UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO FACULTAD DE MEDICINA DEPARTAMENTO DE CIENCIAS BSICAS MDICAS SEMINARIO N 1 y 2 SECCIN BIOQUMICA

INTEGRANTES ROMERO RODRIGUEZ, Luis RONDON CONTRERAS, Antonio RUIZ VERA, Kevin Omar SALAZAR TACANGA, Pavel Ricardo SARE CRUZ, Omar Wilson SEGURA CHAVEZ, Andy Denis SEGURA FRANCO, Carlos Antonio SEVILLANO VASQUEZ, Walter Diego SIPIRAN REYES, Irving Joseph SOTO COLLAZOS, Karla Rosario TASSO TAPIA, Renzo Antonio TORRES MORENO, Wilson Martin VARGAS MARQUINA, Luis Miguel 5/3/12

APLICACIONES CLINICAS DE LAS ENZIMAS

Los anlisis clnicos utilizan enzimas inmovilizados como reactivos. Los inmunoensayos unidos a enzima utilizan enzimas como indicadores. Algunas enzimas se utilizan como agentes teraputicos. Las enzimas unidas a matrices insolubles se utilizan como reactores qumicos.

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Los anlisis clnicos utilizan enzimas inmovilizados como reactivos.

Actualmente se emplean enzimas como reactivos qumicos en analizadores clnicos de mesa que pueden emplearse en oficinas o con fines de deteccin. en centros comerciales o calles. Por ejemplo, se pueden llevar a cabo en pocos minutos pruebas de detencin de colesterol y triacilgliceroless en unos pocos minutos. Los componentes activos en el sistema de ensayo son la colesterol oxidasa para determinacin del colesterol y la lipasa para los triacilgliceroles. Los enzimas se inmovilizan en una bicapa junto con las sales tampn, los cofactores o cosustratos y los reactivos indicadores necesarios. En muchos casos se produce al final un nucleotido reducido o un producto coloreado que se puede medir espectroscopicamente.

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Los inmunoensayos unidos a enzima utilizan enzimas como indicadores.

Se unen anticuerpos especficos para un antgeno proteico a una enzima indicador tal como la peroxidasa de rbano, para obtener un ensayo muy especifico y sensible. Tras la unin al antgeno del anticuerpo conjugado con peroxidasa, sta se emplea para generar un producto coloreado que puede medirse y cuya concentracin esta relacionada con la cantidad de antgeno contenido en la muestra. El sistema amplifica la seal gracias a la naturaleza cataltica de la enzima, por lo que permite la medicin de cantidades extraordinariamente bajas de antgeno Se denomina tambin ELISA (ensayo inmunoadsorbente ligado a enzima) 5/3/12

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Algunas enzimas se utilizan como agentes teraputicos.

Para tratar problemas mdicos especficos. Estreptoquinasa.-------- Disuelve cogulos de sangre formados en los infartos de miocardio Y las extremidades inferiores. Plasmina.------------------ serina proteasa que corta la fibrina insoluble del coagulo en varios componentes solubles. Activador .------se produce usando E. coli. tisular del Disuelve cogulos en pacientes plasminogeno con infarto de miocardio y activa (t-PA) el plasminogeno. Asparaginasa.-----------------disminuye la viabilidad tumoral.

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Las enzimas unidas a matrices insolubles se utilizan como reactores qumicos.

Bdisminuye concentracin de lactosa en galactosidasa .---- la leche para personas con ---intolerancia. inmovilizada 11-Bhidroxilasa .-------convierten un precursor en y la 1,2prednisolona, de forma mas econmica. deshidrogena sa inmovilizada

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ISOENZIMAS
Haga clic para modificar el estilo de subttulo del patrn

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INTRODUCCIN

1957 R. L. Hunter y Clement Markert Diferentes variantes de la misma enzima que tienen idnticas funciones y estn presentes en el mismo individuo

Abarca a las variantes de enzimas que son el producto de diferentes genes y por lo tanto representan 5/3/12 diferentesloci.

