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• Características
• Cofactores
• Tipos de enzimas
• Mecanismos de catálisis
• Efecto del pH y la temperatura
• Cinética
• Regulación de la actividad enzimática
ENZIMAS COMO CATALIZADORES
BIOLÓGICOS
Las enzimas son proteínas que:
- Aumentan la velocidad de reacción
- No se transforman
- Participan en casi todas las reacciones que ocurren en
un organismo
• Son altamente específicas
• Algunas son estereoespecíficas
• Algunas son reguladas
A + B + E C +D + E
Sustratos Productos
Nomenclatura de las enzimas
Nomenclature tradicional
Nomenclature EC
• 2. Encaje inducido
Modelos de sitio activo
No-covalentes
- Interacciones iónicas
- Dipolo
- Puentes de hidrógeno
- Apolares
Covalentes
- Bases de Schiff
¿Porqué una
enzima disminuye la
energía de Enzima
Sustratos
activación?
Enzima
– Pérdida de entropía en la
formación del complejo ES
Estado de
– Desestabilización del
transición
complejo ES
– Pérdida del agua de Enzima
solvatación
Producto
Cofactores
• Son requeridos para convertir una enzima inactiva
apoenzimas en la forma activa holoenzimas
– Iones esenciales, principalmente iones metálicos
– Coenzimas, compuestos orgánicos, derivados de las
vitaminas
– Co-enzima o co-factor:
no se encuentra unida
covalentemente a la
enzima
– Grupos prostéticos: se
unen covalentemente
a la enzima
• Nombre
– Nicotidamida adenina
dinucleotido
• Rol metabólico
– Reacciones de óxido-
reducción
• Co-sustrato de
– deshidrogenasas
Clasificación de las enzimas
– Covalente
– Acido/base
– Ión metálico
– Proximidad y orientación
Triosa fosfato isomerasa
Triosa fosfato isomerasa
Serin-proteasas
Serin-proteasas
Quimiotripsina
Mecanismo
catalítico de una
serin proteasa
Catalytic propensity of residue types
Analysis of Catalytic Residues in Enzyme Active Sites (2002) Gail J. Bartlett, Craig T. Porter, Neera
Borkakotiand Janet M. Thornton Journal of Molecular Biology, 324, 105-121