Proteínas

DIGESTION Y ABSORCION DE LAS PROTEINAS

 Fuente de proteínas para digestión

• 70-100 g/día de dieta
• 20-30 g/día de secreción endógena
• 20-30 g/día de descamación intestinal
 La proteínas dietaría es la única fuente de aminoácidos esenciales
y necesaria para la mantención del balance nitrogenado.
 La digestión es muy eficiente y ocurre predominantemente a nivel
del intestino delgado.
 Enorme variedad de posibles combinaciones aminoacidicas, exige
multiples sistemas de hidrolisis enzimática.
 DIGESTION PROTEINAS
FASES
 FASE LUMINAL
Proteasas y peptidasas solubles
Ocurre en el estomago e intestino
 FASE PARIETAL
Peptidasas asociadas a membrana plasmática de localización
intracelular
Ocurre en el intestino
Pepsina → Pepsinogeno

PH < 2
DIGESTION DE PROTEINAS
Fase luminal gástrica
Emulsificacion y desnaturalización acidica aumenta
susceptibilidad a proteólisis enzimática

PEPSINAS (proteasas acidas) gástricas

 Producto de cel. Principales
 Precursores inactivos (pepsinogenos I y II)
 Activación por autocatalisis a pH ácido
 Máxima actividad a pH 1-3 con inactivación a pH > 4.5
 Actúa sobre enlace peptídico formado por aa aromáticos y
alifáticos
 Generan oligopeptidos de gran tamaño y no absorbibles
ACTIVACION DE PROTEASAS
PANCREATICAS
Digestión intraluminal de proteínas por acción de
proteasas pancreáticas
DIGESTION DE PROTEINAS
Fase luminal intestinal

 Medida por acción secuencial de proteasas pancreáticas

secretadas por las células zimógenas.
 Las proteasas pancreáticas actúan a un pH neutro generando
oligopeptidos (60-70%) y aminoácidos libres (30-40%).
 Secreción de proteasas pancreáticas es regulada por factores
por factores hormonales(Se secretina, gastrina) y neurales
(acetilcolina) por vía de AMPc y Ca+2 /Calmodulina
 La superficie luminal de las células epiteliales del intestino
es rica en aminopeptidasas
DIGESTION INTESTINAL y también contiene
dipeptidasas.
FASE PARIETAL de la
digestión intestinal de las
proteínas
 PROTEASAS ASOCIADAS A LA MEMBRANA CELULAR
• Mas de 20 peptidasas diferentes: endopeptidasas,
carboxipeptidasas, aminopeptidasas, dipeptidasas(prolina-
dipeptidasa).
• Digieren los oligopeptidos luminales de a.a libres ,
dipepetidos, tripeptidos.
• Actividad regulada por el sustrato y el producto.
 PROTEASAS CELULARES
• Amino di- Y tripeptidasa, prolina-dipeptidasa.
Absorción intestinal por transporte de aminoácidos y péptidos

 Ocurre por transportadores de aminoácidos y

péptidos de ribete estriado
 Transporte activo/pasivo y Na+
dependiente/independiente
 Necesidad de múltiples transportadores
determinados por la diferencia de tamaño y carga
de los aminoácidos y péptidos
 Transporte peptídico mas rápido que aminoácidos
Transporte Transporte
peptídico Yeyuno aminoacidico ileon
>>> ileon >>> yeyuno
Transporte intestinal de aminoácidos
 Transporte activo de di- y tripeptidos acoplado a
hidrogeniones
Transporte intestinal de péptidos
Importancia de la absorción de aminoácidos y péptidos en el
metabolismo energético y proteico del intestino

 Los aminoácidos absorbidos, en particular

glutamina y aspartato, son la principal fuente
energética del intestino
 Aprox. 10% de los aminoácidos absorbidos se
utilizan para síntesis proteica endógena en el
enterocito
Reacciones generales del metabolismo de aminoácidos
Transaminacion, desanimación y descarboxilacion
Formas de excreción del amonio: El nitrógeno organico es
muy importante para los organismos, porque les cuesta
mucha energía sus síntesis. El exceso de NH4- puede ser
toxico y deben eliminarlo. Su excreción está muy
diferenciada en los organismos.
 La degradación de los a.a se produce
cuando:

En animales, los a.a se degradan oxidativamente para producir

energía en 3 situaciones:
1. En el intercambio proteico, los aminoácidos que no son
necesarios para biosíntesis de las proteínas son degradados,
NO SE ALMACENA
2. Con una dieta rica en proteínas, si los a.a ingeridos exceden
las necesidades para la síntesis de nuevas proteínas, el exceso
se cataboliza: LOS AA NO SE ALMACENAN
3. Durante la inanición o en las condiciones en las que no se
disponga de glúcidos se recurre a las proteínas celulares como
combustible, y se degrada sus a.a .

Vía de oxidación
Muchos de losdeesqueletos
intermediarios carbonados
la oxidación de los
de los aminoácidos
aminoacidos
funciones como precursores esenciales de otros
componentes celulares. Se crea asi rutas colaterales de la
vía catabólica de los aminoácidos.
Transaminacion

 Transferencia de un grupo alfa-cetoacido aceptor,

para dar el alfa-cetoacido del a.a y el a.a del
alfa-cetoacido aceptor
 Rx catalizadas por enzimas → aminotransferasas o
transaminasas.
 Transaminasas: requieren alfa-cetoglutarato como
aceptor del grupo amino.
Reacciones de transaminacion

 Los a.a en degradación ceden su grupo amino (NH4+) al alfa-

cetoglutarato → que se convierte en glutamato.
 Todos los a.a excepto Thr y Lys, ceden su grupo amino por
transaminacion
 El destino de los glucosaminos,
los aminoácidos trasladan el grupo amino hasta el hígado y ahí se va a dar la degradación, estos tienden a
eliminarlo de la cadena carbonada mediante diferentes reacciones.

1 . la transaminacion:
Alfa AA1+ alfa CA2 1
Alfa CA1+alfa-AA2

2. DESAMINACION
Glutamato Dh asa
Glutamato + h2o
alfa-ceteoglutarato+
NH4
2
3. desaminacion
3 3
Glutaminasa +h2O
glutamato +nh4
Mecanismos de transaminacion
´reacción de desaminación oxidativa del GLU
REACCIONES DE DESCARBOXILIACION
 Obtencion glutamato
La aminacion reductiva del alfacetoglutarato la cataliza la glutamato deshidrogenasa.

El alfacetoglutarato junto el ion amonio por medio de la glutamato deshidrogenasa forma glutamato y una
molecula de agua. La enzima es el glutamato deshidrogesas, el cual a partir del alfa cetoglutarato forma
glutamato, quienes son los activadores la endosindifosfato, guanosin trifosfato.
 Glutamina
La aminacion del glutamato a glutamina la cataliza la glutamina sintetasa
 Obtención de alanina
La transamidacion del piruvato forma alanina, por medio de una transaminasa. Siempre si participa
el a-cetoglutarato de forma glutamato y del oxaloacetaso se forma aspartato.
 Obtención aspartato y aspargina
La trasaminacion del oxalacetato forma aspartato.

l-aspargina por medio del glutamato por medio de la enzima aspargina sintetaza se forma aspartato y
glutamina. V
 Formación de la serina
Para singteizar serina, el 3 fosfoglicerato, por una oxidasa forma el fosfohidroxipiruvato, por transaminacion
se forma un alfacetoacido, el fosfohidroxipiruvato forma una fosfo serina, por una desfoforilacion se forma la
l-serina
 Formación de la glicina.
A partir de la colina oxidasa se forma un betainaldehido, por medio de la betainaldehido deshidrogenasa se forma
betaina y por medio de oxidasa de forma dimetil glicina, por otra oxidasa se libera el formaldehido, formar la
sarcosina, la sarcosina oxidasa forma la glicina. Un precursor de la glicina es la colina. La otra vía es por medio de la
reacción de la serinhidroximetiltransferasa, con la serina por medio de la tetrahidrofolato, se forma glicina.
 Para la prolina,
el glutamato por medio de una deshidrogenasa forma el glutamato semialdehido, luego por medio de una
deshidrogenasa se forma la pirrolidina 5 carboxilato, finalmente por una oxidasa la L-prolina.
 Cisteína
l-serina, con la homocisteina por una deshidrogenasa se forma homocisteina, por otra deshidrogenasa
se forma cistationina, por otra deshidrogenasa se forma cisteína y homoserina.
 TIROSINA
La fenilalanina hidroxilasa convierte la fenilalanina en tirosina.los cofactores son la tetrahidrobioterina que se
convierte en biopterina cuandoa ctua la hidroxilasa.