Isoenzimas pueden ser el resultado de la duplicacin de genes, pero tambin pueden derivarse de lapoliploidao de lahibridacindel cido nucleico

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EN EL TIEMPO EVOLUTIVO

Si la funcin de la nueva variante sigue siendo idntica a la original, entonces es probable que uno u otro se pierda con la acumulacin demutaciones, resultando en unseudogn

Si las mutaciones no impiden el funcionamiento de la enzima pero 5/3/12

Representacin esquemtica de los patrones de isoenzimas resultantes en heterocigotos cuando la enzima es un monmero, dmero o tetrmero (que contiene uno, dos o cuatro polipptidos) y aparecen por lo menos 5/3/12 dos alelos diferentes en el locus que los codifica.

DEFINICION

Sonenzimasque difieren en la secuencia de aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin qumica

Son diferentes formas fsicas de la misma enzima y realizan la misma funcin dentro del mismo tejido u
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organismo a diferentes tasas de

Estas enzimas son productos de diferentes genes.

Difieren en sus propiedades fsicoqumicas que es debida a la diferencia de unos pocos aminocidos en una cadena polipeptida

Mas de 100 enzimas (isoenzimas)

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LO ENCONTRAMOS

Tejido de todos los vertebrados Insectos Plantas Organismos unicelulares

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SUELEN MOSTRAR DIFERENTES

PARMETRO S CINTICOS (KM) PROPIEDADES DE REGULACIN

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Permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapasodel desarrollo Isoformasde las n
En m uc ho sc as

Isoenzim as

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p re n

n se re

os

enzimas Codificadas por geneshomlogosqu e han divergido con el tiempo Enzimas de diferentes genes cuyos productos catalizan la misma reaccin

ta

EJEMPLO DE ISOENZIMA
GLUCOQUIN ASA
Variante dehexoquinasa
No es

Sus diferentes funciones de regulacin y su menor afinidad por laglucosa

permiten

Tener diferentes funciones en las clulas de determinados rganos

inhibida por laglucosa-6fosfato

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Control de la liberacin deinsulinapor lasclulas betadelpncreas. Iniciacin de la sntesis deglucgenopor las clulas del hgado

Las sustituciones deaminocidosque cambian lacarga elctricade la enzima

ejemplo

Sustitucin decido asprticoconcido glutmico

fciles de identificar

Electroforesis en gel
constituy e

Base para el uso de las isoenzimas como marcadores moleculares

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ESTUDIO CINTICO DE LOS ISOZIMAS HA DEMOSTRADO: QUE AUNQUE TODOS ELLOS CATALIZAN LA MISMA REACCIN, DIFIEREN SIGNIFICATIVAMENTE EN SUS VALORES DE KM RESPECTO A SUS SUSTRATOS AS COMO EN LOS VALORES DE VMX DE SUS SUSTRATOS
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LACTICA (LDH)

Formada por la asociacin de cinco cadenas peptdicas de dos diferentes tipos de monmeros:

M H

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Deshidrogenasa Lctica LDH1 (MMMM)

VARIANTES

LDH1: M M M M

Abundante en el corazn, el cerebro y los eritrocitos; alrededor del 33 % de la LDH en el suero humano es de este tipo)

LDH2: M M M H

Abundante en el corazn, el cerebro y los eritrocitos; alrededor del 45 % de la LDH en el suero humano es de este tipo

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LDH3: M M H H

LDH4: M H H H

Abundante en el hgado, musculo esqueltico y el tejido renal; constituye alrededor del 3 % de la LDH srica

LDH5: H H H H

Abundante en el tejido heptico, msculo esqueltico y el leon; apenas hasta 1 % de la LDH del suero humano es LDH5 5/3/12

ESTUDIOS

En el infarto del miocardio, la LDH total en suero aumenta, y debido a que el musculo cardiaco contiene mas LDH1 que LDH2, el nivel de LDH1 en suero se hace mayor que el de LDH2 entre 12 y 24 horas despus del infarto, por lo que el radio LDH1/LDH2 se hace mayor y se mantiene invertido durante varios das.
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CREATIN KINASA

CREATIN FOSFOQUINASA (CPK) Tres isoenzimas de CK formadas cada una por la combinacin de diferentes subunidades CK1(BB)

Abunda en el cerebro y en la musculatura lisa (esta prcticamente 5/3/12

CK2(MB)

Abunda en el corazn y aparece en ciertas cantidades en el musculo esqueltico(prcticamente esta ausente del suero)

CK3(MM)

Abunda en el musculo esqueltico y el cardiaco y constituye prcticamente el 100 % de la CK srica.

