inhibicin no competitiva
Inhibicin competitiva y
Inhibicin acompetitiva
INHIBICIN COMPETITIVA
El inhibidor generalmente tiene una estructura quimica semejante al sustrato, por lo tanto
puede combinarse con la enzima libre, de tal modo que compite con el sustrato especifico por
el sitio cataltico. Una caracterstica de este tipo de inhibicin est dada por el hecho de que
puede ser revertida aumentando la concentracin de sustrato.
Sustrato Inhibidor
Competitivo
Inhibidor Competitivo
INHIBICIN NO COMPETITIVA
Sustrato Sustrato
Inhibidor
No Competitivo
INHIBICION ACOMPETITIVA
El inhibidor no tiene ninguna semejanza estructural con el sustrato, se une a un sitio activo
de la enzima, pero no se une a la enzima sola, este se une al complejo ES, formando de
esta manera un complejo ESI.
Sustrato
INHIBICIN IRREVERSIBLE: