TRADUCCIÒN

LA TRADUCCIÓN CONSISTE EN LA
SÍNTESIS DE LAS PROTEÍNAS MEDIANTE LA
UNIÓN DE AMINOÁCIDOS SEGÚN EL
ORDEN ESTABLECIDO POR LA SECUENCIA
DE NUCLEÓTIDOS DEL ARNM Y EL
CÓDIGO GENÉTICO. SE COMPLETA ASÍ EL
"DOGMA CENTRAL" DE TRANSMISIÓN DE
LA INFORMACIÓN GENÉTICA A PARTIR DEL
ADN GENÓMICO ORIGINAL.
EL MÁS COMPLEJO DE LOS PROCESOS DE SÍNTESIS, EN
EL QUE PARTICIPA UN MAYOR NÚMERO DE
MACROMOLÉCULAS DIFERENTES.LOS PRINCIPALES SON:

 UN ARNT ESPECIAL PARA LA INICIACIÓN (ARNT MET EN

PROCARIOTAS, ARNT I MET EN EUCARIOTAS).

 31 TIPOS DE ARNT PORTADORES DE AMINOÁCIDOS, EN

FORMA DE AMINOACIL-ARNT. EN REALIDAD ESTE ES EL
NÚMERO MÍNIMO NECESARIO TEÓRICAMENTE, EN LAS
CÉLULAS SUELE HABER UN NÚMERO SUPERIOR DE
ARNT DIFERENTES; POR EJEMPLO, 40 ES UNA CIFRA
FRECUENTE Y EN LA CEPA K12 DE ESCHERICHIA
COLI SE HAN ENCONTRADO 84 ARNT.

 RIBOSOMAS, FORMADOS POR NUMEROSOS ARNT Y

PROTEÍNAS.

 UN ARNM, DE SECUENCIA DISTINTA PARA CADA

POLIPÉPTIDO SINTETIZADO.

 FACTORES PROTEICOS DE INICIO, ELONGACIÓN Y

TERMINACIÓN DE LA SÍNTESIS.
SENTIDO AVANCE DE LA SÍNTESIS PROTEICA
 Carácter monocistrònico o policistrònico del mRNA

Un aspecto importante en relación con la traducción es que un

ARNm puede dar lugar a la síntesis de un polipéptido o de varios.
esta propiedad se define mediante el concepto de cistrón (es la
unidad más pequeña de material genético capaz de ser
responsable de la síntesis de un polipéptido), que conviene
distinguir del de gen

• los arnm monocistrónicos, presentes en procariotas y típicos

de eucariotas, codifican un solo polipéptido. ello implica que la
traducción se inicia en un solo sitio del arnm, el codón de
inicio, para finalizar en otro sitio, un codón de terminación.