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CREATIN KINASA CK3 5/3/12

ESTUDIOS

tiles fundamentalmente en el diagnostico de infarto del miocardio, donde se constata un aumento de la variante MB, pero tambin puede usarse para estudiar otras condiciones, como enfermedades y traumas musculares (MM y MB) y ciruga del cerebro (BB)

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UTILIDAD

Las isoenzimas eritrocitarias ms utilizadas en la investigacin forense son:

Subtipeo de la Fosfoglucomutasa (PGMsub), Adenilato Quinasa (AK) Fosfatasa Acida Eritrocitaria (EAP) Glioxilasa (GLO) Esterasa D (EsD)

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2. MARCADORES ENZIMTICOS.

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Marcadores enzimticos

Son exmenes para determinar la actividad de enzimas especficas en el cuerpo. Las enfermedades o defectos hereditarios pueden hacer que las enzimas dejen de trabajar o que sean menos activas. Las enzimas usadas como marcadores, hasta el momento son cuatro: Peroxidasa, Fosfatasa alcalina, Glucosa-oxidasa y B-galactosidasa.

Los resultados de los exmenes se reportan como un porcentaje de la actividad enzimtica normal. Cromgenos: Sustancias qumicas que, aadidas al medio de incubacin de la enzima marcadora, dan un precipitado coloreado que muestra la localizacin de la misma. Alfa-naftol-pironina. Bencidina. Diaminobencidina. 5/3/12

Claudio Montero. Manual Terico-Prctico de Tcnicas

Los exmenes con marcadores enzimticos combinan una enzima con su sustrato (la sustancia que la enzima convierte) y monitorean el resultado

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Alanina aminotransferasa (ALT) Funcin: Cataliza la transferencia del grupo -amino de la alanina al cido -cetoglutrico, formando los cidos pirvico y glutmico. Tambin conocida como GPT (Transaminasa glutmico-pirvica). Especificidad Tejido: Hgado, (AST) Aspartato aminotransferasa msculo (cardaco y esqueltico), riones y Cataliza la Funcin: eritrocitos transferencia del grupo -amino del cido asprtico alPrincipalmente hepticas, tambin musculares. Patologas: cido cetoglutrico, formando cido oxaloactico y glutmico. Especificidad Tejido: Msculo esqueltico, hgado, msculo cardaco, eritrocitos, clulas epiteliales renales y tejido cerebral. Tambin alcalina (AP, ALP, SAP) (Transaminasa como GOT glutmicoFosfatasa conocida oxalactica). Funcin: Metaloenzima que cataliza la hidrlisis de diferentes Patologas fosfato. steres de hepticas o cardiomiopatas (Infarto agudo de miocardio). Requiere PH alcalino y cofactores (iones de zinc y magnesio). Localizacin: asociada a membrana. Isoenzimas: Intestinal (IAP), Corticoesteroide (CAP), Heptica (LAP), Y-Glutamil transpeptidasa (GGT) sea (BAP). Funcin: Cataliza la transferencia de grupos glutamil C-terminales

de unos pptidos a otros o a-aminocidos. Es importante en el metabolismo del glutatin, la absorcin de aminocidos y en la anti-oxidacin. 5/3/12

Amilasa (-Amilasa)

Funcin: Hidroliza carbohidratos complejos para formar maltosa y glucosa Localizacin: Se produce en pncreas, hgado e intestino delgado. Se filtra y reabsorbe a travs del rin

