Universidad Central Del Este

Facultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Bioanálisis

ASIGNATURA

BIA-051-Hematología Básica.

TEMA

Hemoglobina A.

SUSTENTANTE

Carian Guilamo Mat. 2015- 0184

Profesor(a):

Maribel Mejía
CAPITULO I
ASPECTOS GENERALES

I- Introducción

II- Justificación

III- Importancia

ÍNDICE
IV- Objetivos

CAPITULO II
MARCO TEORICO
1. Hemoglobina A: Generalidades
2. Estructura de la Hemoglobina A
3. Funciones de la Hemoglobina Adulta
CAPITULO II
MARCO TEORICO

4. Síntesis de la Hemoglobina

ÍNDICE
5. Grado de Saturación de la Hemoglobina
6. Destrucción de la Hemoglobina Adulta

Conclusión
Bibliografía
Glosario
Anexos
CAPITULO I
I- INTRODUCCIÓN
La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir,
está constituida por cuatro cadenas polipeptídicas: dos α y dos β
(hemoglobina adulta- HbA); dos alfa y dos gamma (forma
minoritaria de hemoglobina adulta- Hemoglobina A2- normal 2%).
(2)

Además es una proteína globular, que se encuentra en grandes

cantidades dentro de los glóbulos rojos y es de vital importancia
fisiológica, para el aporte normal de oxígeno a los tejidos. Varios son
los genes que determinan su biosíntesis. (2)
I- INTRODUCCIÓN
El estudio de su estructura molecular y fisiología ha llamado la
atención de innumerables investigadores; de su estudio se han
derivado descubrimientos de gran utilidad. Muchas son las
variantes de la hemoglobina resulta de la sustitución puntual de un
aminoácido por otro. Hasta 1992, el Centro Internacional de
Información sobre Hemoglobinas había reunido las 640 variantes de
esta molécula, pudiendo agregarse además, que las
hemoglobinopatías, particularmente las que se acompañan de
trastornos clínicos y las talasemias son habituales. (5)
II- JUSTIFICACIÓN
La hemoglobina A, también conocida como hemoglobina adulta,
hemoglobina A1 o α₂β₂, es el tetrámero de hemoglobina humana más
común, que comprende más del 97% de la hemoglobina total de los
glóbulos rojos. Se compone de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. (1)

Esta se encuentra en disolución en el citoplasma del hematíe. Y dentro de

cada hematíe se encuentran unas 600 millones de moléculas de esta
proteína, cuya función principal es la de fijar de forma reversible el
oxígeno molecular (O2), facilitando su transporte desde los pulmones a los
tejidos. (1)
II- JUSTIFICACIÓN
Fue identificada en la primera mitad del siglo XIX. Pero no fue hasta
1959 cuando su estructura molecular fue descrita por Max Perutz y
John Kendrew. Un trabajo que les llevó, tres años después, a
conseguir el Premio Nóbel de Química. En la actualidad tan solo en
EE. UU. se ha calculado que existen 8 millones de personas con
alguna variante de la hemoglobina. (3)
III- IMPORTANCIA
La hemoglobina es un componente de los glóbulos rojos de la
sangre y tiene como principal función transportar oxígeno desde los
órganos respiratorios hacia los tejidos del organismo. La
hemoglobina está constituida por el grupo hemo- que está formado
por hierro- y por cadenas llamadas globinas que pueden ser alfa,
beta, gama o delta, resultando en los principales tipos de
hemoglobina como: HbA1, que es formada por dos cadenas alfa y
dos cadenas beta y está presente en mayor concentración en la
sangre; HbA2, que es formada por dos cadenas alfa y dos cadenas
delta. (4)
III- IMPORTANCIA
Esta es una proteína conjugada que se encuentra en los eritrocitos y
representa poco más del 30% de su peso. Se encargan de enviar el
oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos, este proceso se
reconoce como oxihemoglobina. Cuando el dióxido de carbono lo
envía desde los tejidos, hasta los pulmones, se conoce como
desoxihemoglobina. Este proceso es el que mantiene una respiración
adecuada, debido a que se elimina el CO2 innecesario cuando se
respira. (4)
 OBJETIVO GENERAL

 Hemoglobina A.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS
IV- OBJETIVOS
 Hablar de la Hemoglobina A.
 Desarrollar la Estructura de la Hemoglobina A.
 Mencionar las funciones de la Hemoglobina Adulta.
 Explicar la destrucción de la Hemoglobina Adulta.
CAPITULO II

MARCO TEORICO
1. HEMOGLOBINA A: GENERALIDADES.