Siempre que la dieta contenga cantidades adecuadas de fenillanina escencial para la nutrición, la tirosina no es
escencialEs una reacción irreversible, la tirosina de la dieta no sustituye a la fenillanina.
Forma de hidroxiprolina y hidroxilisina

La prolina con la acción de alfacetoglutarato,por una

prolinohidroxilasas forma succinato y la
hidroxiprolina

La glicina por un alfacetoglutarato con una

glicinahidroxialsa forma succinato forma la
hidroxilisina.

El ascorbato, vitamina c es requerida por estas

enzimas. Si hubiera una deficiencia de esta las
hidroxilaciones son disminuidas y se produce el
famosos escorbuto.
 Desaminación oxidativa; consiste en la transferencia de glutamato a la
matriz mitocondrial, donde se procede a eliminar el grupo amino, por activación de la
enzima glutamato deshidrogenasa, resultando α -cetoglutarato y amoniaco.1,3,5-7
Los elementos αcetoácidos restantes (esqueletos carbonados) pueden formar
elementos:

 Glucogénicos; es la conversión en glucosa a través de procesos de gluconeogénesis; en

caso de presentarse deficiencia de hidratos de carbono, principal elemento combustible del
cerebro y tejido muscular.

 Cetogénicos; los cuales actúan como precursores de lípidos o c.

3. Excreción renal; el riñón elimina amoniaco en forma de sales de amonio, en
combinación con iones hidrogeno, éste requerimiento de hidrogeniones hace que su
eliminación a través de la orina, dependa en sí, de la regulación del pH sanguíneo. 5,7

La eliminación de amoniaco, debe ser eficaz debido a sus efectos negativos sobre el sistema
nervioso central. Si resultase, que algunos amoniacos no sean sometidos al ciclo de
ureogénesis, éstos son captados por hepatocitos perivenosos para luego ser convertidos en
glutamina, de manera que ningún elemento pasa desapercibido. 1,5
Metabolismo de los aminoácidos.
Biosíntesis de nucleótidos
El afecto fundamental de la
síntesis de nucleótidos es la
formación de las correspon-
dientes bases nitrogenadas.
LA RIBOSA: interviene tanto
en la reacciones de recuperación de base como en la síntesis de novó de los nucleótidos que es el
compuesto denominado 5-fosfo ribosil-1-pirofosfato es decir prpp.
 RUTAS DE BIOSINTESIS
 RUTAS "De Novo"
La mayoría de los organismos pueden sintetizar suficientes nucleótidos de purina y pirimidina según sus
necesidades a partir de precursores de bajo peso molecular. Estas vías de “novo” son iguales en todo el
mundo biológico.

 RUTAS "De Salvamento”

de los organismos pueden sintetizar también los nucleótidos a partir de los nucleósidos o las bases de los
que disponen por haberlos ingerido con los alimentos o por haberlos obtenido mediante la degradación
enzimática de los ácidos nucleicos