Causas del incremento de amilasa: Patologas pancreticas, insuficiencia renal, obstruccin intestinal. Creatina quinasa (CK) Especificidad Tejido: Pncreas, duodeno, hgado y glndulas salivales. Funcin: Importante para la contraccin muscular. Transfiere el fosfato de la fosfocreatina al ADP, formando ATP. Localizacin: Citoplasma y mitocondria de miocitos. Isoenzimas: CK-1: Isoenzima BB, Cerebro. CK-2: Isoenzima MB, Msculo cardaco y esqueltico. CK-3: Isoenzima MM, Msculo esqueltico y cardaco. CK-Mt: Membranas mitocondriales. Msculo cardaco Causas del incremento de CK: Patologas musculares (infarto de miocardio).

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Las enzimas ms utilizadas en las tcnicas para el marcaje de antgenos o ms frecuentemente de anticuerpos como el Western blot o ELISA son la Peroxidasa y la Fosfatasa alcalina (FA) de mucosa intestinal de ternera. La peroxidasa de rbano es la favorita por su bajo costo, su fcil conjugacin y la amplia variedad de sustratos que posee. De esta forma se detecta la presencia de la enzima (del anticuerpo y, en ltimo trmino, del antgeno) mediante la deteccin de la reaccin qumica que cataliza. No obstante existen otras como son: Microperoxidasa, Citocromo C, Glucosa Oxidasa, Acetilcolinesterasa, Anhidrasa Carbnica, Glucomilasa, Ureasa, B-Galactosidasa, entre otras. Tambin podemos usar las enzimas como marcadores de lesin tisular:

Las enzimas que se utilizan en el diagnstico son enzimas intracelulares, cuya concentracin en plasma es muy baja. Su relacin concentracin plasma/concentracin tejidos es < 1:1000 5/3/12 La presencia de niveles elevados de enzimas en el suero implica

ENZIMAS COMO AGENTE TERAPETICO; ZIMOGENOS; DIGESTION DE Haga clic para modificar el estilo de subttulo del patrn CARBOHIDRATOS,PROTEI NAS Y LIPIDOS
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El uso de enzimas digestivas para el tratamiento de enfermedades es muy antiguo. Los mayas y otros pueblos aplicaban hojas de papaya, que contienen una enzima denominada papana, en ulceraciones malignas. Pero fue a principios del siglo XX cuando investigadores 5/3/12 alemanes descubrieron que

ENZIMAS COMO AGENTE TERAPETICO

TRATAMIENTO FIBRINOLTICO

Los frmacos fibrinolticos son proteasas que actan como activadores directos o indirectos del plasmingeno, dando lugar a la conversin de esta proenzima en su forma activa (plasmina), que a su vez cataliza la degradacin de fibrina o fibringeno y la disolucin del cogulo
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El tratamiento fibrinoltico tiene como fin potenciar la trombolisis, restaurando el flujo de un vaso (arterial o venoso) ocluido recientemente por un trombo. Est dirigido al tratamiento del trombo ms que a la causa de la trombosis.

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sustancias trombolticas endgenas activador del plasmingeno endgeno Las sustancias trombolticas que se utilizan para el tratamiento del IAM se consideran como exgenas y existen diferentes agentes trombolticos, aqullos cuyo efecto se produce por la formacin de un complejo (estreptoquinasa5/3/12

ESTREPTOQUINASA
En 1934, Tillet y col. la describieron por primera ocasin, y es una protena derivada del estreptococo (grupo C de la doctora Lancefiel); su mecanismo de accin es indirecto, al activar al sistema fibrinoltico a travs de la formacin de un complejo

indicado en algunos casos de infarto de miocardio y embolismo pulmonar. [2]

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Uroquinasa. Aislada por MacFarlane en 1946, a partir de tejido renal humano cultivado. Es una protena con dos cadenas de pptidos. Su mecanismo de accin es directo, al activar al plasmingeno, pero produce fibrinolisis sistmica similar a la estreptoquinasa .Posteriormente se desarrolla la prouroquinasa que es un precursor de cadena sencilla de la forma de las dos cadenas de pptido de la 5/3/12 uroquinasa y, uno de los activadores

Activador del plasmingeno tisular. Aislado por vez primera a inicio de los 80s por Rijken y Collen. Este es similar al activador endgeno y su mecanismo de accin es considerado directo, fibrinoespecfico y con vida media corta Las propiedades de los trombolticos ms utilizados se resumen en el cuadro 4.