• los arnm policistrónicos, que sólo aparecen en procariotas y

virus, codifican varios polipéptidos, por lo que la traducción se
inicia (simultáneamente o no) en varios sitios, en varios
codones de inicio, para finalizar en sendos codones de
terminación
FASES DE LA TRADUCCIÒN
 FASE PREVIA: ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS EN
FORMA DE AMINOACIL-tRNAs
• LA ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS PARA FORMAR LOS COMPLEJOS DE TRANSFERENCIA
ES EL PASO PREVIO NECESARIO PARA QUE PUEDA COMENZAR LA TRADUCCIÓN, Y CONSISTE
EN LA UNIÓN DE CADA AMINOÁCIDO A SU ARN-T ESPECÍFICO MEDIANTE LA INTERVENCIÓN
DE UN ENZIMA, LA AMINOACIL-ARN-T SINTETASA Y EL APORTE DE ENERGÍA DEL ATP.
AA1 + ARN-T1 + ATP → ARN-T1-AA1 + AMP + PPI
REACCIONES DE AMINOACILACIÒN
 AMINOACIL-tRNA SINTETASAS
• Se han aislado multitud de aminoacil-tRNA sintetasas de bacterias, plantas y animales,
cuya masa oscilaentre88 y 181 kDa
• .Todas las sintetasas catalizan de forma similar la reacción de activación del aminoácido
con AMP
• Presentan diferencias en la segunda reacción, la de unión al Trna . Concretamente,
algunas unen el aminoácido al grupo hidroxilo 2’ y otras al 3’, siempre del último
nucleótido del tRNA
ESPECIFICIDAD DE LA AMINOACIL-tRNA
SINTETASAS
MECANISMO DE RECONOCIMIENTO DE LOS
AMINOÁCIDOS POR LAS SINTETASAS
MECANISMO DE RECONOCIMIENTO DE LOS tRNAs
POR LAS SINTETASAS
ejemplo del filtro n. 1. la enzima isoleucil-trna sintetasa (ilers) no distingue bien entre ile (su sustrato
específico) y val, aminoácido de estructura similar, aunque de menor tamaño por tener un grupo
metilenomenos. la activación preferente de ile respecto a val en la primera etapa de reacción (formación
de ile-amp-efrente a val-amp-e) está de acuerdo con la interacción más favorable del centro activo con ile
(energía de fijación superioren3 kcal/mol a la deVal).A pesar de esta preferencia, dado que In vivo.La
concentración de Val es unas 5 veces mayor que la de Ile, Val debería incorporarse erróneamente con
gran frecuencia (en torno al1%). El hecho de que la tasa de error observada sea muy inferior (0,01%)
indica que existen mecanismos adicionales de corrección.
• . EJEMPLO DEL FILTRO N. 2 CON EL MISMO CASO ANTERIOR,SI SE HA LLEGADO A FORMAR ERRÓNEAMENTE VAL-AMP-E EN
EL SITIO ACTIVO DE ILERS, SE PERCIBE EL ERROR Y SE HIDROLIZA EL ANHÍDRIDO ENTRE VAL Y AMP. ES PROBABLE QUE ESTA
CORRECCIÓN DE PRUEBAS TENGA LUGAR PORQUE EL SITIO HIDROLÍTICO DE LA ENZIMA ADMITE A VAL-AMP
(INCORRECTO),PERO EXCLUYE O RECHAZA, POR IMPEDIMENTO ESTÉRICO, A ILE-AMP (CORRECTO, DE MAYOR TAMAÑO).
• EJEMPLO DEL FILTRO N. 3 . LA ENZIMA VALIL-TRNA SINTETASA (VALRS) SIRVE PARA DEMOSTRAR LA CAPACIDAD DE CORREGIR
ERRORES ENTRE DOS AMINOÁCIDOS CUYO TAMAÑO ES CASI IDÉNTICO POR TENER CADENAS LATERALES MUYS
IMILARES;CONCRETAMENTE, VAL Y THR. SIN EMBARGO, VALRS RECHAZA A THR POR UNA COMBINACIÓN DE DOS
MECANISMOS. EL CENTRO ACTIVO DE TRANSFERENCIA ES HIDRÓFOBO E INTERACCIONA DE MANERA MÁS FAVORABLE CON
VAL, DE CADENA LATERAL MÁS HIDRÓFOBA. POR EL CONTRARIO, EL CENTRO ACTIVO DE HIDRÓLISIS ES HIDRÓFILO E
INTERACCIONA MEJOR CON THR, MÁS POLAR. COMO RESULTADO, LA THR UNIDA POR ERROR A TRNA VAL SE HIDROLIZARÁ
PREFERENTEMENTE, MIENTRAS QUE VAL UNIDA CORRECTAMENTE A TRNA VAL SE CONSERVA
 BALANCE ENERGÉTICO DE LA ACTIVACIÒN

 El primer gasto energético que se debe considerar en la traducción es el necesario para la

formación de los aminoacil-tRNA para todos los aminoácidos que componen la proteína.
Como se ha descrito ,en cada reacción de aminoacilación se hidrolizan dos enlaces fosfato de
alta energía
para formar el enlace éster entre aminoácido y tRNA.

 No se tendrá en cuenta para el balance global, aunque evidentemente es significativo en la

situación real en la célula, el gasto energético desperdiciado cada vez que un aminoácido se
incorpora de manera incorrecta(pág. 330); cada error supone dos enlaces fosfato, al haberse
sintetizado un aa-tRNA inútil, que se hidroliza durante la corrección por la sintetasa.
FASE 1 : INICIACION