PROTEÍNAS

Alejandro Duran
Luis Daniel Torres
Alejandro Padilla
Sergio Guerrero
Miguel Carrillo
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.

Las proteínas se encuentran en

plantas y animales y son esenciales
para toda vida.
Formar estructuras de soporte y
protección, tales como el cartílago, la piel, las
uñas, el pelo y el músculo.

 Las proteínas están construidas a base de

unidades más pequeñas, los aminoácidos.

 Las proteínas pueden ser desdobladas

para crear formas intermedias de tamaños y
propiedades variables.
 1.¿QUE SON PROTEÍNAS ?

Las proteínas son biomóleculas formadas

básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Conservan su actividad biológica solamente
en un intervalo relativamente limitado de pH y
de temperatura.
Las unidades monoméricas son los
aminoácidos y el tipo de unión que se establece
entre ellos se conoce como enlace peptídico.
  Todas las proteínas contiene C, H, O y N, y casi
todas poseen además S.

 Son polímeros de alto peso molecular. Están

formadas por unidades estructurales básicas
llamadas aminoácidos (aa).

Composición
 PROTEINAS

Funciones:
 Estructura
 Regulación del
metabolismo
 Detoxificación
 Inmunidad
 Energía
 Se clasifican en:
 Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
 Aminoácidos no esenciales
 Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.

 Balance nitrogenado: Es la relación entre el nitrógeno

proteico que perdemos y el que ingerimos. Un gramo de
nitrógeno procede de 6,25 gramos de proteína. El nitrógeno se
elimina a través de la orina (urea), por las heces y la piel.
 De esos 20 ó 22 aminoácidos existentes algunos pueden ser
sintetizados en los tejidos a partir de otro A.A. y son llamados
no esenciales . Otros por el contrario, no pueden ser
sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que
ser absorbidos ya sintetizados y son denominados
aminoácidos esenciales . A continuación se da una lista de los
aminoácidos esenciales y no esenciales en cerdos y pollos.
 AMINOACIDOS AMINOACIDOS
El nombre proteína ESENCIALES NO
ESENCIALES
deriva del griego
“PROTEIOS” Fenilalanina Glisina
Isoleucina Serina
Lisina Asparagina
Metionina Tirosina
Treonina Cistina
 Compuesto Valina Acido aspártico
Triptófano Acido glutámico
nitrogenado natural de Arginina Citrulina
Histidina Ornitina
carácter orgánico Prolina
Alanina
complejo.
 Fuentes de proteínas

Carnes, pescados, leche y sus

derivados, los huevos, las legumbres
(las proteínas de origen animal poseen
mayor predisposición que las
vegetales)
“ Las proteínas de la dieta se usan para la formación de
nuevos tejidos o para el reemplazo (función plástica).
Cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades
del organismo, sus aminoácidos producen amoniaco y las
aminas que se liberan en estas reacciones, son altamente
tóxicos, por lo que se transforman en urea en el hígado y
se elimina por la orina al filtrarse en los riñones”
 2. LOS PÉPTIDOS Y EL ENLACE
PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión

de aminoácidos mediante un enlace
peptídico.

El enlace peptídico es la unión entre un

grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y
un grupo α-amino de otro aa.
 Son polímeros de aminoácidos,
(formados por un grupo -COOH,
un grupo -NH2 y aun grupo -R
con distinto número de C.)

 El grupo NH2 de un AA se une

con un grupo COOH del AA
vecino,
 perdiéndose una molécula de
agua.( E. peptídico).
 3.- AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
 Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.
1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es 3 a 10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Polipéptidos o cadenas poli peptídicas: si el n º de
aminoácidos es mayor de 10.
 4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
 Primaria
 Secundaria
 Terciaria
Cuaternaria
 Estructura primaria, que corresponde a la
secuencia de
aminoácidos. Estructura secundaria, que
provoca la aparición de motivos
estructurales. Estructura terciaria, que define
laestructura de las proteínas compuestas por
un sólo polipéptido. Estructura cuaternaria, si
interviene más de un polipéptido.
Estructura Primaria
Estructura Secundaria
Estructura Terciaria
Estructura Cuaternaria
 5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS
PROTEINAS

Presente en las proteínas de origen

animal.
La leche materna es el patrón con el que
se compara el valor biológico de las demás
proteínas de la dieta.
6.- NECESIDADES DIARIAS DE
LAS PROTEINAS

Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
 7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
 8.- FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte
Sanguíneas o plasmáticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visión
 Localización o
Tipos Ejemplos función
Ácido-graso- Cataliza la síntesis de
Enzimas sintetosa ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias
la sangre extrañas.
Insulina Regula el metabolismo de
Hormonas la glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las
fibras musculares
Denaturación ó Desnaturalización:
-Denaturación reversible
-Denaturación irreversible
Caracteristicas de las proteínas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminución de la simetría molecular
-disminución de su cristalidad
 9.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
-Las Albúminas
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
-Las Lipoproteínas
-Las Glucoproteínas
-Las Nucleoproteínas
-Las Metaloproteínas
-Las Fosfoproteínas
-Las Cromoproteínas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS

-SON MEZCLAS DE POLIPÉPTIDOS DE

DIFERENTE LONGITUD

-PUEDEN TENER DESDE 100-1800

RESTOS DE AMINOÁCIDOS
Desnaturalización-Hidrólisis
 Desnaturalización de una
proteína: pérdida de la
conformación nativa y de sus
propiedades originales (ej.
coagulación por calor de las
proteínas de la clara del
huevo).

 Hidrólisis de una proteína:

escisión en aminoácidos
(ruptura de un enlace covalente
por adición de agua).
Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con
puentes disulfuros reducidos y sin actividad
enzimática
 CLASIFICACIÓN

HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos

HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
 HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES

* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina
(trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
 HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES

* Hormonas: Insulina, hormona del

crecimiento, prolactina, tirotropina
* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas y
otras.
 HOLOPROTEÍNAS
FIBROSAS

* Colágenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
 HETEPROTEÍNAS

LIPOPROTEÍNAS

De alta, baja y muy baja

densidad, que
transportan lípidos en la
sangre