La Hemoglobina A, también conocida como HbA, es el tipo

normal de hemoglobina y representa el 97%, aproximadamente, de
la hemoglobina sintetizada en el adulto. (1)

Es el principal componente de los eritrocitos y es la proteína

encargada del transporte de gases. La hemoglobina se encuentra
disuelta en agua, conjuntamente con enzimas y glucosa. La
hemoglobina tiene un peso molecular de 64 500 Da. (1)
1. HEMOGLOBINA A: GENERALIDADES,
CONTINUACIÓN.
En condiciones normales, la concentración de hemoglobina A en la
sangre es el resultado de un equilibrio entre la producción y destrucción
diaria. La cantidad total de hemoglobina se calcula multiplicando la
concentración de Hb por el volumen sanguíneo total. Si consideramos
una concentración promedio de Hb de 14 g/dl en un adulto normal,
tendremos 140 g por litro y, si el volumen total de sangre es de
aproximadamente cinco litros, tenemos que el contenido total de
hemoglobina es de casi 700 g. Como los eritrocitos permanecen un
promedio de 120 días en la circulación, la división de esos 700 g entre
120 nos permite conocer la producción diaria de hemoglobina, que es de
5.8 g, la misma cantidad que se destruye. (3)
1. HEMOGLOBINA A: GENERALIDADES,
CONTINUACIÓN.
La mayor parte de la hemoglobina se encuentra en el interior
de los eritrocitos, pero debido a que normalmente 15% de la
destrucción de los mismos ocurre en el espacio intravascular, se
pueden encontrar menos de 5 µg/100 ml de Hb libre en el
plasma, que rápidamente es captada por proteínas
especializadas, como la haptoglobina, la hemopexina y la
albúmina. (1)
2. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA A
Es un tetrámero formado por dos pares de cadenas de polipéptidos,
denominados globinas. A cada una de estas cadenas se encuentra unido
un grupo prostético altamente colorido, el hem, que es un complejo de
hierro y protoporfirina IX. (2)

La síntesis de globina, al igual que la de otras proteínas requiere de

mRNA, tRNA, aminoácidos, enzimas y ribosomas. (2)

El hem es importante en el control de la síntesis de la globina, y ejerce su

efecto en el paso de la cadena de iniciación en la traducción. En ausencia
de hem se acumula un inhibidor de la síntesis de la globina. (2)
2. ESTRUCTURA DE LA HEMOGLOBINA A,
CONTINUACIÓN.
El hem está compuesto de un átomo de hierro (Fe2+) coordinado con
cuatro anillos pirrólicos a través de un átomo de nitrógeno. Los cuatro
anillos pirrólicos (protoporfirina IX) se designan con las letras A, B, C y
D. De los ocho lugares en la periferia de los tetrapirroles, cuatro están
ocupados por grupos metil (CH3), dos por grupos vinil (CH=CH2) y dos
por ácido propiónico. (2)
3. FUNCIÓNES DE LA HEMOGLOBINA ADULTA

La hemoglobina es la proteína respiratoria de todos los vertebrados y se

localiza sólo en los eritrocitos. Reacciona en forma reversible con moléculas
de oxígeno y lo transporta de los pulmones a todos los tejidos para cubrir
las necesidades del metabolismo oxidativo de las células. Una función
adicional de la hemoglobina parece ser la modulación del tono vascular
mediante el transporte de óxido nítrico. (3)