 “De recuperación” Requieren la utilización de purinas y pirimidinas preformadas. Se realiza a partir de

moléculas liberadas por la degradación de los ácidos nucleicos. Puede darse intracelularmente después
de la muerte celular o por digestión de ácidos nucleicos de la dieta (animales). En animales la hidrólisis
extracelular a partir de la ingesta representa la ruta principal de importación de bases y nucleósidos. En
la catálisis participan endonucleasas, que digieren los ácidos nucleicos en el intestino delgado. Se
producen mononucleótidos. Si las bases o nucleósidos no son utilizados para síntesis de ácidos nucleicos
por la vía de recuperación, las purinas y pirimidinas se degradan a ácido úrico o beta-ureidopropionato.
 EL PRPP .- se forma a partir de 5 ribosa fosfato originada en el ciclo de la pentosas,por la acción de la enzima
ribosa 5 fosfato pirofosfoquinasa en una reacción donde un grupo piro fosfato del ATP es transferido al carbono
1 del monosacáridos
El PRPP:
Un metabolito central en las rutas de novo y de salvamento
Una ruta de salvamento alternativa sintetiza los nucleósidos 5'-fosfato directamente a partir de las bases libres.
En esta ruta interviene una clase de enzimas denominadas fosforribosiltransferasas y un azúcar fosfato activado,
el 5-fosforibosil-a-pirofosfato (PRPP), que es un intermediario clave en la síntesis de novo de los nucleótidos
púricos y pirimidínicos.

Reacción de recuperación de base

Es donde el organismo posee reacciones metabólicas que permiten la formación de nucleótidos a partir de basas
nitrogenadas libres especialmente a partir delas bases puricas. se produce mediante la reacción de base
nitrogenada con el RPPP lo cual da lugar a la formación de nucleosido mono fosfato correspondiente con
liberación de pirofosfato.
LA ADENIAN FOSFORRIBOSIL TRANSFERASA -HIPOXANTINA GUANINA FOSFORIBOXILLA GUANINA
Esta reacciones constituyen una importante posibilidad de sustancias y energía para la célula pues permite
utilizar base nitrogenadas proveniente de la dietas de otra fuentes en lugar de llevar a cabo síntesis completa.
 Síntesis de novo de nucleótidos pirimidicos
Son dos compuesto precursores básico de la biosíntesis de las base nitrogenadas de los nucleótidos pirimidicos:
CARBAMIL FOSFATO
ACIDO ASPARTICO
Se condensan en una
reacción catalizada
por la enzima
Alosterica Aspartico
Carbonil Tranferasa,
e intervienen en la
síntesis de la urea.
Proceso de formación de nucleótidos con bases púricas
PROCESO DE FORMACIÓN DE NUCLEÓTIDOS CON BASES PÚRICAS
El IMP se transforma en adenilosuccinato que da AMP, ADP y ATP. El
IMP va a dar la xantosina 5-monofosfato que luego dará GMP, GDP,
GTP, en este proceso como todos los procesos de síntesis se consume
ATP.
Proceso de formación de desoxirribonucleotidos : se forman a partir de
los nucleótidos difosfato ADP y GDP.

La enzima común es la ribonucleotida reductasa lo que hace es reducir

ese grupo hidroxilo del carbono de la ribosa para dar desoxirribosa.
Para pasar de desoxirribonucleotido difosfato a desoxirribonucleotido
trifosfato luego intervienen quinasas y se consumen ATP.
Proceso de formación de nucleótidos con bases pirimidinicas

El ácido desoxirribonucleico se caracteriza porque sus nucleótidos pueden tener

también la base nitrogenada timina. La transformación del desoxirribonucleótido de
timina se puede producir a partir del desoxirribonucleótido con uracilo, o a partir del
desoxirribonucleótido con citosina que a través de reacciones termina en desoxirribin
monofosfato que es el desoxirribonucleótido con uracilo que por una serie de
transformaciones ya se transforma el uracilo en desoxitimidin difosfato o desoxitimidin
trifosfato, y con consumo de ATP.

Para formar los desoxirribonucleótidos de timina partimos de los

desoxirribonucleótidos de timina o citimina difosfato.
DEGRADACION DE LAS BASES
NITROGENADAS
 Los nucleótidos cuando se degradan confluyen en una molécula llamada
HIPOXANTINA posteriormente se transforma en xantina después la santina se
sigue degradando hasta el producto final que es el ACIDO URICO.
 Cuando sobrepasa 6,5 ml no se puede disolver
 Uno de los inhibidores de la xantina oxidasa es el ALOPURINOL, si se inhibe esa enzima deja de
producirse acido úrico
COCLUSIONES

GRACIAS