ENZIMAS

Enzimas
• As enzimas são proteínas que catalisam reações
químicas as quais ocorrem em seres vivos.
• Elas aceleram a velocidade das reações, o que
contribui para o metabolismo. Sem as enzimas,
muitas reações seriam extremamente lentas.
• Durante a reação, as enzimas não mudam sua
composição e também não são consumidas.
Assim, elas podem participar várias vezes do
mesmo tipo de reação, em um intervalo de
tempo pequeno.
• Quase todas as reações do metabolismo celular
são catalisadas por enzimas.
• Um exemplo da atividade das enzimas ocorre no
processo de digestão. Graças à ação das enzimas
digestivas, as moléculas dos alimentos são
quebradas em substâncias mais simples.
• A eficiência de uma molécula de enzima é muito
grande. Estima-se que, em geral, uma molécula
de enzima seja capaz de converter 1000
moléculas de substrato em seus respectivos
produtos, isso em apenas 1 minuto.
 Como funcionam?
• Cada enzima é específica para um tipo de reação.
Ou seja, elas atuam somente em um determinado
composto e efetuam sempre o mesmo tipo de
reação.
• O composto sobre o qual a enzima age é
genericamente denominado substrato. A grande
especificidade enzima-substrato está relacionada
à forma tridimensional de ambos.
• A enzima se liga a uma molécula de substrato em
uma região específica denominada sítio de
ligação. Para isso, tanto a enzima quanto o
substrato sofrem mudança de conformação para o
encaixe.
• Eles se encaixam perfeitamente como chaves
em fechaduras. A esse comportamento damos o
nome de Teoria da Chave-Fechadura.
 Entre os fatores que alteram a
atividade das enzimas estão:
• Temperatura: A temperatura condiciona a velocidade
da reação. Temperaturas extremamente altas podem
desnaturar as enzimas. Cada enzima atua sob uma
temperatura ideal.
• pH: Cada enzima possui uma faixa de pH considerada
ideal. Dentro desses valores a atividade é máxima.
• Tempo: Quando mais tempo a enzima tiver contato
com o substrato, mais produtos serão produzidos.
• Concentração da enzima e do substrato: Quanto maior
a concentração da enzima e do substrato, maior será a
velocidade da reação.
Classificação:As enzimas são classificadas nos seguintes
grupos, conforme o tipo de reação química que
catalisam:

• Oxido-redutases: reações de oxidação-redução ou transferência de

elétrons. Exemplo: Desidrogenases e Oxidases.
• Transferases: transferência de grupos funcionais como amina,
fosfato, acil e carboxi. Exemplo: Quinases e Transaminases.
• Hidrolases: reações de hidrólise de ligação covalente. Exemplo:
Peptidases.
• Liases: reações de quebra de ligações covalentes e a remoção de
moléculas de água, amônia e gás carbônico. Exemplo: Dehidratases
e Descarboxilases.
• Isomerases: reações de interconversão entre isômeros óticos ou
geométricos. Exemplo: Epimerases.
• Ligases: reações de formação de novas moléculas a partir da ligação
entre duas pré-existentes. Exemplo: Sintetases.
 Exemplos e Tipos

• As enzimas são formadas por uma parte

protéica, chamada de apoenzima e outra
parte não protéica, chamada de co-fator.
• Quando o co-fator é uma molécula orgânica,
recebe a denominação de coenzima. Muitas
coenzimas são relacionadas com as vitaminas.
• O conjunto da enzima + co-fator, é chamado
de holoenzima.
• Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio;
• DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a
duplicação do DNA;
• Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
• Lipase: facilita a digestão de lipídios;
• Protease: atuam sobre as proteínas;
• Urease: facilita a degradação da ureia;
• Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca,
transformando-o em maltose (molécula de menor
tamanho);
• Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as
em moléculas menores;
• Tripsina: participa da degradação de proteínas que não
foram digeridas no estômago.
• Enzimas de Restrição
 ENZIMAS EM DIAGNÓSTICOS

Enzimas
marcadoras em
imunodiagnósti
cos Enzimas
Métodos avaliadas em
enzimáticos em diagnósticos
análises clínicas clínicos de
doenças

Mercado de
diagnósticos
 MÉTODOS ENZIMÁTICOS EM ANÁLISES CLÍNICAS
• Kits reagentes

Em alguns processos patológicos as

determinações enzimáticas contribuem
significativamente para estabelecer a
causa, e grau de extensão da lesão, para
fazer o controle do tratamento e ainda
para determinar a cura.
ENZIMAS MARCADORAS EM IMUNODIAGNÓSTICOS

Diagnóstico laboratorial por meio de técnicas

imunológicas.

SERVE PARA PROCURAR (DETECTAR/

IDENTIFICAR / MENSURAR):
- Anticorpos ou Antígenos no organismo
vertebrado suspeito de estar infectado
com um determinado agente infeccioso,
usando-se técnicas sorológicas de
Precipitação, Aglutinação, Fixação de
complemento, Neutralização ou
Imunoensaios com Acs ou Ags marcados
que utilizam sinalizadores da interação
Ag-Ac com conjugados ligantes, como
Imunofluorescência, Radioimunoensaio,
Imunoenzimáticos, Imunofluorimétricos
e Quimioluminiscência .
ENZIMAS AVALIADAS EM DIAGNÓSTICOS CLÍNICOS DE
DOENÇAS
 REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

• Interações antígeno-anticorpo disponível em :

http://www.fcav.unesp.br/Home/departamen
tos/patologia/HELIOJOSEMONTASSIER/aula-8-
-interacoes-antigeno-anticorpo.pdf> Acesso
em: 22/10/2018.
• ALMEIDA, M. R. Enzimas clínicas: ação,
fundamento, e aplicações. Universidade
Federal do Rio Grande do Sul, 2015.