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Cuadro 4. Propiedades de los agentes trombolticos

Agente Antigenicidad Actividad plasmingena Especificidad fibrina Anticuerpos circulantes Vida media (min)

SK si indirecto no si 25

UK no directo no no 15

Apsac si directo si si 90

Pro-uk no directo si no <5

rt-PA no directo si no <5 Apsac = Complejo activador anisoilado plasmingeno /Estreptoquin asart-PA = Activador tisular del plasmingeno PRO-UK = Prouroquinas a SK = Estreptoquina sa UK = Uroquinasa

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Es unaprotenaproteolticaimplicada en la disolucin de cogulos de sangre. Especficamente, es unaserina proteasaque se encuentra en lasclulas endoteliales, las clulas que recubren el interior de losvasos sanguneos. Como unaenzima,catalizala conversin deplasmingenoaplasmina, que es la enzima principal para la disolucin de cogulos de sangre. El t-PA es empleado en medicina para el tratamiento deictus,isquemia cerebralinfarto de miocardio provocadopor un cogulo de sangre 5/3/12

disolucin de cogulos, indicado en casos de infarto al miocardio y embolismo pulmonar. cataliza la conversin del plasmingeno enplasmina. La plasmina se produce en la sangre con el fin de degradar los principales componentes de los cogulos sanguneos yfibrina. La produccin adicional de plasmina causada por la estreptoquinasa degrada los cogulos no deseados, como es el caso en el embolismo pulmonar. Activador Tisular del Plasmingeno:

Estreptoquinasa:

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SIDA: pancreatina, papaina, lipasa, amilasa, bromelina, tripsina y quimiotripsina, junto con bioflavonoides. Verrugas, herpes zoster: tripsina, quimiotripsina, proteasa. Cncer: pancreatina, pepsina, betana clorhidrato, bromelina, papana, tripsina, qumiotripsina, lipasa, amilasa Tumores benignos de mama: enzimas proteolticas junto con vitamina E. Esclerois multiple: pancreatina con cidos grasos esenciales. Obesidad, fibrosis qustica: enzimas pancreaticas, lipasa, bilis de buey Flatulencia, hinchazn abdominal: enzimas pancreticas, amilasa. 5/3/12 Asma, eccema, alergias, sndrome del colon

ZIMOGENOS

Las protenas que se sintetizan como precursores inactivos que se activan en un tiempo y lugar, para proteger a la clula que la produce.

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Activacin del zimogeno

Para activarse los zimogenos sufren un ataque hidrolitico que origina la liberacin de uno o varios pptidos reaccin exergonica y de carcter irreversible Si se sintetizan directamente en forma activa provocaran la destruccin de la propia clula que los produce
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Diversos procesos biolgicos son regulados por la ruptura proteoltica como en la digestin y coagulacin sangunea Digestin :

Las enzimas digestivas pancreticas que se sintetizan como zimogenos son activadas por enzimas proteolticas

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Zimogenos digestivos
Tripsinogeno se segrega en eljugo pancretico enteropeptidasa producido por las clulas del intestino hidroliza el enlace entre leucina e isoleucina

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La tripsina recin activada produce activacin de una gran numero de zimogenos

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Principio de cascada de enzimas

Quimiotrisinogeno

Sntesis en varias etapas

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Coagulacion sanguinea

Se da por cascada de activacin de zimogenos Fibringeno (soluble) zimogena de la fibrina) es insoluble y aglutina ( forma

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DIGESTION DE CARBOHIDRATOS

Saliva

Amilasa salival (ptialina)

Rompe los enlaces alfa 1,4 de glucgeno y almidn. Debido a q no permanece mucho tiempo en la boca, la proporcin de enlaces que logra romper es baja.
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DIGESTION DE CARBOHIDRATOS
En el estomago:

Luego el bolo alimenticio llega al estmago El HCl del jugo gstrico le confiere carcter acido (pH:2-3)
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DIGESTION DE CARBOHIDRATOS

Se distiende la pared duodenal

estimula

-colecistoquinina amilasa pancretica

Secr. 2 hormonas sangre

Alcalinizacin -secretina intestinal liquido

rico en bicarbonato

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DIGESTION DE CARBOHIDRATOS

La amilasa pancretica puede degradar completamente la amilosa hasta maltosa, pero solo de manera parcial la amilopectina y glucgeno. El producto de esta digestin parcial da origen a maltosas, maltotriosas, isomaltosas y dextrina limite.

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5/3/12

5/3/12

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DIGESTIN DE PROTENAS
GENERALIDADES

Las protenas suministran los bloques estructurales necesarios para la sntesis de nuevas protenas constituyentes del organismo, y por ello, se dice que tienen una funcin plstica o estructural
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Digestin y Absorcin de Protenas

Esquema General Protena
LUMEN INTESTINA L
Proteasas y peptidasas gstricas y Oligopptido pancreticas

Aminocido s

Pptido s

Peptidasas de membrana ENTEROCIT O

Aminocido s

s citoslicas

Pptido Peptidasa s

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SANGRE PORTAL

Aminocidos

Pptidos (10%)

1.

Digestin proteica en el estmago La digestin de protenas se inicia en el estmago gracias a la accin conjunta del cido clorhdrico y de la pepsina. El cido clorhdrico,se sintetiza en las clulas parietales del estmago bajo el control de la histamina, que a travs de la unin a receptores H2 estimula la accin de la enzima anhidrasa carbnica que aumenta la produccin de H+ que luego salen a la luz del estmago, simultneamente salen iones Cl-. El cido clorhdrico tiene como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las protenas y activar el pepsingeno a pepsina para iniciar la hidrlisis enzimtica proteica

a)

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2. Digestin proteica por enzimas pancreticas: Al llegar al intestino delgado, los pptidos que se producen en el estmago por accin de la pepsina son fragmentados a oligopeptidos y aminocidos libres por accin de las proteasas de origen pancretico.

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NH 2

Digestin Intraluminal de Protenas por Accin de Proteasas NH CarboxiPancreticas AA Bsicos 2

NH 2 Arg

COOH

Tripsina

Arg

Peptidasa B

Arg

COOH
Quimotripsina

NH 2

NH 2
Phe

COOH NH 2

Oligopptidos

Phe

Leu

COOH
Elastasa

CarboxiPeptidasa A
NH 2 NH 2

COOH
Phe COOH Leu COOH

NH 2
Leu

COOH

AA Neutros

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COOH

intestinal: la superficie luminal del intestino contiene una aminopeptidasa, exopeptidasa que degrada repetidamente el residuo N-terminal de los oligopeptidos para producir aminocidos libres y pptidos de tamao pequeo.
3. Digestin

Proteasas asociadas a membrana celular Ms de 20 peptidasas diferentes: endopeptidasas, aminopeptidasas, carboxipeptidasas, dipeptidasas (prolina-dipeptidasa) Digieren oligopptidos luminales a aminocidos libres, dipptidos y tripptidos Actividad regulada por sustrato y producto

Proteasas intracelulares Amino di- y tripeptidasa, prolina-dipeptidasa

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Generalidades

DIGESTION DE LIPIDOS

Los lpidos son una importante fuente de energa, aportan cidos grasos esenciales y vitaminas y son precursores de varios derivados lipdicos. Fuente de lpidos para digestin y absorcin:

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Estructura de los Lpidos

COLESTEROL

HO

COLESTEROL STER
O
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H3 C

(CH2) n

DIGESTION Y ABSORCION DE LOS LIPIDOS

La digestin de las grasas comienza en la boca con la secrecin de lipasa bucal, un componente de la saliva, y su actividad aumenta cuando el conjunto saliva-alimento entra en el estmago y el pH se hace ms cido. La digestin de esta lipasa no es tan importante como la que realizan en el intestino delgado las lipasas secretadas en la mucosa gstrica e 5/3/12 intestinal.