El transporte de CO2, a diferencia de lo que ocurre con el transporte de

oxígeno, no se lleva a cabo por unión directa con el hem. (3)
3. FUNCIÓNES DE LA HEMOGLOBINA ADULTA,
CONTINUACIÓN.
El CO2 difunde libremente dentro del eritrocito, se combina con el agua
por acción de la anhidrasa carbónica (AC) para forma el ácido carbónico
(H2CO3). Este último se disocia en iones de hidrógeno y bicarbonato. El
bicarbonato difunde libremente, sale del eritrocito y es transportado por el
plasma hasta los pulmones, donde la ventilación conserva el pCO2 bajo
dando lugar a la reacción inversa, así como a la excreción del CO2 en el aire
espirado. (3)
3. FUNCIÓNES DE LA HEMOGLOBINA ADULTA,
CONTINUACIÓN.
Aproximadamente el 85% del CO2 tisular se procesa en esta forma. Del
15% restante, el 5% es transportado en solución y el 10% se une a los
grupos amino N-terminal de la hemoglobina desoxigenada formando la
carbaminohemoglobina. (3)

Otra función que lleva a cabo la hemoglobina es la de regulación del Ph.

(2)
4. SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA
La síntesis de la hemoglobina tiene lugar en los precursores
hematopoyéticos del hematíe. Incluso su precursor hematopoyético más
inmediato, el reticulocito, posee aún cierta capacidad para sintetizarla. El
grupo protéico y el grupo prostético se sintetizan por separado y en
orgánulos diferentes. El primero se sintetiza en los ribosomas y el segundo
en las mitocondrias. Las cadenas de globina son sintetizadas por los
ribosomas celulares mediante la traducción de su ARN mensajero. Estas
moléculas de ARNm de las globinas tienen una vida media larga, suficiente
para que el reticulocito mantenga su síntesis. Cuando las globinas son
sintetizadas quedan libres en el citoplasma para unirse al grupo hemo. (4)
4. SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA, CONTINUACIÓN.

El grupo hemo es sintetizado por las mitocondrias, donde se une la

protoporfirina IX con el ión ferroso, antes de ser liberado al citoplasma.
(4)

La síntesis de la protoporfirina IX ocurre en el mismo lugar, aunque

algunos pasos de la síntesis discurren en el citoplasma de la célula, y lo
hace a partir de glicina y succinil-CoA. Para que la síntesis se lleve a
cabo, es necesario que haya vitamina B6 para el correcto funcionamiento
de la enzima. (4)
4. SÍNTESIS DE LA HEMOGLOBINA, CONTINUACIÓN.
Una vez sintetizados ambos grupos, primero se forma un monómero de
hemoglobina con una cadena de globina y un grupo hemo. A
continuación, el monómero se une a otro monómero con distinta
cadena globínica, formando un dímero. Y por último el dímero se une
con otro dímero para formar el tetrámero final de la molécula de
hemoglobina. (4)

La síntesis de hemoglobina está autorregulada en los precursores

eritropoyéticos. Si aumenta la síntesis de grupos hemo, éstos inhiben su
síntesis, y también provocan el aumento de síntesis de cadenas de
globina. (4)
5. GRADO DE SATURACIÓN DE LA
HEMOGLOBINA
Se denomina grado de saturación de la hemoglobina al porcentaje de
hemoglobina con oxígeno (oxihemoglobina) respecto al total de la
hemoglobina.

