ENZIMAS

ENZIMAS

Las enzimas son protenas altamente especializadas que tienen como funcin la catlisis o regulacin de la velocidad de las reacciones qumicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

 En una reaccin catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que acta la enzima. El sustrato es modificado qumicamente y se convierte en uno o ms productos (P). Como esta reaccin es reversibles se expresa de la siguiente manera:

ESPECIFICIDAD
 Las molculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catlisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus ismeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas. "el sustrato se adapta al centro activo o cataltico de una enzima como una llave a una cerradura".

CLASES DE ENZIMAS
 El nombre de las enzimas es el del sustrato + el sufijo: -asa. Los nombres de las enzimas revelan la especificidad de su funcin: Oxido-reductasas: Catalizan reacciones de oxido-reduccin, las que implican la ganancia (o reduccin) o prdida de electrones (u oxidacin). Las ms importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molcula a otra. Ej: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molcula.

 Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.  Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces.  Isomerasas: convierten los sustratos ismeros unos en otros.  Ligasas o Sintetasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energa de la ruptura del ATP. Ej: Polimerasas

MECANISMOS DE ACCIN ENZIMATICA

Una enzima, por s misma, no puede llevar a cabo una reaccin, su funcin es modificar la velocidad de la reaccin, entendindose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo.

Tal variacin se debe a la disminucin de la energa de activacin Ea; en una reaccin qumica, la Ea es la energa necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transicin, que poseen mayor energa libre que los reactivos y los productos

Como realiza esta accin una enzima

 Orienta a los sustratos: parte de la energa de activacin se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los tomos correctos para formar los enlaces.  Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminocidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos qumicamente ms reactivos.

Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubri que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unin al sustrato se denomina ajuste inducido. En la Hexoquinasa puede observarse este ajuste inducido, con el sustrato (glucosa) y sin l. El ajuste inducido alinea las cadenas laterales reactivas del sitio activo de la enzima con los sustratos.

Acompaantes no protecos de las enzimas

Ya sea que consistan en una nica cadena polipeptdica plegada o en varias unidades, muchas enzimas requieren otras molculas no proteicas para funcionar.

COFACTORES: Son iones inorgnicos que se unen temporalmente a las enzimas: Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Oxidacin / reduccin Cobre, Cu + o Cu 2+ Oxidacin / reduccin Cinc, Zn2+ Ayuda a unir el NAD

 COENZIMAS: molculas pequeas que tiene carbono, interaccionan dbilmente durante la catlisis. La mayor parte de las coenzimas son vitaminas, muchas de las cuales deben ser incorporadas con la dieta. Biotina transporta -COOCoenzima A transporta -CH2-CH3 NAD y FAD transportan electrones

samizne ed oipicnirP

 GRUPOS PROSTETICOS: Estn permanentemente unidos a las enzimas Hemo une iones O2 y electrones, contiene el cofactor hierro.
Flavina Une electrones. Retinal Cofactor en la absorcin de la luz.

Regulacin enzimtica
El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los productos de una reaccin se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se conoce como VAS METABLICAS.

Las clulas deben poder regular estas vas metablicas y lo hacen a travs de reguladores enzimticos. los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.

 Inhibicin reversible: inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo as su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la protena y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.

Inhibicin irreversible: Hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unin es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato.

 Ej: el DIPF reacciona con el aminocido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibindola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagacin de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).

El gas nervioso ejerce su efecto letal al unirse con la enzima ACETILCOLINESTERASA, que es la encargada de disociar la molcula de ACETILCOLINA para su posterior sntesis. Este proceso no se puede llevar a cabo sin la primera disociacin y sus consecuencias son trgicas.

Al no poder ser sintetizada, la Acetilcolina comienza a acumularse en los centros de transmisin, como entre neuronas, ganglios, uniones neuromusculares, impidiendo la transmisin de ordenes a los msculos tanto de accin voluntaria como de accin involuntaria. As, todos los msculos quedan bloqueados.

EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH ptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:

 El centro activo puede contener aminocidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.  La ionizacin de aminocidos que no estn en el centro activo puede provocar modiicaciones en la conformacin de la enzima.  El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.  Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estmago, presenta un ptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12

 La temperatura. Influye en la actividad. El punto ptimo representa el mximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rgidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50:) la actividad cae bruscamente porque, como protena, el enzima se desnaturaliza.

Clasificacin de enzimas
 . xido-reductasas ( Reacciones de oxido-reduccin).

Si una molcula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

 Transferasas (Transferencia de grupos funcionales)

   grupos aldehidos  gupos acilos  grupos glucosilos  grupos fosfatos (kinasas)

 Hidrolasas (Reacciones de hidrslisis)

Transforman polimeros en monomeros. Actan sobre:  enlace Ester  enlace glucosidico  enlace peptdico  enlace C-N

 Liasas (Adicionan a los dobles enlaces)

 Entre C y C  Entre C y O  Entre C y N

Isomerazas (Reacciones de isomerizacin)

 Ligasas (Formacion de enlaces, con aporte de ATP)  

 Entre C y O  Entre C y S  Entre C y N  Entre C y C