Fase intraluminal La parte ms activa de la digestin de los lpidos tiene lugar en la porcin superior del yeyuno. El proceso comienza ya con la formacin del quimo, que despus se mezcla con las secreciones pancreticas segn se vaca el estmago. La liberacin de lecitina por la bilis facilita el proceso de emulsificacin, para que los tres tipos de lipasas pancreticas y una
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La lipasa pancretica: es responsable de la mayor parte de la hidrlisis y del fraccionamiento delos cidos grasos, al actuar sobre la superficie de las micelas que engloban a los triglicridos. Como resultado de la actividad de la lipasa, monoglicridos, cidos grasos, y glicerol se reparten por el ambiente acuoso de la luz intestinal y posteriormente son solubilizados por las sales biliares. Los productos finales se ponen en contacto con la superficie de los microvilli.

Adems de la lipasa, existen tambin en el jugo pancretico otras enzimas, una colesterol esterasa capaz de hidrolizar steres del colesterol y al menos una fosfolipasa, capas de actuar sobre los fosfolipidos.
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Fase mucosa Las micelas favorecen que los productos de fraccionamiento de los lpidos se difundan por la superficie del epitelio intestinal. Y la absorcin de las sustancias ligadas a las micelas se debe a que se difunden por la capa acuosa, proceso que va seguido de su captacin por parte de la membrana plasmtica. Los cidos grasos libres y los monoglicridos pasan a travs de los microvilli de la membrana por un proceso pasivo, el glicerol necesita un mecanismo transportador.

Una protena de bajo peso molecular, presente en el citoplasma de las clulas de la mucosa, protena ligadora de cidos grasos (FABP), transporta cidos grasos de cadena larga al retculo endoplsmico liso en donde se resintetizan en triglicridos. 5/3/12 Tambin, parte del colesterol es reesterificado por

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Conversin progresiva de un acido graso a Acetil COA

ACTIVACIN del acido graso. El ATP se rompe y proporciona la energia necesaria para que el cido graso se una a la CoA dando acilCOA. En el caso del esterico, el compuesto se llama estearoil CoA; para el palmtico, palmitoil CoA,etc.

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1.-Formacin del doble enlace trans-, a travs de la deshidrogenacin de la flavoenzima acil-CoA deshidrogenasa.

2.-Hidratacin del doble enlace por la enoil-CoA hidratasa para formar 3L-hidroxiacil-CoA.

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3.- Deshidrogenacin NAD+-dependiente del -hidroxiacil-acil-CoA por la 3- L-hidroxiacil-CoA deshidrogenasa, para formar el -cetoacilCoA correspondiente.

4.- Ruptura del enlace C - C en una reaccin de tiolsis catalizada por la cetoacil-CoAtiolasa (a menudo llamada solamente tiolasa) para formar acetilCoA y un nuevo acil-CoAcon dos tomos de carbono menos que el original.

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http://tratado.uninet.edu/c060604.html#Figura 4

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS

http://www.drscope.com/pac/cardiologia/b3/b3_pag23.htm 1-14

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https://ruidera.uclm.es/xmlui/bitstream/handle/10578/958/225%20An%C3%A1lisis%20cin%C http://www.uclm.es/ab/educacion/ensayos/pdf/revista7/r7a23.pdf 15-21

http://books.google.es/books?id=9PgaYj4nwqsC&pg=PA176&dq=digestion+de+carbohidrato http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/digestion%20de%20carbohidratos.htm l 22-28

http://books.google.es/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA256&dq=digestion+de+carbohidrat http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/beta%20oxidacion1.html

http://books.google.es/books?id=Iw_z2TPXvZgC&pg=PA71&dq=digestion+de+lipidos&hl=es

http://books.google.es/books?id=EFUP472dyEMC&pg=PA305&dq=digestion+de+proteinas+b

http://www.fmv-uba.org.ar/grado/medicina/ciclo_biomedico/segundo_a%C3%B1o/bioquimica/ 29-46

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