La saturación de la hemoglobina depende de la concentración de O2 y

de su afinidad por él. Su concentración se expresa como presión parcial
de oxígeno bajo las siglas PO2. La representación gráfica del grado de
saturación con respecto a la concentración de oxígeno recibe el nombre
de curva de disociación de la hemoglobina. (5)
5. GRADO DE SATURACIÓN DE LA
HEMOGLOBINA, CONTINUACIÓN.
Un aumento de concentración de CO2 en el medio disminuye la
afinidad de la hemoglobina por el O2. Esto favorece su liberación a los
tejidos. El pH modifica la afinidad. Si desciende (aumenta la acidez, con
un aumento de la concentración de hidrogeniones) la afinidad
disminuye. El O2 se libera de la hemoglobina para unirse a los H+ y
neutralizar el pH. A esta propiedad se le denomina efecto Bohr. (5)
5. GRADO DE SATURACIÓN DE LA
HEMOGLOBINA, CONTINUACIÓN.
Estos tres factores, o propiedades, disminuyen la afinidad y la liberación
de O2 en los tejidos. En cambio, aumentan la afinidad por el oxígeno
durante el intercambio gaseoso que ocurre en los alveolos pulmonares.
Es decir, tienen un efecto u otro en función de la localización. La
elevación de la temperatura (fiebre) también disminuye la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno, ya que existe un aumento del metabolismo
celular. (5)
6. DESTRUCCIÓN DE LA HEMOGLOBINA
ADULTA.
Cuando los eritrocitos estallan y liberan su hemoglobina, esta es
fagocitada casi de inmediato por las células Kupffer del hígado y los
macrófagos del bazo y de la medula ósea. Durante las siguientes horas o
días, los macrófagos liberan el hierro de la hemoglobina, que va por
medio de la transferrina a la medula ósea para la producción de
eritrocitos nuevos o al hígado u para su almacén en forma de ferritina.
La porción porfirina de la molécula de hemoglobina es convertida por
los macrófagos, en bilirrubina, que se libera en la sangre y después se
libera del organismo mediante secreción hepática a la bilis. (2)
 CONCLUSIÓN
La hemoglobina A es una proteína que se encuentra presente en los
glóbulos rojos o hematíes y que le da su característico color rojizo a
nuestra sangre. Se le conoce como hemoglobina normal y comprende
cerca del 97% de la hemoglobina total de un paciente adulto.

Esta formada por dos cadenas alfa y dos cadenas beta y está presente en
mayor concentración en la sangre. Ella juega un papel fundamental
dentro del buen funcionamiento de nuestro organismo, encargándose de
transportar el oxígeno desde los pulmones hacia el resto de los órganos y
tejidos, llevándolo a través del torrente sanguíneo.
 CONCLUSIÓN
Y además se encarga de transportar el dióxido de carbono para que sea
eliminado a través de la exhalación.

Algunas enfermedades, como las formas graves de talasemia, pueden

hacer que los niveles de hemoglobina a sean bajos y que los niveles de
hemoglobina f sean altos.
 1. Jaime Pérez J. Almaguer D. Hematología La Sangre y Sus
Enfermedades. Cuarta Edición. Editorial: McGraw-Hill. (Access
Medicine)
2. Lichtman M. Kaushanky K. Kipps T. Williams Manual de
Hematología. Editorial: McGraw-Hill 1996. (UCE)

3. Bernadette F. Rodak. (2002). Hematología: Fundamentos y

Aplicaciones Clínicas 2ª Edición. Philadelphia: Editorial Medica
BIBLIOGRAFÍA Panamericana.(PDF)
4. J.B. Miale. Hematología Medicina de Laboratorio. 6ta Edición.
Editorial: Reverte S.A. 1985. (PDF)
5. Sepúlveda Saavedra J., Soto Domínguez A. Atlas de Histología.
Biología Celular y Tisular. Segunda Edición, Editorial: McGraw-Hill.
(Access Medicine)
 A
ALBUMINA
Proteína que se encuentra en gran proporción en el
plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la
sangre.

GLOSARIO
E
ENZIMA
Moléculas de naturaleza proteica que catalizan
reacciones químicas.
 G
GLUCOSA
Monosacárido con fórmula molecular.

GLOSARIO H
HAPTOGLOBINA
Proteína plasmática que se une a la hemoglobina libre
formando complejos de hemoglobina-haptoglobina.
 HEMOGLOBINOPATÍAS
Grupo de trastornos en los cuales hay una estructura y
producción anormal de la molécula de la hemoglobina.

GLOSARIO HEMOPEXINA
Proteína plasmática con mayor afinidad al grupo hemo,
siendo el principal mecanismo para transportar y
eliminar el grupo hemo del plasma.
 M
MITOCONDRIA
Gránulo citoplasmático de las células que tiene como
principal función la producción de energía mediante
el consumo de oxígeno.

GLOSARIO R
RIBOSOMA
Cada uno de los orgánulos del citoplasma de una
célula compuestos de agua, proteínas y ARN, y cuya
función es participar en la síntesis o fabricación de
proteínas.
 T
TALASEMIAS
Trastorno sanguíneo que se transmite de padres a
GLOSARIO hijos (hereditario) en el cual el cuerpo produce una
forma anormal o una cantidad inadecuada de
hemoglobina.
ANEXOS
ANEXOS
MUCHAS GRACIAS POR
SU ATENCION